Progetto Regione Emilia-Romagna. Studio e modellazione degli aspetti enzimatici legati alla stagionatura del formaggio Parmigiano-Reggiano
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- Mauro Gigli
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1 Progetto Regione Emilia-Romagna Studio e modellazione degli aspetti enzimatici legati alla stagionatura del formaggio Parmigiano-Reggiano Azione 3: Aspetti enzimatici legati alla stagionatura del Parmigiano-Reggiano Fase 1: Determinazione delle caratteristiche microbiologiche e chimiche dei campioni scelti
2 EVOLUZIONE DELLA FRAZIONE AMMINOACIDICA E OLIGOPEPTIDICANEL FORMAGGIO PARMIGIANO-REGGIANO NEI PRIMI MESI DI STAGIONATURA Dipartimento di Chimica Organica ed Industriale Facoltà di Agraria Università di Parma Rosangela Marchelli Arnaldo Dossena Stefano Sforza Gianni Galaverna Valeria Cavatorta Fausto Stefani
3 LA PROTEOLISI NEL PARMIGIANO-REGGIANO Enzimi responsabili del processo proteolitico e loro origine CASEINA Caglio Chimosina Proteasi associate alla parete cellulare Proteasi associate alla parete cellulare Proteasi intracellulari Endoproteasi Amminoproteasi Sieroinnesto Lactobacillus Plasmina Latte Ammino acidi Di- tripeptidi Oligopeptidi Tripeptidasi Dipeptidasi LISI FORMAGGIO Sistemi di trasporto
4 Il gruppo di ricerca si propone: L analisi quantitativa del contenuto amminoacidico dei campioni L analisi della frazione peptidica a basso peso molecolare (<1 kda) per l identificazione dei peptidi maggiormente presenti e la loro semi-quantificazione L utilizzo dei dati per ricavare informazioni sulle attività enzimatiche e la correlazione dei dati ottenuti con le attività enzimatiche determinate dal gruppo di Microbiologia degli Alimenti Biotecnologie Microbiche
5 ANALISI DEGLI AMMINOACIDI 5g formaggio + 5µl D-L Nor-Leucina+ 5 ml H 2 O bidistillata Neutralizzazione con NaOH 1 N derivatizzazione omogeneizzazione Purificazione mediante Scambio ionico Analisi HPLC-FLD Deproteneizzazione (7,5 ml TFA) 2 min Essiccazione Centrifugazione (4 C) Neutralizzazione con NaOH 1 N Filtrazione su carta Filtrazione (,45 µm) Estrazione fase lipidica Essiccazione e ridissoluzione in 1 ml di H 2 O bidistillata Essiccazione
6 Minutes mv Asp Gly Ser Glu His Arg Thr Ala Pro Tyr Val Met Lys Ile Leu N-Leu Phe
7 AMMINOACIDI TOTALI a.a. totali (mg/1g s.s.) esterno forma centro forma giorni di stagionatura Non emergono differenze significative nella quantità totale di amminoacidi tra parte esterna e parte centrale della forma fino al 2 mese. Una certa disomogeneità compare dal 3 mese per poi accentuarsi al 6, con prevalenza di amminoacidi nella parte esterna.
