il valore 3 o 5 dipende dal meccanismo usato per trasportare gli elettroni del NADH dal citosol alla matrice mitocondriale
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2 = 976 kj/mole il valore 3 o 5 dipende dal meccanismo usato per trasportare gli elettroni del NADH dal citosol alla matrice mitocondriale Energia contenuta nel glucosio = 2840 kj/mole Recupero = 32 x 30,5 kj/mole = 976 kj/mole (34% in condizioni standard) All interno della cellula l efficienza del processo è di circa 65%
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4 Struttura di un mitocondrio e localizzazione di enzimi e complessi coinvolti nella respirazione cellulare
5 Catena di trasporto degli elettroni Spazio intermembrana Spazio intermembrana Il cit c è una proteina solubile: FADH 2 O H e- 2 H 2 O matrice I trasportatori di elettroni funzionano in complessi multiproteici transmembrana
6 Gli elettroni possono essere trasferiti da una molecola all altra in differenti modi : 1)direttamente, ad esempio la coppia redox Fe 2+ /Fe 3+ può trasferire elettroni alla coppia Cu 2+ /Cu + Fe 2+ + Cu 2+ Fe 3+ Cu + 2)Come atomi di idrogeni: AH 2 A + 2e - + 2H + 3)Come ione idruro (:H - ) che porta con sé due elettroni (deidrogenasi NAD-dipendenti) 4) Nella combinazione di un riducente organico con l ossigeno per formare un prodotto in cui l ossigeno è legato covalentemente R-CH 3 +½O 2 R-CH 2 -OH Il termine equivalente riducente sta ad indicare che un elettrone è trasferito in una reazione di ossidoriduzione
7 Potenziale di riduzione Il potenziale di riduzione standard E, è una misura relativa del trasferimento di elettroni in base all affinità di un donatore verso un accettore di elettroni della coppia redox riferita alla semireazione H + + e - ½ H 2 E Perde elettroni più facilmente Guadagna elettroni più facilmente
8 Gli elettroni si muovono spontaneamente da una specie con un valore di E più basso ad una specie con valore di E più alto. Quindi E è positivo per una reazione spontanea. La variazione di energia libera G di una reazione di ossido riduzione è proporzionale alla variazione di potenziale G = - nf E G = energia libera standard n = numero di elettroni trasferiti F = costante di Faraday E = differenza tra E dell accettore di elettroni e l E del donatore di elettroni
9 Il flusso di elettroni avviene nella direzione del potenziale di riduzione crescente
10 Catena di trasporto degli elettroni Spazio intermembrana Spazio intermembrana Il cit c è una proteina solubile: FADH 2 O H e- 2 H 2 O matrice I trasportatori di elettroni funzionano in complessi multiproteici transmembrana
11 Trasportatori di elettroni nella catena respiratoria: NAD Flavoproteine (FMN/FAD) Ubichinone (coenzima Q) Citocromi Proteine ferro-zolfo
12 NAD Etanolo ADH Acetaldeide
13 FMN e FAD FMN e FAD possono accettare uno o due elettroni. Le flavoproteine possono servire da intermedi tra le reazioni in cui sono donati due elettroni e quelle in cui viene accettato un elettrone per volta.
