PROTEINE ed AMMINOACIDI: RUOLO METABOLICO E NUTRIZIONALE

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1 Università di Roma Tor Vergata - Scienze della Nutrizione Umana Biochimica della nutrizione - Prof.ssa Luciana Avigliano A.A PROTEINE ed AMMINOACIDI: RUOLO METABOLICO E NUTRIZIONALE

2 componente essenziale per la vita amminoacidi proteine nucleotidi acidi nucleici AZOTO In natura - N 2 atmosferico (N.B. N N triplo legame, alta energia per metabolizzarlo) - ione nitrato NO 3 presente nel suolo Nei sistemi biologici sono presenti le forme ridotte - ione ammonio NH gruppo amminico -NH 2 e gruppo ammidico -NH-C=O presenti in composti organici Gli animali non sono in grado di fissare l N 2 (come alcuni batteri anaerobi, simbionti nelle radici delle leguminose con produzione di NH 4+ ) o di utilizzare NO 3 (come alcuni batteri e molte piante con produzione di NH 4 + e composti organici azotati) perciò gli animali dipendono da microorganismi e piante

3 Fonte primaria di azoto: amminoacidi forniti dalle proteine alimentari

4 Funzioni degli L-α-amminoacidi Substrati per la sintesi proteica 20 a.a - con codone - riconoscimento via trna 21 a.a. selenocisteina - seril-trna --> Se-cisteinil trna più numerosi in seguito a modificazione post-sintetica idrossiprolina N-metil istidina acido γcarbossiglutammico Componenti di peptidi Intermedi metabolici Fonte energetica glutatione (GSH) γglu-cys-gly ornitina a.a. glucogenici, a.a. chetogenici Regolatori del turnover proteico leucina, glutammina Trasporto di azoto glutammina, alanina

5 Precursori per la biosintesi degli altri composti contenti azoto COMPOSTI DERIVATI AMMINOACIDI PRECURSORI Eme Nucleotidi Carnitina Creatina glicina (+ succinil CoA) glutammina, glicina, acido aspartico lisina, metionina arginina, glicina, metionina Ammine biogene (ormoni, neurotrasmettitori, ammine di interesse farmacologico istidina, triptofano, tirosina, glutammato Tiroxina, adrenalina Taurina (sali biliari, neuromodulatore) Glucosammina (amminozuccheri) tirosina cisteina glutammina Ossido nitrico (NO) (vasodilatatore, inibisce aggregazione piastrinica) arginina Niacina triptofano (1mg vit equivale a 60 mg a.a.)

6 Classificazione in base alla struttura

7 CLASSIFICAZIONE NUTRIZIONALE AMMINOACIDI ESSENZIALI : devono necessariamente essere introdotti preformati con la dieta valina* leucina* isoleucina* * possono essere ottenuti per transaminazione metionina* dai rispettivi α-chetoacidi fenilalanina* triptofano* istidina lisina gli altri tre vanno introdotti come tali treonina AMMINOACIDI NON ESSENZIALI semi-indispensabili risparmiano i precursori essenziali tirosina (sintetizzata da fenilalanina) cisteina (sintetizzata da metionina)

8 condizionatamente essenziali glicina, serina, prolina, glutammina, arginina possono non essere sufficienti in alcuni stati particolari quali infezioni, traumi, bambini prematuri,.. non essenziali alanina, aspartato, asparagina, glutammato Le reazioni di transaminazione, reversibili, permettono di ridistribuire il gruppo NH 3 fra gli amminoacidi Vanno comunque integrati con la dieta e l apporto deve essere bilanciato in quanto: - Il pool di amminoacidi non è totalmente riutilizzabile - NH 3 principalmente prodotto di rifiuto, anche se vi è un riutilizzo limitato a riformare amminoacidi

9 α-amminoacido O II C O I H C NH 3 I R Flusso generale TRANSAMINAZIONE transaminasi piridossalfosfato α -chetoacido O II C O I H C = O I R + + α-chetoglutarato glutammato α-chetoglutarato DEAMINAZIONE OSSIDATIVA glutammato deidrogenasi NAD + glutammato C=O NH 2 NH 3 UREA NH 2

