Il ciclo dell acido citrico

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1 Il ciclo dell acido citrico

2 Il catabolismo di proteine, grassi e carboidrati avviene nelle tre fasi della respirazione cellulare

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6 Il piruvato viene ossidato ad acetil-coa e CO 2 La decarbossilazione ossidativa del piruvato per formare acetil-coa, che avviene nei mitocondri delle cellule eucariotiche, è il legame tra la glicolisi ed il ciclo dell acido citrico. La reazione è catalizzata dal complesso della piruvato deidrogenasi. La deidrogenazione e la decarbossilazione del piruvato ad acetil-coa coinvolgono l azione l sequenziale di 3 enzimi diversi (ciascuno formato da più catene polipeptidiche) e di 5 coenzimi: : tiamina pirofosfato (TPP), flavin adenin dinucleotide (FAD), coenzima c A (CoA), nicotinamide adenin dinucleotide (NAD) e lipoato

7 Struttura del coenzima A

8 Acido lipoico unito da un legame amidico alla catena laterale di un residuo di Lys.

9 Tiamina pirofosfato

10 Fotografia al microscopio elettronico del complesso della piruvato deidrogenasi di E. coli.

11 La conversione del piruvato in acetil CoA è costituita da tre tappe Queste tappe devono essere accoppiate per conservare l energia l libera derivata dalla tappa di decarbossilazione che rende possibile la formazione di NADH e di acetil CoA.

12 1) Il piruvato si combina con il TPP e poi viene decarbossilato Enzima: componente piruvato deidrogenasi (E1) del complesso multienzimatico. L atomo di C tra l N l N e lo S dell anello tiazolico della TPP è più acido della maggior parte dei gruppi =CH- Questo gruppo si ionizza per formare un carbanione,, che si addiziona facilmente al gruppo carbonilico del piruvato.

13 1) Meccanismo della reazione di decarbossilazione di E 1, il componente piruvato deidrogenasi del complesso della piruvato deidrogenasi 1) Il carbanione del TPP si addiziona al gruppo carbonilico del piruvato 2) Questa addizione è seguita dalla decarbossilazione del piruvato L anello carico positivamente del TPP agisce da trappola di elettroni che stabilizza la carica negativa generata dalla decarbossilazione. Tale carica viene trasferita all anello. anello. 3) La protonazione forma idrossietil-tpp

14 Il gruppo idrossietilico legato alla TPP viene ossidato a formare un gruppo acetile ed è trasferito alla lipoamide,, un derivato dell acido lipoico legato ad un residuo di lisina dell enzima enzima L ossidante è il gruppo disolfuro della lipoamide Questa reazione è catalizzata ancora dalla componente piruvato deidrogenasi E 1.

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16 Il gruppo acetile viene trasferito dalla acetillipoamide al CoA per formare Acetil CoA Questa reazione è catalizzata dalla diidrolipoil transacetilasi E 2. Il legame tioestere ricco di energia viene conservato.

17 La forma ossidata della lipoamide viene rigenerata dalla diidrolipoil deidrogenasi (E 3 ) Il complesso della piruvato deidrogenasi non è in grado di portare a termine un altro ciclo catalitico finchè la diidrolipoamide non è riossidata a lipoamide Due elettroni vengono trasferiti a un gruppo prostetico FAD dell enzima enzima e poi al NAD + (trasferimento insolito?) Il potenziale di trasferimento di un elettrone del FAD viene modificato dalla sua associazione all enzima e gli permette di trasferire elettroni al NAD +.

18 Tappe della decarbossilazione ossidativa del piruvato ad acetil-coa da parte del complesso della piruvato deidrogenasi E 1 = piruvato deidrogenasi E 2 = diidrolipoil transacetilasi E 3 = diidrolipoil deidrogenasi

19 Reazioni del ciclo dell acido citrico

20 1) Formazione del citrato L atomo di carbonio metilico del gruppo acetilico si lega al gruppo carbonilico (C 2 ) dell ossalacetato.

21 La reazione catalizzata dalla citrato sintasi è una condensazione aldolica seguita da un idrolisi L idrolisi del citril CoA fa procedere la reazione verso la sintesi del citrato La citrato sintasi deve impedire l idrolisi di acetil CoA

22 Modificazioni conformazionali della citrato sintasi in seguito al a legame dell ossalacetato Il legame dell ossalacetato, che avviene per primo, induce un importante riarrangiamento strutturale che determina la creazione di un sito o di legame per l acetil l CoA La citrato sintasi catalizza la reazione di condensazione portando i substrati molto vicini, orientandoli e polarizzando specifici legami.

