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- Enzo Mura
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1 Created by G. Papaccio 1
2 Come fa la cellula ad assumere e conservare un particolare assetto strutturale? Created by G. Papaccio 2
3 Created by G. Papaccio 3
4 citoscheletro Created by G. Papaccio 4
5 COMPLESSA RETE MICROTRABECOLARE DI PROTEINE FIBROSE CHE: 1) Costituisce la struttura architettonica della cellula; 2) Organizza i componenti cellulari interni e ne regola le funzioni (enz glicolisi; ribosomi, divisione cellulare) 3) Determina la forma cellulare 4) E alla base del movimento cellulare Tre componenti: 1) Microtubuli (diametro di 25nm) 1) Filamenti intermedi 10nm 3) Microfilamenti 6nm (actina e miosine) Origine: -aggregazione di macromolecole citosoliche Componente mutevole in termini quali-quantitativi (i F.I sono relativamente più stabili). Created by G. Papaccio 5
6 LE PROTENINE CITOSCHELETRICHE SONO CODIFICATE DAL 2,8% DEL GENOMA Intervengono in funzioni vitali quali: -riorganizzazione della M.P. -trasporto di organuli -locomozione -contrazione -endocitosi -risposta immunitaria -distribuzione dei cromosomi durante la divisione cellulare Created by G. Papaccio 6
7 Created by G. Papaccio 7
8 MOTILITY AND TRAFFICKING Actin filaments Microtubules Kinesins dyneins Myosins Created by G. Papaccio 8
9 Citoscheletro Filamenti intermedi Membrana cellulare Reticolo endoplasmico Microfilamenti Microtubuli Mitocondrio Created by G. Papaccio 9
10 Componenti del citoscheletro Microfilamenti Filamenti intermedi Filamenti spessi Microtubuli Created by G. Papaccio 10
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13 Il Citoscheletro - Citoscheletro Statico (microtubuli e filamenti intermedi) - Citoscheletro Dinamico (microfilamenti e proteine contrattili associate) Created by G. Papaccio 13
14 Created by G. Papaccio 14
15 Funzioni (generali) NON è una impalcatura statica! E responsabile della regolazione di varie funzioni: -proliferazione -sopravvivenza -differenziamento Created by G. Papaccio 15
16 In particolare Microtubuli: posizione degli organuli, trasporto intracellulare, formazione del fuso mitotico, delle strutture centrali di ciglia e flagelli Microfilamenti: forma della superficie cellulare, motilità Filamenti intermedi: forza meccanica e resistenza agli stress Tutti necessitano di proteine accessorie Created by G. Papaccio 16
17 MICROTUBULI Sono polimeri cilindrici cavi con diametro esterno di 25 nm ed interno di 14 nm. Lunghezza variabile (da 200 nm a micron nell assonema del ciglio) Costituzione: -proteine globulari dette α-tubulina e β- tubulina (eterodimero) che si assemblano a formare protofilamenti (13) Created by G. Papaccio 17
18 Created by G. Papaccio 18
19 Citologia BCM /BU I microtubuli La tubulina è un dimero di p.m , formato da due subunità di sequenza amminoacidica simile, chiamate tubulina α e tubulina ß. I dimeri di tubulina polimerizzano a formare lunghe catene chiamate protofilamenti. Nella cellula i protofilamenti sono assemblati a gruppi di tredici in una struttura che nel complesso forma il microtubulo. I protofilamenti si avvolgono a spirale di passo sinistrorso e decorrono paralleli tra di loro intorno all'asse del microtubulo Created by G. Papaccio 19
20 struttura del microtubulo Created by G. Papaccio 20
21 -50% tubulina libera 50% assemblata: situazione dinamica -Colchicina: lega le subunità libere; arresta la cellula in mitosi -Taxolo: impedisce la depolim.; arresta la cellula in mitosi -Entrambi ad azione anti-tumorale Created by G. Papaccio 21
22 Preparato personale Prof. G. Papaccio Created by G. Papaccio 22