10 BIOSINTESI DEGLI AMMINOACIDI NON ESSENZIALI piruvato alanina ossalacetato aspartato (+ glutammina) asparagina α-chetoglutarato glutammato + (NH 3 ) glutammina glutammato prolina, arginina 3-fosfoglicerato serina glicina fenilalanina tirosina carenza Phe idrossilasi causa fenilchetonuria: porta a ritardo mentale 1: % popolazione portatori sani - screening di routine sui neonati - (si formano fenilpiruvato, fenillattato, fenilacetato 1-2 g/die nelle urine) Dieta povera in Phe e ricca in Tyr (aspartame Asp-Phe-metanolo) metionina cisteina La velocità di sintesi può non essere sufficiente malati, stress, neonati a basso peso, ustionati,

11 Ammoniaca può essere in parte riutilizzata α -chetoglutarato + NH + 4 glutammato glutammato + NH ATP glutammina + ADP + Pi NH CO 2 + folato glicina Urea può essere ritrasformata in ammoniaca dalla microflora intestinale: non è chiaro l eventuale contributo

12 con le urine perdita obbligatoria di azoto Urea g/die dipende quantità proteine alimentari NH 3 0,4-1,2 g/die dipende equilibrio acido-base Amminoacidi 0,3-1,2 g/die Acido urico 0,2-0,7 g/die dipende dalla dieta Creatinina 0,3-0,8 g/die dipende dalla massa muscolare (indice del turnover proteico del muscolo) secrezioni intestinali, turnover enterociti, desquamazione pelle, NH 3 deriva dal catabolismo degli amminoacidi basi puriniche (tramite deaminasi) basi pirimidiniche

13 Metabolismo della catena carboniosa degli amminoacidi Lo scheletro carbonioso fornisce energia attraverso l interazione con la via glicolitica ed il ciclo di Krebs In condizioni fisiologiche esiste una relazione tra il livello dei carboidrati nella dieta ed il metabolismo degli amminoacidi Aumenta quando l'apporto di energia è sufficiente ma viene fornito da proteine a scapito dei carboidrati e dei lipidi L efficienza (i.e. molecole di ATP prodotte) è inferiore rispetto alla degradazione degli altri due substrati (carboidrati e lipidi) in quanto: - non tutto lo scheletro carbonioso degli amminoacidi è soggetto ad ossidazione - la formazione di urea (il prodotto finale del catabolismo azotato) richiede il consumo di 3 molecole di ATP

14 - gli aa che sono degradati ad aceticoa o acetoacetil CoA sono chetogenici - gli a.a. che sono degradati ad intermedi del ciclo di Krebs sono glucogenici la suddivisione non è netta: alcuni a.a. sono chetogenici e glicogenici glicina, alanina, serina, cisteina, arginina, glutammina, istidina, prolina triptofano leucina isoleucina piruvato acetil-coa acetoacetil-coa isocitrato citrato ossalacetato glutammato propionil~co A a-chetoglutato biotina B12 succinil~coa succinato isoleucina valina metionina treonina leucina lisina malato fumarato fenilalanina tirosina asparagina, aspartato fenilalanina tirosina in giallo a.a glucosio in celeste a.a. corpi chetonici in rosa a.a. glucosio e corpi chetonici

15 Formazione di acidi non volatili dal catabolismo di a.a. solforati, metionina, cisteina SO 4 2- fosfoproteine fosfati fosfolipidi acidi grassi e glucosio acetoacetato, β-idrossibutirrato, lattato acidi nucleici basi puriniche urati nutrienti con anioni inorganici (superiori alla quantità di cationi inorganici) Richiede l escrezione di un catione NH 4 + (fornito dalla glutammina) per permettere all organismo di conservare cationi quali Na +, K +, Ca 2+, dieta ricca in proteine genera acidi non volatili

16 PROTEINE

17 Aminoacidi e proteine sono in rapporto dinamico proteine corporee sintesi degradazione Quota dei derivati non proteici minoritaria e non si calcola nel bilancio azotato; ma quota significativa in condizioni di privazione di proteine Proteine della dieta digestione Amminoacidi N C Derivati non proteici glucosio, glicogeno NH 3 urea intermedi del Ciclo di Krebs CO 2 + energia acidi grassi trigliceridi