14 UBICHINONE (COENZIMA Q) (Unico L Ubiquinone componente o della coenzima catena Q di è un trasporto altro trasportatore degli elettroni di non elettroni proteico) L ubichinone può accettare un solo elettrone o due elettroni Grazie alla catena idrofobica isoprenoide può muoversi all interno della membrana e agire da ponte tra diversi trasportatori meno mobili nella membrana. Catena isoprenoide Come le flavoproteine può mettere in relazione processi a due elettroni con altri ad un solo elettrone
15 CITOCROMI Trasportatori di elettroni, che contengono un gruppo ferro-porfirinico gruppo ferro-protoporfirinico (eme) simile a quello dell emoglobina e mioglobina Legame saldo ma non covalente: cit a e cit b Legame covalente: cit c A differenza degli altri citocromi, cit c è solubile
16 I citocromi nello stato stato ridotto ( Fe 2+ ) hanno tre picchi di assorbimento nel visibile I Citocromi, tranne il Citocromo c che è solubile, sono proteine integrali della membrana interna mitocondriale
17 PROTEINE FERRO-ZOLFO Trasportatori di elettroni: proteine ferro-zolfo Il Ferro è associato ad atomi di zolfo inorganico e/o ad atomi di zolfo dei residui di cisteina della proteina. Le proteine ferro zolfo partecipano alle reazioni redox trasferendo un elettrone alla volta mediante modificazioni dello stato di ossidazione del ferro (Fe +2 -Fe +3 )
18 Il trasferimento di elettroni, mediato da trasportatori proteici legati alla membrana, è un processo esoergonico FADH 2
19 Metodi per la determinazione della sequenza dei trasportatori di elettroni
20 Purificazionedei complessi della catena respiratoria Trattamento con digitonina per eliminare membrana esterna Rottura osmotica del mitocondrio Trattamento dei frammenti di membrana interna con secondo detergente Cromatografia a scambio ionico
21 Complesso I Trasferimento di uno ione Ioduro dal NADH all FMN ai centri Fe-S alla proteina Fe-S N2 all Ubichinone Il trasferimento di una coppia di elettroni porta all espulsione di 4 H + dalla matrice mitocondriale Il flusso protonico genera un potenziale elettrochimico che viene utilizzato per la sintesi di ATP
22 Trasporto degli elettroni attraverso NADH Succinato Glicerolo Fosfato
23 Struttura del Complesso II ( Succinato deidrogenasi) Trasferimento dal complesso II all ubichinone
24 Complesso III (citocromo bc 1 ) Gli elettroni sono trasfertiti dall Ubichinolo al Citocromo c L unità funzionale è un dimero in cui le due unità del citocromo b delimitano una caverna al centro della membrana che l ubichinone può attraversare dal lato N al lato P per trasportare elettroni e protoni
25 Ciclo Q dell ubichinone Regola il trasferimento da un trasportatore a due elettroni trasportatori ad 1 elettrone (citocromi)
26 COMPLESSSO III (Ubichinone:citocromo c ossidoreduttasi) Durante il trasferimento degli equivalenti riducenti dal Complesso III al citocromo c vengono traslocati 4 protoni Il complesso III accoppia il trasferimento di elettroni dall ubichinolo al citocromo c con Il trasporto fuori della matrice mitocondriale nello spazio intermembrana di 4 H + Il Citocromo c, proteina solubile dello spazio intermembrana, accettato un elettrone, si sposta verso il complesso IV
27 Complesso IV: dal Citocromo c all O 2 Centro binucleare Cu A II Cu B III I IV 4 subunità fondamentali per l attività enzimatica Citocromo c Cu A eme a eme a 3 Cu B O 2 Complesso mitocondriale dimerico ogni monomero composto13 subunità (Mr ).Complesso batterico 2/3 subunità
28 Percorso degli elettroni attraverso il Complesso IV Subunità II: Centro Cu A due ioni Cu formano complessi con gruppi SH di due residui di Cys Subunità I: Centro eme a emea 3 Cu B (centro binucleare Fe-Cu) Subunità III: permette il rapido trasferimento dei protoni attraverso le subunità Subunità IV:ruolo non noto 4 Cit c (ridotto) + 8H + N+ O 2 4 Cit (Ox) + 4H + P + 2H 2 O
29 TRASPORTO DEGLI ELETTRONI ATTRAVERSO LA CATENA RESPIRATORIA
30 Il trasporto degli elettroni può essere pericoloso per la cellula si possono formare ROS
31 COME SI FORMANO I ROS NEI MITOCONDRI? Dall ossidazione delle Flavoproteine Reazione di Haber -Weiss O 2 + H 2 O 2 OH + OH +O 2
32 .dal ciclo Q dell ubichinolo Lato N Lato P
33 DANNI CAUSATI DA O 2. INATTIVAZIONE OSSIDATIVA DA PARTE DELL O 2. DEI CLUSTER FERRO-ZOLFO DELLE PROTEINE (Aconitasi) L atomo di Fe catalitico presenta una carica positiva che attrae elettrostaticamente il radicale Tale interazione determina l ossidazione del cluster e il rilascio di Fe 2+ Reazione di FENTON 4) Fe 2+ + H 2 O 2 Fe 3+ + OH + OH
34 CHEMICAL MODIFICATION TO CYSTEINE RESIDUES
35 DANNI CAUSATI DA O 2.,H 2 O 2 e da OH. La guanina è un bersaglio del radicale ossidrilico. Il suo basso potenziale redox facilita il movimento dell elettrone dal radicale convertendo la guanina in 8-idrossiguanina che determina una transversione G-T con conseguente mutagenesi.
