RISOLUZIONE ENO 24/2004

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1 RICERCA DI SOSTANZE PROTEICHE DI ORIGINE VEGETALE NEI VINI E NEI MOSTI L'ASSEMBLEA GENERALE, Visto l'articolo 2 paragrafo 2 iv dell'accordo del 3 aprile 2001 che istituisce l'organizzazione internazionale della vite e del vino Su proposta della Sottocommissione dei metodi di analisi e valutazione dei vini, DECIDE di completare l Allegato A della Raccolta dei metodi internazionali d'analisi dei vini e dei mosti, con il seguente metodo di tipo IV: RICERCA DI SOSTANZE PROTEICHE DI ORIGINE VEGETALE NEI VINI E NEI MOSTI La tecnica descritta qui appresso permette di determinare la quantità di proteine di origine vegetale eventualmente residue nei mosti e nei vini trattati, dopo travaso. 1 PRINCIPIO Le proteine del vino vengono precipitate mediante acido tricloroacetico, e successivamente sono separate tramite elettroforesi in gel di poliacrilamide in presenza di sodio dodecilsolfato (SDS). L aggiunta di blu di Coomassie colora le proteine. L intensità della colorazione consente di determinare il tenore in proteine mediante una curva di taratura costruita preliminarmente con soluzioni di proteine di concentrazione nota. Il potere antigenico del mosto e del vino trattato viene individuato con un test d'immunoblotting. 2 PROTOCOLLO 2.1 Concentrazione delle proteine mediante precipitazione con acido tricloroacetico (TCA) Reagenti Acido tricloroacetico puro TCA allo 0,1 % preparato a partire da : 0,1 g in 100 ml di acqua TCA al 100 % preparato a partire da : 100 g in 100 ml di acqua Idrossido di sodio 0,5 M Tampone Tris/HCl 0,25 M ph=6,8 Sciogliere 30,27 g di Tris-(idrossimetil)amminometano in 300 ml di acqua distillata. Regolare il ph a 6,8 con acido cloridrico concentrato per analisi. Portare il volume a 1 l con acqua distillata. Conservare il tampone a 4 C Glicerolo puro Sodio dodecilsolfato (SDS) puro 1

2 Mercaptoetanolo puro Soluzione tampone per campioni: Essa è composta da tampone Tris/HCl 0,25 M, ph=6,8 ( ); da 7,5 % di glicerolo puro ( ); da 2 % di sodio dodecilsolfato (SDS) ( ) e da 5 % di 2-mercaptoetanolo puro ( ). Le percentuali e la molarità dei vari reagenti corrispondono alla concentrazione finale nella soluzione tampone Modo di operare Mettere 3 ml di acido tricloroacetico al 100 % ( ) e 24 ml di vino (trattato o non trattato) in tubi da centrifuga da 50 ml. La concentrazione finale in TCA così ottenuta è dell 11 %. Dopo 30 minuti a 4 C, centrifugare i campioni a rpm per 30 minuti a 4 C. Lavare i centrifugati con soluzione acquosa di TCA allo 0,1 % ( ), ricentrifugati e rimessi in sospensione in 0,24 ml di miscela (1:1, v/v) d idrossido di sodio 0,5 M ( ) e di soluzione tampone per campioni ( ). Riscaldare i campioni a 100 C in un bagno d acqua per 10 minuti. 2.2 Elettroforesi in gel di poliacrilamide in presenza di SDS Reagenti Tampone Tris/HCl 1,5 M ph=8,8 Sciogliere 181,6 g di Tris-(idrossimetil)amminometano in 300 ml di acqua distillata. Portare il ph a 8,8 con acido cloridrico concentrato per analisi. Portare il volume a 1 l con acqua distillata. Conservare il tampone a 4 C Miscela acrilamide (30 %) bis-acrilamide (0,8 %) glicerolo (75 %) Aggiungere lentamente 300 g di acrilamide e 8 g di bis-acrilamide a 600 ml di una soluzione di glicerolo al 75 %. Dopo la dissoluzione, portare il volume a 1 l con glicerolo al 75 %. Conservare la miscela al buio e a temperatura ambiente SDS al 10 % Sciogliere 10 g di SDS in 100 ml di acqua distillata. Conservare a temperatura ambiente N,N,N',N'-tetrametiletilendiammina (TEMED) per elettroforesi Persolfato d ammonio al 10 % Sciogliere 1 g di persolfato d ammonio in 10 ml di acqua distillata. Conservare a 4 C Soluzione di blu di bromofenolo Sciogliere 10 mg di blu di bromofenolo per elettroforesi in 10 ml di acqua distillata Soluzione per il gel di separazione (15 % d acrilamide) Prepararla immediatamente prima del suo impiego: - 1,5 ml di Tris/HCl 1,5 M, ph=8,8 ( ), - 1,5 ml di acqua distillata, - 3 ml di miscela acrilamide glicerolo ( ), - 50 µl di SDS al 10 % ( ), 2

