Modulo 7. Strategie regolatorie degli enzimi

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1 Modulo 7 Strategie regolatorie degli enzimi

2 Regolazione dell attività enzimatica Gli enzimi spesso lavorano in successione in modo che il prodotto di un enzima diventa il substrato di quello successivo (vie metaboliche) Alcuni enzimi regolatori soggetti al controllo della propria attività catalitica determinano la velocità complessiva della sequenza di reazioni (flusso metabolico). Il flusso metabolico subisce variazioni per venire incontro alle necessità cellulari contingenti (domanda cellulare di energia, biomolecole per la crescita ecc.) attraverso la regolazione enzimatica. Esistono molteplici sistemi di regolazione che agiscono in tempi e modalità differenti.

3 Sistemi di regolazione enzimatica i principali tipi di regolazione enzimatica sono: 1) Controllo allosterico (t = millisecondi) Basato su effetti inibitori o attivatori di regolatori allosterici (cooperatività) 2) Modificazioni covalenti reversibili (t = secondi). Attacco e rimozione di specifici gruppi chimici 3) Modificazioni (attivazione) irreversibili (t = secondi) Conversione di un enzima inattivo (proenzima) in uno attivo 4) Espressione di forme multiple (isoforme) (t = minuti/ore). Espressione di enzimi omologhi con specifiche caratteristiche catalitiche, espressi in specifici tessuti, comparti cellulari o stadi dello sviluppo. 5) Controllo dell espressione genica (t = minuti/ore) Espressione degli enzimi solo quando serve mediante regolazione dei geni.

4 Il controllo allosterico degli enzimi Gli enzimi allosterici: 2 o più subunità: ogni subunità possiede un sito di legame (sito catalitico) (C) del substrato ed uno o più siti regolatori (siti allosterici) (R). Il comportamento cinetico degli enzimi allosterici non segue l equazione di Michaelis- Menten. Regolazione avviene tramite il legame non covalente e reversibile di piccole molecole regolatrici. effettori allosterici (modulatore). Il legame di un effettore al sito regolatore determina un cambiamento conformazionale della proteina che influenza l attività del sito catalitico (positivamente o negativamente) delle altre subunità della proteina (effetto cooperativo). Allontanato il regolatore l enzima ritorna allo stato originale. Esempio di modulatore positivo

5 La aspartato transcarbammilasi (ATCasi) Esempio di enzima regolatore sottoposto a regolazione allosterica. ATCasi Carbamil fosfato Aspartato N-Carbamilaspartato Catalizza la reazione iniziale della biosintesi delle pirimidine per formare carbamil aspartato. Il prodotto finale è : CTP citidina trifosfato: quando in abbondanza determina una inibizione (inibizione a feedback) della ATCasi

6 Comportamento cinetico della ATCasi La velocità di formazione del N- Carbamilaspartato Diminuisce all aumentare della [CTP] La ATCasi è un enzima con cinetica a curva sigmoidea : non segue M&M.

7 Struttura quaternaria dell ATCasi Struttura C6R6 6 subunità catalitiche (C) 6 subunità regolatorie (R) Stechiometria 2 C3 + 3 R2 Trattamenti permettono di separare le subunità C dalle R Subunità C= mantengono attività su aspartato ma non sono regolate da CTP, seguono cinetica M&M. Subunità R= legano CTP

8 L enzima è stato co-cristallizato assieme ad un inibitore competitivo (PALA) Per localizzare i siti attivi è stato utilizzato: PALA = N-(fosfonoacetil) L-aspartato Trimero catalitico, ogni subunità contiene un sito catalitico PALA: analogo bisubstrato, si lega nel sito attivo ed inibisce l attività transcarbamilasica dell enzima. E possibile cristallizarlo assieme all enzima

9 Il legame al PALA spinge verso la transizione tra conformazione T ad R nella ATCasi La ATCase si trova in equilibrio tra due conformazioni T ed R (simile all Hb). Il legame dei substrati (o del PALA) sposta l equilibrio verso la conformazione R a maggiore affinità per il substrato. La posizione dell equilibrio dipende dal numero di siti attivi occupati dai substrati (cooperatività).

