Catena di Trasporto degli elettroni

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1 Chimica Biologica A.A Catena di Trasporto degli elettroni Marco Nardini Dipartimento di Scienze Biomolecolari e Biotecnologie Università di Milano

2 Respirazione - il catabolismo di tutti i combustibili metabolici genera potere riducente (NADH e FADH 2 ), una forma di energia libera che viene convertita in sintesi ATP nella fosforilazione ossidativa - gli enzimi che catalizzano il trasporto elettronico mitocondriale e la sintesi di ATP ad esso accoppiata costituiscono: la catena di trasporto degli elettroni: ossidazione-riduzione sequenziale di centri redox multipli localizzati in 4 complessi enzimatici la fosforilazione ossidativa: il trasporto di e - genera un gradiente protonico transmembrana che promuove la sintesi dell ATP

3 Respirazione riduzione NADH produzione di ~2.5 ATP a partire da ADP + P i riduzione FADH 2 produzione di ~1.5 ATP Glicolisi Glucosio + NAD ADP + 2 P i 2 Piruvato + 2 NADH + 2 ATP + 2H 2 O + 4 H + 2 coppie di e -, produzione di ~ 7 ATP Fermentazione omolattica Glucosio + 2 ADP + 2 P i 2 Lattato + 2 ATP + 2H 2 O + 2 H + produzione di 2 ATP Piruvato deidrogenasi Piruvato + CoA + NAD + Acetil-CoA + CO 2 + NADH 2 coppie di e -, produzione di ~ 5 ATP Ciclo acido citrico 3 NAD + + FAD + GDP + P i + Acetil-CoA 3 NADH + FADH 2 + GTP + CoA + 2 CO 2 8 coppie di e -, produzione di ~ 20 ATP

4 Respirazione - le proteine che mediano il trasporto degli elettroni e la fosforilazione ossidativa sono legate alla membrana interna - alcuni centri redox sono mobili altri sono componenti di proteine integrali di membrana Il mitocondrio - la sequenza dei trasportatori di e - riflette grossolanamente i loro potenziali di riduzione relativi il processo di trasporto degli elettroni è complessivamente esoergonico - membrana interna liberamente permeabile solo a O 2, CO 2 ed H 2 O permeabilità controllata a ioni e metaboliti possibilità di generare gradienti ionici attraverso questa barriera

5 Respirazione - gli elettroni sono passati dal NADH ad altri accettori di e- di potenziale di riduzione via via maggiore (incluso il FAD) fino ad O 2 - l ossidazione di una mole di NADH da parte di O 2 (cioè il trasferimento di 2 moli di e - ) è associata (in condizioni biochimiche standard) ad un rilascio di 218 kj di energia libera: F = C/mol (faraday: carica di una mole di elettroni) n = n di moli di elettroni trasferiti per mole di reagente convertito 1/2 O 2 + NADH + H + H 2 O + NAD + ΔE 0 = V ΔG = - nfδe = kj/mol processo fortemente esoergonico

6 Respirazione ricordando che: ADP + P i ATP ΔG = 30.5 kj/mol e poiché l ossidazione di una molecola di NADH porta alla sintesi di ~2.5 molecole di ATP efficienza termodinamica della fosforilazione ossidativa: 2.5 x 30.5 kj/mol x 100 = 35% 218 kj/mol in condizioni fisiologiche si ipotizza ~ 70% (diverso ph, diverse conc. dei reagenti e prodotti rispetto alle in condizioni biochimiche standard)

7 Respirazione Ricapitolando -glie - sono passati dal NADH ad altri accettori di e - di potenziale di riduzione via via maggiore fino ad O 2 (accettore terminale di e - ) tali molecole hanno E 0 compreso tra quello della coppia NAD + /NADH ed O 2 /H 2 O - l accoppiamento fra ossidazione di NADH (catena di trasporto degli elettroni ) e sintesi di ATP (fosforilazione ossidativa) è catalizzato da 5 complessi mitocondriali (o complessi respiratori): I, II, III, IV, V - la catena di trasporto riossida i coenzimi ed utilizza l energia libera per la sintesi dell ATP (accoppiamento cascata trasporto e - / sintesi ATP) - i trasportatori di elettroni (da NADH e FADH 2 ad O 2 ) sono associati alla membrana mitocondriale interna (alcuni centri redox sono mobili altri sono componenti di proteine integrali di membrana - l ossidazione del NADH a NAD + da parte di O 2 fornisce energia libera sufficiente per la sintesi di 3 molecole di ATP (vedi dopo)