18 bilancio di azoto o bilancio proteico: dipende dalla somma delle velocità di entrata ed uscita dal pool di amminoacidi liberi a b PROTEINE ALIMENTARI POOL AA d PROTEINE CORPOREE flusso in entrata = dieta + degradazione proteica (a + b) rimozione a.a. = sintesi proteica + ossidazione (c + d) a + b = c + d costante mantenimento nell adulto a + d > b + c bilancio positivo accrescimento; masse muscolari; gestazione b + c > a + d bilancio negativo insufficiente apporto energia e/o proteine; malattia c POOL DI DERIVATI

19 I sistemi enzimatici deputati al metabolismo di proteine ed amminoacidi sono regolati da meccanismi adattativi :

20 In media le proteine contengono il 16% di azoto E abbastanza facile misurare la quantità di azoto, per cui i cambiamenti nella quantità proteica corporea vengono misurati come differenza fra azoto introdotto ed azoto escreto azoto x 6,25 (cioè 100/16) = proteina

21 UOMO ADULTO : proteine corporee circa 12 Kg 40% nel muscolo di cui 65% miosina ed actina per locomozione e lavoro muscolare, ma anche come fonte di amminoacidi in condizioni di stress. Ma proteine muscolari non sono forma di riserva come glicogeno e lipidi ed una loro perdita porta a perdità di proteine funzionali. 10% tessuti viscerali (fegato, intestino) non mobilizzate rapidamente in condizioni di stress per le loro funzioni vitali 30% nelle pelle e nel sangue lesioni delle pelle ed anemia sono presenti in deficit di proteine alimentari 4 proteine: miosina, actina, collagene (strutturali), emoglobina (trasporto O 2 ) costituiscono circa la metà di tutte le proteine

22 CONTINUO RICAMBIO PROTEICO Serve energia sia per la sintesi che per la degradazione: % del bilancio energetico La continua demolizione e sintesi è fondamentale per degradare e rimpiazzare proteine danneggiate modificare la quantità relativa di differenti proteine in base alle necessità nutrizionali e fisiologiche rapido adattamento metabolico La regolazione del turnover proteico è influenzata da: stato nutrizionale (energetico e proteico) da alcuni ormoni (insulina, glucocorticoidi, ormoni tiroidei, ormone della crescita, citochine)

23 ORGANISMO Ricambio giornaliero 1-2% proteine totali Amminoacidi 70-80% riutilizzati 20-30% metabolizzati Proteine dalla dieta 70 grammi/giorno Proteine metabolizzate 250 grammi/giorno % ricambio muscolo 30-50% fegato 25% leucociti emoglobina diversa emivita pochi minuti: proteine regolatorie 300 giorni: collageno

24 SISTEMI DI PROTEOLISI ATP-indipendente LISOSOMIALE contribuisce per il 15% Enzimi: catepsine, attive a ph 5, non selettive -proteine extracellulari (via endocitosi) - proteine di membrana autofagia - indotta nel digiuno - proteine intracellulari a lunga vita o in carenza di a.a. -organelli danneggiati (es mitocondri) (per bassi livelli di insulina) ATP-dipendente CITOSOLICO- sistema ubiquitina proteasoma selettivo - proteine a vita breve - proteine regolatorie - proteine difettose (neo -sintetizzate per errori nella sintesi o per ripiegamento sbagliato; invecchiate) Ca-dipendente CITOSOLICO sistema calpaina (enzima)- calpastatina (inibitore) idrolisi parziale di miofibrille - via regolatoria più che digestiva coinvolto in processi cellulari quali proliferazione, motilità,.

25 Premio Nobel 2004 L ubiquitina come suggerisce il nome è una proteina presente in tutti gli eucarioti L ubiquitina si lega alla proteina da degradare in una via ATP dipendente che utilizza 3 enzimi E1 + ATP E1-Ubiquitina E2 proteina di trasporto dell ubiquitina E3 lega l ubiquitina attivata alla proteina da degradare Come si riconosce la proteina da eliminare? Varie ipotesi - sequenze PEST prolina (P)-glutammato (E)-serina (S)-treonina (T) - amminoacido N-terminale destabilizzane qual Met, Tyr, Trp, Leu Glu, Gli, Glu - proteina danneggiate per ossidazione (ROS, Fe+2)

26 La proteina marcata va al proteasoma Proteine regolatorie per il riconoscimento e selezione di protine ubiquitilinate grossa struttura polimerica Proteine degradate in modo progressivo dalle subunità catalitiche β subunità 7 α 7 β 7 β 7 α Attività tipo chimotripsina a.a. idrofobici Attività tipo tripsina a.a. basici Attività per a.a. acidi oligopeptidi di 3-25 a.a. scissi da protesi citosoliche