10 I regolatori allosterici modulano l equilibrio tra forme T e forme R La CTP stabilizza la conformazione T rendendo più difficile il legame al substrato (effettore eterotropico negativo) Anche ATP è un effettore eterotropico positivo della ATCasi. ATP aumenta la Vo L ATP compete con il CTP per il sito allosterico. Significato: elevato ATP = metabolismo in salute, cellula sta crescendo

11 Curve della velocità in funzione della concentrazione di substrato di enzimi allosterici Curva sigmoide di un enzima con regolazione da effettore omotropico: S è anche il regolatore positivo e sito attivo e sito regolatore coincidono (regolazione omotropica). La curva sigmoide è una curva ibrida risultante dalla combinazione di due curve ipotetiche: una in cui l enzima a bassa [S] si trova in una conformazione a bassa attività (stato T), l altra ad alta [S] in cui l enzima si trova tutto in una conformazione ad elevata attività (stato R). Un effettore eterotropico è una molecole diversa dal substrato che si lega ad un sito allosterico (regolazione eterotropica) e che sposta la curva sigmoide perché favorisce lo stato R (regolatore positivo) o lo stato T (regolatore negativo) dell enzima. K 0,5 = ½ Vmax

12 Regolazione per modificazione covalente L attività enzimatica viene alterata reversibilmente dal legame covalente all enzima di gruppi chimici modificanti (+ di 500 diverse nelle proteine ). Riguarda tutte le proteine. Le modificazioni più comuni comprendono: la fosforilazione, l acetilazione, l ubiquitinazione, la miristilazione, la metilazione, L ADP-ribosilazione. I gruppi chimici vengono aggiunti enzimaticamente e rimossi da altri enzimi. L effetto può essere sia stimolatorio che inibitorio. Le proprietà allosteriche di molti enzimi variano anche per modificazione covalente.

13 Modificazione covalente delle proteine: la fosforilazione. Il tipo di modificazione più largamente utilizzato: fosforilazione di un residuo amminoacidico. 25% delle proteine eucariotiche (non solo enzimi) sono fosforilate. Enzimi fosforilanti: Protein chinasi. Molto numerose. Residui fosforilati Ser, Thr e Tyr a seconda della chinasi coinvolta.. Molecola donatrice + comune ATP, gruppo P ( ). Reazioni spesso irreversibili termodinamicamente. Enzimi defosforilanti: (fosfo)protein fosfatasi Idrolasi essenzialmente irreversibili. Specificità: riconoscono il residuo in un consensus e lo fosforilano. Es: protein chinasi A riconosce: Arg-Arg-X-Ser/Thr-Z (X residuo piccolo e Z di grandi dimensioni).

14 La fosforilazione delle proteine La fosforilazione è un mezzo efficace per modulare l attività di proteine ed enzimi. Determina modifiche strutturali: il gruppo P aggiunge 2 cariche negative e può formare fino a tre legami H con altrettanti donatori di H La fosforilazione e la defosforilazione sono processi veloci (minuti). Produce effetti amplificati: una singola chinasi può fosforilare centinaia/migliaia di proteine bersaglio (effetto a cascata). La fosforilazione può determinare: cambiamento conformazionale e/o ingombro sterico Tratto di polipeptide con una serina non fosforilata e fosforilata ( in basso)

