Metabolismo degli amminoacidi
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- Maria Scala
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1 Metabolismo degli amminoacidi
2 Gli amminoacidi derivati in gran parte dalla degradazione delle proteine della dieta o intracellulari possono essere ossidati per generare energia. La quantità di energia ricavata dall ossidazione degli amminoacidi varia in funzione del tipo di organismo e della situazione metabolica. Il catabolismo degli amminoacidi nelle piante è in genere correlato alla produzione di metaboliti per altre vie biosintetiche. Tre situazioni in cui gli amminoacidi negli animali subiscono una degradazione ossidativa: 1) Durante la sintesi e degradazione delle proteine cellulari (turnover delle proteine), alcuni amminoacidi, se non necessari per la sintesi di altre proteine possono essere ossidati. 2) Quando una dieta è ricca di proteine e gli amminoacidi sono in eccesso per la sintesi di proteine; non si possono formare riserve di amminoacidi! 3) Durante il digiuno prolungato.
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6 La prima tappa del catabolismo degli amminoacidi in qualunque organismo consiste normalmente nella rimozione del gruppo -amminico. La rimozione del gruppo -amminico (con la formazione di un -chetoacido) è dovuta all azione di enzimi chiamati amminotransferasi o transaminasi. Nel loro insieme le amminotransferasi convogliano il gruppo -amminico della maggior parte degli amminoacidi all -chetoglutarato formando glutammato.
7 Il glutammato viene trasportato dal citosol nei mitocondri dove viene sottoposto a deaminazione ossidativa catalizzata dalla L-glutammato deidrogenasi. L -chetoglutarato prodotto dalla reazione della glutammato deidrogenasi è un intermedio del ciclo dell acido citrico. La glutammato deidrogenasi è un enzima allosterico molto complesso. -Il GTP, un prodotto della succinil-coa sintetasi nel ciclo dell acido citrico, ne è un modulatore negativo
8 La glutammina trasporta ammoniaca attraverso il sangue. Composto con carica negativa Composto neutro Nei tessuti extraepatici lo ione NH 4 + per l escrezione prodotto dalla reazione catalizzata dalla glutammato deidrogenasi, reagisce col glutammato per formare glutammina, un trasportatore non tossico di gruppi amminici che può attraversare le membrane cellulari. Durante questa reazione, catalizzata dalla glutammina sintetasi viene idrolizzato ATP. La glutammina entra nel circolo sanguigno e raggiunge il fegato. Nei mitocondri epatici il gruppo amminico è nuovamente convertito in NH 4+, con l intervento della glutamminasi.
9 Il principale trasportatore di ammoniaca dal muscolo al fegato è l alanina. L alanina viene prodotta quando i gruppi amminici, raccolti dal glutammato, sono trasferiti al piruvato. Questa reazione è catalizzata dalla alanina transaminasi. -chetoglutarato -chetoglutarato Glutammato Piruvato Nel fegato il gruppo amminico trasportato è trasferito dall alanina nuovamente all -chetoglutarato generando glutammato e piruvato. Il piruvato può essere utilizzato dal fegato per la gluconeogenesi.
10 Il ciclo del glucosio-alanina
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12 Destino degli scheletri carboniosi degli amminoacidi Gli amminoacidi glucogenici sono colorati in violetto, mentre quelli chetogenici sono colorati in giallo. Quasi tutti gli amminoacidi sono sia glucogenici che chetogenici
13 Biosintesi degli amminoacidi
14 Il gruppo -amminico della maggior parte degli amminoacidi proviene dal gruppo -amminico del glutammato per transamminazione. La glutammina fornisce il suo atomo di azoto della catena laterale nella biosintesi di numerosi composti, tra cui il triptofano e l istidina.
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16 Biosintesi degli amminoacidi L alanina, l aspartato e il glutammato vengono prodotti ciascuno tramite una reazione di transamminazione che si svolge in una sola tappa. Per sintetizzare ciascuno degli altri amminoacidi non essenziali sono necessarie tappe ulteriori.
17 Famiglie biosintetiche di amminoacidi in batteri e piante
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19 L insieme delle vie biosintetiche degli amminoacidi * = precursori dalla glicolisi = precursori dal ciclo dell acido citrico = precursori dalla via del pentosio fosfato * * * * * = amminoacidi essenziali *
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