Metabolismo degli amminoacidi. Ciclo dell urea

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1 Metabolismo degli amminoacidi Ciclo dell urea

2 Biosintesi di amminoacidiporfirine, creatina, carnitina, ormoni, nucleotidi

3 Gli amminoacidi possono subire una degradazione ossidativa in 3 diverse situazioni metaboliche: 1. Durante la degradazione e la sintesi delle proteine cellulari, alcuni amminoacidi possono essere degradati se non sono necessari per la sintesi di altre proteine 2. Quando una dieta è ricca di proteine e gli amminoacidi sono in eccesso Non si formano riserve di amminoacidi 3. Durante il digiuno, il diabete mellito o l esercizio fisico prolungato quando i carboidrati non sono disponibili, le proteine diventano una fonte di energia

4 Destino degli amminoacidi Se non sono richiesti per la sintesi proteica il gruppo amminico dev essere rimosso Per la maggior parte degli amminoacidi questo avviene nel fegato Ciclo dell urea

5 Scheletro carbonioso (chetoacido) Chetogenesi intermedi ciclo di Krebs Ciclo dell urea Gluconeogenesi

6 -NH 2 gruppo amminico NH 3 ammoniaca NH 4+ ione ammonio

7 Metabolismo degli amminoacidi Transaminazione Deaminazione Formazione di urea Avvengono nel FEGATO

8 FEGATO: Mantiene l omeostasi energetica gluconeogenesi chetogenesi ciclo dell urea Riserva di glicogeno Sintesi di acidi grassi

9 A. Transaminazione trasferimento reversibile del gruppo amminico da un amminoacido ad un -chetoacido Il processo di transaminazione richiede: 1) Un amminoacido e un alfa-chetoacido 2) Co-fattore piridossal fosfato 3) Un enzima: aminotransferasi (transaminasi).

10 Reazione di TRANSAMINAZIONE -chetoacido amminoacido amminoacido chetoacido

11 I chetoacidi utilizzati nelle reazione di transaminazione possono essere: piruvato, che genera alanina, ossalacetato, che genera aspartato alfa-chetoglutarato, che genera glutammato

12 TRANSAMINASI ne esistono molti tipi che utilizzano -chetoglutarato come accettore di gruppi amminici ma differiscono per la specificità nei confronti dell amminoacido utilizzato AST aspartato aminotransferasi glutammato + ossalacetato aspartato + -chetoglutarato ALT alanina aminotransferasi glutammato + piruvato alanina + -chetoglutarato

13 Reazione di TRANSAMINAZIONE nel FEGATO -chetoglutarato amminoacido glutammato chetoacido

14 Transaminazione e deaminazione ossidativa c Amminoacido Chetoglutarato h Transaminasi Chetoacido Glutammato Ciclo dell urea nel fegato La reazione di transaminazione nel fegato serve a incanalare i gruppi amminici verso l -chetoglutarato che si trasforma in glutammato che verrà poi sottoposto ad una reazione di deaminazione ossidativa per liberare uno ione ammonio che sarà utilizzato per generare UREA

15 REAZIONE DI DEAMINAZIONE OSSIDATIVA MITOCONDRIO della CELLULA EPATICA

16 Ciclo dell urea tappa limitante richiede: ammoniaca, bicarbonato, ATP enzima carbamilfosfato sintetasi NH 3 + HCO ATP CARBAMIL FOSFATO + P i + 2ADP

17 Il Carbamilfosfato contiene azoto (N) proveniente dall ammoniaca (ammino acidi), carbonio (C) dal bicarbonato, e fosfato (P) dall ATP. O O 2 H N - C - O - P - OH OH

18 Il Carbamilfosfato reagisce con l ornitina Carbamifosfato + ornitina Matrice mitocondriale citrullina citoplasma

19 La Citrullina reagisce con l aspartato per formare argininosuccinato. L Aspartato fornisce il secondo gruppo amminico dell urea citrullina + aspartato + ATP Citoplasma argininosuccinato + AMP + PP i

20 Argininosuccinato viene scisso per formare arginina e fumarato. argininosuccinato arginina + fumarato

21 Arginina viene scissa e forma urea rigenera ornitina arginina urea + ornitina

22 UREA CARBAMIL FOSFATO + Ornitina Arginina + Fumarato CICLO UREA Citrullina Aspartato Argininosuccinato

23

24 Il ciclo dell urea e il ciclo dell acido citrico sono collegati: Ossalacetato + glutammato Aspartato + -chetoglutarato Argininosuccinato Arginina Fumarato

25 ACETILCoA

26

27 Il ciclo dell urea è un processo in cui viene spesa ENERGIA

28 REGOLAZIONE: Il ciclo dell urea è regolato a due livelli: A lungo termine: Aumenta la sintesi degli enzimi coinvolti nella sintesi di carbamilfosfato e del ciclo dell urea A breve termine: E regolato attraverso la regolazione allosterica della carbamilfosfato sintetasi

29 Gli amminoacidi glutammato e glutammina hanno un importante funzione nel catabolismo degli amminoacidi Nella maggior parte dei tessuti sono infatti presenti,uno o entrambi, in quantità molto elevate

30 Catabolismo dei gruppi amminici Nel fegato I gruppi amminici sono raccolti nel GLUTAMMATO Nei tessuti diversi dal fegato i gruppi amminici sono trasportati ad esso sotto forma di GLUTAMMINA L ALANINA è un amminoacido che trasporta gruppi amminici dal muscolo al fegato

31 FEGATO

32 Tessuti extraepatici La glutammina trasporta -NH 2 attraverso il sangue fino al fegato e ai reni

33 Nel fegato la glutaminasi libera glutammato ed ammoniaca nei mitocondri.

34 CICLO GLUCOSIO-ALANINA

35 Metabolismo amminoacidi Muscolo Amminoacidi ramificati -chetoglutarato alanina transaminasi transaminasi Chetoacidi da Ammi.ramificato glutammato piruvato glucosio

36 Digestione ed Assorbimento Proteine

37 Le proteine della dieta sono degradate da enzimi specifici ad amminoacidi liberi nel tratto gastrointestinale

38 APPARATO GASTROINTESTINALE Gastrina stimola secrezione HCl pepsinogeno Secretina nell intestino tenue stimola il pancreas a secernere bicarbonato Colecistochinina stimola secrezione tripsina,chimotripsina ed altri enzimi proteolitici

39 Le figure mostrate in questo corso sono tratte dai seguenti libri: Nelson DL,Cox MM: Introduzione alla Biochimica di Lehninger ed.zanichelli Voet D., Voet JG, Pratt CW: Fondamenti di Biochimica ed. Zanichelli Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L: Biochimica ed. Zanichelli Matthews, Van Holde, Ahern: Biochimica ed. Casa editrice Ambrosiana Siliprandi e Tettamanti: Biochimica Medica ed. Piccin Baynes JW, Dominiczak MH: Biochimica ed. Casa editrice Ambrosiana e dal sito Wikipedia

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