Catabolismo degli acidi grassi. long chain. AG Acil-CoA synthetase. β-ossidazione degli acidi grassi. ATP, CoA. AMP, 2Pi

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1 Catabolismo degli acidi grassi β-ossidazione degli acidi grassi ATP, CoA AMP, 2Pi AG Acil-CoA synthetase long chain

2 Fonti di acidi grassi Le cellule importano ACIDI GRASSI e GLICEROLO con un processo di trasporto per diffusione facilitata (passivo, mediato da carrier) AG saturi AG monoinsaturi AG POLINSATURI Questi derivano da due dei tre principali tipi di lipidi assunti con la dieta (esogeni): triacilgliceroli (TAG) (dagli olii e grassi); i fosfolipidi (dalle membrane cellulari); il colesterolo Le fonti endogene di AG sono quelle dei TAG citoplasmatici nelle cellule, e gli AG esportati da altri tessuti Per mobilitare gli AG ed il glicerolo, i legami estere nei fosfolipidi e triacilgliceroli devono essere idrolizzati da specifiche LIPASI

3 Idrolisi dei triacilgliceroli ed altri lipidi Le Triacilglicerolo lipasi liberano gli acidi grassi in maniera sequenziale TAG LIPASI EXTRACELLULARI Lipasi DAG MAG Acidi Grassi (AG) + glicerolo - Lipasi linguale, Lipasi gastrica e Lipasi pancreatica : idrolizzano triacilgliceridi esogeni a diacilgliceridi, monoacilgliceridi, AG e glicerolo - Lipoproteina lipasi: presenti nei capillari di vari organi (soprattutto dei tessuti adiposi, muscolo, cuore e ghiandole mammarie) e agiscono sui TAG a livello dei sistemi di trasporto ematico (chilomicroni e lipoproteine a bassa densità; VLDP) LIPASI INTRACELLULARI - Lipasi ormone-sensibili: tessuto adiposo, muscolo (agiscono sui TAG di riserva nelle cellule) La digestione è resa complessa dal fatto che i TAG (quota predominante dei lipidi) sono insolubili in acqua, mentre le Lipasi sono idrosolubili. I fosfolipidi e colesterolo, sono solubili solo come entità supramolecolari (vescicole) L accesso delle lipasi e dell acqua al legame estere nei TAG è un problema

4 Emulsionamento dei TAG per la lipolisi La scarsa solubilità dei TAG è superata aumentando la superficie a contatto tra la fase acquosa e quella organica mediante emulsionamento e stabilizzazione con molecole tensioattive (sali biliari) colesterolo gocciolina di TAG Sali biliari Lipasi deossi acido colico deossi Triacilglicerolo acido glicocolico acido taurocolico deossi deossi deossi deossi 8 possibili acidi biliari coniugati (sali biliari)

5 Fasi del catabolismo dei TAG esogeni Emulsionamento dei trigliceridi (TAG) e formazione di micelle miste con sali biliari Idrolisi dei TAG ad opera della lipasi pancreatica Assunzione dei prodotti dalle cellule intestinali Riformazione dei TAG nelle cellule intestinali Incorporazione di TAG, cholesterolo, il suo estere, e le apolipoproteine nei chilomicroni Esocitosi dei chilomicroni nel sistema linfatico e flusso sanguigno trasporto ai tessuti Idrolisi dei TAG nei capillari, da parte della Lipoproteina lipasi, attivata da Apo CII AG entrano nelle cellule del muscolo e adipociti Riciclo delle rimanenze dei chilomicroni al fegato TAG Lipasi pancreatica ApoC-II Lipoproteina lipasi chilomicrone ApoA-E TAG

