LE BIOMOLECOLE LIPIDI, PROTEINE E ACIDI NUCLEICI GSCATULLO

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1 LE BIOMOLECOLE LIPIDI, PROTEINE E ACIDI NUCLEICI GSCATULLO (

2 Le Biomolecole I Lipidi Definizione e classificazione I lipidi rappresentano una vasta classe di composti chimicamente eterogenea per struttura e proprietà, ma che presentano tutti la caratteristica di essere insolubili in acqua e solubili in solventi organici apolari. Non essendo composti da più monomeri non sono polimeri. Sono classificabili in: saponificabili non saponificabili. La differenza è che nei primi, trigliceridi, fosfolipidi e glicolipidi, sono presenti acidi grassi ed in soluzione basica formano i sali corrispondenti (saponi). I trigliceridi I trigliceridi svolgono tre funzioni principali: Essere riserva di energia, forniscono il doppio di energia dei carboidrati. Funzione strutturale, formano il tessuto adiposo animale permettendo così l isolamento termico. Sono il veicolo per l assorbimento delle vitamine liposolubili. I trigliceridi sono definiti triesteri del glicerolo, in quanto si formano dalla reazione di esterificazione tra una molecola di glicerolo e tre molecole di acidi grassi. La reazione è una sostituzione nucleofila acilica, con eliminazione di tre molecole d acqua (reazione di condensazione) e formazione di tre legami esterei.

3 Secondo il loro stato fisico i trigliceridi sono distinti in: grassi, presenti prevalentemente negli organismi animali, sono costituiti da acidi grassi saturi e a temperatura ambiente sono allo stato solido, hanno un punto di fusione alto; oli, presenti negli organismi vegetali, sono costituiti da acidi grassi insaturi e a temperatura ambiente si trovano allo stato liquido, punto di fusione basso; L acido linoleico e linolenico (che costituisce gli acidi grassi insaturi) sono detti acidi gassi essenziali poiché l organismo non è in grado di sintetizzarli da sé e quindi devono essere assunti con l alimentazione. Reazioni Le più importanti reazioni dei trigliceridi sono l idrogenazione degli oli e l idrolisi alcalina dei grassi e degli oli: l idrogenazione è il processo di trasformazione degli oli in grassi vegetali solidi per l addizione di idrogeno in presenza di un catalizzatore metallico ai doppi legami carbonio-carbonio degli acidi grassi insaturi. Idrogenando l olio di cotone, soia, arachidi o mais, si ottiene la margarina. l idrolisi alcalina dei trigliceridi (grassi o oli) avviene fornendo calore e in presenza di basi forti (NaOH, KOH): il processo, chiamato anche saponificazione, porta alla formazione di glicerolo e Sali di acidi grassi, noti commercialmente come saponi. I fosfolipidi I fosfolipidi, dopo i trigliceridi, sono i lipidi più abbondanti in natura. Rivestono una grande importanza biologica perché, essendo i principali componenti delle membrane cellulari, selezionano il passaggio di ioni e molecole attraverso essa. I fosfolipidi sono chimicamente simili ai trigliceridi, in quanto derivano dall esterificazione di due gruppi alcolici del glicerolo con acidi grassi e dall esterificazione del terzo gruppo alcolico con l acido fosforico, a sua volta legato da un altro legame estere e un amminoalcol.

4 I fosfolipidi sono dunque caratterizzati dalla presenza di una testa polare idrofila (il gruppo fosfato legato alla molecola dell amminoalcol) e da due code idrofobe (le due molecole di acidi grassi). Per questo duplice comportamento, idrofilo e idrofobo, le molecole dei fosfolipidi sono dette anfipatiche. I fosfolipidi della membrana si dispongono in una doppia fila con le code verso l interno della membrana e le teste verso l esterno della cellula e l interno (il citoplasma). I glicolipidi I glicolipidi sono costituenti molto importanti della superficie esterna della membrana cellulare, in particolare delle cellule del tessuto nervoso e dei globuli rossi, dove svolgono funzione di recettori molecolari. Nei globuli rossi sono responsabili della specificità dei gruppi sanguigni. I glicolipidi sono formati da una molecola di amminoalcol, la sfingosina, alla quale si lega un acido grasso e un monosaccaride, generalmente glucossio o galattosio. Gli steroidi Gli steroidi, i lipidi non saponificabili, sono composti che derivano da un idrocarburo policiclico formato da quattro anelli condensati, lo sterano. Gli steroidi più importanti sono il colesterolo, gli acidi biliari e gli ormoni steroidei (ormoni sessuali e corticosurrenali). Le Proteine Amminoacidi Gli amminoacidi sono i monomeri dei peptidi, ovvero le proteine, polimeri in cui è presente il legame peptidico. Le proteine svolgono un ruolo biologico fondamentale nel metabolismo cellulare. Gli amminoacidi sono composti bifunzionali costituiti dal gruppo funzionale carbossilico (-COOH) e dal gruppo funzionale amminico (-NH 2). Gli amminoacidi presenti negli organismi viventi (α-amminoacidi, in quanto i gruppi funzionali sono legati tutti allo stesso carbonio), tranne la glicina e la prolina, si presentano tutti con una formula generale definita da un atomo di carbonio centrale a cui sono legati un atomo di idrogeno, un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e un gruppo atomico, radicale (R) o catena laterale. Il gruppo R è diverso per ogni amminoacido e ne determina le proprietà specifiche.

