Programmazione di dipartimento di CHIMICA ORGANICA E BIOCHIMICA classe QUINTA

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1 I.I.S.S. BOSCARDIN VICENZA A.S. 2016/2017 CHIMICA MATERIALI E BIOTECNOLOGIE Articolazione: BIOTECNOLOGIE SANITARIE Programmazione di dipartimento di CHIMICA ORGANICA E BIOCHIMICA classe QUINTA *saperi di base Argomenti Conoscenze Abilità/Capacità BIOMOLECOLE 1. CARBOIDRATI 2. LIPIDI I monosaccaridi* La struttura ciclica dei monosaccaridi* Derivati dei monosaccaridi Disaccaridi e il legame glicosidico* Conoscere l origine e le principali caratteristiche di disaccaridi rappresentativi. Polisaccaridi* Conoscere la distribuzione in natura e la funzione di amido, glicogeno e cellulosa.* Glicoproteine e glicolipidi. Lipidi semplici: acidi grassi*, molecole isoprenoidi, vitamine liposolubili, steroidi*. Lipidi complessi: lipidi di riserva e di protezione, lipidi di membrana* Classificare un carboidrato in aldoso o chetoso*. Costruisce l albero genealogico degli aldosi. Classificare un carboidrato come D o come L*. Rappresentare l equilibrio chimico del glucosio e del fruttosio con la formazione delle strutture cicliche sia mediante formule di Fischer-Tollens sia con le proiezioni di Haworth.* Riportare le loro formule di Haworth dei principali disaccaridi.* Classificare un disaccaride in riducente in base alla struttura chimica.* Individuare il tipo di legame con cui sono uniti nel polimero le unità glucidiche*. Associare le proprietà fisiche dei polisaccaridi con la struttura molecolare.* Sapere prevedere a partire dalla formula di struttura, se un lipide è saponificabile.* Riportare la formula di struttura di acidi grassi saturi e insaturi*. Descrivere come varia Tf degli acidi grassi saturi all aumentare del n di atomi di C*. Motivare la differenza in Tf tra un acido grasso saturo e uno insaturo con lo stesso n di C*. Riportare le formule di struttura di mono, di e triacilgliceroli*. Sapere che proprietà fisiche dei triacilgliceroli dipendono dalla composizione in acidi grassi*. Riportare la reazione di saponificazione dei triacilgliceroli*. Definire un sapone e descrivere la struttura di una micella di sapone*. Mettere in relazione la struttura della micella con le interazioni intermolecolari che la stabilizzano*. Riportare la formula di struttura di un fosfogliceride e individuare i tipi di legami che uniscono le varie parti della molecola*. Riportare i prodotti di saponificazione di un fosfogliceride*. Individuare le porzioni polari e quelle apolari sapendo motivare le scelte*. Descrivere la struttura di una micella e di un doppio strato*. Descrivere la struttura di un liposoma. Conoscere, a grandi linee, le funzioni dei lipidi 1n saponificabili. Riportare la struttura base che caratterizza tutti gli steroidi*

2 3. AMMINOACIDI E PROTEINE 4.NUCLEOTIDI E ACIDI NUCLEICI Da metà settembre - ottobre (21 ore) GLI ENZIMI Ottobre/novembre (12 ore) LA MEMBRANA CELLULARE Novembre (10 ore) L e D amminoacidi*. Classificazione degli amminoacidi*. Comportamento acido-base degli amminoacidi*. Ioni dipolari*. Il punto isoelettrico*. Il legame peptidico*. Peptidi e polipeptidi. Proteine. Classificazione delle proteine*. Struttura primaria, secondaria e terziaria dei poliptidi*. Struttura quaternaria delle proteine*. Denaturazione delle proteine*. Proteine globulari e fibrose.* Struttura di nucleosidi e nucleotidi.* Oligonucleotidi e polinucleotidi. Struttura del DNA*. Gli RNA e la loro struttura. Denaturazione e rinaturazione del DNA*. Altre funzioni dei nucleotidi: trasporto di energia (ATP) cofattori (NAD, NADP, FAD, FMN) messaggeri intracellulari (camp, cgmp) Caratteristiche generali. Nomenclatura e classificazione*. Natura chimica. Siti attivi e siti allosterici*. Interazione enzima substrato secondi i principali modelli*. Energia di attivazione*. Cinetica enzimatica, equazione di M.M., effetto della concentrazione del substrato e dell enzima sulla velocità di reazione*. Effetto degli inibitori enzimatici, temperatura e, ph su vi Regolazione dell attività enzimatica: modificazioni nella produzione, modificazioni post-traduzionali, compartimentazione, regolazione allosterica, proteolisi*. Composizione chimica: proteine e lipidi di membrana. Struttura: modello a mosaico fluido.