CATALISI COVALENTE. H 2 O Enz-R-OH + P. Enz-R-O S Enz-R-O-S
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- Giuseppina Colonna
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1 CATALISI COVALENTE Comporta la formazione di intermedi in cui il substrato è legato covalentemente con un residuo amminoacidico del sito attivo dell enzima. La catena laterale re dell enzima può comportarsi sia da nucleofilo che da elettrofilo. La più comune è la catalisi nucleofila (un gruppo funzionale dell enzima si comporta da nucleofilo): Enz-R-O S Enz-R-O-S H 2 O Enz-R-OH + P
2 CATALISI TRAMITE IONI METALLICI quando nel sito attivo sono presenti ioni metallici che servono a: stabilizzare lo stato di transizione proteggere cariche negative (Mg 2+ nelle chinasi scherma le cariche negative dell ATP e facilita l attacco nucleofilo del substrato al fosforo) orientare il substrato partecipare a reazioni di ossido-riduzione METALLO-ENZIMI: metallo di transizione legato fortemente all enzima (Fe, Cu, Mn, Zn, Co) ENZIMI ATTIVATI DA METALLI: legano debolmente un metallo alcalino o alcalino-terroso
3 Superossido dismutasi (SOD) Rimozione dell anione radicale superossido O 2 - L anione superossido è un prodotto secondario e tossico del metabolismo ossidativo e può essere prodotto ad alti livelli in caso di stress ossidativo causato da stati infiammatori e allergici, patologie specifiche, fumo, radiazioni, farmaci Nel sito attivo è presente un profondo canale idrofilico alla base del quale è presente uno ione Cu 2+ L anione superossido è indirizzato all interno del canale e trattenuto per effetto elettrostatico 1 step: entra il 1 O 2 - che riduce il Cu 2+ E-Cu 2+ + O 2 - E-Cu + + O 2 2 step: entra il 2 O 2- che ossida il Cu + E-Cu + + O H + E-Cu 2+ + H 2 O 2 SOD 4 O - 2 2O 2 + 2H 2 O 2 4H + Rimossa dalla catalasi o dalla glutatione-perossidasi 2H 2 O + O 2
4 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA Gli enzimi che subiscono modulazione controllano passaggi chiave delle vie metaboliche, perciò vengono anche detti: Enzimi regolatori (regolano la velocità delle reazioni metaboliche) - Regolazione a lungo termine: la quantità di enzima può essere controllata regolando la velocità della sua sintesi o degradazione (minuti o ore) - Regolazione a breve termine (secondi o frazioni di secondo): l attività enzimatica varia in funzione di stimoli ambientali, primo fra tutti la concentrazione di substrato e di prodotto, in secondo luogo attraverso dei meccanismi di modulazione (regolazione). 1) MODULAZIONE ALLOSTERICA NON-COVALENTE (REVERSIBILE) 2) MODULAZIONE COVALENTE (REVERSIBILE o IRREVERSIBILE)
5 MODULAZIONE COVALENTE: l enzima che deve essere regolato (in positivo o in negativo) subisce una modificazione post-traduzionale ad opera di altri enzimi, che a loro volta possono essere regolati. Modificazioni più comuni: fosforilazioni (su residui di Ser, Thr, Tyr, His) acetilazione (Lys, Ammino-terminale) ubiquitinilazione (Lys) metilazione (Lys, Arg) Altre.. Ad opera di Chinasi Acetilasi Proteosoma Metilasi La fosforilazione di residui di Ser, Thr, Tyr o His è la forma più comune di modulazione covalente, è controllata da 2 tipi di enzimi modificatori: CHINASI e FOSFATASI
6 Una proteina-chinasi trasferisce un gruppo fosforico dall ATP sul sito di fosforilazione dell enzima Una proteina-fosfatasi rimuove il gruppo fosforico dall enzima. Proteina-chinasi e proteinafosfatasi sono a loro volta regolate e in genere inserite in una cascata di fosforilazioni innescate da un segnale. Fosforilasichinasi Fosforilasifosfatasi 2 subunità ciascuna con un sito di fosforilazione Glicogenofosforilasi b (meno ) LA FOSFORILAZIONE PUÒ INIBIRE O ATTIVARE L ENZIMA. Glicogenofosforilasi a (più ) DEGRADAZIONE DEL GLICOGENO