5 Chiralità Essendo il carbonio centrale degli amminoacidi legato a quattro gruppi atomici diversi (tranne nella glicina in cui R è un atomo di idrogeno) possiamo definirlo uno stereocentro. Tutti gli α-amminoacidi sono molecole chirali che si presentano sotto forma di due enantiomeri, ovvero sono luna l immagine speculare dell altra. È anche possibile rappresentare gli α-amminoacidi con le proiezioni di Fischer, ponendo il gruppo COOH in alto e la catena laterale R in basso. In base alla posizione di -NH 2 si può determinare la configurazione: se si trova a destra indica una configurazione D, a sinistra una L. Tutti gli amminoacidi naturali hanno la configurazione L. Gli L-α-amminoacidi che costituiscono le proteine sono venti: otto sono detti essenziali, in quanto l organismo non è in grado di sintetizzarli e devono essere acquisiti tramite le proteine presenti negli alimenti. Nomenclatura e classificazione Gli amminoacidi naturali sono denominati con un nome comune (glicina, alanina, valina), che si rappresenta con tre lettere (Gly, Ala, Val) quando deve essere utilizzato per formare le formule dei peptidi, oppure con una lettera (G, A, V) quando si descrive la sequenza degli amminoacidi nei peptidi e nelle proteine. Si dividono in quattro gruppi: 5 Amminoacidi con catene laterali idrofile e dotate di carica elettrica, idrofili, Argina, Istidina e Lisina (Carica Positiva) e Acido aspartico e acido glutammico (Carica Negativa); 7 Amminoacidi con catene laterali polari ma prive di carica (idrofile), Serina, Treonina, Asparagina, Glutammina e Tirosina; 5 Amminoacidi con catene laterali apolari idrofobiche, Alanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Fenilalanina, Triptofano e Valina; Cisteina, Glicina e Prolina, con caratteristiche peculiari. Proprietà degli amminoacidi La struttura ionica dipolare degli amminoacidi giustifica le proprietà fisiche, ovvero lo stato cristallino negli alti punti di fusione e nella solubilità in acqua, e le proprietà chimiche, che si identificano nel loro comportamento anfotero, in quanto possono reagire sia con acidi sia con basi. Gli amminoacidi, infatti, nella forma ionica dipolare. I peptidi I peptidi sono dei biopolimeri costituiti da due o più amminoacidi uguali o diversi uniti da un legame ammidico chiamato legame peptidico. Il legame peptidico si stabilisce tra il carbonio del gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido e l azoto del gruppo amminico (-NH 2) di un altro amminoacido. La reazione tra due amminoacidi comporta l eliminazione di una molecola d acqua (condensazione) e la formazione di un peptide.

