Il flusso di elettroni è responsabile, direttamente o indirettamente, di tutto il lavoro prodotto dagli organismi viventi. CITOSOL- MITOCONDRI
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1 CITOSOL- MITOCONDRI MITOCONDRI MITOCONDRI Il flusso di elettroni è responsabile, direttamente o indirettamente, di tutto il lavoro prodotto dagli organismi viventi. RESPIRAZIONE CELLULARE: consiste nel trasferimento di coppie di elettroni dalle sostanze nutritive ai trasportatori solubili di elettroni NADH, NADPH e FADH 2 e da qui all O 2 attraverso la catena respiratoria localizzata sulla membrana interna mitocondriale. FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA MITOCONDRIALE: alla respirazione cellulare è accoppiata nei mitocondri la fosforilazione dell ADP ad ATP.
2 La membrana mitocondriale esterna è permeabile a molte piccole molecole; quella interna è per lo più impermeabile e esistono sistemi di trasporto specifici per le molecole. Il ciclo di Krebs avviene nella matrice mitocondriale. La catena di trasporto avviene sulla membrana mitocondriale interna. Gli elettroni provenienti dal NADH e FADH 2 ridotti nel ciclo di Krebs, vengono trasportati generando un gradiente protonico. Gli elettroni del NADH e FADH 2 vengono usati per ridurre l ossigeno molecolare ad acqua.
3 I mitocondri contengono da 2 a 5 copie di mtdna che vengono trascritte e tradotte nei mitocondri ad opera di enzimi e proteine codificate dal DNA nucleare, a loro volta trascritte e tradotte nel citosol e importate nei mitocondri.
4 Complex I genes (NADH dehydrogenase) Complex III genes (ubiquinol: cytochrome c Oxidoreductase) Transfer RNA genes 12s rrna P H F V O H T Cyt b Complex IV genes (Cytochrome c oxidase) Complex V genes (ATP synthase) Ribosomal RNA genes ND1 I M ND2 16s rrna L W Q A N C Y COI O L DEAF 1555G MELAS 3243G LHON 3460A MERRF 8344G S 0 / P P L LHON 14484C (16596 pb) D COII K LHON 14459A LHON 11778A NARP 8993 G/C ATPase8 ATPase6 COIII E ND6 ND4L R ND3 G ND5 L S H ND4 Mappa del DNA mitocondriale umano Il DNA mitocondriale codifica per 13 subunità della catena di trasporto elettronico: 7 subunità del complesso I 1 subunità del complesso III (cyt b) 3 subunità del complesso IV 2 subunità del complesso V-ATPasi 2 geni ribosomiali (12S e 16S rrna) 22 trnas The Human Mitochondrial DNA Map Le frecce indicano alcune posizioni in cui sono note alterazioni (mutazioni) della sequenza di basi che causano patologie neuromuscolari From MITOMAP
5 L espressione del DNA mitocondriale è fondamentale per la Catena Respiratoria (83) (13) (42) (5) (11) Alterazioni del sistema genetico mitocondriale, con la conseguente alterazione della funzionalità mitocondriale e conseguente deficit energetico dei tessuti, sono coinvolte a vario titolo nei processi di invecchiamento e in processi degenerativi quali demenze, Parkinson, diabete,tumori ecc.
