Le caratteristiche comuni di queste patologie risiedono nell inevitabile neurodegenerazione e nella conseguente letalità.
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- Elvira Capasso
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1 Giovanni Frontera
2 Le malattie da prione, note anche come Encefalopatie Spongiformi Trasmissibili (TSE), sono patologie neurodegenerative letali la cui eziologia è associata alla conversione della proteina prionica nativa (PrPc) nell isoforma denominata scrapie (PrPSc) ed all accumulo di quest ultima nel tessuto cerebrale. Le caratteristiche comuni di queste patologie risiedono nell inevitabile neurodegenerazione e nella conseguente letalità. La proteina prionica nativa (PrPc) sembra essere coinvolta nella protezione dallo stress ossidativo (Singh, 2010), nella trasduzione dei segnali (Chiarini, 2002), nella trasmissione sinaptica (Mallucci, 2002; Collinge, 1994), nella neuritogenesi (Graner, 2000) e nell apoptosi (Mattei, 2011). Giovanni Frontera
3 Malattie prioniche umane: incidenza annuale complessiva per milione Australia Austria Canada Francia Germania Svizzera UK Italia Piemonte Val DAosta media
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5 La PrPC è presente in grande quantità nel sistema nervoso centrale e considerata la natura neurodegenerativa di tutte le malattie da prione, molti studi si sono focalizzati nello studio delle funzioni della proteina prionica a livello neuronale. I primi tentativi di dedurre la funzione della PrPC dall osservazione del fenotipo di topi Prnp knockout sono stati per lungo tempo fallimentari perché negli animali ottenuti non si osservava alcuna alterazione anatomica o funzionale ma risultavano resistenti all infezione da PrPSc (Büeler et al., Anche in una seconda linea di topi Prnp knockout, noti come Npu o Prnp-/- Edinburgh (Edbg), non sono state osservate alterazioni, in accordo coi risultati ottenuti precedentemente. In seguito a questi studi si è quindi dedotto che PrPC non fosse necessaria per un normale sviluppo cerebrale o che la sua assenza fosse compensata da un altra proteina con funzioni ridondanti (Manson, 1992). In netto contrasto con questi risultati sono stati poi generati topi Prnp knockout che mostravano un normale sviluppo ma che in età avanzata sviluppavano una grave atassia e la degenerazione delle cellule del Purkinje; queste osservazioni sono state fatte per la prima volta in topi denominati Nagasaki (Ngsk) (Sakaguchi et al., 1996). Inoltre la reintroduzione di Prnp riportava il fenotipo alla normalità. Risultati molto simili sono stati poi confermati anche in altri topi Prnp knockout denominati Rcm0 (Moore et al., 1999) e ZurichII (Rossi et al., 2001) - (Moore et al., 2001) - (Moore et al., 2001). Giovanni Frontera I livelli di espressione di Prnd inoltre hanno mostrato una correlazione inversa con l età di insorgenza della malattia (Moore, 2001).
6 La proteina prionica cellulare nel comportamento Studi condotti su topi ZrchI suggeriscono che l assenza della proteina prionica comporta cambiamenti funzionali del sistema glutammatergico mentre i sistemi dopaminergico e adenosinergico sono preservati (Coitinho et al., 2002). La proteina prionica cellulare nel ciclo sonno-veglia Numerosi studi hanno dimostrato il coinvolgimento di PrPC nel controllo del ciclo sonno-veglia. L insonnia familiare fatale (FFI) è stata descritta nel 1986 come una patologia clinicamente caratterizzata da insonnia progressiva, disautonomia e gravi segni motori (Lugaresi et al., 1986) - (Medori et al., 1992). La proteina prionica cellulare e la memoria La generazione di topi Prnp knockout ha comportato risultati contrastanti anche nello studio del ruolo della proteina prionica nei meccanismi della memoria; nei primi esperimenti condotti in topi ZrchI non è stata dimostrata alcuna alterazione (Büeler, 1992) ma nei topi Ngsk è stata osservato, a 24 settimane d età, un grave deficit nel consolidamento della memoria a lungo termine. L infusione nell ippocampo di ratti adulti di anticorpi anti-prpc (Coitinho et al., 2003) o anti-laminina o di peptidi corrispondenti ai rispettivi siti di legame ha portato all osservazione di un alterato consolidamento della memoria. Gli effetti amnesici osservati dopo l infusione nella regione CA1 di anticorpi anti-prpc che inibiscono l interazione tra la proteina prionica e la laminina ed altri numerosi studi dimostrano che la proteina prionica presente a livello ippocampale gioca un ruolo fondamentale nell elaborazione della memoria tramite l interazione con la laminina ma con un meccanismo non ancora noto.
