aa Proteine Struttura delle Proteine α Amminoacidi

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1 Proteine Biopolimeri degli α-amino acidi. Amino acidi sono uniti attraverso il legame peptidico. Alcune funzioni: Struttura (collagene, cheratina ecc.) Enzimi (maltasi, deidrogenasi ecc) Trasporto (albumine, emoglobina ecc.) Protezione (tossine, allergeni ecc.) rmoni (insulina, ormoni della crescita ecc.) Struttura delle Proteine α Amminoacidi 2 C Cα R - 2 sul carbonio adiacente al -C. Glicina, 2 -C 2 -C, è il più semplice. Con -R come catena laterale, essi sono chirali. La maggior parte degli amminoacidi naturali sono L-amminoacidi. 1

2 Stereochimica degli α-amminoacidi Amminoacidi costituenti le proteine Ventidue α-amminoacidi standard. Differiscono nella natura della catena laterale: - o alchile contiene un Contiene lo zolfo Contiene un azoto non basico. Un gruppo C addizionale Un azoto basico Amminoacidi Essenziali Treonina (Thr) Lisina (Lys) Valina (Val) Fenilalanina (Phe) Triptofano (Trp) Metionina (Met) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) 2

3 Proteine Complete forniscono tutti gli amminoacidi essenziali. esempi: quelle nella carne, pesce, latte, uova. Le proteine nei vegetali sono generalmente incomplete. I vegetariani devono mangiare molti tipi differenti di vegetali, oppure supplire la dieta ad esempio con uova o latte. 3

4 Aminoacidi Rari 4-idrossiprolina, 5-idrossilisina presente nel collagene. Acido D-Glutammico nelle pareti cellulari dei batteri. D-Serina nei lombrichi. Acido γ-amminobutirrico, è un neurotrasmettitore. β-alanina, costituente della vitamina acido pantotenico. Zwitterione Gli Amminoacidi esistono come ioni dipolari. -C perde +,mentre - 2 acquista +. La struttura effettiva dipende dal p Proprietà degli Amminoacidi Punti di fusione alti, oltre i 200 C Più solubili in acqua che in solventi non polari. Un momento di dipolo più grande di quello di acidi o ammine semplici. Più acidi della maggior parte degli acidi carbossilici e meno basici di molte ammine. + _ pk a = 10 3 C C pk b = 12 R 4

5 Struttura e p Punto isoelettrico p a cui gli amminoacidi esistono come zwitterione (neutro). Dipende dalla struttura della catena laterale. Amminoacidi acidi, pi ~ 3. Amminoacidi basici, pi ~ 9. Amminoacidi neutri, pi ~ 5-6. Elettroforesi Proteine cariche negativamente si muovono verso l anodo Posizione della miscela originale Proteine cariche positivamente si muovono verso il catodo 5

6 alanina + pk - a =2.35 pk a = C 3 C 3 C pi = 6.11 arginina pk a =2.01 pk a =9.04 pk a = pi =

7 lisina pk a =2.18 pk a =8.95 pk a = pi = 9.74 istidina pk a =1.77 pk a =6.10 pk a = pi = 7.64 Acido aspartico pk + + a =2.10 pk a =3.86 pk a = pi =

8 cisteina S pk a =2.05 pk a =8.00 pk a =10.25 S S - S - pi = 5.02 Tirosina pk + a =2.20 pk a =9.11 pk a = pi = 5.63 Equazione di enderson-asselbalch [ base coniugata] p = pk a + log acido debole [ ] 8

9 Alcune Sintesi di laboratorio degli amminoacidi Amminazione riduttiva Sintesi da a aloacidi Sintesi di Gabriel-estere malonico sintesi di Strecker Amminazionone Riduttiva Questo metodo di sintesi è biomimetico, cioè mima il processo biologico di sintesi. Si fa reagire un α-chetoacido con ammoniaca, poi si riduce l imina con 2 /Pd. el processo di laboratorio si ottiene una miscela racemica! R C C 3 R C C _ Pd R 2 _ C C Sintesi da α-aloacidi La reazione di ell-volhard-zelinsky permette di sintetizzare gli α-bromoacidi. Il bromo può essere sostituito con un gruppo ammino facendo reagire l α-bromoacido con un eccesso di ammoniaca. Si ottiene una miscela racemica. 9

