Coefficiente di Hill ( n o n H ) = quanto i siti di legame per l O 2 sono cooperativi tra di loro.
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- Flaviana Cicci
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1 Cos è n? po n 2 Y= n n p50 + po 2 Coefficiente di Hill ( n o n H ) = quanto i siti di legame per l O 2 sono cooperativi tra di loro. Per l Hb non è mai uguale al numero dei siti per l O 2, Le diverse emoproteine (per es. le diverse varianti di Hb prodotte a causa di mutazioni) possono avere un grado di cooperatività (n H ) differente Se l Hb avesse n H = 4, vorrebbe dire che tutte le molecole di Hb sono o completamente legate o completamente dissociate e il legame con l O 2 avviene contemporaneamente in tutti i siti. QUESTO NON AVVIENE. In realtà in condizioni fisiologiche n H dell Hb è ~ 3 1< n H <n siti >> la proteina è Cooperativa e subisce una transizione fra stato a bassa affinità e stato ad alta affinità. Nel caso dell Hb, in uno stesso momento, avremmo una miscela di molecole completamente ossigenate, altre non ossigenate e altre parzialmente ossigenate. n H = 1 >> Non cooperativa (Mioglobina) n H < 0 >> Cooperatività negativa
2 La cooperatività di legame dell emoglobina è possibile perché lo stato di ossigenazione di un sito può essere comunicato agli altri siti (SONO COOPERATIVI) attraverso un cambiamento della struttura dell Hb. L Hb passa da una struttura a bassa affinità per l O 2 (DEOSSI-Hb >> stato T) ad una struttura ad alta affinità (OSSI-Hb >> stato R) in funzione della concentrazione di O 2 (po 2 ). IL LEGAME CON L O 2 MODIFICA LA STRUTTURA DELLA PROTEINA Infatti, Hb è una proteina ALLOSTERICA e l O 2 è il suo effettore allosterico omotropico
3 L Hb è una proteina ALLOSTERICA. 1) Ha più siti di legame per il suo ligando 1) Il ligando è un effettore omoallosterico: occupando uno dei siti di legame della proteina influisce sull affinità degli altri siti liberi 2) Il legame proteina/ligando causa sempre una modificazione della struttura 3 aria e anche della struttura 4 aria della proteina che modifica la sua affinità nei confronti del ligando stesso. 3) Ha siti di legame per altri ligandi che agiscono come molecole regolatrici (effettori eteroallosterici) che influenzano l affinità della proteina verso il suo ligando 4) La modulazione e il legame proteina/effettori è sempre REVERSIBILE
4 STATO T Hb a bassa affinità + O 2 Legame con la molecola di O 2 >> cambia la struttura 3 aria della subunità legata + O 2 La Transizione idealmente si completa: quando sono occupati gli ultimi siti e tutte le molecole di Hb sono nella forma ad alta affinità + O 2 STATO R ALTA AFFINITA + O 2 CON LA PARZIALE OSSIGENAZIONE (almeno un sito occupato dall O 2 in ciascuno dei 2 dimeri αβ) l intera proteina modifica la sua struttura 4 aria assumendo una struttura piu disponibile ad accettare altre molecole di O 2.
5 COSA SUCCEDE ALLA STRUTTURA DELLA EMOGLOBINA QUANDO AVVIENE LA TRANSIZIONE T R? LA DEOSSI-Hb (STATO T) È STABILIZZATA DA UNA RETE DI LEGAMI IDROGENO E INTERAZIONI IONICHE INTRA- E INTER- CATENA. Nell interfaccia α1/ e / si stabiliscono dei ponti salini fra l His146 delle catene β e l Asp94 e la Lys40 delle catene α Lys C5 o 40 His HC3 o 146 Asp FG1 o 94 C-term.
6 Il legame fra l EME e l O 2 produce il cambiamento strutturale nella proteina e il passaggio dallo stato T allo stato R. EME convesso EME appiattito His93 F8 His64, E7 Deossi-Hb: Il legame con l His prossimale trascina il Fe 2+ al di sopra del piano dell EME. Ossi-Hb: Il Fe 2+, è trascinato all interno dell EME per effetto del legame con l O 2, nel muoversi si tira dietro tutta l elica F e i segmenti adiacenti rompendo le interazioni che stabilizzavano lo stato T.
7 Quando l Hb inizia a ossigenarsi, il legame EME/O 2 provoca un CAMBIAMENTO sia DELLA STRUTTURA TERZIARIA sia DELLA QUATERNARIA: un dimero α/β ruota e scivola rispetto all altro dimero α/β, questo movimento distorce e indebolisce la rete di legami H e ponti salini che stabilizza lo stato T, le catene beta si avvicinano e si restringe la cavità centrale (146) (146) (146) Nello stato R l estremità C-terminale (His-146, HC3) delle catene β è ruotato verso la cavità centrale e non può più formare ponti salini
8 Effettori allosterici dell emoglobina O 2 H + (ph) CO 2 2,3-bisfosfoglicerato Regolano la transizione allosterica tra stato ad alta affinità e bassa affinità, aumentando l efficienza dell Hb nel rilasciare ossigeno ai tessuti. EFFETTO BOHR TESSUTI Hb 4O 2 + nh + Hb nh + + 4O 2 POLMONI La diminuzione di ph nei capillari abbassa l affinità dell Hb verso l O 2 rendendone più efficiente il rilascio. La p50 sale da 26 a ~ 40 mm Hg
9 COME SPIEGARE IL MECCANISMO DELL EFFETTO BOHR? La DEOSSI-Hb ha una maggiore tendenza a protonarsi della OSSI-Hb, ha un pi più alto. L Hb ha vari siti di legame per gli ioni H + come: 1) ammino-gruppi N-terminali delle catene alfa 2) His 146, residuo C-terminale, delle catene β. α-2 Lys40 DEOSSI-Hb STATO T Quando l Hb inzia a deossigenarsi, l His-146 delle catene β diventa più basica, il suo pk R aumenta (> 7.2) + - COO - terminale delle catene β + β-1 His146 β-1 Asp94 - Nei capillari tissutali il ph è ~6.8 L His-146, acquista un H +, è protonata, e forma un ponte salino intra-catena con l Asp 94, che stabilizza la forma deossi-hb (stato T)
10 A livello polmonare l Hb inizia a legare O 2 : inizia la transizione allosterica (T > R), l His-146 delle catene β diventa più acida, il suo pk R diminuisce (~6.5 ) Nei capillari polmonari il ph è ~7.6, nel torrente circolatorio è ~7.2 (maggiore rispetto al pk R dell His-146). H l146 OOC C l CH 2 l H C N + CH C N H H H l94 C l CH 2 l C=O l O - L His-146 si trova nella sua forma DEPROTONATA e NON può formare il ponte salino con l Asp 94 Questo contribuisce al cambiamento strutturale che favorisce l ossigenazione completa della Hb.
Ogni globina ha una tasca in cui lega un gruppo EME, quindi l Hb può legare e trasportare 4 molecole di O 2
Emoglobina (Hb): tetramero (le globine si associano formando due copie di dimeri αβ (α 1 β 1 e α 2 β 2 ) che si associano a formare un tetramero attraverso interazioni idrofobiche, legami H e ponti salini
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