36 Formazione di ROS nei mitocondri e difese mitocondriali SOD superossido dismutasi GPX glutatione perossidasi + GSH glutatione ridotto
37 IL TRASPORTO DEGLI ELETTRONI ATTRAVERSO LA CATENA RESPIRATORIA GENERA UN GRADIENTE ELETTROCHIMICO
38 L energia elettrochimica derivante dal trasporto degli elettroni viene utilizzata per pompare all esterno protoni e dare origine ad un gradiente elettrochimico G (Forza motrice protonica), in cui viene conservata l energia Durante la respirazione mitocondriale il = 0,15-0,2 V ph = 0.75 Sostituendo in G= 2,3RT ph + F sono prodotti circa 19kJ/mole di protoni G= 2,3RT ph + F Forza motrice protonica: -Differenza di concentrazione (energia potenziale chimica ph ) -Differenza di carica (energia del potenziale elettrico ) Poiché il trasferimento di due elettroni dal NADH all O 2 comporta il pompaggio di 10 protoni. Circa 200 KJ dei 220 prodotti dall ossidazione di una mole di NADH sono conservati nel gradiente elettrochimico di protoni
39 Ipotesi chemiosmotica di Mitchell l ATP sintasi (complesso V), un motore cellulare, che trasporta protoni all interno della matrice e trasforma l energia contenuta nel gradiente elettrochimico nell energia chimica di legame dell ATP
40 Accoppiamento del trasporto di elettroni alla sintesi di ATP
41 Accoppiamento del trasferimento elettronico con la sintesi di ATP Mix di mitocondri in mezzo tamponato e aggiunta di
42 La dissipazione del gradiente protonico può essere causato o dalla rottura dei mitocondri o da agenti disaccoppianti della fosforilazione ossidativa. Il DNP o l FCCP attraversano la membrana mitocondriale, grazie alla loro idrofobicità, rilasciano un protone, dissipando il gradiente protonico
43 L ATP SINTASI COMPLESSO DELL ATP SINTASI DEI MITOCONDRI F 1 F O F 1 -Unità F1 = ATPasi attiva*, sporge verso la matrice mitocondriale 5 diverse subunità ( - ) nel rapporto 3 : 3 : : : *L unità F1 isolata catalizza l idrolisi dell ATP piuttosto che la sintesi Unità F 0 = 3 tipi di subunità (a,b,c) nel rapporto: a:b 2 :c 12 E un canale transmembrana per i protoni
44 Complesso F1 di lato dall alto
45 Come funziona l ATP-sintasi? ATPsintasi = motore cellulare Il complesso -anello c 12 è la parte rotante Il complesso ab è la parte statica - Il passaggio di protoni causa una rotazione del complesso -anello c10 -cambiamento conformazionale di F1 (trasmesso attraverso la subunità ) -Formazione di ATP da ADP + Pi e Rilascio di ATP nella matrice mitocondriale (catalisi rotazionale)
46 Struttura F 1 F o vista di lato e dal lato P lato N Il flusso protonico attraverso Fo fa ruotare il cilindro e lo stelo inducendo un cambiamento conformazionale delle singole subunità ogni volta che entra in contatto con ognuna di esse
47 Un meccanismo di catalisi rotazionale è alla base della sintesi di ATP dal complesso dell ATP sintasi Le tre subunità hanno tre siti non equivalenti per il legame ai nucleotidi adenilici. In ogni momento un sito si trova nella conformazione ATP, un altro ADP, il terzo è vuota. Il flusso protonico determina la rotazione di che viene a contatto con ciascuna subunità determinando un cambiamento conformazionale per cui il sito - ATP assume la conformazione vuota, ilsito ADP-Pi promuove la condensazione dell ATP e il sito vuoto assume la conformazione che lega ADP-Pi bassa affinità per ATP alta affinità per ATP Bassissima affinità per ATP
48 10H + fuoriescono per coppia di elettroni trasportati dal NADH mentre 6H + fuoriescono se il donatore di elettroni è il succinato Per la sintesi di una molecola ATP sono richiesti 4 protoni di cui un H + è richiesto per trasportare Pi, ADP, ATP attraverso la membrana Quindi 2,5 molecole di ATP si formano per ogni molecola di NADH ossidata e 1,5 molecole di ATP si formano per ogni molecola di FADH 2 ossidata