3 - 10 µl di N,N,N',N'-tetrametiletilendiammina (TEMED) per elettroforesi ( ), - 20 µl di persolfato d ammonio ( ). - 1 goccia di blu di bromofenolo ( ) Tampone Tris/HCl 0,5 M ph=6,8 Sciogliere 60,4 g di Tris-(idrossimetil)amminometano in 400 ml di acqua distillata. Regolare il ph a 6,8 con acido cloridrico concentrato per analisi. Portare il volume a 1 l con acqua distillata. Conservare il tampone a 4 C Miscela acrilamide (30 %) bis-acrilamide (0,8 %) acqua Aggiungere lentamente 300 g di acrilamide e 8 g di bis-acrilamide a 300 ml di acqua. Dopo la dissoluzione, portare il volume a 1 l con acqua distillata. Conservare la miscela al buio e a temperatura ambiente Stacking gel al 3,5 % di acrilamide Prepararlo immediatamente prima del suo impiego: - 0,5 ml di Tris/HCl 0,5 M ph=6,8 ( ), - 1,27 ml di acqua distillata, - 0,23 ml di miscela acrilamide acqua ( ), - 20 µl di SDS al 10 % ( ), - 5 µl di N,N,N',N'-tetrametiletilendiammina (TEMED) per elettroforesi ( ), - 25 µl di persolfato d ammonio ( ), - 1 goccia di blu di bromofenolo ( ) Tampone di migrazione Sciogliere 30,27 g di Tris-(idrossimetil)amminometano, 144 g di glicina e 10 g di SDS in 600 ml di acqua distillata. Il ph deve essere di 8,8. Se necessario regolarlo con acido cloridrico concentrato per analisi. Portare il volume a 1 l con acqua distillata. Conservare il tampone a 4 C. Al momento dell utilizzo, diluire la soluzione 1/10 in acqua distillata Soluzione di colorazione Mescolare in successione: - 16 ml di blu di Coomassie Brillante G 250 ultrapuro al 5 % (5 g in 100 ml di acqua distillata), ml derivanti da 1 l di una soluzione in cui sono stati sciolti 100 g di solfato d ammonio e 13,8 ml di acido ortofosforico all 85 % per analisi, ml di etanolo assoluto per analisi Soluzione di decolorazione Mescolare in successione: ml di acido acetico glaciale al 100 % per analisi, ml di etanolo assoluto per analisi ml di acqua distillata. 3