6 La risintesi di TAG a livello enterico ha lo scopo di favorirne il trasporto INTESTINAL ATP ACS GPAT ACAT 3 GPAT GAT MTP G3P = glicerol-3-phosphate FA = fatty acid MAG = monoacylglycerol (AG) DAG= diacylglycerol (DG) C = colesterol CE = colesterol ester PL = Phospholipid PA = Phosphatidic acid ACS = Acyl CoA sinthetase GPAT = G-3-P acyltransferase GAT = Glycerol acyltransferase ACAT = Acyl-CoA cholesterol acyltransferase MTP = microsomal triglyceride transfer protein TAG sono riformati negli enterociti in maniera simile alla formazione di TAG negli epatociti, prima legando gli AG (FA) a CoA Per il 25% i TAG sono formati in una via che utilizza G3P (Glicerolo-3-P) e l acilglicerolofosfato aciltraferasi (GPAT), come nel fegato, che permette anche la sintesi di fosfolipidi (PL). Per il 75% sono formati in una via che utilizza direttamente monoacilglicerolo (MAG) e acilglicerolo aciltraferasi (GAT) I chilomicroni si assemblano utilizzando TAG, colesterolo e il suo acilestere, e le apolipoproteine A,B,C ed E in un processo mediato dalla proteina MTP e che richiede la presenza di APO-B

7 Trafficking di TAG, AG e colesterolo TAG dieta AG/MAG enterociti Sali biliari Lipoproteina pancreatica Aciltrasferasi TAG TAG PL C P TAG in chilomicroni capillari adipociti AG Lipoproteina lipasi ApoCII Aciltrasferasi chilomicroni rimanenze fegato colesterolo in LDL TAG in VLDL TAG PL C P TAG di riserva PL C P adipociti Lipasi ormone sensibile PL C Protein AG / siero albumina flusso sanguigno tessuti colesterolo in HDL

8 CHILOMICRONI E LIPOPOROTEINE CHILOMICRONI P/L = 1/99 (protein/lipid ratio) Sito di sintesi: Apoproteine : intestino (enterociti) B48 (assembly), AI, CII (attivazione Lipoproteina lipasi), E Funzione: trasporto di TAG alimentari dall intestino ai tessuti periferici. VERY LOW DENSITY LIPOPROTEIN (VLDL ) P/L = 1/90 (1/9) ( IDL LDL) Sito di sintesi: Apoproteine: Funzione: fegato B100; CII, E trasporto di TAG endogeni dal fegato ai tessuti periferici LOW DENSITY LIPOPROTEIN (LDL) P/L = 25/75 (1/3) Sito di sintesi: Apoproteine: fegato, per conversione dalle VLDL e IDL B100 Funzione: trasporto di colesterolo dal fegato ai tessuti HIGH DENSITY LIPOPROTEIN (HDL) P/L = 50/50 (1/1) Sito di sintesi: fegato tessuti per captare colesterolo in eccesso Apoproteine: AI, AII, E, C (VHDL colesterolo intestino fegato) Funzione: trasporto di colesterolo (in eccesso) dai tessuti al fegato

9 Lipoporteina lipasi e captazione degli AG esogeni La Lipoproteina lipasi è una proteina di membrana delle cellule endoteliali, nei capillari Il dominio catalitico è esposto all esterno dove viene a contatto con i chilomicroni È attivata dalla lipoproteina Apo C-II sulla superficie del chilomicrone Cellula endoteliale

10 Metabolismo dei chilomicroni 1) I chilomicroni legano le Lipoproteina lipasi (LPL) localizzate sulla superficie delle cellule endoteliali che foderano i capillari 2) TAG AG 3) AG cellule adipose (trasporto facilitato) 4) AG TAG (Aciltrasferasi) goccioline lipidiche 3b) AG muscolo -ossidazione ATP 5) Assorbimento progressivo di AG causa la riduzione dei chilomicroni 6) rimanenze rapidamente assorbite dal fegato per endocitosi (colesterolo + TAG residui) 7) L eccesso di AG nella dieta finisce quindi negli epatociti Al fegato

11 Metabolismo dei TAG endogeni utilizzo nei vari tessuti 1. I TAG - assunti con la dieta - neosintetizzati da precursori non lipidici nel fegato sono distribuiti ai tessuti periferici sotto forma di lipoproteine e mobilizzati dalla lipoproteina lipasi dell endotelio capillare che li scinde in AG e glicerolo. 2. All interno dei tessuti sono ri-assemblati e formano gocce lipidiche 3. L utilizzo dei TAG cellulari poi necessita la loro IDROLISI INTRACELLULARE da parte della TAG lipasi ormone-sensibile 4. Il destino dei prodotti di idrolisi è diverso a secondo del tessuto: - il tessuto adiposo cede sia gli AG che glicerolo mobilizzati al flusso sanguigno - il muscolo utilizza gli AG a scopi bioenergetici e cede il glicerolo al fegato