15 Fosforilazione della glicogeno fosforilasi muscolare La glicogeno fosforilasi catalizza la seguente reazione: (glucosio) n + Pi (glucosio) n-1 = glucosio-1- fosfato Nella sua conformazione più attiva (a) presenta due residui di Ser uno per ciascuna subunità fosforilati. La perdita dei gruppi P ad opera della fosfoprotein fosfatasi 1 converte la fosforilasi a in una proteina meno attiva (b). La riconversione in forma fosforilata avviene per mezzo della fosforilasi chinasi. La demolizione del glicogeno nel fegato e nel muscolo dipende dal rapporto delle due forme a e b

16 L AMP ciclico attiva la proteina chinasi A (PKA) alterandone la struttura quaternaria Esempio di integrazione tra controllo allosterico e fosforilazione. La protein chinasi A (PKA) enzima allosterico forma complesso R 2 C 2 inattivo, viene attivato dal regolatore intracellulare camp (adenosin monofosfato ciclico). camp innesca allostericamente la dissociazione delle catene R dalle C attivando l attività della PKA. R= subunità regolatorie C = subunità catalitiche Complesso C 2 R 2 della PKA (inattivo) Complessi C 2 + R 2 (attivo) La subunità C, quanto attiva, fosforila substrati contenenti la sequenza Arg-Arg-X-Ser-Ile La subunità R contiene la sequenza Arg-Arg-Asn-Ala-Ile (seq psudosubstrato) che mima quella del substrato bloccandone l attività. camp fa rilasciare le subunità R da C rendendole attive.

17 Legame di un peptide pseudosubstrato alla PKA La struttura della subunità catalitica della PKA assieme ad un peptide inibitore di 20 aa (giallo) è stata determinata mediante cristallografia ai raggi X. Modello spaziale di protein chinasi A legata ad un inibitore. La PKA e formata da due lobi con ATP e inibitore presenti nel sito attivo a riempire una profonda tasca tra i due lobi. I due lobi si avvicinano in seguito al legame del substrato. Struttura del complesso PKA e pseudosubstrato: tra peptide ed inibitore vi sono molti punti di contatto tra Arg ed Ile dello pseudosubstrato e i residui di Glu e Leu dell enzima

18 Gli isoenzimi regolano l attività enzimatica in diversi tessuti e durante lo sviluppo Isoenzimi (isozimi): forme enzimatiche omologhe con diversità nella sequenza (duplicazioni geniche e diversificazione) che catalizzano la stessa reazione. Differiscono tra loro per Km, molecole regolatorie a cui rispondono, etc. Regolazione del metabolismo in base al fabbisogno dei diversi tessuti o dello stadio di sviluppo. Es.: la lattato deidrogenasi (LDH). Due isoforme: H (muscolo cardiaco) ed M (muscolo scheletrico). Distribuzione delle forme H e M della LDH nel tempo e nello spazo (tessuti) L enzima è un tetramero che può essere costituito da diversi rapporti delle due isoforme. Es: M4 funziona meglio in ambiente con scarso O 2 H4 il contrario.

19 Regolazione per modificazione permanente: attivazione per proteolisi Gli enzimi (e proteine) possono essere sintetizzati sotto forma di precursori inattivi (proenzimi, zimogeni) e vengono resi attivi, in appropriate situazioni attraverso la rottura di specifici legami peptidici. Il taglio proteolitico è la rottura di legami peptidici per azione di specifiche proteasi. E un tipo di regolazione irreversibile che avviene una sola volta. Esempi: enzimi digestivi (tripsina, chimotripsina), fattori della coagulazione (cascata di proenzimi), ormoni (proinsulina), collagene (procollagene) procesis dello sviluppo (metamorfosi) ed altre proteine.

