Costituenti chimici della materia vivente

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1 ostituenti chimici della materia vivente himica INORGANIA AQUA SALI MINERALI himica ORGANIA ARBOIDRATI LIPIDI PROTEINE AIDI NULEII - DNA - RNA Flavia Frabetti Introduzione alla chimica - terminologia e definizioni Elemento sostanza pura che contiene un solo tipo di atomi che non può essere scomposta con semplici reazioni chimiche La più piccola particella di un elemento che possiede le proprietà di quell elemento è l atomo Gli atomi non sono isolati, ma combinati in composti chimici tenuti insieme da forze dette legami chimici Molecola più piccola parte di un composto chimico capace di esistenza indipendente e nella quale si ritrovano conservate le proprietà chimiche caratteristiche del composto. Unità elementare di un composto. ostituita da atomi uguali o diversi. 1

2 omposizione chimica della materia vivente Gli elementi: 95% 3,5% 0,01-0,001% non indispensabili ELEMENTI PLASTII PRIMARI ELEMENTI PLASTII SEONDARI ELEMENTI OLIGODINAMII ELEMENTI AIDENTALI,, O, N P, S, a, Mg, Na, l, K Fe,o,Zn,Mn, Mo,u, I, F Pb, Ag... I minerali sono sostanze micronutritive che non forniscono direttamente energia, ma la loro presenza è necessaria. L'organismo non è in grado di sintetizzare alcun minerale: introdotti con alimenti e bevande. Macroelementi Sodio Potassio alcio Fosforo loro Magnesio Microelementi Ferro Zinco Rame Manganese Iodio romo Selenio Molibdeno 2

3 LEGAMI IMII - concetto I legami chimici sono FORZE ATTRATTIVE. iascun legame rappresenta una certa quantità di energia chimica potenziale. L energia di legame è l energia necessaria per rompere tale legame. LEGAMI IMII - tipologia legame OVALENTE (FORTE) legame IONIO legame A IDROGENO (DEBOLE) compartecipazione tra 2 atomi di una coppia di elettroni l atomo più elettronegativo strappa l elettrone all altro Ad interagire sono IONI un atomo di legato covalentemente ad un atomo molto elettronegativo, viene attratto da un altro atomo molto elettronegativo 3

4 LEGAMI IMII OVALENTE compartecipazione tra 2 atomi di una coppia di elettroni FORTE POLARE elettronegatività APOLARE = elettronegatività O O 2 MOLEOLE IONIO LEGAMI IMII l atomo più elettronegativo strappa l elettrone all altro incontro di 2 IONI (cationi + anioni -) Na + + l - Nal OMPOSTI IONII o SALI 4

5 Realizzazione di legami a idrogeno- IMPORTANZA DEL LEGAME A un atomo di legato covalentemente ad un atomo molto elettronegativo, viene attratto da un altro atomo molto elettronegativo ellula batterica PROTEINE (15%) 5

6 AQUA rende possibile la VITA la vita nasce in 2 O 70-95% di una cellula, anche se varia da tessuto a tessuto la terra è bagnata per i 3/4 da 2 O O esiste nei tre stati: SOLIDO LIQUIDO GASSOSO Struttura chimica regione elettronegativa + + molecola POLARE carica globale nulla, ma elettroni (e - ) distribuiti in modo asimmetrico (O è più elettronegativo dell ) regione elettropositiva _ + 6

7 A causa della polarizzazione, 2 molecole adiacenti di 2 O possono formare legami a idrogeno +δ - δ +δ O O -δ +δ Legame idrogeno +δ I legami idrogeno che si realizzano tra le varie molecole di 2 O sono responsabili delle proprietà fondamentali di questa molecola, come ad es.: PROPRIETA OESIVE (coesione, adesione, tensione superficiale) APAITA DI STABILIZZARE LA TEMPERATURA(alto calore specifico e di evaporazione, densità minore del ghiaccio rispetto alla acqua liquida) VERSATILITA OME SOLVENT: sostanze idrofobe apolari e idrofile polari. L AQUA E L ORGANISMO UMANO L acqua è circa il 60-70% del peso corporeo di un individuo, in una persona di medio peso il contenuto è di circa 40 litri 2 O intracellulare ca. 67 % del totale 2 O extracellulare acqua plasmatica 8% del totale acqua interstiziale 25 % del totale + altre frazioni minori La quantità totale di acqua di un organismo deve essere mantenuta costante, se non si mantiene in pareggio l equilibrio idrico... Bilancio idrico giornaliero tra entrate ed uscite è di 2800 ml ca. disidratazione idratazione eccessiva 7