4 2.2.2 Modo di operare Colare la soluzione per il gel di separazione ( ) tra due lastre di vetro dalle dimensioni di 7 x 10 cm. Livellare la superficie superiore del gel mediante aggiunta di 2 gocce di acqua distillata. Dopo la polimerizzazione del gel di separazione e l eliminazione dell acqua, deporre 1 ml di stacking gel ( ) sul gel di separazione con una pipetta da 1 ml. Predisporre il pettine le cui impronte creeranno i pozzetti di depositi. Preparare i campioni necessari alla gamma di riferimento in una miscela (1:1, v/v) d idrossido di sodio 0,5 M ( ) e di soluzione tampone ( ), in modo che la gamma si acompresa tra 5 µg/ml e 50 µg/ml. Deporre da 20 a 30 µl di campioni di vino e di riferimento nei pozzetti. Dopo la migrazione (alla tensione costante di 90 V) a temperatura ambiente per circa 3-4 ore, rimuovere i gel. Immergerli immediatamente in 50 ml di una soluzione acquosa di TCA al 20 % per 30 minuti e quindi in 50 ml di soluzione di colorazione ( ). Le proteine diventano visibili sotto forma di strisce colorate di blu. Successivamente decolorare il gel con 50 ml di soluzione di decolorazione ( ). Quando il fondo del gel è trasparente, metterlo in acqua distillata per conservarlo. 3 ANALISI QUANTITATIVA Valutare l intensità di ogni macchia mediante uno scanner per gel e software per analisi delle immagini. Determinare la quantità di proteina presente sul gel attraverso il calcolo della densità media dei pixel della banda e per integrazione della larghezza di banda. Il tenore proteico di ogni campione viene ottenuto mediante una curva di riferimento. I punti di questa curva sono ottenuti tracciando i valori di concentrazioni note della proteina vegetale deposta sul gel in funzione della corrispondente superficie d integrazione. Il limite di quantificazione si situa a 0,030 ppm per i piselli e i lupini e a 0,36 ppm per il glutine, in un ambiente concentrato 100 volte. Il coefficiente di variazione è sempre inferiore al 5%. 4 RICERCA MEDIANTE IMMUNOBLOTTING DEL POTERE ANTIGENICO DEI VINI E DEI MOSTI TRATTATI Viene successivamente valutata la capacità antigenica delle proteine di origine vegetale eventualmente residue nei mosti e nei vini trattati dopo travaso. 4.1 PRINCIPIO Dopo l elettroforesi, i gel sono sottoposti alla tecnica d immunoblotting. Le proteine vengono trasferite su una membrana in cui verranno adsorbite. Si forma un complesso antigene-anticorpi mediante aggiunta di anticorpi anti-proteina vegetale (per esempio anticorpi anti-gliadine se la proteina vegetale è glutine). Il sistema viene rivelato mediante aggiunta di anticorpi diretti contro gli anticorpi anti-proteina vegetale accoppiati alla fosfatasi. In presenza del substrato cromogeno dell enzima, si svilupperà una colorazione dall intensità proporzionale alla quantità d immunocomplessi. Tale immunoreattività sarà quantificata con una curva di riferimento realizzata con soluzioni di proteina vegetale di concentrazione nota. 4

5 4.2 PROTOCOLLO : Reagenti Tampone di trasferimento Mescolare 3,03 g di Tris, 14,4 g di glicina (R) e 200 ml di metanolo (R) e portare a 1 l con acqua distillata Gelatina all 1 % Sciogliere 8,77 g di cloruro di sodio (R), 18,6 g di acido etilendiamminicotetracetico (EDTA) per analisi, 6,06 g di Tris 50 e 0,5 ml di Triton X in 800 ml di acqua distillata. Regolare il ph a 7,5 con acido cloridrico concentrato per analisi. Aggiungere 10 g di gelatina e portare il volume a 1 l Gelatina allo 0,25 % Sciogliere 8,77 g di cloruro di sodio (R), 18,6 g di acido etilendiamminicotetracetico (EDTA) per analisi, 6,06 g di Tris e 0,5 ml di Triton X in 800 ml di acqua distillata. Regolare il ph a 7,5 con acido cloridrico concentrato per analisi. Aggiungere 2,5 g di gelatina e portare il volume a 1 l Soluzione di anticorpi policlonali in commercio o descritti nell allegato - 10 µl di anticorpi policlonali anti-proteina vegetale q.s.p. 10 ml con la gelatina allo 0,25 % ( ) Tampone TBS Sciogliere 29,22 g di cloruro di sodio per analisi e 2.42 g di tris in 1 l di acqua distillata Tampone fosfatasi alcalina Sciogliere 5,84 g di cloruro di sodio (R), 1,02 g di cloruro di magnesio (R) e 12,11 g di Tris in 800 ml di acqua distillata. Regolare il ph a 9,5 con dell acido cloridrico concentrato per analisi e portare il volume a 1 l Rivelatore Sciogliere 15 g di bromocloroindolil fosfato (BICP), 30 g di Nitro-blu-tetrazolio (NBT) in 100 ml di tampone fosfatasi alcalina ( ) Modo di operare Dopo l elettroforesi, trasferire le proteine dal gel a una membrana di polivinildene difluoruro mediante eluizione elettroforetica: 16 ore a 4 C a 30 V nel tampone di trasferimento ( ). Saturare le membrane con gelatina all 1 % ( ) e lavarle 3 volte con gelatina allo 0,25 % ( ). La gelatina si fissa sui siti liberi e impedisce l adsorbimento non specifico dei reagenti immunologici. Immergere quindi la membrana in 10 ml di soluzione di anticorpi policlonali antiproteina vegetale ( ). Nel caso del glutine, gli anticorpi anti-gliadine sono acquistati. Nel caso dei piselli e del lupino, gli anticorpi sono prodotti secondo il protocollo indicato. Il complesso antigene-igg viene individuato mediante l aggiunta di 10 µl di anticorpi monoclonali di topo anti-igg di coniglio marcati mediante fosfatasi alcalina. Lavare 2 volte le membrane con gelatina allo 0,25 % 5