8 Distribuzione percentuale degli amminoacidi a 1 mese di stagionatura Ile 4% Leu 9% Phe 4% Asp 3% Ser 6% Glu 15% Ile 3% Leu 8% Phe 3% Asp 3% Ser 6% Glu 18% Lys 16% Met 2% Val 6% Tyr 3% Pro 9% Ala 5% Thr 3% Arg 7% Gly 2% His 6% Lys 16% Met 2% Val 6% Tyr 3% Pro 1% Ala 5% Thr 3% Arg 7% Gly 2% His 5% ESTERNO FORMA CENTRO FORMA Nessuna differenza significativa nella distribuzione percentuale tra le due zone
9 Distribuzione percentuale degli amminoacidi a 6 mese di stagionatura Leu 9% Phe 4% Asp 3% Ser 8% Leu 1% Phe 4% Asp 3% Ser 7% Ile 6% Glu 19% Ile 5% Glu 2% Lys 14% Lys 15% Met 2% Val 7% Tyr 1% Pro 1% Ala 2% Thr 5% Arg 3% His 5% Gly 2% Met 2% Val 7% Tyr 1% Pro 1% Ala 2% Thr 4% Arg 3% His 5% Gly 2% ESTERNO FORMA CENTRO FORMA Nessuna differenza significativa nella distribuzione percentuale tra le due zone
10 Distribuzione percentuale degli amminoacidi a diversi tempi di stagionatura Leu 9% Phe 4% Asp 3% Ser 6% Leu 9% Phe 4% Asp 3% Ser 8% Ile 4% Glu 15% Ile 6% Glu 19% Lys 16% Gly 2% Lys 14% Met 2% Val 6% Tyr 3% Pro 9% Ala 5% Thr 3% Arg 7% His 6% Met 2% Val 7% Tyr 1% Pro 1% Ala 2% Thr 5% Arg 3% His 5% Gly 2% 1 mese di stagionatura 6 mesi di stagionatura Dimnuisce la percentuale di arginina, alanina e tirosina Aumenta la percentuale di acido glutammico, serina, isoleucina
11 Arg Tyr Glu mg/1 g s.s giorni di stagionatura I dati indicano un cambiamento nella produzione di amminoacidi a partire dal 2-4 mese di stagionatura Questo cambiamento comporta un arresto nella produzione di Arg e Tyr (o una loro degradazione) ed un incremento nella produzione di Glu
12 ANALISI DEI PEPTIDI Ultrafiltrazione Estrazione 1 g di formaggio + 2,5 ml di Phe-Phe 1 mm + 45 ml di HCl,1 N (deproteinizzazione) Prelievo di un'aliquota di 3 ml di estratto Evaporazione totale del solvente Filtrazione su carta Recupero del campione con 9 µl di soluzione acquosa di ac. Formico,1 % Estrazione della frazione lipidica Filtrazione a 1 Da Filtrazione a,45 µm Filtrato 3 lavaggi di recupero Filtrato Essiccazione completa del filtrato sotto flusso di azoto
13 ANALISI HPLC/MS DEI PEPTIDI Separazione analitica Rivelazione HPLC a fase inversa Colonna C18 Eluente a gradiente H 2 O-CH 3 CN acidificati (ac. formico,1 %) Interfaccia ESI 1 TIC Zona di collisione in sorgente Phe-Phe Spettrometro di massa a singolo quadrupolo con interfaccia ESI % Time
14 IDENTIFICAZIONE DEI PEPTIDI Elaborazione dei dati: semiquantificazione % TIC Time % Spettro di massa m/z % Spettro di massa ricostruito % Picchi caratteristici mass m/z
15 SEMIQUANTIFICAZIONE DEI PEPTIDI , XIC % % Area del picco Time Time Calcolo del rapporto tra l'area generata dal peptide e l'area dello standard interno Correzione del dato ottenuto in base al contenuto di umidità
16 IDENTIFICAZIONE DELLA SEQUENZA ESATTA DEI PEPTIDI TRAMITE CONFRONTO CON LE SEQUENZE CASEINICHE E FRAMMENTAZIONE IN SORGENTE Individuazione, in base al peso molecolare del peptide, delle possibili sequenze caseiniche Calcolo dei frammenti teorici Peptide Frammentazione Confronto dei frammenti teorici con quelli presenti nello spettro 1 L E E L B (n-1) Attribuzione della sequenza caseinica, tra le diverse possibili. % B (n-2) B (n-4) B (n-3) m/z