12 Metabolismo dei TAG endogeni La sintesi dei trigliceridi nel tessuto adiposo e nel muscolo avviene secondo lo schema già visto ed è controllata dalla concentrazione dei metaboliti (stato di nutrizione). I TAG sono messi in riserva sotto forma di goccioline lipidiche con un nucleo composto da esteri di sterolo e TAG, circondati da uno strato di fosfolipidi (PL), rivestito da proteine note come perilipine L utilizzo dei trigliceridi, che prevede l idrolisi degli esteri tra AG e glicerolo, è catalizzata da una Triacilglicerolo lipasi, soggetta a regolazione (Lipasi ormone-sensibile). Glucagone & epinefrina ( [glucosio] insufficiente ) cascata del camp camp PKA attivo Perilipina A fosforilata TAG Triacilglicerolo Lipasi attiva citoplasmatica AG Regolazione a breve termine (fosforilazione): - PKA e CAM chinasi fosforila e attiva TAGL e fosforila la Perilipina A, che recluta TAGL - PPP1 defosforila e inattiva TAGL e defosforila la Perilipina A, che sgancia TAGL Regolazione a lungo termine (espressione del gene mrna): - PKA e CAM chinasi (via CREB) mrna Lipasi OS MAPK mrna

13 Metabolismo dei TAG endogeni LIPASI ORMONE SENSIBILE (HSL) La Lipasi ormone-sensibile (HSL) determina la mobilizzazione dei TAG di deposito dal tessuto adiposo, nel digiuno (glucagone G αs camp PKA Perilipina e Lipasi fosforilate, attive). Gli Acidi Grassi Non Esterificati così prodotti (NEFA: Non Esterified Fatty Acids) sono rilasciati nel flusso sanguigno per diffusione facilitata (il gradiente di concentrazione li dirige verso l esterno) e, nel sangue, sono veicolati grazie al legame con l albumina del siero Il glicerolo è trasportato al fegato per utilizzo nella gluconeogenesi (vedi modulo 8) Lipasi ormone-sensibile del muscolo Le fibrocellule muscolari rosse (a contrazione lenta e prolungata) contengono solo piccoli depositi di TAG il muscolo non esprime recettori per il glucagone: il digiuno quindi non modifica le riserve di TAG muscolari I recettori presenti sulle cellule del muscolo rispondono a: - insulina PPP1 (lipasi defosforilata Perilipina A defosforilata perde il ruolo di ancora ) - adrenalina recettori legati a G αs PKA lipasi fosforilata Perilipina A fosforilata acquista il ruolo di ancora Il lavoro muscolare mobilita le riserve lipidiche: - contrazione muscolare [Ca 2+ ] CAM-chinasi lipasi fosforilata

14 -ossidazione degli Acidi Grassi Rimozione progressiva di unità a due atomi di carbonio -ossidazione Ciclo di Krebs AG Acetil-CoA FAD NAD + FADH 2 NADH NAD + FAD NADH FADH 2 S-CoA CO 2 Flusso elettronico & Fosforilazione ossidativa

15 1 Tappa: ingresso e attivazione degli acidi grassi blood stream Gli acidi giungono dal tessuto adiposo associati alla siero albumina. Attraversano la membrana plasmatica per diffusione semplice (anche assistita da Fatty Acid Binding Proteins FABP) o facilitata (Fatty Acid Transport Proteins FATP) in direzione del gradiente chimico (sopratutto per Very Long Chain Fatty Acids o VLCFA VLCFA FATP Nel citosol condensano con CoA per formare Acil-CoA in una reazione catalizzata da CoA sintetasi (ligasi) che utilizzano 2 equiv. ATP per attivare l acile La sucessiva -ossidazione richiede la traslocazione di Acil-CoA nei mitocondri. CH 3 -(CH 2 ) n - C O Acil CoA ligasi OH O-P -O-Adenosina + HS-CoA CH 3 -(CH 2 ) n - C O O - O CH 3 -(CH 2 ) n - ATP PPi Fosfatasi inorganica 2 Pi C S-CoA + H 2 O O

16 Trasferimento degli Acil-CoA nel mitocondrio Acidi Grassi Acil-CoA sintetasi Carnitina aciltrasferasi I Malonil-CoA Traslocasi -ossidazione Carnitina aciltrasferasi II La Carnitina aciltrasferasi I è l enzima regolatore dell intero processo di -ossidazione E inibito allostericamente da Malonil-CoA (prodotto dalla Acetil-CoA carbossilasi, ACC) Riducendo la concentrazione dell inibitore allosterico (es. fosforilazione di ACC) porta ad un AUMENTO del trasporto degli ACIDI GRASSI nel mitocondrio.