8 La chimica organica è la chimica dei composti del facilità a realizzare legami covalenti può formare legami semplici, doppi o tripli può formare 4 legami e far crescere la molecola in 4 diverse direzioni elemento base di migliaia di composti compatibilità a legarsi a vari atomi come, O e N forte tendenza alla concatenazione, cioè a formare legami covalenti con altri atomi di a dare ATENE ARBONIOSE Riassumendo... Il carbonio () è: 1- un elemento chimico estremamente versatile 2- un elemento in grado di formare molecole stabili 3- molecole grandi, ovvero macromolecole 4- molecole dalla struttura estremamente flessibile 8

9 Tutto è dovuto alla ONFIGURAZIONE ELETTRONIA Riassumendo... Varietà di scheletri carboniosi metano propano scheletri di varia lunghezza doppi legami in diverse posizioni scheletri ramificati o meno scheletro chiuso ad anello 9

10 omposti organici e gruppi funzionali P POLIMERI = grandi molecole costituite dall unione di molte subunità identiche o simili MONOMERI ENORME VARIABILITA nella cellula, tra cellule, tra individui, tra specie? pochi monomeri di base (40-50 tipi) varia la SEQUENZA per grandi lunghezze variabilità potenziale infinita logica: piccole molecole comuni a tutti gli organismi ordinate a formare macromolecole peculiari 10

11 Molecole organiche piccole molecole o MONOMERI zuccheri semplici amminoacidi nucleotidi acidi grassi grandi molecole o POLIMERI polisaccaridi proteine acidi nucleici lipidi complessi MONOMERO = unità strutturale del polimero POLIMERO = insieme di monomeri Se il polimero è fatto di monomeri tutti uguali NON A FUNZIONE INFORMATIVA POLISAARIDI e LIPIDI GGGGGGGGGGGG Se il polimero è fatto di monomeri diversi IL POLIMERO PUO AVERE FUNZIONE INFORMATIVA PROTEINE ed AIDI NULEII ARPE RAPE PERA 11

12 ome si formano i polimeri? Da monomeri a polimeri OSTRUZIONE sintesi per disidratazione / condensazione ome vengono demoliti i polimeri? Da polimeri a monomeri idrolisi DEMOLIZIONE PROTEINE dal greco al 1 posto costituiscono il 50% circa del peso secco della maggior parte degli organismi viventi composti quaternari (,, O, N) macromolecole organiche, molecole informazionali, polimeri di aminoacidi molecole estremamente varie dal punto di vista funzionale (la flessibilità di funzione è dovuta a quella di struttura) 12

13 PROTEINE AMINOAIDI 50% peso secco cellula struttura sofisticata STRUTTURA DEPOSITO TRASPORTO SEGNALI DIFESA ENZIMI N3 + OO - gruppo aminico R catena laterale 20 AA diversi: gruppo carbossilico APOLARI (R idrofobici) POLARI (R idrofilici) IONIZZABILI AIDI (R carico -) BASII (R carico +) PROTEINE ATENE POLIPEPTIDIE da decine a migliaia di monomeri N 2 N 2 R O R O O N R N OO R 2 O OO LEGAME PEPTIDIO N 2 N N OO R O R O R 13