* Passaggio di soluti attraverso la membrana: diffusione semplice, facilitata e trasporto attivo.* Endocitosi. Riportare la formula di struttura di un L-αamminoacido generico.* Riportare la formula di struttura degli AA più semplici. Identificare dalla formula di struttura la classe di appartenenza dell AA*. Calcolare il punto isoelettrico di un AA*. Prevedere la specie prevalente di un AA al variare del ph. Spiegare la rigidità del legame peptidico*. Classificare le proteine in base alla composizione, alla conformazione e alla funzione*. Spiegare la stabilità dell α-elica* e del foglietto β* Riportare le formule di struttura dei carboidrati che formano i nucleotidi*. Riportare la formula di struttura della pirimidina e della purina. Classificare le basi come puriniche e pirimidiniche*. Descrivere la struttura molecolare dei nucleosidi e dei nucleotidi*. Sapere quali basi sono presenti nel DNA e nell RNA*. Riportare un filamento di DNA (forma sintetica) con la corretta polarità*. Saper descrivere la doppia elica*. Sapere quali basi si appaiano nel doppio filamento e motivare*. Sapere che il DNA si impacchetta assieme a proteine specifiche a formare la cromatina. Descrivere le strutture dell m-rna e del t- RNA*. Correlare struttura e funzione dei principali tipi di RNA. Identificare nella catalisi enzimatica il cardine delle trasformazioni biochimiche intracellulari * Individuare nella sequenzialità degli enzimi l elemento costitutivo delle vie metaboliche. Riportare l equazione di M.M.*, riportare il grafico vi/[s]*, individuare graficamente vmax, vmax/2 e Km*. Classificare gli inibitori in reversibili e irreversibili sulla base del tipo di legame tra inibitore ed enzima*. Classificare gli inibitori sulla base del meccanismo d azione*. Descrivere il meccanismo dell'inibizione competitiva dell'inibizione incompetitiva e non competitiva*. Descrivere la struttura di un enzima allosterico*. Riportare e descrivere il diagramma vi/[s], individuare graficamente vimax, vimax/2 e K0,5*.. Descrivere i meccanismi di regolazione enzimatica *. Correlare struttura e funzione dei principali componenti della membrana cellulare*. Classificare le proteine di membrana. Descrivere la struttura delle membrane cellulari.* Descrivere il modello a mosaico fluido delle membrane cellulari.* Le funzioni della membrana cellulare.* Classificare la diffusione in semplice e facilitata e descrivere le condizioni chimico-fisiche per la loro realizzazione.* Il trasporto attivo*. Classificare il trasporto attivo sulla base della forma di energia utilizzata.*

3 BIOENERGETICA E METABOLISMO Dicembre (12 ore) METABOLISMO GLUCIDICO Gennaio/febbraio (18 ore) METABOLISMO DEGLI ACIDI GRASSI E DEGLI AMMINOACIDI Febbraio/marzo (19 ore) ΔH, ΔS, ΔG. Reazioni spontanee, di equilibrio e non spontanee*. ΔG e ΔG.* Relazione tra ΔG e Keq*. Le molecole ad alto contenuto energetico: molecole fosforilate (ATP, fosfoenolpiruvato, 1,3-difosfoglicerato, fosfocreatina) e non fosforilate (acil- CoA). L ATP come trasportatore universale di energia. Additività del ΔG di reazioni consecutive. Reazioni accoppiate*. Redox biologiche*. Il potenziale di riduzione standard*. Relazione tra ΔG e ΔE. L ossidazione della sostanza biologica*. Le ossido reduttasi e i loro coenzimi: NAD, NADP, FAD, FMN*. Metabolismo, catabolismo e anabolismo. Convergenza delle vie cataboliche. Divergenza delle vie anaboliche*. Metabolismo energetico*. La glicolisi*. I processi fermentativi di interesse industriale. La fermentazione lattica nel muscolo*. Regolazione enzimatica della glicolisi*.regolazione ormonale della glicolisi. Glicogeno. Glicogenosintesi e glicogeno lisi*. Regolazione ormonale di glicogenosintesi e glicogenolisi.