17 La -ossidazione degli AG deve essere bilanciata dall apporto di piruvato Se non c è un contemporaneo apporto di piruvato, e/o se l ossalacetato è convertito in fosfoenolopiruvato invece di condensare con Ac-CoA (Gluconeogenesi attiva) si accumula Acetil-CoA nel mitocondrio Glicolisi glicerolo Piruvato carbossilasi lattato Piruvato PDH aminoacidi Acidi Grassi Gluconeogenesi Ossalacetato Citrato Es. attivazione di PKA (glucagone) e/o CaM chinasi (epinefrina, Ca 2+ ) Fosforilazione di FFK2 (blocco della glicolisi) Fosforilazione (*) di PDH che è anche retroinibita da Ac-CoA Fosforilazione di F-1,6-BP (attivazione della gluconeogenesi) glucagone/cortisolomrna PEP carbossichinasi (stimolo gluconeogenesi) [ossalacetato] Fosforilazione di Ac-CoA carbossilasi (blocco della sintesi di AG, [malonil-coa] ) [malonil-coa] Carnitina Aciltrasferasi -ossidazione Ac-CoA e siccome non c è sufficiente ossalacetato, Acetil-CoA si accumula

18 Se la -ossidazione degli AG non è bilanciata, si formano i Corpi Chetonici HMG-CoA reduttasi (HMG-CR-P) 1. Condensazione di due ACETILI CORPI CHETONICI 2. Condensazione con un terzo ACETILE una forma mobile di Ac-CoA sono solubili in acqua e sono rilasciati dal fegato (che non ha gli enzimi per metabolizzarli) nel sangue, per raggiungere i tessuti periferici. 3. Riduzione o decarbossilazione

19 Condizioni per la produzione dei Corpi Chetonici nel fegato Le condizioni che determinano un aumento della gluconeogenesi, (digiuno, diete troppo rigide e diabete non controllato) stimolano la -ossidazione degli acidi grassi ed esaltano la conversione di Ac-CoA in CORPI CHETONICI

20 Utilizzo dei Corpi Chetonici nei tessuti (es. muscolo scheletrico e cardiaco, cervello) La prima reazione è catalizzata dalla -Idrossibutirato deidrogenasi È lo stesso enzima presente nel fegato, ma la direzione della reazione è opposta grazie all elevata concentrazione di -idrossibutirato I corpi chetonici sono utilizzati dai tessuti extraepatici (CUORE e MUSCOLO SCHELETRICO) convertendo il -idrossibutirato in acetoacetato e poi in acetoacetil-coa. La reazione catalizzata dal -Chetoacil trasferasi diminuisce [acetoacetato], trascinando l equilibrio della reazione precedente L enzima non è espresso nel fegato, che quindi produce i corpi chetonici ma non può utilizzarli per ottenere energia. L'acetoacetil-CoA viene poi convertito in due molecole di acetil-coa dalla tiolasi

21 Utilizzo dei Corpi Chetonici convertito in piruvato, eliminato con la respirazione o eliminato nelle urine

22 Utilizzo dei Corpi Chetonici VANTAGGI: Sono forme mobili degli acidi grassi, che non richiedono trasportatori ematici (lipoproteine, albumina), poiché sono idrosolubili. Al contrario di altre molecole nutrienti, il loro assorbimento da parte delle cellule (diffusione facilitata) non varia con lo stato di nutrizione. Sono assorbiti dal cuore e dai muscoli che li convertono in Ac-CoA (energia). In caso di ipoglicemia (digiuno prolungato) anche il cervello (dopo 1 settimana) inizia ad esprimere la -Chetoacil trasferasi e acquisisce la capacità di utilizzarli. RISCHI : Sono acidi carbossilici, dissociati a ph fisiologico Se il ph del sangue si abbassa, si instaura una condizione di acidosi, che in condizioni estreme porta al coma ed in alcuni casi alla morte.

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