14 LIVELLI DI STRUTTURA Struttura primaria sequenza specifica di aa legati da LEGAMI OVALENTI l ordine degli aa non è casuale dipende dall informazione genetica il cambiamento anche di un solo aa può influenzare la funzione La funzione di una proteina dipende dalla specifica conformazione. Per conformazione si intende la forma tridimensionale Quando una cellula sintetizza un polipeptide, questo si ripiega spontaneamente per assumere la conformazione funzionale specifica, detta ONFORMAZIONE NATIVA 14

15 Dunque la struttura primaria si complica... Struttura secondaria strutture date dall avvolgimento e/o ripiegatura di segmenti stabilizzate da legami a tra il gruppo -N- e -O- di legami peptidici disposti regolarmente lungo lo scheletro peptidico Le principali sono (schematizzate): α elica legami a idrogeno β-foglietto o foglietto β struttura TERZIARIA RIPIEGAMENTO IRREGOLARE DELLE ATENE R E DEI VARI AMINOAIDI LEGAMI tra i residui R: - interazioni idrofobiche - legami a - legami ionici - ponti disolfuro (S-S) Vedi fig. libro di testo 15

16 Struttura quaternaria unione di 2 o più catene polipeptidiche le singole catene si chiameranno subunità della proteina Es.: collageno = proteina fibrosa costituita da 3 subunità elicoidali superavvolte emoglobina = proteina globulare costituita da 4 subunità, 2 di tipo α e 2 di tipo β α-elica β-foglietto dominio subunità proteica molecola proteica (dimero) struttura secondaria struttura terziaria struttura quaternaria 16

17 sequenza ordinata di aa conformazione nativa Esempi: ormone neuropeptidi anticorpo enzima R specifico R specifico sostanza estranea (antigene) substrato funzione proteica spesso dipende dal riconoscimento di un altra struttura proteica di conformazione complementare proteina A proteina B DENATURAZIONE PROTEINE PERDITA DELLA denaturazione STRUTTURA TERZIARIA (urea e β-mercaptoetanolo) rinaturazione Se si alterano le condizioni ambientali, agendo su p, concentrazione salina e temperatura, la proteina può perdere la conformazione nativa con un processo noto come denaturazione, con perdita delle funzioni biologiche. 17

18 AIDI NULEII DNA acido desossiribonucleico RNA acido ribonucleico nel DNA sono codificate le istruzioni che programmano tutte le attività cellulari il DNA però non è direttamente implicato nella loro realizzazione le proteine sono indispensabili per la realizzazione dei programmi genetici he ruolo assolve l RNA nel flusso di informazione genetica dal DNA alle proteine? Esemplificazione del flusso di informazione genetica: replicazione o duplicazione DNA RNA proteine trascrizione della informazione traduzione della informazione 18

19 AIDI NULEII AIDO DESOSSIRIBONULEIO (DNA) AIDO RIBONULEIO (RNA) = POLIMERI DI NULEOTIDI P 5 BASE AZOTATA 4 ZUERO PENTOSO NULEOSIDE ADENINA (A) GUANINA (G) ITOSINA () TIMINA (T) URAILE (U) PURINE PIRIMIDINE O P 5 BASE AZOTATA -O P O- O- 4 3 ZUERO PENTOSO 2 1 O 2 RIBOSIO O O 2 DESOSSI RIBOSIO O O O O 19

20 DNA DIFFERENZE STRUTTURALI tra i Nucleotidi di DNA e di RNA DEOSSI RIBOSIO O ADENINA GUANINA ITOSINA TIMINA P BASE RNA RIBOSIO O ZUERO PENTOSO O 2 ADENINA GUANINA ITOSINA URAILE BIOSINTESI DEGLI AIDI NULEII Terminazione 5 O -O P O O O -O P O O Terminazione O LEGAME FOSFODIESTERIO 20

21 DNA: 2 catene polinucleotidiche avvolte a spirale Es.scala a pioli I gradini sono le basi azotate appaiate a realizzare coppie di basi (bp da base pair) omplementarietà delle basi complementare a G A complementare a T Le basi non pongono vincoli alla sequenza lineare delle stesse Struttura aperiodica per la presenza delle basi azotate Il vincolo è invece imposto al filamento opposto sulla base dell ingombro sterico e della STABILITÀ IMIA Sequenze DIVERSE, ma OMPLEMENTARI 21