23 Diapositiva 22 xxx2 Unina2; 22/02/2007
24 Formazione dei Microtubuli L aggregazione si innesca quando i dimeri formano oligomeri (nuclei primari). 3 fasi: -Fase di ritardo (nucleazione primaria) -Allungamento (aggiunta di tubuline ad una estremità) -Stabilizzazione Segue uno stato stazionario di equilibrio dinamico Created by G. Papaccio 23
25 Citologia BCM /BU Formazione dei microtubuli Ogni volta che una molecola di tubulina si lega al complesso polimerico il GTP è idrolizzato a GDP. L idrolisi del GTP avviene a 37 C e si blocca a 4 C. Sembra dimostrato che l idrolisi del GTP non sia necessaria per la sintesi ma essenziale per la depolimerizzazione. GTP GDP C terminale N terminale Created by G. Papaccio 24
26 Citologia BCM /BU Formazione dei microtubuli La formazione dei microtubuli avviene in un area denominata MTOC o centro organizzatore dei microtubuli I microtubuli sono polarizzati con una parte negativa a crescita lenta (ove arrivano le molecole di GTP) e una parte positiva a crescita rapida. La porzione negativa è collegata con il MTOC. Nell interfase il MTOC prende il nome di centrosoma localizzato vicino al nucleo e associato con due centrioli circondati da materiale pericentriolare Created by G. Papaccio 25
27 Legami forti Legami deboli -instabilità dinamica (treadmilling) -un MT che cresce esplora l ambiente -energia dal GTP -si irradiano dal MTOC (microtubule organizing center) Created by G. Papaccio 26
28 Citologia BCM /BU Centro Organizzatore dei Microtubuli Il materiale pericentriolare presenta due proteine: - La tubulina γ - La pericentrina -Le due proteine sono associate e la tubulina γ assume una conformazione ad anello alla base dei microtubuli nascenti. -Questa proteina serve da stampo durante la nucleazione Created by G. Papaccio 27
29 Cremagliere per vescicole e organuli Strutture transienti Strutture permanenti Created by G. Papaccio 28
30 Created by G. Papaccio 29
31 Citologia BCM /BU Centriolo Microtubuli neoformati Centriolo genitore C Centriolo figlio C Created by G. Papaccio 30
32 i i centrioli sono costituiti da da microtubuli Created by G. Papaccio 31
33 immagine al al microscopio elettronico a trasmissione di di un centriolo in in sezione trasversale Created by G. Papaccio 32
34 i i centrioli sono costituiti da da microtubuli Created by G. Papaccio 33
35 -I centrioli, simili ai corpi basali di cilia e flagelli, non partecipano alla polimerizzazione Created by G. Papaccio 34
36 MAPs Tau: stabilizzano accentuandone la polimerizzazione Motrici(enzimi meccanochimici) con siti ad attività ATP-asica (chinesina, dineina) Created by G. Papaccio 35
37 Citologia BCM /BU Movimento intracellulare Due MAP motrici sono ad esempio le chinesine e la dineina, due proteine che fanno da ponte fra i microtubuli e le vescicole intracellulari. La chinesina e la dineina sono capaci di muoversi sui microtubuli che agiscono da binario in direzioni opposte, trasportando le vescicole intracellulari. Created by G. Papaccio 36
38 Citologia BCM /BU Movimento intracellulare Come per la miosina, sono presenti delle teste che si legano ai microtubuli e all ATP. Questo tipo di porzione di proteina detta testa si definisce anche Motore ad ATPasi poiché è il legame e l idrolisi dell ATP che permette il movimento. La zona della coda si lega agli organuli cellulari o alle vescicole da spostare. Created by G. Papaccio 37
39 Citologia BCM /BU Movimento intracellulare La chinesina si muove verso la porzione positiva mentre la dineina verso quella negativa. Nei neuroni la porzione positiva è più periferica. testa code Created by G. Papaccio 38
