Regione cerniera monomero regione cerniera

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1 Regione cerniera Tutte le Ig, sia quelle secrete che quelle presenti sulla membrana plasmatica dei linfociti B, sono costituite da quattro catene proteiche, due pesanti (H, da heavy, in rosso nel disegno) e due leggere (L, light, in blu). Le due catene H e le due catene L sono tra loro identiche. Ciascuna catena presenta nella parte COOH terminale una regione formata da una sequenza di aminoacidi uguali in tutti gli anticorpi della stessa classe (regione costante). Al contrario nella parte NH 2 terminale la sequenza degli aminoacidi varia tra anticorpo ed anticorpo (regione variabile). Ognuna di queste quattro catene è costituita dalla ripetizione di strutture simili, ciascuna costituita da aminoacidi e contenente un ponte S-S (nel disegno rappresentate come strutture anulari). Le catene pesanti e quelle leggere sono tenuteunitetralorodapontis-s(in nero) Considerando la forma di base di una Ig (il monomero) si vede che è una struttura simmetrica, a forma di Y, in cui i bracci sono flessibili permettendo così all anticorpo di poter legare due antigeni uguali anche se posti a diversa distanza. La flessibilità della molecola Ig è conferita dalla presenza di una regione della catena H, detta regione cerniera che permette ampie rotazioni spaziali (freccia verde). 1

2 Quando il sangue periferico viene fatto coagulare e il coagulo contenente le cellule ed i fattori della coagulazione, viene eliminato, rimane la frazione liquida del sangue chiamata siero. Sottoponendo il siero ad elettroforesi (esame di laboratorio in cui le proteine contenute in un fluido vengono separate mediante l applicazione di un campo elettrico) ad un ph lievemente basico (ph 8,2) si riconoscono cinque gruppi di proteine con caratteristiche globulari, caratterizzate ciascuna da una differente motilità elettroforetica (velocità di migrazione verso l anodo, il polo positivo del campo elettrico). La frazione più rappresentata e con maggiore mobilità elettroforetica è quella costituita dalla albumina, seguita poi dalla frazione contenente le alfa 1, le alfa 2 e le beta globuline. La frazione proteica la cui quantità aumenta nel sangue di un individuo vaccinato rispetto ad uno non vaccinato, è quella detta gamma e che contiene gli anticorpi o immunoglobuline. Dall ampiezza del piccolo elettroforetico, si evince che la frazione gammaglobulinica è caratterizzata da un insieme di proteine con mobilità elettroforetiche differenti. Questa eterogeneità della frazione gammaglobulinica ha costituito uno dei maggiori ostacoli allo studio della struttura degli anticorpi. Il problema venne risolto grazie allo studio del siero dei pazienti affetti da mieloma multiplo in cui la frazione gammaglobulinica è rappresentata nella quasi totalità da un singolo tipo di anticorpi, derivati da una unica plasmacellula che, in seguito alla trasformazione neoplastica, prolifera in modo incontrollato 2

3 Le Ig si trovano ancorate alla membrana plasmatica dei linfociti B, dove svolgono la funzione di recettore antigene-specifico, oppure, una volta secrete dalle plasmacellule, nei fluidi biologici quali plasma, secrezioni mucosali, fluidi interstiziali dei tessuti e latte, dove svolgono la funzione di protezione nei confronti dell antigene.leigleganoconmoltaspecificità l antigene in forma nativa. Questo legame scatena una serie di eventi che culminano con la neutralizzazione o distruzione dell antigene stesso. Inoltre, gli anticorpi, grazie al legame con recettori per le Ig rivestono la superficie di alcune cellule del sistema immunitario. 3

4 La parte NH 2 terminale delle catene H e della catena L (in arancio nel disegno) presenta una sequenza di aminoacidi che è diversa per ogni anticorpo, e che pertanto viene detta regione variabile. Le due porzioni variabili delle catene H sono identiche tra loro come lo sono quelle delle due catene L. Le regioni variabili di una catena H e di una catena L formano il sito combinatorio che lega l antigene (nel disegno rappresentato come una freccia verde). Ogni Ig è formata da due catene H e da due catene L uguali, per cui ogni anticorpo presenta due siti che legano l antigene. Nel nostro organismo esistono almeno Ig con siti combinatori diversi; questa grande varietà permette ad una persona di riconoscere e legare un vastissimo numero di antigeni diversi e quindi di potersi difendere da un numero molto grande di microbi e sostanze penetrate al suo interno. Le Ig si legano ad ogni tipo di molecola tra cui zuccheri, lipidi, ormoni e anche macromolecole complesse quali carboidrati complessi, fosfolipidi, acidi nucleici e proteine. Normalmente i microbi e le macromolecole sono più grandi del sito combinatorio e quindi le Ig legano solo piccole porzioni della macromolecola. La capacità degli anticorpi di legare le molecole in forma nativa, come sono in natura, è in contrasto con la capacità del recettore per l antigene dei linfociti T (il TCR) che invece riconosce e lega solo i peptidi quando sono presentati nelle tasche delle glicoproteine del complesso maggiore di istocompatibilità. 4

5 Normalmente i microbi e le macromolecole sono più grandi del sito combinatorio e quindi le Ig legano solo piccole porzioni della macromolecola. La capacità degli anticorpi di legare le molecole in forma nativa, come sono in natura, è in contrasto con la capacità del recettore per l antigene dei linfociti T (il TCR) che invece riconosce e lega solo i peptidi quando sono presentati nelle tasche delle glicoproteine HLA. 5

6 Il legame che un Ig stabilisce con l antigene dipende dalla complementarietà spaziale tra il sito combinatorio e l antigene. I legami tra l antigene e il sito combinatorio della Ig sono legami deboli, non covalenti. Ciò fa si che il legame sia reversibile, cioè l Ig lega l antigene o si distacca da questo in base alla complementarietà tra l antigene ed il sito combinatorio dell Ig e alla quantità di molecole di Ig o di antigene che sono presenti. 6

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12 La forza del legame tra Ig ed antigene (l affinità delle Ig) dipende dalla complementarietà spaziale che permette il formarsi di numerosi legami deboli. 12

13 La parte dell Ig che non lega l antigene (la parte Fc, viola chiaro nel disegno) è responsabile delle funzioni effettrici dell Ig e quindi ne determina l attività biologica. Quando un Ig ha legato un antigene, si ha un cambiamento di forma della parte Fc che la rende capace di legare le proteine del complemento o di legarsi ai recettori dell Fc. L Fc è la parte dell Ig che lega le proteine del complemento, e così ne attiva la potente azione biologica. E ancora, L Fc si lega ai recettori delle Ig presenti sulla membrana di molte cellule (neutrofili, eosinofili, mastociti, basofili e cellule NK). L Fc delle Ig è inoltre responsabile del passaggio delle Ig nelle secrezioni, tra cui il latte, e permette il passaggio, attraverso la placenta, degli anticorpi dalla mamma al feto. La parte Fc delle Ig regola la vita media delle Ig, e quindi la quantità di Ig presenti in circolo e nei tessuti. Le Ig possono essere costituite da cinque tipi diversi di catene pesanti, ognuna con un differente parte Fc. Le cinque catene pesanti sono dette: alfa (α), delta (δ), epsilon (ε), gamma (γ) emu(µ). A seconda del tipo di catena pesante utilizzata dall anticorpo si distinguono cinque diverse classi o isotipi di Ig: le IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Ciascuna classe di Ig svolge funzioni effettrici differenti, che dipendono dalle caratteristiche dell Fc. 13

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