7 Nel 1967 J. S. Griffith intuì che alla base di alcune malattie che colpiscono il sistema nervoso dello uomo e di altri animali, distruggendo i neuroni e di conseguenza causando la morte dell individuo, ci fossero agenti infettivi privi di acidi nucleici costituiti soltanto da proteine (da qui Protein-only). L isolamento di questi agenti infettivi avvenne per opera di Stanley B. Prusiner, ricercatore statunitense nel campo delle neuropatologie spongiformi che coniò il termine Prion (PRoteinaceus Infective ONly particle). Premio nobel per la medicina nel 1997
8 Inizialmente gli scienziati ritenevano che le neuropatologie spongiformi, malattie nervose degenerative caratterizzate dall aspetto spugnoso di cervello e gruppi di neuroni con presenza di placche amiloidi, fossero causate da virini (acidi nucleici avvolto o associato ad una proteina) o da viroidi (virus costituito esclusivamente da un frammento di RNA).
9 Prusiner interessatosi al caso della scrapie (neuropatia spongiforme degli ovini), nel 1982 riuscì a dimostrare che l agente di tale neuropatia fosse di origine esclusivamente proteica e nel 1984 dimostrò che il gene della proteina prionica era presente nel genoma di tutti i mammiferi uomo compreso.
10 Il gene della proteina prionica è situato sul braccio p del cromosoma 20
11 La proteina normale è chiamata PrPC (Prion Related Protein Cellular). Questa proteina, presente soprattutto nei tessuti nervosi, è probabilmente coinvolta nel trasporto di ioni (quali rame) e nei processi di segnalazione cellulare o nella formazione di sinapsi. Nella proteina normale sono presenti più sequenze a-elica che sequenze foglietto b.
12 Al contrario, nella proteina modificata PrPSc (Sc da Scrapie), è maggiormente presente la struttura a foglietto b. La proteina assume facilmente questa conformazione poiché più rilassata. La struttura con prevalenza di sequenze a foglietto b, oltre ad essere nociva per l organismo, è di gran lunga più resistente alle proteasi dunque meno degradabile.
13 Quando la PrPSc e la PrPC entrano in contatto, la prima modifica irreversibilmente la seconda, facendole assumere la sua stessa conformazione. PrPSc + PrPC = 2 PrPSc
14 I prioni mal ripiegati, provocano un sistema a feed-back positivo. A causa della loro elevata resistenza alle proteasi, si accumulano nei tessuti nervosi, formando placche amiloidi e provocando la morte delle cellule. Questo fenomeno causa il tipico aspetto spongiforme del cervello.
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17 La stessa malattia può essere: ereditaria(geneticamente determinata) Sporadica infettiva (iatrogena GH da cadavere, trapianti di cornea e dura madre, elettrodi di profondità - alimentare) Giovanni Frontera
18 La forma sporadica di CJD rappresenta circa l 85% di tutti i casi di CJD ed è la malattia da prioni di più frequente riscontro nell uomo. Si ipotizza che tali forme siano legate ad una mutazione somatica o alla conversione spontanea della proteina prionica cellulare (PrPC) nell isoforma proteica anomala. Le forme familiari rappresentano circa il 5-15% dei casi e sono legate a mutazioni puntiformi a carico di Prnp, il gene codificante la proteina prionica; queste forme vengono ereditate con modalità autosomica dominante. Le malattie da prione ereditarie sono state classificate nella sindrome di Gerstmann Straussler Scheinker (GSS), la forma familiare di Creutzfeldt-Jakob (fcjd) e l Insonnia Fatale Familiare (FFI). Le forme acquisite (circa l 1%) comprendono il Kuru, la malattia di Creutzfeldt-Jakob iatrogena (icjd) e la nuova variante di CDJ (nvcjd) (Will, 1996). La diffusione del Kuru nelle isole della Nuova Guinea è stata associata alla diffusione della pratica dei riti di cannibalismo (Glasse, 1967; Alper, 1967; Gajdusek, 1966). I casi iatrogeni noti sono rari e sono stati associati all uso dell ormone della crescita e di gonadotropine ottenute dall ipofisi di soggetti affetti (Koch et al., 1985) o dall utilizzo di strumenti neurochirurgici non adeguatamente sterilizzati o dall esecuzione di trapianti di cornea o dura madre infetti.