40 Movimento intracellulare Nel movimento di cilia e flagelli avviene lo scorrimento dei microtubuli per mezzo di MAP motrici Citologia BCM /BU Created by G. Papaccio 39
41 Created by G. Papaccio 40
42 Citologia BCM /BU Trasporto assonico - Nelle cellule nervose i ribosomi sono presenti solo nel corpo cellulare e nei dendriti. -Negli assoni e nei terminali sinaptici quindi non c è sintesi proteica. Per tale motivo le proteine devono essere trasportete lungo l assone alla regione sinaptica. -Tale processo è definito Trasporto assonico -Le proteine sembrano spostarsi lungo l assone in strutture organizzate, formate da piccole vescicole membranose associate ai microtubuli -Lo sposatmento di tali vescicole avviene lungo dei filamenti di trasporto -Tali filamenti sono i microtubuli Created by G. Papaccio 41
43 Created by G. Papaccio 42
44 Neurone dendriti assone Trasporto assonico vescicola chinesina Dineina microtubulo Created by G. Papaccio 43
45 RE Golgi MT MT Trattamento con colchicina: RE collassa al centro Golgi si frammenta Recettori proteici specifici RE legano chinesine Recettori proteici specifici Golgi legano dineine Created by G. Papaccio 44
46 App. respiratorio 1x10 9 ciglia/cm 2 Diametro 0.25um Inseriti in corpuscoli basali ancorati al citosch (radichette) Created by G. Papaccio 45
47 il il ciglio contiene un citoscheletro a base di di microtubuli Created by G. Papaccio 46
48 Created by G. Papaccio 47
49 Flagelli Spermatozoo nell uomo Organismi patogeni Created by G. Papaccio 48
50 Sindrome di Kartagener Incapacità di sintetizzare microtubuli Cilia e flagelli sono immobili Infezioni respiratorie croniche Sterilità maschile Created by G. Papaccio 49
51 Created by G. Papaccio 50
52 lo lo scheletro dei microvilli èèformato da da microfilamenti di di actina Created by G. Papaccio 51
53 Microfilamenti (MF) Filamenti di actina F Formano reti 3D o fasci Risultato dell aggregazione di monomeri di G actina (6 isoforme), controllata da Ca 2+ a basse conc. e camp Ciascun monomero interagisce testa-coda. Associazione a doppia elica. Nucleazione: in prossimità della M.P. Proteine di legame: filamine, profiline, anchirina, Polarità funzionale. Mulinello (tread-milling). Regolazione: ARP (actine-related proteins) Antagonisti: citocalasina e falloidina. Created by G. Papaccio 52
54 sono presenti 4 domini: 1,2 sulla superficie esterna responsabili del legame con la miosina; 3-4 partecipano al legame con gli altri monomeri Created by G. Papaccio 53
55 Created by G. Papaccio 54
56 Created by G. Papaccio 55
57 Le singole molecole di actina si chiamano actina G (actina globulare). In condizioni adeguate, le molecole di actina G polimerizzano a formare i microfilamenti; sotto questa forma, l'actina è chiamata actina F (actina filamentosa) Polarità intrinseca Created by G. Papaccio 56
58 I filamenti di actina sono polari, con un estremità positiva (+) a crescita veloce ed una negativa (-), inerte ed a crescita lenta. Created by G. Papaccio 57
59 l'estremità in crescita di un microfilamento è formata da actina F-ATP, mentre il corpo del filamento è composto da actina F- ADP. Proteine che legano l actina mascherano i siti di polimerizzazione Es. timosina: piccola proteina che blocca la polimerizzazione. Due modelli di inibizione. Created by G. Papaccio 58
60 Allungamento filopodi Timosina Profilina Citocalasina impedisce la polimeriz Falloidina impedisce la depolimeriz Movimenti cellulari congelati Microvilli Muscolo Created by G. Papaccio 59
61 Created by G. Papaccio 60
62 Thymosin β4 is a small protein (5 kda) that also forms a 1:1 complex with G-actin. Thymosin is proposed to buffer the concentration of free actin, by maintaining a pool of monomeric actin. An increase in the concentration of thymosin β4 may promote depolymerization of F-actin, by lowering the concentration of free G-actin. Created by G. Papaccio 61
