TUTORATO DI BIOLOGIA GENERALE PER BIOTECNOLOGIE ANNO 2018/2019

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1 TUTORATO DI BIOLOGIA GENERALE PER BIOTECNOLOGIE ANNO 2018/2019 TUTOR DEL CORSO: ALBERTO VICENZI

2 LE MACROMOLECOLE Le macromolecole biologiche più importanti sono: i polisaccaridi che appartengono ai glucidi. le proteine che appartengono ai protidi; il DNA e gli RNA che costituiscono gli acidi nucleici; i lipidi complessi.

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4 CARBOIDRATI Sono anche detti, glucidi zuccheri o idrati di carbonio. I glucidi sono composti ternari formati da C, H ed O. A volte però, alcuni loro derivati possono contenere anche S e N. Sono quindi composti organici e fanno parte delle biomolecole. La denominazione più precisa è glucidi ovvero nutrienti fondamentali più presenti nella dieta che rappresentano il carburante indispensabile per le cellule, sistema nervoso, eritrociti e altri tessuti.

5 STRUTTURA SEMPLICI sono i monosaccaridi che non sono uniti ad altre molecole, sono composti da 3,4,5 o 6 atomi di carbonio. I monosaccaridi più importanti nella nutrizione sono: glucosio, fruttosio e galattosio. COMPOSTI sono quei glucidi che sono composti da più unità monosaccaridiche unite insieme da legami glicosidici o etereo. DISACCARIDI OLIGOSACCARIDI POLISACCARIDI

6 MONOSACCARIDI Se sono composti da 5 atomi di carbonio prendono il nome di pentosi e sono: DESOSSIRIBOSIO e RIBOSIO. Questi andranno a comporre la struttura dei nucleotidi degli acidi nucleici DNA ed RNA.

7 MONOSACCARIDI Se i monosaccaridi sono formati da 6 atomi di carbonio prendono il nome di ESOSI e sono: GLUCOSIO FRUTTOSIO GALATTOSIO È il monosaccaride più diffuso in natura; Viene prodotto dalle piante mediante il processo di fotosintesi e gli esseri viventi lo utilizzano come combustibile da cui ricavano energia. Si trova nel miele, frutta ecc È presente nella frutta. Non si trova libero. È un componente del Lattosio (disaccaride).

8 Se contengono un carbonile aldeidico (CHO) sono denominati aldosi, se invece contengono un gruppo chetonico (CO) sono detti chetosi.

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10 GLUCIDI I glucidi contengono carboni asimmetrici che implica l esistenza di isomeri. La configurazione dell atomo di carbonio asimmetrico più lontano dal gruppo chetonico o aldeidico, determina la serie D o L, a seconda che si presenti come nella L o D- gliceraldeide (D se OH è a destra, L se OH è a sinistra).

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12 Gli zuccheri presenti in natura, di nostro interesse, sono della serie D

13 GLUCIDI È importante la distinzione tra legami alfa glicosidici (che noi scindiamo grazie agli enzimi) e beta glicosidici (che noi non scindiamo perché non abbiamo gli enzimi). I glucidi non sono essenziali perché produciamo il glucosio con la gluconeogenesi, ma sono necessari!

14 GLUCOSIO IN ACQUA SE VIENE MESSO IN SOLUZIONE ACQUOSA ASSUME UNA CONFORMAZIONE AD ANELLO

15 GLUCOSIO Il glucosio è un monosaccaride aldeidico a 6 atomi di carbonio; è il composto organico più diffuso in natura, sia libero sia sotto forma di polimeri. È uno degli zuccheri più importanti ed è usato come fonte di energia sia dagli animali sia dalle piante. Il glucosio è il principale prodotto della fotosintesi ed è il combustibile della respirazione.

16 GLUCOSIO Il glucosio grazie alla glicolisi viene scisso in 2 molecole di acido piruvico, queste tramite la decarbossilazione ossidativa daranno origine a 2 molecole di acetil-coa che entrerà poi nel ciclo di krebs. Il ciclo di krebs produce NADH, FADH2, 1 GTP e CO2. I NADH e i FADH2 cederanno i loro elettroni alla catena di trasporto degli elettroni per produrre energia sotto forma di ATP.