10 Sintesi di Gabriel-Estere Malonico L ammino gruppo viene protetto come ammide. Il gruppo carbossilico viene protetto come estere. La posizione α è attivata ulteriormente dalla presenza del gruppo estereo temporaneo Sintesi di Strecker La prima sintesi nota di un amminoacido risale al La reazione di un aldeide con 3 dà un imina. Lo ione cianuro attacca l immina protonata. Il risultato è un α-ammino nitrile che viene idrolizzato ad acido carbossilico. Meccanismo della sintesi di Strecker Stadio 1: formazione dell immina Stadio 2: attacco dello ione cianuro L idrolisi del nitrile porta all amminoacido. 10

11 Risoluzione degli Amminoacidi solitamente, solo l enantiomero L- e biologicamente attivo. Si converte l amminoacido in un sale, utilizzando un acido o una base chirale. Si ottiene cosi la miscela dei due Sali diastereomerici che possono essere separati Si utilizza un enzima come l deacilasi che reagisce solo con uno dei due enantiomeri. Risoluzione di racemati: alcuni esempi Formazione di esteri diasteromerici R R C C + + R* 3 C C R* + 2 Risoluzione enzimatica Struttura dei Peptidi Il legame peptidico è un legame ammidico. Le ammidi sono composti molto stabili e neutri. 11

12 Alternanza dei piani in un polipeptide Bradichinina Un oligopeptide non proteico. Convenzionalmente le strutture dei peptidi vengono disegnate con l amminoacido -terminale sulla sinistra. Il nome dei peptidi è costruito nominando tutti gli amminoacidi che lo compongono a partire dall amminoacido -terminale: arginilprolilprolil arginina. Legame disolfuro La cisteina può formare ponti disolfuro. 12

13 Determinazione della struttura di un peptide Rottura dei ponti disolfuro Determinazione della composizione in amminoacidi Sequenziazione dall -terminale Analisi dei residui C-terminali Idrolisi parziale Il primo passaggio è la rottura del ponte disolfuro Il passaggio successivo è la determinazione del tipo e del numero degli amminoacidi contenuti Si Separano le catene polipeptidiche. Si mette a bollire con Cl 6 M per 24 ore. Gli amminoacidi si separano con un analizzatore. 13

14 Reazione con la inidrina Utilizzata per visualizzare le macchie o le bande degli amminoacidi separati per cromatografia o elettroforesi. Colore porpora intenso formato con tutti gli amminoacidi La prolina e l idrossiprolina danno una colorazione gialla. 14

15 Sequenziazione dall -terminale Degradazione di Edman: reazione con fenil isotiocianato seguita dall idrolisi rimuove l amminoacido -terminale. La feniltioidantoina viene identificata per via gascromatografica. È utilizzata con buoni risultati per polipeptidi con meno di 30 amminoacidi. Esempio di degradazione di Edman per ossitocina bovina Sequenziazione del residuo C terminale L enzima carbossipeptidasi rompe selettivamente il C-terminale. Riduzione della funzione carbossilica a funzione alcolica Idrazinolisi del peptide. 15

16 Idrolisi parziale Formazione di un legame ammidico 16

17 Sintesi di un dipeptide Sintesi di un peptide in fase liquida Dapprima, si protegge il gruppo terminale. Si attiva il gruppo carbossilico del medesimo amminoacido. Si fa avvenire la reazione con l amminoacido successivo. Per sintetizzare un polipeptide si ripete l operazione di attivazione ed accoppiamento. Terminata la sintesi si rimuove il gruppo protettivo. Sintesi di un tripeptide 17