63 Profilin has a role in regulating actin polymerization. Profilin forms a 1:1 complex with G-actin. Profilin binding at the plus end, opposite the nucleotide-binding cleft, alters the conformation of G-actin, making its nucleotide-binding site more open to the cytosol. This promotes ATP/ADP exchange. ( ) (+) PDB file 2BTF ATP-Sr Created by G. Papaccio 62 actin profilin
64 Created by G. Papaccio 63
65 Created by G. Papaccio 64
66 Associated proteins La filamina promuove la formazione di legami crociati fra i fil. di actina pinzandoli insieme (gelificazione e rete 3D) pseudopodi La gelsolina regola la depolimerizzazione Proteine incappuccianti: Cap Z si legano all estremità +, bloccandola Created by G. Papaccio 65
67 molecole di filamina servono a fare da ponte tra due microfilamenti che si intersecano, formando larghe reti tridimensionali Created by G. Papaccio 66
68 Created by G. Papaccio 67
69 Created by G. Papaccio 68
70 Created by G. Papaccio 69
71 Created by G. Papaccio 70
72 L actina nella struttura degli epiteli Nel feltro terminale, i filamenti sono arricchiti da miosina e spectrina, che collegano i microfilamenti uno all'altro ed a proteine localizzate nella membrana plasmatica Created by G. Papaccio 71
73 Miosine Sono ATP-asi: motori proteici dell actina Movimenti: Propulsivi Retrattivi Tipi di Miosine: Convenzionali (muscolo) Non convenzionali (ubiquitarie) Created by G. Papaccio 72
74 La Miosina La miosina ha un p.m. di dalton, è un esamero formato da due catene pesanti, di p.m dalton e da quattro catene leggere uguali a due a due con p.m. diversi secondo le cellule considerate (15-27 Kda). Due catene leggere sono dette essenziali è sono indispensabili per lo svolgimento della catalisi nella scissione dell'atp (attività ATPasica), mentre le altre due catene leggere sono dette regolatrici, controllano il rapporto con l'actina. Created by G. Papaccio 73
75 Created by G. Papaccio 74
76 Ogni frammento S1 della testa della miosina ha due regioni: il collo che è in continuità con la coda che contiene le catene leggere il dominio motore la parte globulare che contiene i domini che legano l actina Created by G. Papaccio 75
77 Created by G. Papaccio 76
78 Created by G. Papaccio 77
79 Funzioni delle miosine non convenzionali Manager corticali: -trasporto di organuli, vescicole e mrna -allungamento di pseudopodi -fagocitosi -regolatori della trasduzione del segnale Created by G. Papaccio 78
80 Created by G. Papaccio 79
81 I filamenti intermedi (IF) hanno un ruolo fondamentale strutturale, di sostegno della tensione cellulare. Sono le strutture più stabili e meno solubili del citoscheletro (si mantengono intatte anche in soluzioni saline concentrate e detergenti non ionici). La tipizzazione dei filamenti intermedi serve anche come strumento diagnostico in medicina ed è particolarmente utile nella diagnosi dei tumori, in quanto le cellule tumorali mantengono i filamenti intermedi caratteristici del tessuto di origine, indipendentemente dalla localizzazione del tumore nel corpo Formano un reticolo in tutto il citoplasma ed un intreccio a canestro intorno al nucleo (la lamina nucleare) Created by G. Papaccio 80
82 Filamenti Intermedi (FI) -diametro fra 10 e 12 nm -densa trama filamentosa che si irradia dal nucleo alla membrana Nel nucleo formano la lamìna Sono elementi dinamici mobili cambiamenti conformazionali Sono tessuto-specifici NON hanno polarità strutturale Sono flessibili Stabili ed insolubili Created by G. Papaccio 81
