Modello del collasso idrofobico. Il folding è facilitato dalla presenza di chaperons molecolari quali le Heat Shock Proteins, Hsp70 e Hsp60

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1 Modello gerarchico Modello del collasso idrofobico Il folding è facilitato dalla presenza di chaperons molecolari quali le Heat Shock Proteins, Hsp70 e Hsp60 Le Hsp70 si legano ai segmenti idrofobici di proteine nascenti, impedendo un aggregazione non corretta. 1

2 A traduzione ultimata entrano in azione le Hsp60 (o chaperonine), che sequestrano le catene non ripiegate all interno di una cavità centrale a forma di botte. I polipeptidi assumono la conformazione corretta e vengono poi rilasciati. Il processo richiede utilizzo di ATP. Patologie da misfolding proteico sono caratterizzate da una transizione Ciò comporta che proteine normali, solubili, precipitano in aggregati fibrillari, insolubili (placche amiloidi). 2

3 Morbo di Alzheimer Da una proteina cerebrale transmembrana deriva il cosiddetto peptide β-amiloide, che si aggrega a formare depositi di foglietti-β (placche β-amiloidi). Encefalopatie spongiformi - BSE (morbo della mucca pazza) - Malattia di Creutzfeldt-Jacob malattie neurodegenerative in cui numerose lacune conferiscono al cervello un aspetto spugnoso. 3

4 L agente eziologico della BSE è la versione alterata (PrPres) di una normale proteina prionica del cervello (PrPc): alcune eliche-α della PrPc vengono sostituite da foglietti-β nella forma infettiva. La PrPres interagisce con PrPc provocandone il folding nella conformazione infettiva e originando grossi aggregati della proteina modificata. 4

5 Circa il 50% delle proteine possiedono parti, o tutta la struttura, disordinate o destrutturate, cioè non hanno una struttura terziaria e/o secondaria stabile. IUP, Intrinsically Unstructured Proteins o IDP, Intrinsically Disordered Proteins Le IUP sono caratterizzate da uno scarso contenuto in aa apolari, idrofobici (spesso rappresentati da Pro) ed un alto contenuto in aa polari, idrofili (in particolare Ser, Thr, Tyr). 5

6 In queste condizioni il polipeptide non è in grado di creare un core idrofobico e non può quindi organizzarsi in una struttura ordinata e globulare. Proprio la mancanza di una struttura stabile conferisce loro una grande flessibilità e plasticità. Grazie alla sequenza primaria estesa ed esposta, le IUP possono riconoscere specificamente altre proteine, interagendo con le quali possono strutturarsi e svolgere quindi la loro azione biologica. 6

7 Come si concilia la flessibilità con la specificità? Le IUP sono ricche di Ser, Thr e Tyr, siti di modifiche post-traduzionali come le fosforilazioni. Una diversa combinazione delle fosforilazioni, operate da una stessa o differenti chinasi (>500), permette di generare diversi fosfo-isomeri, capaci di riconoscere specificamente le diverse proteine con cui interagiscono. Per questa loro capacità di riconoscimento differenziato le IUP sono capaci di regolare un gran numero di funzioni biologiche essenziali, quali - controllo del ciclo cellulare - regolazione trascrizionale e traduzionale 7

8 Struttura quaternaria disposizione nello spazio delle diverse subunità o protomeri di una proteina oligomerica natura dei legami tra le subunità (mai covalenti) La struttura quaternaria è stabilizzata da: legami H legami ionici forze di van der Waals interazioni idrofobiche 8

9 Emoglobina Insulina L insulina non possiede struttura quaternaria Vantaggi della struttura quaternaria Risparmio di DNA Minimizzazione degli errori casuali durante la biosintesi proteica Regolazione allosterica 9

10 Risparmio di DNA Se una certa proteina è costituita da più subunità uguali, ciascuna catena può derivare da uno stesso gene che viene tradotto più volte. Minimizzazione degli errori Biosintesi di una proteina di aa A) Singola catena di aa B) 100 catene di 1000 aa ciascuna Se vi è una incidenza di errori pari a 1/ : A) Tutte le proteine conterranno un errore B) Solo una subunità su 100 conterrà un errore e potrà essere scartata 10

11 REGOLAZIONE ALLOSTERICA La struttura quaternaria di una proteina subisce una modifica conformazionale reversibile ad opera di un ligando: si realizza così un importante meccanismo di controllo della sua attività. L emoglobina e numerosi enzimi sono un esempio di proteine allosteriche. L Hb lega l O 2 con un meccanismo cooperativo positivo, cioè il legame dell O 2 provoca un cambio conformazionale a cui corrisponde un aumento nell affinità per l O 2. 11

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