I Mitocondri Centrale elettrica cellulare

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1 I Mitocondri Centrale elettrica cellulare

2 Potenziale redox standard Fe 2+ D Fe 3+ + e - Fe 2+ + Cu 2+ D Fe 3+ + Cu + Cu 2+ + e - D Cu + Ε = E + RT nf ln [accettore elettroni] [donatore elettroni] n = n di elettroni F = costante di Faraday (23.6 Kcal/mole x volt)

3 POTENZIALI REDOX STANDARD DI COPPIE REDOX DI INTERESSE BIOCHIMICO Negativo = bassa affinità per gli e - (es. NADH) Positivo = alta affinità per gli e - (es. O 2 )

4 Gli elettroni possono essere trasferiti: Direttamente come elettroni Fe 2+ + Cu 2+ D Fe 3+ + Cu + Come atomi di idrogeno (uno protone e un elettrone) AH 2 D A + 2e H + Come ione idruro, H + con 2e - (H:) Combinazione diretta di un riducente organico con l ossigeno Es, ossidazione di un idrocarburo ad un alcol R-CH 3 + ½ O 2 g R-CH 2 -OH Equivalente riducente = singolo elettrone che partecipa ad una reazione di ossido-riduzione

5 ENERGETICA DELLE OSSIDORIDUZIONI CELLULARI ΔG = - nf ΔE Piruvato +2H + +2e - g lattato E = -0.19V ΔG = +8.8 kcal/mol NADH g NAD + +H + +2e - E = +0.32V ΔG = kcal/mol ΔG tot = - 6 kcal/mole

6 TRASPORTO DEGLI ELETTRONI ½ O 2 +2H + +2e - g H 2 O E = 0.82V ΔG = kcal/mol NADH g NAD + +H + +2e - E = 0.32V ΔG = kcal/mol ΔG tot = kcal/mol ΔG ATP = -7.5 kcal/mol 1 NADH = 3 ATP Efficienza processo = 42%- 70%

7 NADH e NADPH Associazione debole

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9 FMN e FAD Associazione forte, in alcuni casi covalente.

10 Assorbimento FAD e FMN Trasportatori 1 o 2 elettroni

11 Ubichinone Trasportatori e - /H + R = diverse unità di isoprene

12 Gruppi eme dei citocromi

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14 1. Fe - S 2Fe - 2S 4Fe - 4S Proteine Fe- S 1 elettrone per volta 2. Rieske: Fe coordinato da 2 His. Forma ridotta più stabile e potenziale di riduzione più elevato

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16 Determinazione sperimentale della sequenza dei trasportatori 1. Separazione e purificazione del complessi di membrana 2. Determinazione dei potenziali di riduzione 3. Esame del processo in assenza di O 2 4. Utilizzo di inibitori (i trasportatori a valle della tappa inibita rimangono ossidati)

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20 COMPLESSO I (NADH deidrogenasi) (NADH:ubichinone ossidoreduttasi) 42 catene polipeptidiche 1 FMN 6 centri Fe-S (2Fe-S/4Fe-S)

21 POMPE PROTONICHE Cambiamento conformazionale dovuto allo stato redox (es. batteriorodopsina)

22 COMPLESSO II Succinato deidrogenasi 4 catene polipeptidiche 1 FAD centri Fe-S Non c è trasporto ioni H +

23 Complesso III: citocromo c reduttasi (ubichinone:citocromo c ossidoreduttasi) Dimero, 11 subunità per monomero Citocomo b, con due gruppi eme (b L e b H, diversi potenziali redox) Citocromo c 1 1 centro Fe-s di Rieske

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25 Citocromo c, un trasportatore di elettroni solubile

26 COMPLESSO IV: Citocromo ossidasi 6-13 subunità 2 gruppi eme: a e a 3 3 ioni rame Cu A /Cu A Cu B

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29 L energia liberata nel trasferimento elettronico viene conservata in un gradiente elettrochimico

30 Teoria dell accoppiamento chemiosmotico

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32 ATP sintasi, COMPLESSO V F 1 = α 3 β 3 γδε F 0 = ab 2 c 10-12

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34 Asp-COO - Asp-COOH

35 ADP + P i D ATP + H 2 O ΔG 0, reazione reversibile La sintasi stabilizza l ATP tanto quanto i suoi prodotti ADP + P i

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37 Sistemi di trasporto: LE TRASLOCASI

38 SHUTTLE MALATO-ASPARTATO

39 SHUTTLE GLICEROLO 3-FOSFATO

40 La fosforilazione ossidativa è controllata a livello della citocromo c ossidasi, dalle concentrazioni intramitocondriali di : NAD + /NADH [ADP][P i ]/[ATP] Ca 2+ (effetto stimolatorio sui complessi e sulla ATPsintasi)

41 Disaccoppiamento della fosforilazione ossidativa

42 VANTAGGI E SVANTAGGIO DEL METABOLISMO AEROBICO Metabolismo lattico Metabolismo aerobico g 2 ATP g 32 ATP Necessità di ossigeno specialmente cervello e cuore (ictus e infarto) Citocromi P RH + NADPH + H + g R-OH + NADP + + H 2 O - Idrossilazioni (es. colesterolo), ω-ossidazioni - Enzimi detossificanti, idrossilazioni di substrati idrofobici (solubilizzazione ed escrezione)

43 PRODUZIONE DI SPECIE REATTIVE PERICOLOSE (ROS) Radicale superossido O 2 + e - g O 2 - Radicale perossido O e - g O 2 2- Radicale ossidrilico H 2 O 2 + O 2 - g O 2 + H 2 O + OH ENZIMI DIFENSIVI Superossido dismutasi O H + g H 2 O 2 + O 2 Catalasi 2 H 2 O 2 g 2 H 2 O + O 2 Glutatione perossidasi 2 GSH + H 2 O 2 g GSSG + 2H 2 O

44 Trappole per radicali tossici dell O 2 I prodotti finali di vie degradative possono essere stati scelti dall evoluzione per esercitare azioni protettive Bilirubina, meno solubile della biliverdina, ma con un attività antiossidante molto maggiore. A livello delle membrane compete con la vitamina E. Acido urico, efficace nell intrappolare derivati tossici dell ossigeno. La concentrazione ematica è ai limiti della sua solubilità. Nell uomo è 10 volte più concentrato che negli altri Primati. Vitamina C, maggior agente riducente nel sangue.

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