23 Meccanismo di sintesi del citril CoA ad opera della citrato sintasi Il residuo His 274 dona un protone all ossigeno carbonilico dell acetil CoA per promuovere la rimozione del protone metilico da parte dell Asp 375 L ossalacetato viene attivato dal trasferimento di un protone dall His 320 al suo atomo di carbonio carbonilico Il concomitante attacco dell enolo enolo dell acetil CoA al carbonio carbonilico dell ossalacetato determina la formazione di un legame C-CC

24 Meccanismo di sintesi del citril CoA ad opera della citrato sintasi Il citril CoA neoformato induce altre modificazioni strutturali dell enzima. enzima. Il sito attivo viene racchiuso completamente e His 274 partecipa nuovamente come donatore di protoni per idrolizzare il tioestere Il CoA abbandona l enzima l seguito dal citrato e l enzima l torna nella conformazione aperta

25 Citrato sintasi L enzima dopo aver legato l ossalacetato l (in giallo) va incontro a una grande modificazione conformazionale. In rosso un analogo stabile dell acetil acetil-coa L enzima è in grado di idrolizzare il citril CoA ma non l acetil l CoA: a) l acetil CoA non si lega all enzima finchè l ossalacetato non è legato e pronto alla condensazione; b) I residui catalitici cruciali per l idrolisi l del tioestere non sono posizionati in modo appropriato finchè non si forma il citril CoA

26 2) Il citrato viene isomerizzato a isocitrato L isomerizzazione avviene attraverso una reazione di deidratazione seguita da una di idratazione.

27 Il centro Fe-S è importante sia nel legame col substrato sia nel processo catalitico tico

28 3) Ossidazione dell isocitrato ad α-chetoglutarato e CO 2.

29 Decarbossilazione ossidativa dell isocitrato catalizzata dalla isocitrato deidrogenasi Si produce NADH β-chetoacido instabile

30 4) Ossidazione dell α-chetoglutarato a succinil-coa e CO 2. L energia dell ossidazione dell α-chetoglutarato viene conservata mediante la formazione del legame tioestere del succinil-coa. Questa reazione è praticamente identica alla reazione della piruvato deidrogenasi; il complesso dell α-chetoglutarato deidrogenasi è molto simile al complesso della piruvato deidrogenasi sia come struttura che come funzione (3 Enzimi, E 1, E 2 e E 3 e 5 coenzimi).

31 5) Conversione del Succinil-CoA a succinato e formazione di un legame fosforico ad alta energia. GTP + ADP GDP + ATP Reazione catalizzata dalla nucleoside difosfochinasi

32 Reazione della succinil-coa sintetasi 1) Un gruppo fosforico sostituisce il CoA nel succinil-coa legato all enzima, formando un acil fosfato ad alta energia.

33 2) Il succinil fosfato dona il gruppo fosforico a un residuo di His dell enzima, enzima, producendo un fosfoistidil-enzima ad alta energia

34 3) Il gruppo fosforico viene trasferito dal residuo di His al gruppo fosforico terminale del GDP generando GTP.

35 Meccanismo di reazione della succinil-coa sintetasi Succinil fosfato

36 L enzima succinil-coa sintetasi di E. coli. La sequenza amminoacidica di questo enzima nei batteri e nei mammiferi è simile e presumibilmente è molto simile anche la struttura tridimensionale. Il sito attivo include parte della subunità α (in blu) e parte della subunità β (in marrone). Le eliche potenti (in blu scuro e in marrone scuro) avvicinano le loro parziali cariche positive al gruppo fosforico (in arancione) che si trova sull His 246 della catena α, stabilizzando il fosfoenzima intermedio. In rosso è rappresentato il CoA

37 rigenerazione dell ossalacetato per ossidazione del succinato (6, 7 e 8),

38 6) Ossidazione del succinato a fumarato Il FAD è l accettore di atomi di idrogeno in questa reazione in quanto la variazione di energia libera è troppo piccola per ridurre il NAD +. Il FAD è strettamente legato alla succinato deidrogenasi. La succinato deidrogenasi è il solo enzima del ciclo dell acido citrico a essere legato alla membrana.. Gli elettroni estratti dal succinato passano attraverso il FAD ed entrano nella catena di trasporto degli elettroni della a membrana mitocondriale interna

