CENNI SUL TIPO DI FORZE

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1 CENNI SUL TIPO DI FORZE

2 Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: le interazioni di van der Waals repulsione attrazione Forze attrattive dovute a interazioni istantanee che si generano a causa delle fluttuazioni nella distribuzione della carica elettronica di atomi adiacenti non legati tra loro. L intenisita della forza attrattiva dipende dalla relativa grandezza degli atomi e dalla loro distanza Energia di stabilizzazione: kj/mol Molte di queste interazioni intervengono in una proteina e rappresentano un significativo contributo alla sua stabilita

3 Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: legami idrogeno Si formano tra un atomo di idrogeno legato covalentemente ad un atomo elettronegativo e un secondo atomo elettronegativo che serve da accettore Gli atomi componenti lo scheletro peptidico formano legami idrogeno tra loro. Le catene laterali degli aminoacidi capaci di formare legami H sono di solito localizzati sulla superficie della proteina e formano questo tipo di legami con l H 2 O Energia di stabilizzazione kj/mol: dipende dalla distanza tra gli atomi elettronegativi! Sono piu forti delle forze di van der Waals

4 Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: interazioni elettrostatiche Possono riguardare ioni (specie che posseggono una carica discreta), dipoli permanenti (che hanno una separazione permanente tra cariche positive e negative) e dipoli indotti (che hanno una separazione temporanea tra cariche positive e negative) Possono essere attrattive (tra cariche di segno opposto) o repulsive (tra cariche dello stesso segno). Le catene laterali degli aminoacidi possono avere residui carichi positivamente o negativamente. Inoltre i residui N e C- terminali di una proteina sono ionizzati e portano una carica positiva e negativa rispettivamente Energia di stabilizzazione: 20 kj/mol La forza dell interazione elettrostatica dipende dalla natura delle specie interagenti e dalla distanza tra loro.

5 Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: effetto idrofobico Le variazioni di energia (calore) e di entropia sono di grande importanza nel determinare la direzione dei processi termodinamicamente favoriti ΔG=ΔH-TΔS Si formano perche la catena laterale non polare di aminoacidi preferisce ambienti non polari piuttosto che solventi polari come l H 2 O. L olio e una sostanza che non forma legami H con l H 2 O. Le molecole di H 2 O devono riarrangiare i loro legami H a formare una struttura ordinata che circonda l olio come una gabbia Questo introduce ordine nel sistema. Se la superficie all interfaccia olio-h 2 O e piccola meno ordine e introdotto nel sistema Il raggruppamento delle molecole idrofobiche in un unica goccia restituisce all ambiente delle molecole di H 2 O che diventa disordinata e contribuisce ad aumentare l entropia del sistema ( il termine ΔS diventa +) L effetto idrofobico, che minimizza le interazioni dei residui non polari con l H 2 O e quindi guidato dall aumento dell entropia dell H 2 O Le catene laterali degli aminoacidi all interno della struttura proteica sono quasi esclusivamente idrofobiche. Energia di stabilizzazione <40 kj/mol

6 Tipi di legame

7 ANGOLI TORSIONALI

8 Angoli torsionali o diedri angolo compreso tra due semipiani

9 PREMESSA Configurazione e conformazione NON sono sinonimi: le alternative configurazionali possono essere ottenute solo rompendo (e ristabilendo) i legami. Le alternative conformazionali derivano dalla libera rotazione attorno a un legame singolo

10 Definizione degli Angoli torsionali Φ, Ψ, ω e χ Angolo φi: C i-1 Ni αci C i Angolo ψi Ni αci C i Ni+1 Angolo χ1i Ni αci βci Xi Angolo ωi αci-1 C i-1 Ni αci

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12 L angolo OMEGA tende ad essere planare (0 o 180 ) a causa dell effetto di risonanza del legame peptidico Trans è favorito rispetto al cis: Solo 116 (0.36%) di angoli in 154 strutture X-ray sono state trovate in conformazione cis (Stewart et al. 1990). Alcuni legami, comunque, sono tipicamente cis: Tyr-Pro (25%), Ser-Pro (11%), X-Pro (6.5%)

13 TRANS CIS

14 STABILITA ROTAMERI CATENA LATERALE Più stabile

15 Le 20 catene laterali

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17 Il legame peptidico notare la consueta conformazione trans dell ossigeno carbonilico e dell azoto aminico. Le dimensioni degli angoli sono quelle osservate tramite cristallografia a raggi x

18 Conseguenze della natura planare del legame amidico Nella catena peptidica ci sono due gradi di liberta per residuo L energia di stabilizzazione di risonanza della struttura planare e di 88 kj/mol. Una rotazione del legame C-N richiederebbe una sostanziale quantita di energia e non puo avvenire Le rotazioni possono invece avvenire sui legami che legano i C α degli aminoacidi che partecipano al legame carboamidico agli atomi dello scheletro peptidico L angolo che riguarda il legame C(alpha)- N viene chiamato Φ L angolo che riguarda il legame C(alpha)- C viene chiamato Ψ La definizione di tutti gli angoli Φ e Ψ in una catena proteica comporta la conoscenza di tutti i tipi di ripiegamento dello scheletro proteico

19 Restrizioni steriche degli angoli Φ & Ψ Le catene polipeptidiche sono flessibili ma presentano restrizioni conformazionali: la sovrapposizione sfavorevole di orbitali non permette alcune combinazioni di Φ e Ψ Alcuni valori di Φ e Ψ sono piu probabili di altri. phi = 0, psi = 180 non e favorevole phi = 180, psi = 0 non e favorevole phi = 0, psi = 0 non e favorevole

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