27 L attività del proteasoma è sotto controllo ormonale INSULINA inibisce il proteasoma GLUCOCORTICOIDI attivano il proteasoma azione coordinata per la mobilizzazione di amminoacidi muscolari e per la gluconeogenesi epatica ORMONI TIROIDEI attivano il proteasoma CITOCHINE attivano il proteasoma sepsi, febbre, ustioni, cancro, Aumento delle proteine della fase acuta ed aumento del catabolismo proteico delle miofibrille mediato da un aumento delle citochine TNF-α, IL-1, IL-6

28 Degradazione delle proteine via proteasoma Aumenta digiuno a breve termine diabete ipertiroidismo Iperfunzione ghiandole surrenali immobilizzazione (nel muscolo attivo aumenta la sintesi di proteine e cala la degradazione) malattie neuromuscolari trauma cancro infezioni Diminuisce assunzione di glucidi ed azione dell insulina digiuno prolungato

29 Adattamenti metabolici nelle condizioni di digiuno L adattamento dell organismo al digiuno costituisce uno degli esempi più tipici di adattamento metabolico. Gli adattamento metabolici al digiuno sono continui ma si possono schematicamente suddividere in diversi periodi in base al tipo di substrato energetico maggiormente usato Digiuno fisiologico notturno Digiuno prolungato Prima fase inizia ore dall ultimo pasto ed occupa le due giornate dall ultimo pasto Seconda fase dura circa 3 settimane Terza fase che si protrae fino ad esaurimento delle scorte lipidiche

30 Fonti di glucosio nelle varie fasi del digiuno

31 Digiuno breve programma adattativo per favorire il risparmio di glucosio a spese della degradazione di proteine (sotto controllo di insulina e glucagone) mobilizzazione di proteine muscolari che vanno a fegato; a.a. usati come fonte energia e gluconeogenesi (aumenta l escrezione di azoto urinario) il basso livello di insulina inibisce la captazione di glucosio dal muscolo (glucosio risparmiato per il cervello) fegato: calo della attvità della piruvato deidrogenasi (piruvato acetilcoa) per preservare i precursori della gluconeogenesi inizio ossidazione acidi grassi e formazione corpi chetonici

32 Digiuno prolungato Dopo giorni di digiuno si ha un programma adattativo per conservare proteine muscolari e cellulari ed a.a essenziali che altrimenti si esaurirebbero rapidamente. Effetti mediati da ulteriore calo di insulina ed aumento di glucacone; inoltre calo degli ormoni tiroidei con conseguente calo della degradazione proteica da parte di lisosomi e proteasoma uso dei corpi chetonici che riducono la gluconeogenesi, necessaria per tessuti obbligatoriamente glicolitici (globuli rossi, midollare del surrene) riduzione della sintesi proteica; inibizione del proteolisi cellulare e della ossidazione degli a.a; si riflette in un calo drastico dell N urinario riduzione del consumo di ossigeno e del metabolismo basale per calo di sintesi delle proteine mitocondriali coinvolte nella fosforilazione ossidativa Fase finale esauriti i grassi di riserva, ricomincia l utilizzo delle proteine muscolari e delle proteine corporee, sostenibile per breve tempo; poi sopraggiunge la morte

33 Iponutrizione prolungata in energia e proteine ha punti in comune con il digiuno, con ridotto turnover di proteine e diminuita ossidazione degli a.a. Diminiscono i livelli di albumina; il fegato utilizza gli a.a. per proteine più vitali Il livello ematico di albumina viene spesso usato come indicatore dello stato nutrizionale (anche se è influenzato da altri fattori) Depressionde del sistema immunitario Calo di immunoglobuline e linfociti (anch essi indicatori dello stato nutrizionale)

34 Perdita di proteine in cancro, infezioni, traumi, ustioni,.. A differenza del digiuno, dove diminuisce la richiesta energetica, queste condizioni sono ipermetaboliche e non vi è adattamento all uso dei corpi chetonici: Gli a.a. continuano ad essere usati come fonte energetica per dare glucosio RICERCA deve - capire come il metabolismo proteico è alterato in una particolare patologia - capire come funzionano i geni che regolano il differenziamento muscolare - sapere come intervenire a livello nutrizionale

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