6 Processi ossidoriduttivi Le reazioni di ossido riduzione (reazioni red-ox) sono reazioni in cui vi è trasferimento di elettroni (e - ) da un donatore di elettroni (agente riducente) a un accettore di elettroni (agente ossidante). Gli elettroni possono essere trasferiti da una molecola all altra in quattro modi: 1. direttamente come elettroni: Fe 2+ + Cu 2+ Fe 3+ + Cu + 2. come atomi di H (1H + + 1e - ): AH 2 A + 2e - + 2H + AH 2 e A = coppia redox che può ridurre B accettore di elettroni per trasferimento di H; AH 2 + B A + BH 2 3. sotto forma di ioni idruro (H - 1H + + 2e - ) che trasportano 2 elettroni come nel caso delle deidrogenasi NAD-dipendenti; 4. quando si ha combinazione diretta di un riducente organico con l O 2 come nella ossidazione di un idrocarburo in un alcool: R-CH 3 + ½ O 2 R-CH 2 -OH R-CH 3 = donatore di elettroni O 2 = accettore di elettroni
7 Per indicare un singolo elettrone che partecipa ad una reazione di ossidoriduzione, indipendentemente dal fatto che sia sotto forma: di un elettrone di un atomo di idrogeno di uno ione idruro oppure se l elettrone viene trasferito all ossigeno e si forma un composto ossigenato si usa il termine equivalente riducente Per i biochimici una unità di ossidazione biologica corrisponde, per convenzione, al passaggio di due equivalenti riducenti da un substrato all ossigeno. Perché? a)le sostanze nutrienti vengono ossidate per deidrogenazione enzimatica in cui vengono persi due equivalenti riducenti per volta b) che ciascun atomo di ossigeno riceve due equivalenti riducenti per formare 1 molecola di H 2 O. Per es. le semi-reazioni dei nucleotidi piridinici sono: NAD + + 2e - + 2H + NADH + H + NADP + + 2e - + 2H + NADPH + H +
8 GLI ELETTRONI AD ALTA ENERGIA: POTENZIALI REDOX E VARIAZIONI DI ENERGIA LIBERA Nella fosforilazione ossidativa l alto potenziale di trasferimento degli elettroni del NADH e del FADH 2 viene convertito nel potenziale di trasferimento del gruppo fosforico dell ATP (ΔG 0 di idrolisi dell ATP, 30 kj/mole, intermedio tra composti ad alto e basso potenziale di trasferimento del fosfato). La corrispondente espressione del potenziale di trasferimento dell elettrone è E 0, il potenziale di riduzione (detto anche potenziale di ossidoriduzione o potenziale redox).
9 COPPIA CONIUGATA RED-OX Donatore di equivalenti riducenti Accettore di equivalenti riducenti ad esso coniugato (come le coppie acido-base) donatore di e - (agente riducente) e - + accettore di e - (agente ossidante) Gli AGENTI RIDUCENTI hanno una diversa tendenza a perdere elettroni (come gli acidi hanno un diversa tendenza a perdere H + ). La tendenza di un agente riducente a perdere elettroni (e quindi la tendenza dell ossidante coniugato ad accettarli) è misurata tramite il POTENZIALE STANDARD DI OSSIDORIDUZIONE (E 0 ) o POTENZIALE STANDARD, o POTENZIALE STANDARD DI RIDUZIONE.
10 I potenziali di riduzione sono una misura dell affinità per gli elettroni Il potenziale di riduzione standard o potenziale standard di una coppia redox E 0, misura in volt l affinità per gli elettroni di una coppia redox in condizioni standard. E stata scelta come standard di riferimento la semi-reazione: H + + e - ½ H 2 in condizioni standard, ossia [H + ] 1M e 1 Atm Potenziale di riduzione dell elettrodo (semi-cella) in cui ha luogo questa semi-reazione è E 0 = 0,00 Volt in condizioni standard. In biochimica E 0 viene misurato a ph 7=0,414 Volt = E 0
11 E 0 = forza elettromotrice (f.e.m.) misurata in volt generata dalla semicella campione, in cui l agente riducente e quello ossidante sono entrambi presenti a concentrazione 1M, e in equilibrio con un elettrodo di platino (inerte) che può scambiare elettroni, rispetto a quella della semicella di riferimento che per convenzione è quella dell elettrodo a idrogeno in cui la pressione di H 2 è 1 atm e [H+] = 1M (ph = 0) a 25 C (298K) e a ph =0.0 E 0 H/H + = 0.0 volt In biochimica,a ph7 E 0 =0,414 Volt Ad ogni elettrodo avviene una semi reazione; per convenzione l equazione che ha luogo agli elettrodi si scrive: 2H + + 2e - H 2 X + e - X - ossidante + n e - riducente
12 E 0 =negativo se gli elettroni fluiscono dalla semicella campione verso la semicella di riferimento (H 2 ). Indica che la coppia red-ox in esame ha un affinità per gli elettroni più bassa rispetto all H 2 e quindi tende a cederli : è un agente riducente. E 0 =positivo se gli elettroni fluiscono dalla semicella di riferimento (H 2 ) verso la semicella campione. Indica che la coppia red-ox in esame ha un affinità per gli elettroni più alta rispetto all H 2 e quindi tende ad accettarli: è un agente ossidante. In biochimica si misurano gli E 0 a ph = 7.0 cioè [H + ] = 10-7 M, per cui la FEM della semicella dell idrogeno è a ph = 0.0 a ph = volt (per definizione) volt
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14 Fosforilazione ossidativa NADH + H + + ½ O 2 H 2 O + NAD + componente esoergonica (ossidazione) a) ½ O 2 + 2H + + 2e - H 2 O E 0 = V b) NAD + + 2H + + 2e - NADH + H + E 0 = V G 0 = -nf E 0 n = numero di elettroni trasferiti F = Faraday = 96.5 KJ / volt moli E 0 = E 0 della coppia che riceve gli elettroni E 0 della coppia che cede elettroni E 0 = (- 0.32) = 1.14 V G 0 = -(2) (96.5) (1.14) = KJ / mole ADP + P i ATP + H 2 O componente endoergonica G 0 = KJ / mole C è energia sufficiente per sintetizzare 7 ATP
15 La forza motrice della fosforilazione ossidativa mitocondriale è data dalla differenza (Δ) tra il potenziale di trasferimento degli e- del NADH o FADH 2 e il potenziale di trasferimento dell O 2
16 La catena di trasporto degli elettroni (catena respiratoria) Avviene nella membrana interna dei mitocondri e consente agli elettroni provenienti dalle diverse sostanze che forniscono energia di entrare in contatto con l ossigeno 5 complessi enzimatici della membrana mitocondriale interna partecipano alla catena di trasporto degli elettroni (I, II, III, IV) e alla sintesi dell ATP (V). I trasportatori di elettroni comprendono NAD +, flavine, centri ferro-zolfo, coenzima Q e citocromi.