83 le proteine degli IF sono fibrose e sono caratterizzate da un dominio centrale ad alfa elica, a bastoncello formato da circa amino acidi, che è conservato in dimensioni, struttura secondaria e in alcuni casi anche in sequenza. Created by G. Papaccio 82
84 Due dimeri si assemblano in modo antiparallelo e sfalsato a formare un tetramero. I tetrameri non sono polarizzati. I tetrameri si associano tra di loro e poi si compattano insieme. Created by G. Papaccio 83
85 Classi dei FI I classe cheratine acide II classe cheratine basiche o neutre III classe vimentina,desmina e la GFA* IV classe proteine dei neurofilamenti (NF) V classe lamine nucleari A,B e C *proteina fibrillare acida della glia delle cellule nervose Created by G. Papaccio 84
86 Le classi I e II comprendono le cheratine, proteine che organizzano i tonofilamenti delle cellule epiteliali che ricoprono la superficie del corpo e le sue cavità. Ci sono 20 classi di cheratine e 8 cheratine dure, specifiche di capelli ed unghie. Si distinguono in cheratine acide (I) e cheratine basiche (II) che si assemblano in eterodimeri. Created by G. Papaccio 85
87 Created by G. Papaccio 86
88 Cheratine diverse: 1) epit intest; 2) epidermide; 3) pelo, unghia Connessi ai desmosomi distribuiscono la tensione se lo strato viene stirato: Epidermolisi bollosa simplex: mutaz geni cheratina epid Created by G. Papaccio 87
89 Mutazioni delle cheratine portano alla epidermolìsi bollosa Created by G. Papaccio 88
90 La classe III degli IF include la vimentina, la desmina e la proteina gliale fibrillare acidica (GFA). La vimentina è localizzata nei tessuti connettivi ed in altre tipi cellulari di origine non epiteliale. La desmina si trova nelle cellule muscolari, mentre la GFA è caratteristica delle cellule della glia che circondano ed isolano le cellule nervose. Created by G. Papaccio 89
91 La classe IV degli IF sono le proteine dei neurofilamenti (NF) che strutturano gli assoni ed i prolungamenti delle cellule nervose. I neurofilamenti che si trovano nel sistema nervoso embrionale sono costituiti da nestina, che forma la classe VI degli IF. Created by G. Papaccio 90
92 Sclerosi Laterale Amiotrofica (SLA) Consegue ad una anomala distribuzione dei neurofilamenti Created by G. Papaccio 91
93 La lamina nucleare La classe V è costituita dalle lamine nucleari A, B e C, che formano una rete filamentosa lungo la faccia interna della membrana nucleare di tutte le cellule eucariote. Hanno un segnale di localizzazione nucleare. La formazione del reticolo è dinamica durante la divisione cellulare (P in serina). Created by G. Papaccio 92
94 Proprietà meccaniche doi polimeri di actina, tubulina e vimentina: reticoli sottoposti a tensione in un viscosimetro. I filamenti intermedi si deformano facilmente, ma sopportano anche notevoli tensioni e stiramneti. I microfilamenti ed i microtubuli sono invece più rigidi e meno deformabili. Created by G. Papaccio 93
95 Citoscheletro The end Gianpaolo Papaccio Created by G. Papaccio 94
Citoscheletro. Altamente dinamico. Densa rete di fibre proteiche. Conferisce alla cellula: Resistenza meccanica. Controllo della forma
Citoscheletro Citoscheletro Densa rete di fibre proteiche Altamente dinamico Conferisce alla cellula: Resistenza meccanica Controllo della forma Permette ed indirizza il movimento Componenti del Citoscheletro
Citoscheletro. Densa rete di fibre proteiche
Citoscheletro Citoscheletro Densa rete di fibre proteiche Altamente dinamico Conferisce alla cellula: Resistenza meccanica Controllo della forma Permette ed indirizza il movimento 3 tipi di fibre: Unità
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