7 ZIMOGENI MODULAZIONE COVALENTE MEDIANTE TAGLIO PROTEOLITICO Enzimi prodotti in forma in che vengono ti solo dopo aver subito un taglio proteolitico che avviene solo nel momento e nella sede opportuni Cascata di zione delle proteasi pancreatiche Prodotta dalla mucosa del duodeno
8 Chimotripsinogeno inattivo Tripsinogeno inattivo Tripsina π-chimotripsina enteropeptidasi tripsina π-chimotripsina autolisi α-chimotripsina 3 catene legate tra loro da ponti disolfuro
9 MODULAZIONE ALLOSTERICA NON-COVALENTE Enzimi allosterici: attività catalitica influenzata da cambiamenti della loro struttura Aggiungendo ancora substrato: transizione T > R completa 1) Hanno più subunità e più siti attivi per il substrato 2) I siti attivi dello stesso enzima legano le molecole di substrato in modo cooperativo 3) Subiscono una transizione dallo stato T allo stato R 4) NON seguono la cinetica di Michaelis-Menten Assenza di substrato Enzima stato T meno affine [S] aumenta: Il legame con le prime molecole di S induce cambiamenti conformazionali che convertono in modo cooperativo le subunità dell enzima dallo stato T allo stato R
10 Substrato = modulatore omotropico positivo dell enzima Gli enzimi allosterici possono essere regolati controllando la concentrazione di substrato E T S E R S Il substrato influenza l equilibrio fra stato a bassa affinità e stato ad alta affinità. S L affinità dell enzima per il substrato è data dalla K 0.5 Vmax [S] che permette di raggiungere metà della Velocità massima di reazione Equazione cinetica: v 0 = Vmax [S] n K 0.5n + [S] n K 0.5
11 Regolazione eteroallosterica MODULATORI ALLOSTERICI POSITIVI (ATTIVATORI) MODULARORI ALLOSTERICI NEGATIVI (INIBITORI) Possono modificare la K 0,5 o la Vmax o entrambe Cambia la K 0,5 ma non la Vmax Cambia la Vmax ma non la K 0,5 + tore + tore + inibitore + inibitore
12 Modulatori eteroallosterici 1) Si legano in siti diversi dal sito attivo = SITI REGOLATORI. 2) Il legame con il modulatore altera la struttura dell enzima che nella nuova conformazione ha proprietà cinetiche differenti. 3) Il legame modulatore/enzima è sempre NON-covalente e reversibile. 4) Un inibitore allosterico favorisce la forma dell enzima con minore affinità per il substrato stabilizzandola. Sito attivo Stato R attivo Enzima Substrato Sito attivo distorto Stato T inattivo 5) Un tore allosterico favorisce la forma R dell enzima rendendola molto più affine al substrato Sito attivo distorto Stato T inattivo Sito allosterico Inibizione allosterica Sito allosterico Attivazione allosterica Inibitore allosterico Stato R attivo Substrato Sito attivo Attivatore allosterico
13 Esempio di modulazione allosterica: la PKA, coinvolta nella trasduzione del segnale attraverso la membrana plasmatica che l adenilato ciclasi. ATP PP i Adenilato ciclasi AMP ciclico (5 3 -adenosina-monofosfato) Attivatore allosterico della PKA (proteinachinasi A, fosforila varie proteine target) PKA: 2 domini REGOLATORI (ciascuno con 2 siti di legame per il camp) 2 domini CATALITICI PKA PKA in PKA Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007
14 La modulazione di un enzima allosterico è utilizzata nel meccanismo della RETROINIBIZIONE (inibizione a feed back) In un processo metabolico multistep il primo enzima della via è un enzima allosterico che viene inibito allostericamente dal prodotto che si ottiene nell ultima reazione della via
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