18 Sintesi di un tripeptide Sintesi di peptidi su fase solida La catena polipeptidica da sintetizzare è ancorata ad un letto di piccoli granuli di polistirene. Gli intermedi non devono essere purificati. I reagenti in eccesso vengono lavati via con un idoneo solvente. Il processo può essere automatizzato. Permette di costruire peptidi più lunghi rispetto alla sintesi in soluzione. Sintesi automatica di Merrifield 1 Stadio 18

19 Sintesi automatica di Merrifield 2 Stadio Sintesi automatica di Merrifield 3 Stadio Sintesi automatica di Merrifield 4 Stadio 19

20 Sintesi automatica di Merrifield 5 Stadio Classificazione delle proteine Semplici: idrolizzano solo ad amminoacidi. Coniugate: sono legate ad un gruppo non proteico come zuccheri, acidi nucleici, lipidi. Fibrose: lunga e filamentosa, insolubile in acqua, funzione strutturale. Globulari: ripiegata in forma sferica, funzione enzimatica, ormonale, o di trasporto ormonale. Proteine fibrose Proteine globulari 20

21 Legame disolfuro Schema di una catena polipeptidica con legami a ponte disolfuro intercatena ed intracatena ote: i ponti disolfuro intracatena legano insieme due parti dello stesso polipeptide, mentre il legame intercatena unisce due catene di polipeptidi differenti. Formazione del legame disolfuro Il ponte disolfuro contribuisce alla forma della proteina 21

22 Livelli delle struttura delle proteine Primaria: la sequenza degli amminoacidi nella catena ed i legami disolfuro. Secondaria: struttura formata dai legami idrogeno. Esempio è l α-elica e il foglietto piegato (struttura β ). Terziaria: la conformazione completa 3-D. Quaternaria: l associazione di due o più catene peptidiche per formare le proteine. Livelli delle struttura delle proteine Alfa elica gni ossigeno carbonilico può formare un legame idrogeno con l - dell avvolgimento successivo dell elica. 22

23 Vista laterale di un segmento di un α elica di una proteina Vista dall alto di un segmento di un α elica di una proteina Foglietti piegati (struttura β ) gni ossigeno carbonilico forma un legame idrogeno con un - di una catena peptidica adiacente. 23

24 STRUTTURA DELLE PRTEIE Struttura primaria: sequenza aminoacidica Struttura secondaria: ripiegamento della catena lungo un asse Cheratine: α- e β-cheratine Collageno: tessuto connettivo Struttura terziaria: ripiegamento tridimensionale delle catene polipeptidiche. Struttura terziaria Spesso determinata per diffrazione ai raggi X Esempi di proteine globulari sono mioglobina, lisozima, ribonucleasi, citocromo C Caratteristiche comuni: Ciascuna proteina ha una struttura caratteristica Ripiegamento compatto con poco spazio all interno Localizzazione all esterno di quasi tutti i gruppi idrofilici Localizzazione all interno dei gruppi idrofobici Possono contenere tratti sia di α-elica sia di β-foglietto 24

25 Mioglobina, una proteina globulare La sequenza determina la struttura La denaturazione dà luogo a conformazioni casuali della catena polipeptidica. Alcune proteine denaturate possono riacquistare la loro attività biologica Esempio classico la ribonucleasi. Denaturazione e rinaturazione della ribonucleasi 25

26 Stabilizzazione della struttura terziaria Legame idrogeno tra gruppi peptidici Legame idrogeno tra residui R polari Interazioni idrofobiche Legame idrogeno tra residui R carichi L interazione predominante è l interazione idrofobica Le interazioni Struttura quaternaria Caratteristica delle proteine oligomeriche La struttura quaternaria designa l interazione tra le varie unità della proteina. Alcune proteine che hanno struttura quaternaria dopo la denaturazione possono essere rinaturate. 26

27 Sommario delle Strutture Alterazioni chimiche negli amminoacidi Alterazioni chimiche negli amminoacidi 27

28 Alterazioni chimiche negli amminoacidi 28

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