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18 DISACCARIDI (COMPOSTI) Derivano dall unione di due monosaccaridi uniti mediante un legame glicosidico attraverso una reazione di condensazione (che libera una molecola di acqua). I due monosaccaridi sono legati da legame glicosidico o ponte di ossigeno o etereo. I disaccaridi sono importanti perché una volta digeriti sono scissi nei loro componenti monosaccaridici, che vengono poi assorbiti.

19 DISACCARIDI MALTOSIO: deriva dalla condensazione o unione di due molecole di alfa-glucosio. SACCAROSIO: deriva dalla condensazione di una molecola di Glucosio con una di Fruttosio. È il comune zucchero da cucina che si ricava dalla barbabietola da zucchero. LATTOSIO: è presente nel latte e si ottiene in seguito alla condensazione di Glucosio e Galattosio.

20 SACCAROSIO

21 OLIGOSACCARIDI (composti) Sono brevi polimeri che spesso si legano a proteine o lipidi formando rispettivamente glicoproteine o glicolipidi presenti sulla superficie delle cellule e svolgono una funzione di riconoscimento e comunicazione tra cellule.

22 POLISACCARIDI (composti) Sono grandi polimeri costituiti dalla ripetizione di migliaia di unità di monosaccaridi. I principali sono l amido, il glicogeno e la cellulosa che sono tutti polimeri del glucosio. I polisaccaridi si dividono in omopolisaccaridi ed eteropolisaccaridi.

23 POLISACCARIDI AMIDO: è il principale polisaccaride di riserva nelle piante. L amido è un omopolisaccaride costituito dalla ripetizione di molecole di glucosio. Più precisamente l amido è costituito da due polimeri del glucosio: l amilosio (lineare) e l amilopectina (ramificata). Dal punto di vista alimentare perché è molto comune nei cibi e può essere scisso in glucosio nel canale gastroenterico e utilizzato dall organismo.

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27 POLISACCARIDI CELLULOSA: ha funzione strutturale, infatti forma la parete cellulare delle cellule vegetali. Solo pochi organismi sono in grado di digerire la cellulosa. I bovini la degradano grazie alla presenza di batteri nel loro intestino. GLICOGENO: si trova negli animali ed ha funzione di riserva energetica. Viene accumulato nei muscoli e nel fegato.

28 FUNZIONI i glucidi hanno per eccellenza la funzione di dare energia alla cellula per svolgere le sue attività. Si parla dunque di funzione energetica esercitata dal glucosio, fruttosio, glicogeno e amido. Gli ultimi due citati hanno funzione di riserva energetica: il glicogeno negli animali come riserva di glucosio e l amido nelle piante come riserva sempre di glucosio. Un altra funzione che possono avere i glucidi è quella plastica o strutturale come ad esempio le emicellulose e la cellulosa nelle piante e il ribosio e desossirbosio perché sono costituenti rispettivamente di RNA e DNA.

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31 LIPIDI

32 I LIPIDI Sono macromolecole composte da Carbonio, Idrogeno ed Ossigeno. I lipidi sono molto diversi tra loro ma hanno una caratteristica in comune: NON SONO SOLUBILI IN ACQUA. Sono costituiti da molecole idrofobiche definite anche apolari. I lipidi sono una famiglia che comprendono numerose sostanze come trigliceridi, cere, fosfolipidi, colesterolo.

33 FUNZIONI DEI LIPIDI ENERGETICA: contengono un elevato contenuto energetico energetica di riserva!; PROTEZIONE: ruolo di ammortizzatori, proteggono dagli urti, trattiene calore e quindi meno dispersione (protettiva circonda e protegge gli organi); STRUTTURALE: glicolipidi formazioni di guaine mieliniche e isolamento elettrico; fosfolipidi di membrane. REGOLATRICE: eicosainoidi che derivano dall acido arachidonico e anche gli ormoni steroidei o le vitamine liposolubili;

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36 GLI ACIDI GRASSI Gli acidi grassi sono lunghe catene carboniose o alifatiche composti da C ed H caratterizzate dalla presenza di un gruppo COOH. Sono strutture lineari, le forme ramificate sono molto rare. Gli acidi grassi si dividono in: SATURI INSATURI

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38 GLI ACIDI GRASSI GLI ACIDI GRASSI SATURI: sono cosi chiamati perché nella loro catena carboniosa non contengono doppi legami. Sono principalmente di origine animale e sono solidi a temperatura ambiente. La loro principale funzione è quella di riserva energetica e di isolante termico. GLI ACIDI GRASSI INSATURI: sono cosi definiti perché contengono da uno o più doppi legami nella loro catena carboniosa. Solitamente sono di origine vegetale, come gli oli e sono liquidi a temperatura ambiente.