17 Le deidrogenasi NAD + dipendenti rimuovono 2 atomi di H dai loro substrati. Uno viene trasferito sotto forma di ione idruro (:H - ) al NAD +, l altro viene rilasciato nell ambiente circostante sotto forma di ione H +. NADH e NADPH si legano reversibilmente alle deidrogenasi.
18 Gli elettroni vengono trasferiti dal NADH all O 2 tramite una catena costituita da grandi complessi proteici: NADH-Q ossidoreduttasi Q-citocromo c ossidoreduttasi citocromo c ossidasi Il succinato-q reduttasi contiene la succinato deidrogenasi, enzima del ciclo di Krebs che genera il FADH 2
19 Fosforilazione ossidativa: processo in cui si sintetizza ATP a spese della grande quantità di energia libera che si libera mentre gli elettroni sono trasferiti dal NADH e dal FADH 2 all O 2 attraverso una serie di trasportatori intermedi. La fosforilazione ossidativa (OXPHOS) dipende dal trasferimento degli elettroni. Il flusso di elettroni è responsabile, direttamente o indirettamente, di tutto il lavoro prodotto dagli organismi viventi. Fonte di elettroni: sostanze nutritive ridotte (eterotrofi) specie chimiche eccitate dalla luce (fotosintetici) Il flusso di elettroni passa attraverso trasportatori intermedi (ordinati secondo il gradiente di potenziale redox) con rilascio di energia: dalle sostanze nutritive (zuccheri e grassi) ai coenzimi NADH e FADH 2 (glicolisi, β-ox, ciclo di Krebs) dai coenzimi NADH e FADH 2 all O 2 (catena di trasporto di elettroni o catena respiratoria)
20 Nella fosforilazione ossidativa il NADH e il FADH 2, composti con elettroni ad alta energia, vengono utilizzati per ridurre l ossigeno molecolare ad acqua. La riduzione fortemente esoergonica dell ossigeno molecolare ad opera del NADH e il FADH 2 si svolge in numerose reazioni di trasferimento degli elettroni che hanno luogo lungo una serie di complessi proteici (unità respiratorie), localizzati nella membrana mitocondriale interna nota come catena respiratoria. Nella fosforilazione ossidativa al flusso di elettroni verso l O 2 è associato un sistema che permette all energia di essere immagazzinata in energia chimica sotto forma di ATP. L ossidazione del NADH dà 2,5 ATP, mentre l ossidazione del FADH 2 dà 1,5 ATP. L ossidazione e la fosforilazione sono processi accoppiati (OXPHOS).
21 LA CATENA DI TRASPORTO ELETTRONICO o CATENA RESPIRATORIA (Complessi enzimatici da I a IV)e l ATP SINTASI (Comlesso V) COSTITUISCONO NEL LORO INSIEME IL SISTEMA DI FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA MITOCONDRIALE I complessi respiratori contengono numerosi centri ossidoriduttivi (gruppi prostetici) in grado di donare o accettare 1 o 2 elettroni (carrier elettronici ).
22 Il trasferimento a tappe degli elettroni dal NADH e dal FADH 2 all O 2 attraverso questi carrier porta ad un pompaggio di protoni (H + ) fuori dalla matrice mitocondriale generando una FORZA MOTRICE PROTONICA costituita da un gradiente di ph (componente chimica) e da un potenziale transmembrana (componente elettrica). I protoni sono pompati da tre complessi trasportatori di elettroni (complessi I, III, IV). L ATP viene sintetizzato quando i protoni tornano nella matrice mitocondriale attraverso un complesso enzimatico (ATPasi oligomicina sensibile, complesso V) Ossidazione e fosforilazione sono accoppiate dal gradiente protonico attraverso la membrana mitocondriale interna.