17 CARATTERIZZAZIONE DELLA FRAZIONE PEPTIDICA TR PM Sequenza TR PM Sequenza TR PM Sequenza TR PM Sequenza αs1 CN(1-7) 25,3 416 β CN(1-3) 48,2 242 β CN(13-119) 1, , αs1 CN(1-17) 25,4 545 β CN(1-4) 51, β CN( ) 24,4 536 αs1 CN(1-4) 37,8 755 αs1 CN(1-16) 25,4 144 β CN(71-83) 55, β CN(99-16) 24,4 745 αs1s1 CN(1-6) 38, αs1 CN(1-16) 26,4 11 β CN(97-15) 55,5 754 β CN(99-159) 26,2 77 αs1 CN(3-35) 42,4 61 αs1 CN(16-2) 37,1 151 β CN(82-95) 57, β CN(199-29) 26, αs1 CN( ) 46, αs1 CN( ) 39,3 173 β CN(16-28) +3P 61, β CN(194-29) 27, αs1 CN(1-13) 49,9 95 αs1 CN(17-23) 39,4 787 β CN(1-6) 62, β CN(195-29) 28, αs1 CN(1-14) 49,9 791 αs1 CN(18-23) 4, β CN(14-28) +4P 62, β CN(193-29) 3,8 414 αs1 CN(1-13) 5, 3452 αs1 CN( ) 4,6 179 β CN(13-144) 74, β CN(51-93) 3,9 734 αs1 CN( ) 5,2 85 αs1 CN(24-3) 41,3 298 β CN(13-28) 74, β CN(53-93) 32, αs1 CN(24-36) 51, αs1 CN(1-23) 41, β CN(98-124) 74, β CN(55-93) 32,7 542 αs1 CN(1-14) 55, αs1 CN(14-23) 42, β CN( ) 74,8 424 β CN(57-93) 34, αs1 CN(25-36) 56, αs1 CN(24-34) 43, β CN( ) TR PM Frammenti 34, αs1 CN( ) 58,5 386 αs1 CN(83-114) 47,8 754 β CN(47-52) 6,2 114 αs1 CN(1-9) 36, αs1 CN(23-32) 58, αs1 CN(8-114) PM TR Sequenza 26 29, , ,9 γ-glu-ile γ-glu-leu γ-glu-phe
18 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO Andamento complessivo dei peptidi
19 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO Andamento complessivo dei peptidi I tre gruppi di peptidi: 25, 22,5 2, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2,5 25, 22,5 2, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2,5 con un massimo a tempo zero, 12 48,
20 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO Andamento complessivo dei peptidi I tre gruppi di peptidi: 25, 22,5 2, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2,5 25, 22,5 2, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2,5 con un massimo a tempo zero con andamento crescente, 12 48,
21 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO Andamento complessivo dei peptidi I tre gruppi di peptidi: 25, 22,5 2, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2,5 25, 22,5 2, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2,5 con un massimo a tempo zero con andamento crescente con massimo, 12 48,
22 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO: Peptidi con un massimo al tempo zero α S1 CN f (1-23) 25, 25, α S1 CN f (24-34) 22,5 2, 22,5 2, ß CN f (193-29) ß CN f (99-159) ß CN f (99-16) 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2,5 2,5, 12 48, as1 ß... Leu Arg Phe Phe Val Ala Phe Leu Leu Tyr Gln Glu CHIMOSINA ß... Val Ser Lys Val Lys Glu
23 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO: Peptidi con un massimo al tempo zero α S1 CN f (1-23) 25, 25, α S1 CN f (24-34) 22,5 2, 22,5 2, ß CN f (193-29) ß CN f (99-159) ß CN f (99-16) 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2,5 2,5, 12 48, as1 ß ß... Leu Arg Phe Phe Val Ala Phe Leu Leu Tyr Gln Glu Val Ser Lys Val Lys Glu CHIMOSINA ENZIMI ENDOGENI DEL LATTE
24 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO: Peptidi con un massimo tra il primo ed il secondo mese 2,5 2,5 2,25 2, 1,75 1,5 1,25 1,,75,5 2,25 2, 1,75 1,5 1,25 1,,75,5 Max a 3 Max a 6 Max a 9 Max a 12,25,25, 12 48,
25 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO: Peptidi con un massimo tra il primo ed il secondo mese 2,5 2,5 2,25 2, 1,75 1,5 1,25 1,,75,5 2,25 2, 1,75 1,5 1,25 1,,75,5 Max a 3 Max a 6 Max a 9 Max a 12,25,25,, Molti derivano dalla successiva degradazione di peptidi di origine chimosinica R P K H P I K H Q G L P Q E V L N E N L L R F