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43 TRIGLICERIDI I trigliceridi sono i principali lipidi con funzione di riserva energetica. Sono formati da una molecola di glicerolo, legata a 3 catene di acidi grassi.

44 TRIGLICERIDE I LEGAMI CHE SI VENGONO A FORMARE TRA IL GRUPPO OH DEL GLICEROLO E L OH DELL ACIDO GRASSO PRENDONO IL NOME DI LEGAMI ESTERE!

45 I FOSFOLIPIDI Sono lipidi complessi perché sono formati da una testa polare e una parte apolare, per questo vengono definiti composti anfipatici. La funzione dei fosfolipidi è quella strutturale, sono i componenti delle membrane biologiche delle cellule. Composti : Da una testa polare e idrofilica (composta da glicerolo e un gruppo fosfato). Da 2 code idrocarburiche o polari, che sono idrofobiche

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47 FOSFOLIPIDI

48 COLESTEROLO (steroide) È una molecola anfipatica perché presenta una testa polare, il gruppo OH ed un corpo ciclico idrocarburico o nucleo steroideo con la catena idrocarburica sull atomo C-17. dal colesterolo derivano gli ormoni steroidei, ma non solo anche la vitamina D che ha una importante funzione nel fissare il calcio nelle ossa. Nel sangue il colesterolo è trasportato dalle lipoproteine HDL ed LDL. Le HDL hanno una funzione protettiva nei confronti di malattie cardiovascolari. Le LDL sono quelle che favoriscono il deposito del colesterolo nei vasi sanguigni favorendo l insorgenza di malattie cardiovascolari. Funzione strutturale e regolativa.

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54 PROTEINE

55 PROTEINE Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi. Le proteine sono macromolecole costituite dall unione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi (AA). La caratteristica strutturale comune a tutte le proteine è di essere dei polimeri lineari di amminoacidi

56 LE PROTEINE Sono composti quaternari perché contengono C, O, H ed N. Sono polimeri formati dall unione di monomeri: GLI AMMINOACIDI. in natura gli amminoacidi proteinogenici sono 20, di cui 9 sono definiti essenziali e si assumono solo attraverso la dieta. Gli aa essenziali sono: fenilalanina; Isoleucina; Istidina; Leucina; Lisina; Metionina; Treonina; Triptofano; valina

57 AMMINOACIDI Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) hanno l atomo di carbonio a legato a quattro gruppi diversi: il carbonio a (asimmetrico) è quindi un centro chirale o otticamente attivo. un gruppo amminico basico (-NH 2 ) un gruppo carbossilico acido (-COOH) un atomo di idrogeno (H) una catena laterale, diversa per ciascun amminoacido (R)

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59 AMMINOACIDI Gli amminoacidi che hanno un centro asimmetrico nel carbonio alfa possono esistere in due forme speculari (D ed L) dette stereoisomeri, isomeri ottici o enantiomeri Le proteine contengono solo L- amminoacidi

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64 AMMINOACIDI Oltre alla parte funzionale, comune a tutti, ogni amminoacido presenta un gruppo -R proprio. La natura del gruppo -R conferisce proprietà diverse a ciascun amminoacido. Punto isoeletrico (pi): è il valore di ph al quale un amminoacido ha carica netta 0 cioè è elettricamente neutro. Il pi è una caratteristica di ogni singolo amminoacido.

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66 Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

67 Amminoacidi con gruppi -R aromatici Fenilalanina, tirosina, triptofano Le loro catene laterali sono aromatiche Sono relativamente non polari (idrofobici) Possono partecipare tutti ad interazioni idrofobiche I gruppi -OH della tirosina ed NH del triptofano possono formare legami a idrogeno

68 Amminoacidi aromatici ionizzabile Non polare Non polare

69 Amminoacidi con gruppi -R polari, non carichi Serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina Sono polari ma in condizioni fisiologiche sono privi di carica elettrica. I loro gruppi -R sono più idrofilici di quelli degli AA non polari: contengono gruppi funzionali che formano legami idrogeno con l acqua. La polarità di serina e treonina è dovuta al gruppo ossidrilico (- OH), quella della cisteina al gruppo sulfidrilico (-SH), quella di asparagina e glutammina ai gruppi ammidici (-CONH 2 ), dove sia la porzione carbonilica che quella amminica possono entrare in gioco.

