Gli ENZIMI sono proteine (eccezioni: RIBOZIMI = RNA con attività catalitica) che sono strutturalmente suddivise in due classi:
|
|
- Albino Monaco
- 7 anni fa
- Visualizzazioni
Transcript
1 ENZIMI
2 Gli ENZIMI sono proteine (eccezioni: RIBOZIMI = RNA con attività catalitica) che sono strutturalmente suddivise in due classi: PROTEINE SEMPLICI (costituite solo dalla parte di natura proteica) PROTEINE CONIUGATE (costituite da una parte proteica e da una di natura non proteica) COFATTORI IONI ESSENZIALI COENZIMI ATTIVATORI COSTITUTIVI CO-SUBSTRATI GRUPPI PROSTETICI Cofattori Piccole molecole organiche o inorganiche la cui presenza è necessaria perché un enzima sia attivo GRUPPO PROSTETICO se legato molto saldamente all apoenzima
3 Gli ENZIMI sono costituiti da molecole di natura proteica (eccezioni: RIBOZIMI= RNA con attività catalitica) e possono essere suddivisi in due classi: PROTEINE SEMPLICI PROTEINE CONIUGATE Oloenzima: complesso cataliticamente attivo enzima-cofattore Apoenzima: la parte proteica,priva di cofattore, cataliticamente inattiva Cofattore: componente non proteica (IONE METALLICO o MOLECOLA ORGANICA) Dal punto di vista strutturale gli enzimi possono essere distinti in: MONOMERICI OLIGOMERICI COMPLESSI ENZIMATICI
4 COFATTORI IONI ESSENZIALI COENZIMI ATTIVATORI COSTITUTIVI CO-SUBSTRATI GRUPPI PROSTETICI Cofattori Piccole molecole organiche o inorganiche la cui presenza è necessaria perché un enzima sia attivo In genere TERMOSTABILI, mentre la maggior parte degli enzimi perde l attività in seguito a riscaldamento Funzionano in genere da trasportatori intermedi di gruppi funzionali, di atomi specifici o di elettroni che vengono trasferiti nella reazione enzimatica generale GRUPPO PROSTETICO se legato molto saldamente all apoenzima GLI ENZIMI SONO PROTEINE!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!
5 Alcuni enzimi che contengono o richiedono come cofattori elementi inorganici Zn 2+ Fe 2+ o Fe 3+ Mg 2+ Mn 2+ Cu 2+ K + Na + Ni 2+ Mo Se Alcool deidrogenasi Anidrasi carbonica carbossipeptidasi Citocromi Catalasi Perossidasi Esochinasi Glucosio-6-fosfatasi Piruvato chinasi Arginasi Ribonucleotide reduttasi Citocromo ossidasi Tirosinasi Piruvato chinasi ATPasi della membrana plasmatica Ureasi Xantina ossidasi Glutatione perossidasi N.B. Effetti tossici di alcuni metalli pesanti (Cd 2+ e Hg 2+ possono sostituire lo ione Zn 2+ nel sito attivo di alcuni enzimi, rendendoli inattivi)
6 VITAMINE IDROSOLUBILI DENOMINAZIONE FABBISOGNO CARENZA COENZIMA FUNZIONE B 1 TIAMINA 1.5 mg beri-beri TPP Decarbossilazione B 2 RIBOFLAVINA 1.5 mg Dermatite, Cheilosi FMN, FAD Redox PP NICOTINAMIDE 10 mg Pellagra NAD, NADP Redox B 5 Ac. PANTOTENICO 10 mg Affaticamento HSCoA Trasporto acili B 6 PIRIDOSSALE 2 mg Anemia microcitica Dermatite, Nevrite B 10 Ac. FOLICO 0.4 mg Anemia macro. megaloblastica B 12 COBALAMINA 5 µg Anemia perniciosa PLP FH 4 Adenosil B 12 Metil B 12 Metabolismo Aa, Sintesi EME Metab. Unità monocarboniose Isomerizzazione, Metilazione C Ac. ASCORBICO 60 mg Scorbuto Redox H BIOTINA 0.3mg Affaticamento, Depressione, Dermatite Biocitina Carbossilazione
7 Classificazione Ø Ossidoriduttasi : reazioni di ossidoriduzione Ø Transferasi : trasferimento di un raggruppamento chimico (carbossile, acile, amminico, fosforico, etc.) Ø Idrolasi : reazioni idrolitiche Ø Liasi : rottura non idrolitica e, in molti casi, formazione di legami covalenti C-C, C-N, C-S (decarbossilasi, aldolasi, etc.) Ø Isomerasi : riorganizzazioni intramolecolari (reazioni monomolecolari) Ø Ligasi : formazione di legami covalenti in reazioni fortemente endoergoniche, che avvengono grazie all utilizzo di ATP (sintetasi, carbossilasi, etc.)