* Shunt dell esosomonofostato. Gluconeogenesi. Il ciclo di Krebs*. La regolazione del Ciclo*. Resa energetica del catabolismo glucidico. Digestione e assorbimento dei lipidi.* Utilizzazione dei trigliceridi. La beta ossidazione*. Le reazioni della ossidazione. La resa energetica della beta ossidazione*. Digestione e assorbimento delle proteine*. L impiego degli amminoacidi. La transamminazione e la deamminazione ossidativa degli amminoacidi*. Il ciclo dell urea. La degradazione degli amminoacidi. La biosintesi degli amminoacidi. La biosintesi degli acidi grassi*. Il trasporto dell acetilcoa dalla matrice mitocondriale al citosol. Biosintesi dei triacilgliceroli. Cenni alla biosintesi del colesterolo. Trasporto dei lipidi nel sangue Definire il criterio di spontaneità delle reazioni chimiche*. Descrivere la struttura dell ATP e motivare l elevato ΔG di idrolisi*. Associare l elevato ΔG di fosfoenolpiruvato, 1,3- difosfoglicerato, fosfocreatina a particolari strutture chimiche. Definire il ruolo delle reazioni accoppiate nel metabolismo*. Riconoscere il ruolo dell ATP come intermediario energetico tra catabolismo e anabolismo*. Spiegare come l ATP fornisce energia alla cellula* Riportare le diverse modalità con cui gli elettroni vengono trasferiti nelle redox*. Descrivere la struttura del coenzimaa. Descrivere la struttura dei coenzima NAD, NADP, FAD e FMN e spiegare come funzionano i principali coenzimi come trasportatori di elettroni* Descrivere in termini generali le vie cataboliche e le vie anaboliche* Spiegare le correlazioni energetiche tra catabolismo e anabolismo*.conoscere i donatori e gli accettori di elettroni nei principali processi bioenergetici. Descrizione dettagliata dei passaggi della glicolisi con riferimento a formule di struttura ed enzimi coinvolti*. Individuare e motivare l irreversibilità di alcune tappe.*spiegare il bilancio energetico della glicolisi*. Gluconeogenesi: tappe comuni e non con la glicolisi. Descrivere la sintesi del glicogeno e la sua demolizione e la regolazione ormonale di entrambe le vie.* Comprendere il significato biologico della via dei pentoso fosfati. Comprendere il significato biochimica dei processi fermentativi* Riportare lo schema del ciclo di Krebs: descrizione dettagliata dei passaggi* con riferimento a formule di struttura ed enzimi coinvolti. Descrivere il ruolo degli ormoni nella mobilizzazione dei trigliceridi negli adipociti.* Descrivere le modalità di passaggio dell Acil-CoA attraverso la membrana mitocondriale interna. Saper spiegare la β-ossidazione degli acidi grassi con descrizione dettagliata dei passaggi.* Conoscenza delle formule di struttura dei corpi chetonici*. Spiegare la funzione dei corpi chetonici. Saper riportare esempi di reazioni di transamminazione e deamminazione ossidativa*. Mettere in relazione la modalità di eliminazione dell azoto in funzione della disponibilità di acqua*. Riportare la formula di struttura dell urea e dedurre caratteristiche chimico-fisiche della molecola.* Conoscere le modalità di trasporto dell azoto nel sangue*. Descrivere a grandi linee il ciclo dell urea e

4 I MITOCONDRI E LA FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA Marzo/aprile (16 ore) 11. SINTESI PROTEICA Aprile/maggio (10 ore) Struttura del mitocondrio* Principali processi biochimici dei mitocondri Principali componenti della catena respiratoria e loro funzioni nel trasporto di elettroni e protoni*; la formazione del gradiente elettrochimico*; il complesso dell ATP-sintasi e l utilizzo del gradiente protonico*. Bilancio energetico finale del catabolismo aerobico dei carboidrati*. Le traslocasi della membrana mitocondriale. Regolazione della fosforilazione ossidativa*. Dogma della biologia molecolare*. Il codice genetico*. La struttura dei ribosomi di procarioti*, eucarioti*, mitocondri e cloroplasti Attivazione degli AA e formazione di AA-tRNA*. Gli stadi centrali della sintesi proteica*: formazione del complesso d inizio, allungamento della catena peptidica, termine della sintesi. Modifiche post-traduzionali* l equazione chimica complessiva con il relativo bilancio energetico*. Classificare gli amminoacidi in cheto genetici e glucogenetici in base al destino metabolico.