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71 Amminoacidi con gruppi -R carichi positivamente (basici) Lisina, arginina, istidina Sono accettori di protoni Le loro catene laterali, contenenti gruppi amminici, a ph fisiologico sono ionizzate ed hanno carica positiva L istidina è debolmente basica (pk a = 6,0) ed a ph fisiologico l amminoacido libero è in gran parte non ionizzato; quando si trova incorporata in una proteina può recare una carica positiva o essere neutra (proprietà molto importante!)

72 Struttura degli amminoacidi

73 Amminoacidi polari con carica Si dispongono all esterno della molecola proteica a contatto con il solvente * H

74 Amminoacidi con gruppi -R carichi negativamente (acidi) Acido aspartico, acido glutammico. Sono donatori di protoni. I gruppi carbossilici delle loro catene laterali, al ph fisiologico, sono ionizzati ed hanno carica negativa.

75 GLI AMMINOACIDI In teoria sono presenti in natura molti amminoacidi ma quelli incorporati in una proteina sono solo 20. in natura gli amminoacidi proteinogenici sono 20, di cui 9 sono definiti essenziali e si assumono solo attraverso la dieta. Gli aa essenziali sono: fenilalanina; Isoleucina; Istidina; Leucina; Lisina; Metionina; Treonina; Triptofano; valina

76 Essenziali: quegli AA che una determinata specie non è in grado di sintetizzare (o li sintetizza in quantità non sufficienti ); Non essenziali: quegli AA che una determinata specie è in grado di sintetizzare.

77 gli amminoacidi non essenziali li produciamo a partire da intermedi del ciclo di krebs ( ossalacetato e alfachetoglutarato) e della glicolisi (3 fosfoglicerato o gliceraldeide 3 fosfato) perché possediamo gli enzimi deputati a questa funzione. Gli amminoacidi essenziali : l essenzialità varia da specie a specie l arginina la si può mettere tra essenziali e non essenziali, perché nei primi anni di vita la quantità è insufficiente e bisogna introdurla con la dieta, mentre nell adulto si è in grado di produrla

78 IL LEGAME PEPTIDICO Se due amminoacidi si legano assieme si genera un dipeptide. Il legame che unisce due amminoacidi adiacenti si chiama legame peptidico! Ed è un legame forte!! Il legame che tiene uniti gli amminoacidi si chiama legame peptidico e si forma in seguito ad una reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico del primo aa ed il gruppo amminico del secondo aa. Dalla reazione di condensazione si libera una molecola d acqua.

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80 Proprieta del legame peptidico: Planare, ha una forza intermedia tra il legame semplice ed il legame doppio. H H N R C H C O OH + H H N R C H C O OH H

81 PROTEINE Le proteine sono formate da molti amminoacidi: 2 dipeptidi; 3 tripeptidi, da 5 a 10 oligopeptidi; da 10 a 50 polipeptidi; da 50 a n proteina.

82 Proteine Fibrose e Globulari Le proteine possono essere divise in due classi: Proteine Globulari Proteine fibrose

83 Le Proteine Fibrose Sono di origine animali, insolubili in acqua, Assolvono ruoli strutturali per lo più. Si dividono in tre categorie: le cheratine i collageni le sete Formano tessuti protettivi Formano tessuti connettivi Come i bozzoli dei bachi da seta

84 Le Proteine Fibrose Cheratine e collageni hanno strutture ad elica, Le sete hanno struttura foglietto beta Gruppi apolari e ponti disolfuro tendono a conferire rigidità e insolubilità alle proteine fibrose.

85 Le Proteine Globulari Sono solubili in acqua, di forma quasi sferica, Assolvono funzioni biologiche. Possono essere: Enzimi Ormoni Proteine di trasporto Proteine di deposito

86 Le Proteine Globulari Contengono amminoacidi con catene polari e carichi, Sono strutture elicoidali. Mioglobina, proteina globulare che trasporta l ossigeno nei muscoli. Le interazioni sono dovute a ponti disolfuro, alla polarità o meno dei gruppi R, e alla capacità di formare legame ad idrogeno.