39 7) Idratazione del fumarato per produrre malato

40 8) Ossidazione del malato ad ossalacetato

41 La reazione complessiva del ciclo dell acido citrico è: Acetil CoA + 3 NAD + + FAD + GDP + P i + H 2 O 2 CO NADH + FADH 2 + GTP + 2 H + + CoA

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43 Il ciclo di Krebs opera soltanto in condizioni aerobiche poiché il NAD + e il FAD possono essere rigenerati nel mitocondrio soltanto dal trasferimento degli elettroni all ossigeno molecolare.

44 Il ciclo dell acido citrico, come tutte le altre vie metaboliche, è il prodotto dell evoluzione, evoluzione, la maggior parte della quale è avvenuta prima della comparsa degli organismi aerobici. Molto probabilmente i primi organismi anaerobici usavano alcune delle reazioni del ciclo dell acido citrico in processi biosintetici lineari. Esistono moderni organismi anaerobici che mancano dell α-chetoglutarato deidrogenasi e pertanto non sono in grado di compiere un giro completo del ciclo dell acido citrico. L α-chetoglutarato e il succinil-coa sono tuttavia precursori importanti di una varietà di vie biosintetiche.

45 I componenti del ciclo dell acido citrico sono importanti intermedi biosintetici

46 Le reazioni anaplerotiche riforniscono il ciclo dell acido citrico di intermedi

47 Ruolo della biotina nella reazione della piruvato carbossilasi

48 Regolazione del ciclo dell acido citrico

49 Il complesso della piruvato deidrogenasi è regolato allostericamente e per fosforilazione reversibile Il complesso della piruvato deidrogenasi è inibito dai suoi prodotti immediati, il NADH e l acetil CoA. Il componente piruvato deidrogenasi è regolato anche dalla modificazione covalente; una chinasi specifica fosforila e inattiva la piruvato deidrogenasi, e una fosfatasi attiva la deidrogenasi rimuovendo il gruppo fosforico. L aumento del rapporto NADH/NAD +, acetil CoA/CoA o ATP/ADP promuove la fosforilazione e quindi l inattivazione l del complesso. La piruvato deidrogenasi è inattiva quando la carica energetica è elevata e gli intermedi biosintetici sono abbondanti.

50 Il ciclo dell acido citrico è regolato in più punti. La velocità del ciclo dell acido citrico è regolata con precisione in modo da soddisfare il fabbisogno di ATP di una cellula animale. I punti di regolazione primari sono gli enzimi allosterici isocitrato deidrogenasi e α-chetoglutarato deidrogenasi.

51 Il ciclo del gliossilato

52 Il ciclo del gliossilato Nelle piante ed in alcuni invertebrati e microorganismi l acetato può servire sia come fonte di energia che come precursore per la sintesi dei carboidrati.

53 La reazione complessiva del ciclo del gliossilato è: 2 Acetil CoA + NAD H 2 O Succinato + 2 CoA + NADH + H + PEP carbossichinasi Ossalacetato + GTP Fosfoenolpiruvato + CO 2 + GDP Via gluconeogenetica

54 Nelle piante, gli enzimi del ciclo del gliossilato sono sequestrati all interno di organelli circondati da membrana detti gliossisomi.

55 Relazioni tra il ciclo del gliossilato e il ciclo dell acido citrico Le reazioni del ciclo del gliossilato (nei gliossisomi) procedono simultaneamente con quelle del ciclo dell acido citrico (nei mitocondri), e gli intermedi passano attraverso il citosol a questi due compartimenti. La conversione del succinato a ossalacetato è catalizzata dagli enzimi del ciclo dell acido citrico. Mediante la combinazione di queste due vie metaboliche le piante in germinazione sono in grado di convertire gli atomi di carbonio dei lipidi dei semi in glucosio.

56 Il ciclo del gliossilato e il ciclo dell acido citrico sono regolati in modo coordinato Il ciclo dell acido citrico e il ciclo del gliossilato competono per l isocitrato. l Quando i livelli di ATP sono elevati l isocitrato deidrogenasi viene inattivata mediante fosforilazione e l isocitrato l viene incanalato nel ciclo del gliossilato per la formazione di intermedi per la biosintesi.

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