19 Queste malattie insorgono nell uomo in età adulta, hanno una latenza molto lunga ma evolvono rapidamente dopo la comparsa dei primi sintomi; la prognosi è infausta. Il periodo di latenza è di circa dieci anni nell uomo, mentre nei roditori, utilizzati come modelli animali è di circa un anno. La localizzazione delle lesioni a livello cerebrale varia a seconda del tipo di malattia da prione: nella BSE le lesioni riguardano soprattutto il midollo allungato, nella FFI viene danneggiato il talamo, nei pazienti affetti da CJD prevalgono le alterazioni a carico della corteccia cerebrale mentre nel Kuru e nella GSS le lesioni maggiori sono riscontrate a livello del cervelletto. Nonostante la diversa localizzazione delle lesioni, la sintomatologia associata alle differenti malattie da prione evolve in modo simile: atassia, demenza, allucinazioni mioclono sono comuni alla maggior parte dei pazienti e sono associati, nella maggior parte dei casi, alla degenerazione spongiforme della sostanza grigia e della corteccia cerebrale.
20 Settembre 1988 Parlamento Europeo e Consiglio dell Unione Europea istituiscono una rete di sorveglianza epidemiologica e di controllo delle malattie trasmissibili nella Comunità Febbraio 2001 La legislazione italiana equipara la Malattia di Creutzfeldt- Jakob e le sindromi ad essa correlate alle malattie infettive e diffusive che comportano l adozione di misure di sanità pubblica
21 Marzo 2001 La legislazione italiana, considerata l epidemia di encefalopatia spongiforme del bovino (BSE) in atto nel Regno Unito dalla prima metà degli anni 80, stabilisce la necessità di monitorare l incidenza della malattia di Creutzfeldt-Jakob e delle sindromi ad essa correlate D E C R E T A La variante della Malattia di Creutzfeldt-Jakob, la Malattia di Creutzfeldt-Jakob e le sindromi ad esse correlate devono essere segnalate sia al sospetto che nei casi accertati.
22 Segnalazione immediata mediante apposita scheda a: ISS ASL in cui è stato avanzato il sospetto diagnostico Assessorato alla Sanità della Regione
23 dicembre 2001 Ministero della Sanità i dati vengano raccolti in un unica base di dati del Ministero della salute e dell Istituto superiore di sanità siano sottoposti ad esame neuroistopatologico tutti i pazienti deceduti con sospetto clinico di variante di Creutzfeldt-Jakob
24 le regioni individuano le strutture che, nel rispetto dei requisiti indicati dalle linee guida e norme di sicurezza (25 settembre 1996), effettueranno gli esami neuroistopatologici e trasmettono l elenco di tali strutture al Dipartimento della Prevenzione del Ministero della salute
25 SCHEDA PER LA SORVEGLIANZA EPIDEMIOLOGICA DELLA MALATTIA DI CJ (I pagina) Iniziali del paziente. Medico segnalatore Numero cartella clinica Firma del medico segnalatore Data di esordio della malattia Sintomo di esordio Disturbi psichiatrici nelle prime fasi della malattia Decadimento intellettivo o demenza Mioclono Altri movimenti involontari Segni piramidali Segni extrapiramidali Segni cerebellari Segni visivi Mutismo acinetico Parestesie e disestesie dolorose Sesso Indirizzo dell ospedale Data di nascita del paziente