6 Per convenzione il peptide si scrive mettendo a sinistra l amminoacido con il gruppo amminico libero (amminoacido N-terminale) e a destra l amminoacido con il gruppo carbossilico libero (amminoacido C- terminale). Un peptide costituito da due amminoacidi si chiama dipeptide. La reazione tra l alanina e la serina porta alla formazione del dipeptide alanilserina, quella tra la serina e l alanina porta alla formazione del dipeptide serilalanina. L alanilserina e la serilanina sono pertanto isomeri. Il numero di isomeri ovviamente aumenta all aumentare del numero di amminoacidi che costituiscono il peptide: con tre amminoacidi si possono ottenere sei tipeptidi: il numero (n) di peptidi che si possono ottenere con un numero (m) di amminoacidi è dato dalla relazione: n = m. Tra gli amminoacidi di un peptide, oltre al legame peptidico, si può formare un secondo tipo di legame covalente, il legame disolfuro, che si può stabilire tra i gruppi SH di due unità di cisteina: il legame disolfuro è un legame covalente singolo tra due atomi di zolfo (S-S). Questo legame si forma per ossidazione (deidrogenazione) di due gruppi SH appartenenti a due amminoacidi di cisteina (Cys) che possono appartenere allo stesso peptide o a due peptidi diversi. La classificazione delle proteine Le proteine sono dei biopolimeri formati da molti amminoacidi (più di 100) uniti tra loro da legami peptidici. Sulla base della loro composizione chimica, le proteine si suddividono in: Semplici, formate solo da amminoacidi; Coniugate, costituite da amminoacidi e da un gruppo prostetico, una molecola non proteica, che può essere un lipide, un glucide o un acido nucleico. A seconda della funzione biologica svolta, si possono distinguere le seguenti classi di proteine: strutturali, che costituiscono i tessuti e gli organi; catalitiche, come gli enzimi; contrattili e di movimento, che permettono la contrazione muscolare e il movimento di ciglia e flagelli; di trasporto, come l emoglobina; di riserva, che accumulano ioni e molecole nei tessuti; di difesa, come gli anticorpi; di regolazione, come gli ormoni. In base alla forma che assumono nello spazio, le proteine possono essere suddivise in fibrose e globulari. Le proteine fibrose, insolubili in acqua, sono formate da due o tre catene polipeptidiche disposte le une accanto alle altre e legate con legami disolfuro (cheratina) o legami a idrogeno (collagene), a costruire un unico filamento o un piano. Le proteine globulari, solubili in acqua, sono formate da catene polipeptidiche ripiegate su se stesse in forme compatte più o meno sferiche, determinate da numerose interazioni intramolecolari e ioniche. Sono proteine globulari: gli enzimi, gli ormoni, le proteine di trasporto, di riserva e di difesa. La struttura delle proteine Esaminando una proteina nella sua configurazione spaziale, è possibile individuare quattro livelli di organizzazione ai quali si dà il nome di struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. La struttura primaria è definita dalla sequenza con cui gli amminoacidi sono legati nella catena polipeptidica. Ogni proteina ha una sua sequenza specifica e da essa dipende la sua funzione biologica.

7 La struttura secondaria è definita dalla disposizione spaziale della catena polipeptidica determinata da legami a idrogeno che si stabiliscono tra l ossigeno del gruppo carbonile (CO) di un amminoacido e l idrogeno del gruppo NH di un altro amminoacido della stessa catena proteica o tra due catene diverse. La struttura secondaria, tipica delle proteine fibrose, può presentarsi sotto forma di due configurazioni: o Configurazione ad α-elica, caratterizzata da una catena polipeptidica avvolta a spirale su se stessa in senso antiorario, è determinata da legami a idrogeno intramolecolari con i gruppi R diretti verso l esterno. Questa configurazione conferisce elevata flessibilità ed elasticità, la hanno ad esempio la cheratina, il collagene e l elastina. o Configurazione a β-foglietto ripiegato, caratterizzate da più catene polipeptidiche disposte parallelamente l una a canto all altra e da legami idrogeno intramolecolari tra CO e NH. La struttura terziaria è definita dalla forma della proteina, determinata da interazioni intramolecolari tra i gruppi R degli amminoacidi. La struttura terziaria è tipica delle proteine globulari e può essere considerata come l insieme di segmenti polipeptidici tra le strutture secondarie volti a conferire la maggior stabilità alla proteina. Sono presenti nelle proteine di grandi dimensioni delle regioni dette domini, caratterizzate da una particolare stabilità e deputate a svolgere una determinata funzione. La struttura quaternaria è definita dall associazione di due o più catene polipeptidiche chiamate anche subunità. Una particolare proteina con struttura quaternaria è l emoglobina che presenta quattro subunità coniugate con il gruppo prostetico eme, la malformazione di questa struttura provoca malattie genetiche come l anemia falciforme e la talassemia (anemia mediterranea). I legami chimici responsabili della struttura secondaria, terziaria e quaternaria di una proteina sono deboli, per cui in presenza di temperature elevate (es. in cottura), di valori estremi di ph, di solventi organici e di ioni di metalli pesanti, tendono a rompersi. In tal caso la proteina perde la sua funzione biologica: è la denaturazione. Quando una proteina denaturandosi forma nuovi legami intramolecolari e intermolecolari, il processo di denaturazione è irreversibile.