6 ( ) e una volta col tampone TBS ( ). Dopo incubazione nel rivelatore ( ), si forma un precipitato di colore viola scuro nel punto si è fissato l enzima. 4.3 ANALISI QUANTITATIVA Per calcolare la quantità d immunoreattività residuale di un vino messo in commercio, viene costruita una curva di riferimento: concentrazioni note di proteina vegetale depositata sul gel (e trasferita su membrana) in funzione delle superfici ottenute mediante integrazione dell intensità degli spot, corrispondente alla formazione degli immunocomplessi. L analisi viene compiuta con la stessa apparecchiatura utilizzata per analizzare i gel di elettroforesi. 6

7 ALLEGATO Produzione degli anticorpi policlonali anti-piselli Gli anticorpi policlonali anti-piselli necessari alla determinazione della capacità antigenica delle proteine di pisello nei vini e nei mosti trattati, vengono preparati nell animale. 1 PRINCIPIO I sieri contenenti gli anticorpi policlonali si ottengono nel coniglio New Zealand successivamente all iniezione intradermica dell antigene. 2 PROTOCOLLO 2.1 Reagenti Tampone fosfato PBS ph=7.4: Sciogliere 8 g di NaCl, 200 mg di KCl, 1,73 di Na 2 HPO 4 H 2 O e 200 mg di KH 2 PO 4 in 300 ml di acqua distillata. Regolare il ph a 7,4 con soda 1 M. Portare il volume a 1 l con acqua distillata Antigeni: Sciogliere 10 mg di proteina di pisello in 5 ml di tampone fosfato PBS (2.1.1). Quindi filtrare la soluzione sterilmente su 0,2 µm e conservare a 20 C fino al giorno dell immunizzazione. 2.2 Modo di operare Mescolare 1 ml di soluzione a 1 ml di adiuvante completo di Freund. Iniettare per via intradermica 1 ml di questa miscela in un coniglio New Zealand dal peso di circa 3 kg. Tale iniezione va ripetuta al 15, 30 e 45 giorno. 60 giorni dopo la prima iniezione, prelevare 100µl di sangue a livello di vena auricolare e testare la sua capacità a reagire con gli antigeni. Effettuare tale valutazione mediante immunoblotting come descritto nel capitolo 4.2 del metodo di analisi a partire da un gel sul quale la proteina di pisello è migrata. Dopo la verifica della formazione di un complesso antigene-anticorpo, prelevare 15 ml di sangue a livello della vena auricolare. Il sangue va tenuto a 37 C per 30 minuti. Prelevare il siero contenente gli anticorpi policlonali anti-pisello dopo centrifugazione del sangue a 3000 rpm per 5 minuti. 7

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