26 EEG caratteristico * SI. NO. NON ESEGUITO Esame liquorale (proteina ) SI. NO. EEG SI. NO. NON ESEGUITO (complessi trifasici periodici punta onda, 1-2 c/s. Questo tracciato compare nella maggior parte dei pazienti con malattia di Creutzfeldt-Jakob. Può essere assente nelle fasi iniziali o terminali della malattia. Qualora l'eeg non fosse tipico, si consigliano ripetute e prolungate registrazioni) Altri esami strumentali effettuati TC CEREBRALE SI! NO. RMN CEREBRALE SI! NO. Fattori di rischio** (** esempi: registrazioni EEG con elettrodi corticali, interventi neurochirurgici, terapia con ormone della crescita di tipo estrattivo, impianto di dura madre, trapianto di cornea) 1. Diagnosi possibile (demenza + 1 sintomo, EEG no) 2. Diagnosi probabile
27 Diagnostica in vita EEG Es. liquorale Proteina proteina TAU e P-TAU Polimorfismo del codone 129 Analisi del gene della PRNP Biopsia mucosa olfattoria Diagnostica post mortem WB su encefalo congelato Es. istologico su fissato in formalina Es. immunoistochimico su fissato in formalina
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29 CAMPI APERTI Ricerca nella diagnostica e nella prevenzione Ricerca clinica Ricerca di base Ricerca di terapie Ricerca nel campo della genetica di popolazioni
30 Ricerca in campo diagnostico Individuazione dei prioni fuori del tessuto nervoso PMCA: protein misfolding cyclic amplification Castilla J, Saa P, Soto C. Detection of prions in blood. Nat Med Sep;11(9): Aug 28.
31 Malattie neurodegenerative da prioni: 08/08/ :39 dall'italia il primo test per la diagnosi precoce Un tampone nasale non invasivo identifica la malattia di Creutzfeldt-Jakob sporadica nei pazienti in vita. La scoperta di un team di scienziati dell'università di Verona in collaborazione con il "National Institute of Health" americano e con l'iss. Aperte nuove prospettive per la diagnosi precoce delle malattie neurodegenerative 100% di specificità ed una sensibilità del 97%.
32 Ricerca clinica Individuazione di patologie prioniche non ancora riconosciute come tali Soprattutto fra le GSS D.D. con ictus demenza FT malattie psichiatriche - atassie atipiche - ecc.
33 Ricerca di base Malattie prioniche come modello patogenetico per altre malattie neurodegenerative di grande impatto sociale Alzheimer Parkinson ecc. (nuovamente impiego della PMCA)
34 Ricerca di farmaci Farmaci sintomatici (es. antiepilettici) Farmaci di base (Quinacrina Clorpromazina - altre molecole cicliche)
35 Ricerca di genetica delle popolazioni (fuori delle competenze del DOMP) L esempio del Kuru, con azzeramento nella popolazione di polimorfismo di tipo MM al codone 129, ha fatto ipotizzare che il polimorfismo si sia modellato in tempi preistorici sulla base di abitudini alimentari, di pratiche cannibaliche e di conseguenti epidemie e selezione attraverso gravi malattie neurologiche degenerative.
36 I prioni sono stati e sono causa di tragiche malattie: sessanta anni fa hanno decimato la popolazione di Papua ci sono stati più di 250 morti da infezioni iatrogene ancora non è esclusa un epidemia post-bse in Europa può essere la strada per capire il meccanismo di interferenza fra le diverse proteine e la patogenesi delle malattie neurodegenerative
37 Le malattie prioniche sono didifficilmente debellabili poiché distruggere queste proteine è estremamente complesso. Resistono a: 360 C; bombardati con radiazioni; immersi in formaldeide e varechina. Esse si dissolvono solo se trattate con : NaClO (ipoclorito di sodio) per 1 h, NaOH (idrossido di sodio) a 121 C per 30min HCHO (aldeide formica) per un ora.
38 α-elica ß sheet (30-40 %) Aggregati stabili di amiloide e formazione di fibrille nel tessuto nervoso Malattie da prioni Alzheimer? Parkinson? Demenza fronto-temporale?
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