26 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO: Peptidi con un massimo tra il primo ed il secondo mese 2,5 2,5 2,25 2, 1,75 1,5 1,25 1,,75,5 2,25 2, 1,75 1,5 1,25 1,,75,5 Max a 3 Max a 6 Max a 9 Max a 12,25,25, 12 48, ESO- ed ENDO-PEPTIDASI BATTERICHE
27 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO: Peptidi con andamento crescente ß CN f (16-28)3P 25, 22,5 25, 22,5 ß CN f (14-28)4P ß CN f ( ) α S1 CN f (83-114) 2, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2, 17,5 15, 12,5 1, 7,5 5, 2,5 2,5, 12 48, ß ß... Ile Asn Lys Lys Ile Glu Gln Ser Lys Val Leu Pro PLASMINA e AMMINOPEPTIDASI as1... Glu Gln Lys His Ile Gln
28 EVOLUZIONE NEL TEMPO DEL PATTERN PEPTIDICO: Peptidi con andamento crescente H 2 N COOH O N H COOH γ-glu-ile γ-glu-leu γ-glu-phe?-glu-phe Peptidi di neo-formazione (NON di derivazione proteolitica) probabilmente generati da un attività γ-glutamiltranspeptidasica
29 DISTRIBUZIONE DEL PATTERN PEPTIDICO NELLA FORMA 8, 7,5 7, 6,5 6, 5,5 5, 4,5 4, 8, 7,5 7, 6,5 6, 5,5 5, 4,5 4, 3,5 3, 2,5 2, 1,5 1,,5, , 7,5 7, 6,5 6, 5,5 5, 4,5 4, 3,5 3, 2,5 2, 1,5 1,,5, , 7,5 7, 6,5 6, 5,5 5, 4,5 4, 8, 7,5 7, 6,5 6, 5,5 5, 4,5 4, 3,5 3, 2,5 2, 1,5 1,,5, 8, 7,5 7, 6,5 6, 5,5 5, 4,5 4, 3,5 3, 2,5 2, 1,5 1,,5, Centro Esterno Centro Esterno 3,5 3,5 3, 3, 2,5 2,5 2, 2, 1,5 1,5 1, 1,,5,5,, Centro Esterno Fino a due mesi l esterno è più povero di peptidi derivati dalla chimosina, ad indicare un attività proteolitica più intensa nella parte esterna della forma Fino a due mesi i peptidi formati dai batteri lattici si formano e si degradano più rapidamente all esterno Nella parte esterna della forma vi è una maggior proliferazione batterica, ma la disomogeneità da essa provocata scompare a partire dal secondo-terzo mese Non si notano sostanziali differenze tre le zone di campionamento
30 PRIME CONCLUSIONI: L EVOLUZIONE NEL TEMPO DELLA FRAZIONE AMMINOACIDICA E PEPTIDICA Nel periodo che va dalla produzione al 1 mese di stagionatura i dati su amminoacidi e peptidi indicano due momenti ben distinti: Da a 2-4 mese: Da 2-4 mese al 1 mese: Dal 1 mese in poi: - tutti gli amminoacidi in crescita costante ed omogenea tra esterno ed interno - i peptidi presenti provengono essenzialmente dalla parte N- terminale dell αs1 caseina e dalla parte C-terminale della β-caseina - Disomogeneità nel contenuto peptidico tra esterno ed interno - Prevalenza dell azione enzimatica del caglio e dei batteri lattici - alcuni amminoacidi non aumentano più (Arg, Tyr, Ala), altri accelerano la loro crescita (Glu, Ser, Ile), con una certa disomogeneità tra esterno ed interno - I peptidi precedentemente presenti cominciano a scomparire e compaiono nuovi peptidi (parte centrale dell αs1 caseina, fosfopeptidi dalla β-caseina, γ-glutamilpeptidi) - Omogeneità del contenuto peptidico tra esterno ed interno della forma - Prevalenza di nuove azioni enzimatiche (plasmina, amminopeptidasi, γ-glutamiltranspeptidasi)..
Progetto Regione Emilia-Romagna. Studio e modellazione degli aspetti enzimatici legati alla stagionatura del formaggio Parmigiano-Reggiano
Progetto Regione Emilia-Romagna Studio e modellazione degli aspetti enzimatici legati alla stagionatura del formaggio Parmigiano-Reggiano Azione 3: Aspetti enzimatici legati alla stagionatura del Parmigiano-Reggiano
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