23 Trasduzione energetica nella fosforilazione ossidativa: trasformazione dell energia associata al flusso di protoni in energia chimica utilizzabile dalla cellula Il flusso di elettroni nei mitocondri è incanalato verso accettori universali di protoni ed elettroni: NADH e FADH 2. NADH e FADH 2 sono trasportatori di protoni ed elettroni, solubili in acqua, che si associano reversibilmente alle deidrogenasi. 1) DEIDROGENASI PIRIDINA DIPENDENTI SH 2 + NAD + S + NADH + H + 2) DEIDROGENASI FLAVINA DIPENDENTI SH2 + E-FMN S + E-FMNH2 SH 2 + NADP + S + NADPH + H + SH2 + E-FAD S + E-FADH2 Le deidrogenasi NADP+ dip. trasferiscono equivalenti riducenti da intermedi del catabolismo a intermedi delle biosintesi. Le deidrogenasi NAD+ dip. trasferiscono equivalenti riducenti dai substrati all O2. Contengono coenzimi flavinici. GRUPPI PROSTETICI (meglio che coenzimi). Il nucleotide flavinico è legato non cov. (eccetto la SDH: il FAD è legato cov. ad un residuo di His). Non lascia l enzima durante il ciclo catalitico (FLAVOPROTEINE o FLAVOENZIMI).
24 Gli enzimi ossido riduttivi flavina-dipendenti possono essere divisi in due classi: 1. DEIDROGENASI 2. OSSIDASI a seconda della loro capacità di reagire con gli accettori di elettroni. Nelle DH flaviniche la forma ridotta del nucleotide flavinico ha scarsissima tendenza ad essere riossidato dall O 2 molecolare. Le OSSIDASI flaviniche ridotte invece sono riossidate dall O 2 direttamente, formando H 2 O 2 ; ciò dipende dal particolare tipo di legame del nucleotide con le proteine. Es: D-aminoacido ossidasi, Xantina ossidasi (ossidoriduzioni fuori della catena respiratoria). Nella cellula l accettore diretto degli elettroni delle DH flaviniche è l ubichinone o coenzima Q.
25 DH FLAVINA DIPENDENTI : NADH DH ( complesso 1 della catena respiratoria) Succinico DH Glicerolo 3 P DH (sistema navetta) Acil CoA DH ( ossidazione acidi grassi) Diidrolipoil DH (piruvato e α-chetoglutarato DH) Alcune flavoproteine contengono, oltre il nucleotide flavinico, dei metalli (Fe e Mb) essenziali per l attività catalitica. Altre (es. succinico DH, NADH DH) contengono atomi di zolfo particolarmente reattivi (centri ferrozolfo). E 0 dei coenzimi flavinici (a differenza di quelli dei coenzimi piridinici) dipende dalla proteina a cui è associato. I gruppi funzionali della proteina alterano l assetto degli orbitali dell anello flavinico (POTENZIALE DELLA FLAVOPROTEINA) vedi diidrolipoil DH che scarica su NAD.
26 FLAVOPROTEINE F p 1 = E-FMN (complesso I) F p 2 = succinato DH-FAD (complesso II) F p 3 = acil CoA DH-FAD F p 4 = glicerolo fosfato DH-FAD F p 5 = diidrolipoil DH-FAD (E 3 ) (piruvato DH) F p 6 = diidrolipoil DH-FAD (E 3 ) (α chetoglutarato DH) N.B: F p 1 F p 4 hanno E 0 più positivi di NAD + scaricano i loro equivalenti riducenti sul coenzima Q. F p 5 e F p 6 hanno E 0 più negativi di NAD + riossidano il loro FADH 2 a spese del NAD +.
27 Altri trasportatori di elettroni. Oltre al NAD e alle flavoproteine,nella catena respiratoria operano:un chinone idrofobico(ubichinone) e Due tipi diversi di proteine contenenti ferro ( le proteine ferro-zolfo e i citocromi )
28 3) UBICHINONE O COENZIMA Q E un COENZIMA trasportatore di elettroni liposolubile non associato ad una parte proteica,caratterizzato da una coda isoprenoide la cui lunghezza varia nei diversi organismi n = 10 unità isoprenoidi nei mammiferi Q 10 L ubichinone ha una caratteristica banda di assorbimento tra 270 e 290 nm che scompare quando è ridotto alla forma chinonica.
