Se la biosintesi del glicogeno dipendesse unicamente dalla glicogeno sintasi il glicogeno sarebbe costituito da lunghe catene lineari simili a quelle
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- Rosalia Tommasi
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1 Se la biosintesi del glicogeno dipendesse unicamente dalla glicogeno sintasi il glicogeno sarebbe costituito da lunghe catene lineari simili a quelle dell'amilosio.
2 Ma nelle cellule devolute all'accumulo di glicogeno è presente un secondo enzima l'enzima ramificante o glicosil- 4:6-transferasi
3 Tale enzima consente lo spostamento di un oligomero di 6-8 residui di glucosio (legati tra loro con legame 1,4) dall'estremità non riducente di una catena ad un residuo di glucosio, lontano almeno 4 residui dalla ramificazione più vicina
4 L enzima è anche denominato Amilo (1,4->1,6) transglicosilasi in quanto rompe un legame 1,4 e forma un legame 1,6
5 Le ramificazioni aumentano la solubilità del polimero Aumenta, inoltre, il numero delle estremità non riducenti che sono i siti per la demolizione e la sintesi del glicogeno
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7 La sintesi del glicogeno richiede la presenza di un primer La proteina glicogenina costituisce il primer La glicogenina si autoglicosila legando un residuo di glucosio dall UDP-glucosio ad un residuo di tirosina Questo serve da stampo per la glicogeno sintasi
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12 Glycogen Synthesis Glicogeno sintesi UTP UDP + 2 P i glycogen (n) + glucose-1-p glycogen (n + 1) Glycogen Phosphorylase P i Glicogeno lisi Se entrambe le vie fossero attive simultaneamente nella cellula si creerebbe un ciclo futile con il consumo di una molecola di ATP per ciclo, quella spesa per convertire l UDP in UTP.
13 La strategia biochimica per evitare questo ciclo futile è far sì che la gligogeno fosforilasi la glicogeno sintetasi rispondano in maniera opposta agli stessi segnali.
14 La regolazione del metabolismo del glicogeno comporta sia un controllo allosterico sia un controllo ormonale che si manifesta con la regolazione covalente degli enzimi regolatori della via metabolica
15 La gligogeno fosforilasi e la glicogeno sintetasi sono sotto il controllo allosterico da parte di ATP G6P AMP.
16 La gligogeno fosforilasi muscolare è attivata da AMP ed inibita da ATP e G6P. La glicogeno sintasi è attivata dal G6P.
17 Elevata richiesta di ATP ATP Gluc6P AMP gligogeno fosforilasi attivata glicogeno sintetasi inibita favorita la demolizione del glicogeno
18 Un incremento della concentrazione di AMP è un segnale di una caduta della carica energetica cellulare ed accelera la via di Embden e Meyerof. L attivazione della glicogeno fosforilasi fornisce il substrato necessario
19 Al contrario ATP Gluc6P glicogeno sintasi attivata gligogeno fosforilasi inibita favorita la sintesi di glicogeno
20 Le forme attive ed inattive dei 2 enzimi differiscono fra loro anche per lo stato di fosforilazione. Questo è un tipico esempio di REGOLAZIONE COVALENTE
21 La fosforilazione delle proteine enzimatiche, catalizzata da specifiche chinasi, in genere: attiva gli enzimi catabolici. inattiva gli enzimi anabolici.
22 La glicogeno fosforilasi è attiva se fosforilata La glicogeno sintetasi è inattiva se fosforilata
23 L interconversione delle 2 forme fosforilata defosforilata della glicogeno fosforilasi e della glicogeno sintasi è regolata da un sistema di reazioni enzimatiche a cascata, controllate per via ormonale Amplificazione a cascata
24 Regolazione covalente (fosforilazione) Gli ormoni glucagone ed adrenalina attivano I recettori associati alle G-protein innescando la cascata del camp. Entrami gli ormoni sono prodotti in risposta a basse concentrazioni ematiche di glucosio. Il glucagone, sintetizzato dalle cellule del pancreas, attiva la formazione di camp nel fegato. L adrenalina,sintetizzata dalla midollare del surrene, attiva la formazione di camp nel muscolo.
25 La concentrazione ematica di adrenalina è circa 1O -9 M. Un incremento anche minimo di tale concentrazione è sufficiente a determinare un incremento significativo della concentrazione di camp e quindi della produzione di glucosio1p
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27 Regolazione a cascata del metabolismo del glicogeno A Synthase. Synthase. I I Phosphorlyl. Phosphorlyl. A
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30 Il camp attiva un enzima la proteina chinasi-camp camp dipendente. A Synthase. Synthase. I I Phosphorlyl. Phosphorlyl. A
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33 A Synthase. Synthase. I I Phosphorlyl. Phosphorlyl. A la proteina chinasi-camp camp dipendente fosforila la glicogeno sintasi inattivandola.
34 A Synthase. Synthase. I I Phosphorlyl. Phosphorlyl. A la proteina chinasi-camp camp dipendente fosforila la fosforilasi chinasi attivandola.
35 la fosforilasi chinasi attiva fosforila la glicogeno fosforilasi attivandola. A Synthase. Synthase. I I Phosphorlyl. Phosphorlyl. A
36 La fosforilasi chinasi èuna proteina oligomerica costituita da 16 subunità identiche due a due
37 Fosforilasi chinasi ( )4 Subunità catalitica 45 KDa Subunità regolatrice 145 KDa Subunità regolatrice 129 KDa Subunità regolatrice 17 KDa Calmodulina
38 La subunità è la calmodulina, una proteina che lega il Ca 2+ ed esiste anche in forma libera. La calmodulina lega 4 ioni Ca 2+ per monomero ed è attivata solo quando è completamente saturata dagli ioni calcio
39 Calmodulina
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42 La fosforilasi chinasi viene attivata dalla proteina chinasi camp- dipendente per trasferimento di 8 gruppi fosforici a 8 Ser della proteina enzimatica 4 sulle subunità e 4 sulle subunità. I 4 residui di Ser delle subunità della fosforilasi chinasi si fosforilano più rapidamente dei 4 residui di Ser delle subunità
43 SEGNALI PER LA REGOLAZIONE DEL METABOLISMO DEL GLICOGENO NEL MUSCOLO Concentrazione intracellulare di Ca 2+, AMP, ATP, Glucosio6P. Concentrazione ematica di adrenalina ed insulina SEGNALI PER LA REGOLAZIONE DEL METABOLISMO DEL GLICOGENO NEL FEGATO Concentrazione intracellulare di glucosio, AMP ATP, Glucosio6P. Concentrazione ematica di glucagone ed insulina
44 L'AMP è un attivatore allosterico della glicogeno fosforilasi L'ATP è invece un inibitore allosterico
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46 L'AMP legandosi al sito per i nucleotidi sposta l'equilibrio dell'enzima verso la conformazione attiva. L'ATP ed il glucosio6p stabilizzano la conformazione inattiva.
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48 La fosforilazione della glicogeno fosforilasi ad opera della chinasi camp dipendente sposta l equilibrio verso la forma attiva R dell enzima anche in assenza degli attivatori allosterici attiva inattiva attiva
49 In questa regolazione ormonale le esigenze dell organismo hanno la precedenza sulle esigenze della cellula epatica. La forma fosforilata della glicogeno fosforilasi epatica è meno sensibile all effetto degli inibitori allosterici: Così anche se le concentrazioni cellulari di ATP e gluc6p sono alte, la glicogeno fosforilasi resta attiva. Il glucosio-1-fosfato prodotto dalla lisi del glicogeno epatico viene convertito in glucosio e rilasciato in circolo
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