8 4 complessi proteici contenenti centri redox aventi per gli elettroni affinità progressivamente crescenti Complesso I Complesso II (trasferisce e - da succinato a CoQ) trasferimento e - mediante il CoQ (coenzima Q o ubichinone) Complesso III trasferimento e - mediante citocromo c (proteina periferica di membrana) Complesso IV gli e - viaggiano lungo questa catena da potenziali di riduzione più bassi verso potenziali più alti

9 -CoQè altamente idrofobico e solubile nella membrana grazie alla sua coda isoprenica - si muove liberamente per diffusione nella membrana mitocondriale interna. - non è stabilmente associato a proteine - nei mammiferi Q 10 (n=10 unità C 5 isoprenoidi) 3 stati di ossidazione di CoQ: - in grado di accettare e donare 1 o 2 e - poiché la forma di semichinone (radicale contenente un elettrone spaiato) è stabile

10 nero: vie trasferimento elettroni rosso: vie di traslocazione protoni Complesso II omesso perchè ad esso non è associato alcun trasferimento vettoriale di H + - alcuni dei complessi respiratori accoppiano il trasporto elettronico al trasporto di H + da un lato all altro della membrana mitocondriale interna - i 4 complessi respiratori della catena di trasporto degli e - consistono di parecchi componenti proteici associati a diversi gruppi prostetici attivi in reazioni redox, con un potenziale di riduzione progressivamente crescente - i complessi possono spostarsi lateralmente entro la membrana interna e possono associarsi a formare multicomplessi

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12 Complesso I: NADH-CoQ ossidoreduttasi - nei mammiferi: 46 subunità (massa totale ~900 kd) - forma ad L, con un braccio inserito nella membrana mitocondriale interna e l altro che si estende nella matrice - Coenzimi del complesso I: a) 1 molecola di flavin mononucleotide (FMN) b) 8-9 centri ferro-zolfo matrice mitocondriale

13 Complesso I: NADH-CoQ ossidoreduttasi - FMN differisce dal FAD solo per l assenza del gruppo AMP - FMN ha 3 stati di ossidazione in grado di accettare e donare 1 o 2 e - poiché la forma di semichinone (radicale contenente un elettrone spaiato) è stabile - FMN legato saldamente alla proteina FMN e CoQ sono quindi il punto di contatto fra il donatore a 2 elettroni NADH ed i citocromi accettori di un solo elettrone matrice mitocondriale

14 Complesso I: NADH-CoQ ossidoreduttasi Centri ferro-zolfo (gruppi più comuni: [2Fe-2S], [4Fe-4S]) - gruppi prostetici in proteine con atomi di ferro non eme -atomi dife coordinati a 4 atomi di S (Cys) disposti in modo quasi tetraedrico attorno all atomo di Fe - ossidazione o riduzione con perdita o acquisto di 1 e - - forma ossidata e ridotta differiscono per una sola carica formale (indipendentemente dal numero di atomi di Fe ) poiché gli atomi di Fe del centro formano un sistema coniugato e quindi possono assumere stati di ossidazione tra +2 e +3

15 Complesso I: NADH-CoQ ossidoreduttasi - transito elettroni da NADH a CoQ: meccanismo a tappe seguendo il potenziale di riduzione dei vari centri redox del Complesso I [2Fe-2S]N1a [2Fe-2S]N1b [4Fe-4S]N3, 4, [4Fe-4S]N6a, 6b, [4Fe-4S]N

16 Complesso I: NADH-CoQ ossidoreduttasi - il processo implica la riduzione transitoria dei vari centri redox del Complesso I quando legano gli e - e la loro riossidazione quando gli e - passano al gruppo successivo - l arrangiamento spaziale dei gruppi suggerisce il potenziale percorso degli elettroni - i centri redox non devono necessariamente essere in contatto al fine di trasferire elettroni - le proprietà quanto-meccaniche dell elettrone gli permettono di passar velocemente tra gruppi redox inseriti nella proteina che sono separarti da meno di 14 Å. - per distanze > 14 Å si ha una catena di centri redox

