STRUTTURAZIONE DELLE PROTEINE

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1 STRUTTURAZIONE DELLE PROTEINE Molti diversi tipi di struttura non avvolta (unfolded states) Un solo tipo di struttura avvolta (folded state) Proteina NATIVA Principi della strutturazione proteica: 1) La sequenza determina la struttura 2) La struttura determina la funzione 3) Esiste (generalmente) SOLO UNA struttura nativa 4) La struttura dipende da FORZE DEBOLI (non covalenti) - forze idrofobiche - massimo numero di legami-h 5) Strutture native diverse hanno COMPONENTI STRUTTURALI COMUNI 1

2 RIPIEGAMENTO (FOLDING) DELLE PROTEINE DOGMA CENTRALE: La sequenza determina la struttura (Anfinsen) La struttura finale di una proteina è quella con l energia interna minore (in assoluto o cineticamente accessibile) Paradosso di Levinthal: catena di 100 residui, 3 conformazioni/residuo possibili strutture se la catena saggia ogni possibile conformazione per trovare il minimo energetico, restando secondi in ciascuna conformazione (tempo medio di rotazione) = s anni ( > vita dell universo) Con 10 possibili conformazione anni Una caratteristica essenziale del processo di ripiegamento è la conservazione di elementi parzialmente corretti - questo riduce il tempo necessario per il ripiegamento a millisecondi/secondi

3 conservazione di elementi parzialmente corretti ogni tappa nel ripiegamento porta ad una riduzione di energia questa riduzione e dell ordine dell energia termica (può essere invertita) la formazione di un segmento con conformazione corretto influisce sulla formazione di un successivo segmento a conformazione corretta il ripiegamento è un processo altamente cooperativo

4 Denaturazione / rinaturazione delle proteine Curva di denaturazione Cinetica di ripiegamento (o di rinaturazione) grado di strutturazione 0% 50% 100% forma nativa T M forma denaturata 100% 50% 0% forma denaturata forma nativa C temperatura (oppure ph, [agente caotropico], ecc.) ms tempo Riportare in condizioni rinaturanti

5 Tendenze intrinseche degli amminoacidi a formare strutture 2 ie Ala, Leu, Arg, Gln favoriscono la formazione di α-elica Altri amminoacidi invece non la favoriscono per ragioni steriche: Cα β ramificazione al carbonio β (es Val, Ile) Cα β O OH Cα OH gruppi donatori/accettori per legami-h vicini al Cα (es. Asp, Ser) Pro destabilizzza α-elica e β foglietto sia per ragioni steriche sia per l incapacità di formare legami-h

6 Modelli per il ripiegamento Intermedio a stato compatto modello gerarchico Collasso idrofobico (globulo fuso) Elementi strutturali ripiegamento spontaneo Nucleazione Multimodale

7 Processi di ripiegamento Proteine piccole - ripiegamento a due stati formazione cooperativa delle interazioni native (modello di Anfinsen) Proteine > 100 residui Collasso idrofobico globulo fuso Formazione di un primo dominio strutturale Riposizionamento degli elementi strutturali Formazione del resto della struttura nativa

8 Panorama energetico per il ripiegamento catene non strutturate, energia globulo fuso strutture intermedie struttura nativa struttura incorrettamente ripiegata spazio conformazionale

9 Tecniche per studiare il folding E necessario partire da uno stato denaturato usando AGENTI DENATURANTI HS SH (GCl) HO OH Ditiotreitolo rompono legami S-S rompono legami-h Apparato STOP-FLOW condizioni denaturanti proteina +6N GCl condizioni non denaturanti tempo x Luce siringhe camera di miscelazione spettrofotometro

10 Monitoraggio sperimentale del ripiegamento Il dicroismo circolare e la spettroscopia a fluorescenza sono tecniche utili per seguire i processi di ripiegamento: ambiente organico I F fluorescenza del triptofano θ λ (nm) ambiente acquoso α-elica struttura disordinata λ (nm)

11 random coil molten globule 2 y structure 3 y structure ❶ ❷ ❸ Ι fluor fluorescenza (Trp) <1ms collasso idrofobico ❶ >200ms formazione della struttura finale ❷❸ dicroismo circolare catena Ellitticità α-elica <2ms ❷ formazione di struttura 2 a >200ms struttura 2 a finale ❸ dicroismo circolare Trp <1ms ❶ Ellitticità Trp metastruttura semirigida struttura finale rigida ❸ >200ms milli sec milli sec tempo di ripiegamento milli sec

12 Ripiegamento in vitro ed in vivo ripiegamento assistito Le isomerasi velocizzano il ripiegamento: questi sono enzimi che catalizzano conversioni stereoisomeriche a livello di singoli residui (ma non assistono il folding) PPIasi - (Peptidilprolil isomerasi o cis/trans isomerasi) - proteine ubiquitarie e abbondanti, con diversi ruoli. - catalizzano la conversione fra le configurazioni cis e trans nei residui di prolina PDIasi - (Proteindisolfuro isomerasi) - ponti disolfuro incorretti sono una causa principale di ripiegamento incorretto - le PDIasi catalizzano il riarrangiamento di ponti disolfuro all interno di proteine. - contengono residui di cisteina reattivi che possono sostituirsi temporaneamente ad una delle due cisteine in un ponte disolfuro, permettendo all altra di formare un legame con un partner diverso. Le chaperone molecolari proteggono da interazioni dannose In vitro (es. esperimenti di Anfinsen con RNAsi), esiste solo una popolazione di polipeptidi in fase di ripiegamento. In vivo, i polipeptidi si ripiegano in un ambiente molto affollato, con altre popolazioni in fase di ripiegamento. La possibilità di interazioni illecite, che portano a precipitazione, sono elevate

13 CHAPERONE MOLECOLARI (piccole proteine) ribosoma polipeptide nascente folding spontaneo ribosoma polipeptide nascente Folding assistito (proteine più grandi) HSP70/DnaK HSP60/GroEL (chaperonine) proteina ripiegata HSP70/Hsp40 (heat-shock protein) HSP10/ GroES

14 GROES ATP GROEL GROEL superficie polare GROEL gabbia di Afinsen ATP ADP + Pi (timer chimico)

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