22 ostruiamo il DNA: Scala a pioli Ogni piolo è dato da 2 basi complementari DNA 5 3 DNA Le basi sono appaiate e centrali 3 5 La struttura è stabilizzata da legami a : 2 tra A e T 3 tra e G I due filamenti sono: OMPLEMENTARI e ANTIPARARELLI 22

23 Non è sfuggito alla nostra attenzione il fatto che l appaiamento specifico da noi postulato suggerisce immediatamente un possibile meccanismo per la copiatura del materiale genetico da Watson e rick Nature, Watson e rick: Struttura del DNA LA SEQUENZA di nucleotidi determina l informazione e fa da STAMPO o MODELLO per l altro filamento A T G A G T A T A G G T G A T 23

24 DNA trascrizione della informazione RNA La sequenza di DNA fa da STAMPO o MODELLO per la formazione di RNA A T G A G T A DNA U A G G U G A U RNA La trascrizione genera diversi tipi di RNA: rrna o RNA ribosomiale sintesi delle proteine, funzione strutturale e catalitica trna o RNA transfer o RNA di trasporto adattatore nella traduzione delle sequenze di nucleotidi in aa ovvero trasporta gli aa per la sintesi (traduttore) mrna o RNA messaggero trasferimento informazione da DNA a citoplasma gene proteina in crescita ribosomi nrna o RNA eterogeneo nucleare o pre-rna mrna immaturo degli eucarioti ncrna o RNA non codificanti cooperano alla regolazione genica aa legato al trna 24

25 ARBOIDRATI idrati del O Per risalire alla formula: ( 2 O) n ovvero lassificazione: n 2n O n con n> 3 monosaccaridi e i loro derivati (mono, uno e saccharon, zucchero) oligosaccaridi (oligo, pochi, da 3 a unità) Polisaccaridi (poli, molti, diverse decine o centinaia di unità) Funzione: combustibili cellulari per produrre energia facile riserva energetica fonte di atomi di legati a proteine (glicoproteine) e/o lipidi (glicolipidi) sulla superficie cellulare, funzionano da segnali di riconoscimento es.gruppo AB0 funzione strutturale ARBOIDRATI MONOSAARIDI ( 2 O) n 3-7 atomi di Glucosio Energia Biosintesi DISAARIDI maltosio: glucosio + glucosio lattosio: glucosio + galattosio saccarosio: glucosio + fruttosio legame glucosidico (covalente) POLISAARIDI centinaia-migliaia di monosaccaridi AMIDO (piante) GLIOGENO (animali) di DEPOSITO ELLULOSA ITINA STRUTTURALI strutture molto resistenti 25

26 LIPIDI lassificazione: acidi grassi triacilgliceroli (o trigliceridi) fosfolipidi sfingolipidi cere terpeni steroidi aratteristica: scarsa o nulla affinità per l acqua, possono essere estratti solo con solventi apolari (es.etere, benzene, cloroformio) Funzione: energetica strutturale nelle membrane regolativa-ormonale GLIEROLO 2 O O 2 O AIDO GRASSO 1 AIDO GRASSO 2 AIDO GRASSO 3 TRIGLIERIDI funzioni: - ENERGIA - PROTEZIONE 26

27 Acido grasso testa idro filica code idro fobiche Orientamento dei fosfolipidi nelle membrane biologiche LIPIDE ANFIPATIO Fosfolipidi funzione: - STRUTTURALE 27

28 STEROIDI OLESTEROLO SELETRO ARBONIOSO A 4 ANELLI FUSI + GRUPPI FUNZIONALI LEGATI nelle membrane cell animali rischio se nel sangue ORMONI di natura lipidica, derivati del colesterolo: PROGESTERONE TESTOSTERONE funzione: - ORMONI ESTRDIOLO ORTIOSTERONE 28