17 Trasporto elettroni Traslocazione protoni - nella conformazione ossidata i protoni si legano alle catene laterali degli aa dalla parte della membrana che si affaccia sulla matrice - con la riduzione si ha un cambio conformazionale che espone i gruppi protonati sul lato citosolico della membrana e riduce i loro valori di pk causando la dissociazione dei protoni - il processo di riossidazione riporta la proteina nel suo stato conformazionale originale

18 Trasporto elettroni Traslocazione protoni - accoppiamento fra trasporto di elettroni attraverso il centri redox del Complesso I e la traslocazione di 4 protoni fuori dalla matrice nello spazio intermembrana - sistema di pompaggio promosso da variazioni conformazionali indotte dal cambiamento dello stato redox della proteina (alterazione del pk delle catene ionizzabili protoni presi o rilasciati mentre gli elettroni sono trasferiti - meccanismo di accoppiamento non ben compreso poiché i gruppi redox sono localizzati nel braccio idrofilico del Complesso I, mentre il trasporto di protoni avviene nel braccio inserito in membrana - H + (nuclei atomici) non possono essere trasportati attraverso la membrana come accade per gli ioni (Na +, K + ) traslocazione mediante saltellamento ( hopping ) lungo una catena di gruppi legati da legami a idrogeno in un canale transmembrana

19 Citocromi - proteine contenenti un gruppo eme che alterna stati di ossidazione Fe(II) e Fe(III) durante il trasporto di elettroni - il gruppo eme di un citocromo ridotto ha uno spettro di assorbimento prominente nel visibile consistente di 3 picchi: bande α, β, γ (Soret) - banda α (assente nelle forme ossidate) usata per differenziare i vari tipi di citocromi (picco α diverso a seconda dell intorno in cui si trova l eme)

20 Citocromi - gruppo eme diversamente sostituiti a seconda del tipo di citocromo citocromo b: protoporfirina IX (mioglobina ed emoglobina) citocromo c: i gruppi vinilici formano legami tioetere con i gruppi sulfidrilici di 2 Cys della proteina a scapito del doppio legame citocromo a: lunga coda idrofobica di unità isopreniche e gruppo formile al posto di un sostituente metilico ligandi assiali: His/His His/His His/Met

21 Complesso I: catalizza l ossidazione di NADH da parte di CoQ NADH + CoQ oss NAD + + CoQ rid ΔE 0 = V ΔG = - nfδe = kj/mol Complesso II: FADH 2 + CoQ oss FAD + CoQ rid ΔE 0 = V ΔG = - nfδe = kj/mol Complesso la reazione non III: rilascia abbastanza energia libera per sintetizzare ATP (30.5 kj/mol) CoQ ridotto + (cit. c) oss CoQ oss + (cit. c) rid serve per iniettare e - da FADH ΔE 0 = V ΔG = - nfδe 2 nella catena di trasporto degli e - = kj/mol Complesso IV: (cit. c) rid + 1/2 O 2 (cit. c) oss + H 2 O ΔE 0 = V ΔG = - nfδe = kj/mol

22 Complesso II: Succinato-CoQ ossidoreduttasi - contiene l enzima dell acido citrico succinato deidrogenasi ed altre subunità - reazione 6 delciclo dell acido citrico - unico enzima del ciclo dell acido citrico ad essere legato alla membrana (gli altri sono componenti della matrice mitocondriale) scarica gli e - con potenziale relativamente alto direttamente nella catena di trasporto degli elettroni saltando il Complesso I (nel processo il FADH 2 viene riossidato a FAD)

23 Complesso II: Succinato-CoQ ossidoreduttasi - transito elettroni da Succinato a CoQ: meccanismo a tappe seguendo il potenziale di riduzione dei vari centri redox del Complesso II -catenafad-[2fe-2s]- [4Fe-4S]-[3Fe-4S]-Q (substrato-q >40Å) -1 citocromob 560

24 Complesso II: Succinato-CoQ ossidoreduttasi -ilcoq diffonde nel doppio strato lipidico tra i complessi respiratori serve come punto di raccolta di elettroni - il Complesso II non catalizza alcun trasferimento vettoriale di H +