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88 FUNZIONI DELLE PROTEINE

89 Le proteine Fondamentali in ogni organismo, hanno molteplici ruoli: Componenti strutturali (collagene, tessuto connettivo, citoscheletro, pelle) Trasportatori (emoglobina, albumina) Trasmettitori di messaggi (ormoni peptidici) Catalizzatori di reazioni chimiche (enzimi) Difesa contro i patogeni (immunoglobuline) Controllo e regolazione dell espressione genica (istoni) Deposito di materiale (ferritina) Proteine dei sistemi contrattili (miosina) Es. Albumina: aumenta solubilita degli acidi grassi nel sangue Istoni: proteine nucleiche, formano la cromatina insieme al DNA

90 STRUTTURA PRIMARIA La sequenza degli aminoacidi di una proteina si chiama struttura primaria. Nelle proteine, gli amminoacidi sono uniti covalentemente con legami peptidici. I legami peptidici sono legami ammidici tra il gruppo a- carbossilico (-COOH) di un amminoacido ed il gruppo a-amminico (-NH 2 ) dell amminoacido successivo. Durante la formazione del legame peptidico viene eliminata una molecola di acqua (reazione di condensazione).

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92 STRUTTURA DELLE PROTEINE Struttura primaria : è la semplice sequenza amminoacidica degli amminoacidi con i rispettivi legami peptidici.

93 STRUTTURA SECONDARIA Si riferisce alla conformazione locale della catena polipeptidica. E determinata da interazioni di tipo legame a idrogeno fra l ossigeno di un gruppo carbonilico del legame peptidico e l idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico. Esistono due tipi di strutture secondarie: l a-elica ed il foglietto b.

94 STRUTTURA DELLE PROTEINE Struttura secondaria: si riferisce a un segmento polipeptidico della proteina e descrive l organizzazione spaziale della catena principale senza tener conto delle catene laterali o delle relazioni con altri segmenti della proteina. Le principali strutture secondarie sono l alfa-elica e la beta foglietto. Mostra i legami idrogeno!

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96 Struttura terziaria: struttura tridimensionale dell intero polipeptide che deriva dall interazione fra le catene laterali di aa anche distanti nella sequenza primaria

97 Struttura terziaria La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale, avvolta, di una proteina. La struttura primaria di una catena polipeptidica determina la sua struttura terziaria. Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli AA che si trovano in regioni lontane della sequenza polipeptidica possono ugualmente interagire tra loro.

98 La Struttura Terziaria La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina. È stabilizzata da legami non covalenti come ponti idrogeno, interazioni idrofobiche tra amminoacidi non polari e legami ionici. È indispensabile per la sua attività biologica.

99 La Struttura Terziaria Ma anche da legami covalenti, sotto forma di ponti disolfuro fra due cisteine. Le interazioni che si instaurano a livello tridimensionale coinvolgono amminoacidi non necessariamente vicini nella struttura primaria.

100 Struttura quaternaria: associazione di più catene polipeptidiche

101 STRUTTURA DELLE PROTEINE Struttura quaternaria: si ha quando più subunità proteiche o più strutture terziarie interagiscono le une con le altre. Un esempio è l emoglobina.

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109 LE PROTEINE RECETTORIALI I recettori di membrana possono essere raggruppati in 4 categorie: i recettori canali che sono canali ionici controllati chimicamente. Il legame del ligando al recettore apre o chiude il canale e modifica il flusso di ioni attraverso la membrana. recettori enzimatici ad esempio tirosin chinasici, il legame del ligando a un recettore enzimatico attiva un enzima intercellulare; recettori accoppiato a proteine G il legame del ligando a un recettore accoppiato a proteina G apre un canale ionico o modula un attività enzimatica. Recettori integrina: Dove il legame del ligando a un recettore integrina modifica il citoscheletro.

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111 GRAZIE PER L ATTENZIONE!! VI RICORDO CHE POTETE CONTATTARMI AL SEGUENTE INDIRIZZO: alberto.vicenzi@student.unife.it