* Fare esempi di precursori di amminoacidi non essenziali.* Descrivere il trasporto dell acetil-coa dalla matrice mitocondriale al citosol utilizzando lo schema. Comprendere le condizioni metaboliche che determinano la biosintesi degli acidi grassi*. Descrivere a grandi linee il processo biosintetico. Affrontare il bilancio energetico della biosintesi dell acido palmitico. Spiegare il meccanismo generale di funzionamento dell accoppiamento chemiosmotico*. Descrivere il bilancio energetico totale del catabolismo aerobico del glucosio*. Spiegare il significato e le eccezioni del dogma della biologia molecolare*. Descrivere dettagliatamente le vari fasi della biosintesi proteica* con riferimento ai meccanismi specifici e fattori coinvolti. I seguenti temi, trattati dagli studenti in classe terza e quarta nella materia Microbiologia, saranno oggetto di ripasso. 14 ore (maggio) LE ESIGENZE MICROBICHE METODI FISICI E CHIMICI DELLA STERILIZZAZIONE MICROORGANISMI DI INTERESSE BIOTECNOLOGICO RISCHIO CHIMICO E BIOLOGICO NELL USO DI Le esigenze dei microorganismi: principi nutrizionali e fonti di approvvigionamento; parametri chimico/fisici importanti per la crescita microbica. Classificazione dei terreni di coltura e principali componenti Struttura della curva di crescita microbica Controllo della crescita microbica: metodi di sterilizzazione chimici e fisici. Agenti antimicrobici fisici: alte temperature, basse temperature, radiazioni elettromagnetiche. Agenti antimicrobici chimici: disinfettanti e antimicrobici, farmaci antimicrobici. La resistenza agli antibiotici. Lieviti. Batteri. Virus Fattori di rischio nel laboratorio microbiologico. Il rischio biologico. Classificazione degli agenti biologici. MICROORGANISMI CRESCITA MICROBICA Determinazione del numero: conta microbica fisica e conta biologica. La curva di crescita. Aspetti matematici. 132 ore totali comprendenti le lezioni e le attività di laboratorio, le ore da dedicare a verifiche scritte e orali e alle attività di recupero in itinere (per le quali sono previste 8 ore)

5 LABORATORIO Si prevede lo svolgimento di esperienze connesse con i contenuti teorici sviluppati nei moduli suindicati. In particolare il dipartimento ha concordato l'esecuzione comune delle seguenti esperienze: Ripasso ed eventuale esecuzione di esperienze non svolte dell'anno precedente. Estrazione del DNA dalla cipolla o frutta Attività enzima catalasi. Estrazione e purificazione per via acida della caseina. Coagulazione enzimatica del latte. Estrazione identificazione del colesterolo e fosfolipidi del tuorlo d uovo. Effetto della concentrazione dell enzima e del calore di denaturazione sulla velocità di reazione dell enzima invertasi. Attività enzima tirosinasi. Diffusione e osmosi attraverso una membrana selettivamente permeabile. Misurazione CO 2 espirata in diverse condizioni fisiologiche. Fermentazione del saccarosio. L attività di laboratorio si propone in questa disciplina il raggiungimento dei seguenti obiettivi: (*contenuti e abilità da conseguire per il livello base) Conoscere e applicare le norme di sicurezza nel laboratorio chimico;* Conoscere e saper utilizzare strumenti di laboratorio e vetreria;* Individuare e gestire le informazioni per organizzare le attività sperimentali;* Effettuare l elaborazione dati delle esperienze proposte;* Interpretare dati e risultati sperimentali in relazione a semplici modelli teorici di riferimento;* Redigere relazioni tecniche e documentare le attività individuali e di gruppo relative a situazioni professionali;* Controllare progetti e attività, applicando le normative sulla protezione ambientale e sulla sicurezza