25 Complesso III: CoQ citocromo c ossidoreduttasi (o citocromo bc 1 ) - passaggio di e - da CoQ ridotto a citocromo c - Complesso III: struttura dimerica -1 solo citocromo c per dimero (spazio intermembrana) per ogni monomero si ha: -2 citocromi b (eme b L e eme b H ) (subunità di 8 eliche trabsnmembrana) - citocromo c1 legato alla membrana da 1 elica - proteina ISP incrociata con citocromo b e c1 di altra subunità ISP = Iron-Sulfur Protein, con centro [2Fe-2S] di Rieske

26 Complesso III: Ciclo Q - riduzione da parte di CoQH 2 (trasportatore a 2 elettroni) di 2 molecole di citocromo c (trasportatore a 1 elettrone) il CoQH 2 subisce una riossidazione che avviene in 2 cicli in cui il semichinone CoQ - è un intermedio stabile 2 siti di legame per CoQ indipendenti nel Complesso III sito Q o lega CoQH 2 (localizzato fra il centro di Rieske [2Fe-2S] e l eme b L ) vicino allo spazio intermembrana sito Q i lega CoQ - e CoQ (localizzato vicino all eme b H ) vicino allo matrice mitocondriale - la membrana mitocondriale contiene un insieme di CoQ, CoQ - e CoQH 2 in modo che l ubichinone che viene rilasciato dal sito Q o può non essere lo stesso che si lega al sito Q i (capacità di CoQ di diffondere entro la membrana)

27 1 Ciclo Q a) CoQH 2 (dal Complesso I) si lega al sito Q o e trasferisce 1 dei suoi 2 elettroni a ISP rilascio di 2 protoni nello spazio intermembrana con la generazione di CoQ - b) ISP riduce il citocromo c 1 mentre CoQ - trasferisce l elettrone rimasto al citocromo b L formando CoQ (totamente ossidato) c) il citocromo b L riduce il citocromo b H d) CoQ lascia il sito Q o e si lega al sito Q i dove prende l elettrone dal citocromo b H tornando alla forma semichinonica CoQ - CoQH 2 +citocromo c 1 (Fe 3+ ) CoQ - +citocromo c 1 (Fe 2+ )+2H +

28 2 Ciclo Q CoQH 2 +CoQ - +citocromo c 1 (Fe 3+ )+2H + CoQH 2 +citocromo c 1 (Fe 2+ )+2H + a) si ripete il ciclo 1: CoQH 2 si lega al sito Q o ed 1 elettrone riduce ISP e poi il citocromo c 1, mentre il secondo elettrone riduce il citocromo b L e poi b H b) il secondo elettrone riduce il CoQ - legato al sito Q ì prodotto nel primo ciclo con produzione di CoQH 2 (i 2 protoni utilizzati provengono dalla matrice mitocondriale)

29 ciclo 1: Complesso III: il Ciclo Q CoQH 2 +citocromo c1 (Fe 3+ ) CoQ - +citocromo c1 (Fe 2+ )+2H + ciclo 2: CoQH 2 +CoQ - +citocromo c1 (Fe 3+ )+2H + CoQH 2 +citocromo c1 (Fe 2+ )+2H + reazione complessiva: CoQH 2 +2 citocromo c1 (Fe 3+ )+2H + CoQ+2 citocromo c1 (Fe 2+ )+4H + per ogni 2 CoQH 2 che entrano nel ciclo Q: - 1 CoQH 2 viene rigenerato - 1 CoQH 2 viene ossidato a CoQ - 2 elettroni sono trasferiti al citocromo c1 appaiono 2 citocromi c1 ridotti e 4 protoni sulla parte esterna della membrana

30 Complesso IV: citocromo c ossidasi 8H + matrice + O citocromo c (Fe2+ ) 4 citocromo c (Fe 3+ ) + 2H 2 O + 4H + intermembrana - dimero di ~410 kd (complesso IV di mammifero) - 4 centri redox: Subunità I: citocromo a citocromo a 3 Cu B (1 atomo di rame) Subunità II: spazio intermembrana centro Cu A (coppia di atomi di rame) - protomero di 13 subunità di cui 10 transmembrana - area concava e ricca di aa acidi verso lo spazio intermembrana interazione con residui Lys del citocromo c (donatore di e - )

31 Complesso IV: citocromo c ossidasi 1) 4 protoni chimici o scalari presi dalla matrice mitocondriale durante la riduzione di O 2 a 2 H 2 O 2) translocazione di 4 protoni pompati o vettoriali dalla matrice allo spazio intermembrana pompa vettoriale di protoni dalla matrice allo spazio intermembrana

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