49 La forza motrice protonica fornisce l energia non solo per la sintesi di ATP da parte della ATPsintasi ma anche per il trasporto dei suoi substrati, ADP e Pi, nella matrice mitocondriale e per il trasporto dell ATP nel citosol
50 Come arrivano gli equivalenti riducenti dal NADH generato nella glicolisi alla membrana interna mitocondriale e alla catena respiratoria? Sistema shuttle malato-aspartato (fegato rene cuore) Spazio intermembrana Malato deidrogenasi Trasportatore malato- chetoglutarato MATRICE Malato deidrogenasi aspartato amminotransferasi aspartato Ammino transferasi Trasportatore glutammato-aspartato
51 Nel muscolo e nel cervello opera un altro sistema shuttle NADH alla catena respiratoria SHUTTLE DEL GLICEROLO 3-FOSFATO
52 IPOSSIA e RESPIRAZIONE CELLULARE L ATPsintasi in condizioni di ipossia è inibita dalla proteina IF1 In condizioni di ipossia la catena respiratoria è bloccata e l ATPsintasi, che ha anche attività ATPasica potrebbe idrolizzare l ATP. Ciò viene impedito da una piccola proteina IF1 che lega due molecole di ATPsintasi inibendo la sua attività. IF1 è attiva solo in forma dimerica che si determina solo a ph inferiori a 6.5. Tale ph si raggiunge solo in condizioni del metabolismo anaerobico (fermentazione lattica). Il ripristino del metabolismo aerobio fa rilalire il ph che destabilizza il dimero rimuovendo l inibizione della attività della ATPsintasi.
53 L IPOSSIA tende a far aumentare i ROS FATTORE INDUCIBILE DELL IPOSSIA (HIF-1) I l fattore inducibile dell ipossia (HIF-1 induce la sintesi di Cox4-2 che sostituisce una delle subunità del complesso IV per farlo funzionare meglio in condizioni ipossiche. HIF-1 induce la sintesi di una proteasi che degrada COX4-1 HIF-1induce la sintesi degli enzimi glicolitici e dei trasportatori del glucosio HIF-1 induce la sintesi dellla PDH chinasi
54 Regolazione delle vie che producono ATP
55 ALTRE FUNZIONI DEI MITOCONDRI 1) I MITOCONDRI NEL TESSUTO ADIPOSO BRUNO PRODUCONO CALORE PER PROTEGGERE GLI ORGANI VITALI DALLE BASSE TEMPERATURE 2) i MITOCONDRI NELLE GHIANDOLE SURRENALI E NELLE GONADI SONO IL SITO DELLA PRODUZIONE DEGLI STEROIDI 3) I MITOCONDRI NELLA MAGGIOR PARTE DEI TESSUTI SONO COIVOLTI NEL PROCESSO DI APOPTOSI (MORTE CELLULARE PROGRAMMATA)
56 1) I MITOCONDRI NEL TESSUTO ADIPOSO BRUNO PRODUCONO CALORE PER PROTEGGERE GLI ORGANI VITALI DALLE BASSE TEMPERATURE Il disaccoppiamento del trasporto degli elettroni e sintesi di ATP permette la produzione di calore La termogenina, o proteina disaccoppiante (UCP) fornisce una via alternativa per il rientro dei protoni nella matrice mitocondriale. Per effetto di questo by pass l energia motrice protonica viene utilizzata per produrre calore contribuendo ad esempio al mantenimento costante della temperatura nel corpo dei neonati grasso bruno (alta concentrazione di mitocondri)
57 I MITOCONDRI NELLE GHIANDOLE SURRENALI E NELLE GONADI SONO IL SITO DELLA PRODUZIONE DEGLI STEROIDI P450 CATALIZZA L OSSIDRILAZIONE DEGLI STEROIDI
58 I MITOCONDRI HANNO UN RUOLO PRIMARIO NELL APOPTOSI L apoptosi può avere inizio in seguito ad un segnale esterno o da un evento intracellulare La condizione di stress che innesca il processo apoptotico determina un aumento della permeabilità della membrana mitocondriale, dovuto all apertura del complesso del poro di transizione della permeabilità (PTPC), localizzato nella membrana mitocondriale esterna, che determina la fuoriscita del citocromo c nel citosol Nel citosol il citocromo c interagisce con Apaf1(fattore di attivazione della proteasi dell apoptosi) formando l apoptosoma sul quale la proteasi procaspasi 9 viene attivata a caspasi 9 dando il via ad ad una cascata di attivazione proteolitica Le caspasi sono una famiglia di proteasi coinvolte nell apoptosi
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