29 4) PROTEINE FERRO ZOLFO Contengono Fe e S in quantità equimolecolari; fanno parte dei complessi respiratori. Trasportano elettroni attraverso le transizioni Fe 2+ Fe 3+ Fe-S 2Fe-2S 4Fe-4S 2Fe-2S Hanno potenziali red-ox variabili in un range notevole (dipendono dalla proteina in cui sono inseriti) da V, a +0.22V. Le forme Fe 3+ sono rosse o verdi; in seguito a riduzione subiscono un parziale sbiancamento. Nella catena respiratoria mitocondriale (da NADH a O 2 ) ci sono almeno 10 diversi centri Fe-S individuabili per mezzo della risonanza di spin elettronico (EPR). 5-8 nel complesso NADH DH Nelle proteine Fe-S di Rieske l atomo di Fe è 2 associati al cit b coordinato da due residui di 1 associati al cit c1 His.
30 5) CITOCROMI Proteine in grado di trasportare elettroni, presenti solo in cellule aerobie; contengono EME = gruppi ferro-porfirine (come anche le globine, catalasi e perossidasi). Localizzati: Membrana mitocondriale interna Reticolo endoplasmico (reazione di idrossilazione b5) Trasportano elettroni :subiscono transizioni Fe 2+ cicli catalitici. Fe 3+ durante i In mitocondri animali: cit b cit c 1 cit c cit a E 0 dipende dalla proteina cit a 3 unico ad essere ossidato direttamente da O 2 (contiene anche Cu)
31 Legato covalentemente da: Nelson & Cox coda isoprenoide
32 EME : PORFIRINA IX = anello tetrapirrolico + sostituenti laterali (4 metili, 2 vinili, 2 propionati) SOLO nel cit b (come Hb e Mb);negli altri citocromi altre protoporfirine Fe2+ :quattro legami di coordinazione Fe-N; quinta e sesta posizione perpendicolare al piano della porfirina: nelle GLOBINE 5a gruppo imidazolico di His F8 6a libera per O 2 nei CITOCROMI 5 a e 6 a posizione occupate da gruppi R di amminoacidi Solo a 3 può legare O 2 nella sua funzione biologica. Globine trasportatori di O 2 Fe 2+ Citocromi trasportatori di elettroni Fe 2+ Fe 3+ Il cit c è l unico in cui l EME è legato covalentemente alla proteina. I citocromi sono legati saldamente alla membrana mitocondriale interna, è difficile ottenerli in forma solubile e omogenea, tranne il cit c che è facilmente estraibile con soluzioni saline concentrate.
33 Ciascun citocromo ha, nel suo stato ridotto, tre bande di assorbimento caratteristiche nel visibile, α,,. Valori (nm) delle principali bande di assorbimento nello spettro visibile dei EMOPROTEINA Banda di assorbimento citocromi ridotti Banda di assorbimento Banda di assorbimento α Cit c Cit b Cit a ossiemoglobina Cit bh (α = 562) e cit bl (α = 566)
34 La SEQUENZA della catena respiratoria è stata stabilita: 1) in base ai potenziali red-ox dei vari componenti: COMPONENTI E 0 (volt) NAD + /NADH NADH DH (FMN)/NADH DH (FMNH 2 ) FAD/FADH Q/QH Cit b +3 /cit b Cit c 1 +3 /cit c Cit c +3 /cit c Cit a +3 /cit a Cit a 3 +3 /cit a ½ O 2 /H 2 O Gli elettroni passano dalla coppia redox con tendenza più forte a cedere elettroni, E 0 negativo, a quella con tendenza meno forte,e 0 positivo.
35 uso degli inibitori del trasporto degli elettroni. ROTENONE sostanza vegetale estremamente tossica usata dagli Indios come veleno per i pesci. Oggi impiegata come insetticida. AMYTAL un barbiturico PIERICIDINA antibiotico simile all UQ, può competere con esso ANTIMICINA A isolata dallo Streptomyces griseus ACIDO CIANIDRICO, ACIDO SOLFIDRICO, CO. Il loro punto di azione è stato scoperto tramite gli esperimenti di CROSSOVER di B. Chance, utilizzando gli spettri di assorbimento dei composti ossidati e ridotti. L aggiunta di un inibitore varia la proporzione tra la forma ossidata e ridotta di ciascun carrier, rispetto alla situazione di equilibrio aerobio.
36 da: Nelson & Cox
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