8 Gli Acidi Nucleici I nucleotidi I nucleotidi sono i monomeri degli acidi nucleici, biopolimeri presenti universalmente nei sistemi viventi, nei quali presiedono alla conservazione, trasmissione ed espressione dei caratteri ereditari. I nucleotidi sono costituiti dall unione di tre molecole appartenenti a classi diverse: Un monosaccaride a cinque atomi di carbonio in cui è presente il gruppo aldeidico, e che può essere il D-ribosio o il D-2-desossiribosio. Una base eterociclica azotata costituita da uno o due anelli di atomi di carbonio e di azoto (eteroatomo). Le basi azotate presenti nella costituzione degli acidi nucleici sono cinque e appartengono a due classi: o Le pirimidine: citosina (indicata con la lettera C), timina (T) e uracile (U), costituite da un anello esatomico; o Le purine: adenina (A) e guanina (G), formate da due anelli condensati, uno esatomico e uno pentatomico. Un gruppo fosfato con un atomo di fosforo al centro, che conferisce all acido nucleico la sua caratteristica acidità. La sintesi degli acidi nucleici Il gruppo funzionale emiacetalico OH legato all atomo di carbonio-1 di una molecola di zucchero può reagire con il gruppo amminico NH in posizione 1 di una base azotata pirimidinica o con il gruppo amminico in posizione 9 di una base azotata purinica. L eliminazione di una molecola di acqua porta alla formazione di un legame glicosidico e di un composto chiamato nucleoside.

9 zucchero + base azotata nucleoside + H 2 O I nucleosidi prendono nome dalla base azotata da cui derivano: adenosina, citidina, guanosina, timidina e uridina. Il gruppo ossidrile (OH) del carbonio-5 dello zucchero del nucleoside può reagire con una molecola di acido fosforico (H 3PO 4): si ha l eliminazione di una molecola di acqua e la formazione di un legame estereo che determina la sintesi di un composto chiamato nucleotide: nucleoside + acido fosforico nucleotide + H 2 O Il nome dei nucleotidi monofosfato (per la presenza di un solo gruppo fosfato) è costituito dal nome del nucleoside con la desinenza ina seguita dal termine monofosfato. I nucleotidi vengono generalmente indicati con una sigla di tre lettere, la prima indica il tipo di base azotata, la seconda il numero di gruppi fosfato (es. M = mono = un gruppo) e la terza la P del gruppo fosfato. Se nei nucleosidi e nucleotidi è presente il 2-desossiribosio agli eventuali nomi si premette il prefisso desossi-. Il gruppo fosfato di un nucleotide (legato al carbonio-5 dello zucchero) può reagire con il gruppo ossidrile del carbonio-3 dello zucchero di un altro nucleotide: l eliminazione di una molecola d acqua porta alla formazione di un legame fosfodiestere e di un composto chiamato dinucleotide. L Acido nucleico, il DNA e l RNA. Quando più nucleotidi si legano tra loro, si costituisce un polinucleotide di un acido nucleico, un polimero identificato per la prima volta nel nucleo della cellula. Da notare che una delle due estremità del polinucleotide ha un ossidrile libero sul carbonio-3 (estremità 3 ), mentre l altra ha un gruppo fosfato legato al carbonio-5 (estremità 5 ). Nei sistemi viventi sono presenti due classi di acidi nucleici, strutturalmente e funzionalmente molto diverse, anche se chimicamente simili: Gli acidi desossiribonucleici (DNA), in cui lo zucchero costituente è il 2-desossiribosio e le quattro basi azotate che possono legarsi ad esso sono adenina, citosina, guanina e timina. Le molecole di DNA si trovano prevalentemente nel nucleo della cellula.

10 Gli acidi ribonucleici, in cui lo zucchero è il ribosio e le quattro basi azotate che vi si possono legare sono l adenina, la citosina, la guanina e l uracile. Le molecole di RNA si trovano nel citoplasma e nei ribosomi. Realizzato da Paolo Franchi, 5 BC A.S. 2015/2016. AMDG.