20 Attivazione dei proenzimi (zimogeni) digestivi

21 Il chimotripsinogeno viene attivato per idrolisi di un singolo legame peptidico Chimotripsinogeno (245 aa)(inattivo) π-chimotripsina (debolmente attiva) Autolisi -chimotripsina (attiva) s Arg Leu Ile s Ile tripsina s s s s π-chimotripsina Ser - Arg and Thr - Asn Tyr Ala L idrolisi di uno specifico legame peptidico trasforma la proteina in enzima attivo. Le tre catene risultanti sono legate una all altra dai ponti disolfuro Ile 16 si ripiega verso l interno e dà inizio ad una serie di modificazioni che portano i residui a formare la cavità idrofobica di legame del substrato. Sovraimposizione delle strutture del chimotripsinogeno e della chimotripsina

22 Le proteasi digestive si attivano a cascata e sono regolate da specifici inibitori proteici Attivazione degli zimogeni mediante scissione proteolitica sono coordinati. Enteropeptidasi (secreta dal duodeno) attiva tripsina che poi attiva gli altri zimogeni. L attività delle proteasi è regolata da specifici inibitori di natura proteica. Es. L inibitore pancreatico della tripsina (6kD) è un analogo del substrato della tripsina molto efficace. Si lega (asp 189) con una affinità molto alta al sito attivo (Kd=0,1nM), viene tagliato ma molto lentamente. L inibitore si lega alla proteina nel pancreas e nei dotti biliari prevenendo gravi danni (pancreatite acuta).

23 Alcuni enzimi proteolitici hanno inibitori specifici: l α1-antitripsina L α1-antitripsina proteina plasmatica protegge i tessuti dalla digestione da parte dell elastasi che viene secreta dai neutrofili in seguito ad es. alla infezione batterica (antielastasi). Meccanismo simile all inibitore pancreatico della tripsina. Disordini genetici: sostituzione Lys Glu rallenta secrezione dell inibitore; si abbassano i livelli plasmatici distruzione pareti alveoli polmonari e digestione fibre elastiche e tessuto connettivo enfisema polmonare. Anche eterozigoti fumatori hanno rischio aumentato di sviluppo dell enfisema polmonare. Il fumo ossida la Met 358 nell inibitore che è aa importante nel legame con l elastasi.

24 La coagulazione si realizza tramite una cascata di attivazione di proenzimi Cascate di attivazione enzimatica in successione sono impiegate nei processi biologici per ottener risposte rapide ed amplificate. Esempio: coagulazione del sangue. Attivazione di risposte immunologiche (complemento). I coaguli ematici si formano per attivazione a cascata di proenzimi (in rosso) in enzimi attivi (in giallo). La fibrina ottenuta dal processamento del fibrinogeno da origine al coagulo iniziale che si stabilizza con legami crociati (fattore XIII transglutamminasi).

25 Il fibrinogeno viene convertito dalla trombina in coaguli di fibrina Struttura del fibrinogeno (340kDa) dimero di trimeri Aα 2 Bβ 2 γ 2 Azione della trombina La trombina (serin proteasi) rompe 4 legami Arg-Gly nella regione centrale del fibrinogeno dei monomeri α e β rilasciando peptidi N-terminali (fibrinopeptidi) A e B e monomeri di fibrina α 2 β 2 γ 2. I residui esposti si adattano perfettamente ai domini globulari delle subunità γ formando polimeri. Aggregazione della fibrina con periodo 23 nm in un coagulo

26 La coagulazione viene finemente regolata Emorragia trombosi: sottile linea di demarcazione. La coagulazione deve essere limitata: 1) labilità dei fattori della coagulazione. (proteina C attivata dalla trombina). 2) presenza di inibitori proteici: ad es. antitrombina III (meccanismo simile ad α1-antitripsina). Oltre alla trombina inibisce altre serin proteasi (fattore XIIa, XIa, Xa e IXa). Eparina, eteropolisaccaride carico negativamente, anticoagulante che potenzia azione dell antitrombina III. Trombina Eparina I coaguli già formati vengono rimossi dalla plasmina (serin proteasi). Antitrombina III TPA (attivatore del plasminogeno) è una serin proteasi che quando lega i coaguli di fibrina si attiva tagliando il plasminogeno in plasmina. Usato nella terapia anti infarto.

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