8 Gli enzimi: catalizzatori biologici - La catalisi è necessaria per permettere a molte reazioni biochimiche essenziali di procedere ad una velocità compatibile con le esigenze fisiologiche in condizioni di temperatura e ph molto blande - Gli enzimi aumentano la velocità di una reazione chimica senza subire trasformazioni durante l intero processo - Gli enzimi non influiscono sulla posizione dell equilibrio di una reazione - Un processo termodinamicamente favorito non viene reso più favorito, né un processo sfavorito viene reso favorito, dalla presenza di un catalizzatore LO STATO DI EQUILIBRIO VIENE SOLO RAGGIUNTO PIU VELOCEMENTE AUMENTANO LA VELOCITA DI REAZIONE ABBASSANDO L ENERGIA DI ATTIVAZIONE
9 Velocità di una reazione Quantità del prodotto formatosi, o del substrato scomparso, nell unità di tempo A B v = d[b] dt = - d[a] dt
10 Velocità di una reazione irreversibile di primo ordine Quantità del prodotto formatosi, o del substrato scomparso, nell unità di tempo A B v = - d[a] dt = d[b] dt
11 Il ΔG è utile per comprendere il funzionamento degli enzimi L energia libera (G) è una funzione termodinamica che rappresenta una misura dell energia utile, cioè dell energia in grado di compiere un lavoro
12
13 L equilibrio della reazione dipende da ΔG ΔG <0 spontanea La velocità di reazione dipende dalla barriera energetica ΔG : l energia di attivazione
14 Affinché una reazione chimica abbia luogo: A --à B G A > G B 1. I reagenti devono entrare in collisione ΔG negativo reazione esoergonica 2. La collisione deve avvenire con un orientamento corretto 3. I reagenti devono avere energia sufficiente per poter reagire 4. ENERGIA DI ATTIVAZIONE energia libera supplementare che le molecole devono possedere per raggiungere una condizione reattiva nota come stato di transizione Energia di attivazione
15 Gli enzimi catalizzano le reazioni abbassando la barriera di attivazione piuttosto che aumentando l energia media dei reagenti. Essi legano saldamente gli intermedi allo stato di transizione e l energia di legame di questa interazione riduce l ENERGIA DI ATTIVAZIONE. Enzimi SITO ATTIVO Sito di legame (microambiente tridimensionale della struttura della proteina dove vi è l interazione con il substrato) Sito catalitico (porzione limitata del sito attivo costituito dagli aminoacidi coinvolti direttamente nella reazione enzimatica) Specificità di reazione Le molecole non devono incontrarsi casualmente ma vengono ospitate nel sito attivo e quindi il loro incontro è facilitato inoltre vengono a confrontarsi in una posizione utile (corretto orientamento).
16
17
18
19
20 Meccanismo catalisi enzimatica Le interazioni deboli sono ottimali allo stato di transizione della reazione; i siti attivi non sono complementari al substrato come tale, ma allo stato di transizione che il substrato deve raggiungere per convertirsi in prodotto
21 Cosa fa l enzima? - forma il complesso ENZIMA-SUBSTRATO (ES) - abbassa il livello energetico dello STATO DI TRANSIZIONE - diminuisce quindi l ENERGIA DI ATTIVAZIONE - aumenta la velocità della reazione aumentando la frazione di molecole che hanno sufficiente energia per raggiungere lo stato di transizione
22 Ø In mancanza di enzima solo una piccola proporzione di molecole possiede un energia sufficiente a raggiungere lo stato di transizione Ø La velocità di una reazione dipende dal numero di molecole che possono raggiungere lo stato di transizione Ø In genere, quanto più è bassa l energia di attivazione, tanti più numerose saranno le molecole dotate di un energia sufficiente e, quindi, tanto più veloce sarà la reazione.
23 Gli enzimi aumentano la velocità di reazione abbassando l energia di attivazione, senza modificare lo stato energetico finale dei reagenti e dei prodotti e, quindi, l equilibrio della reazione
24 Proprietà degli enzimi Siti attivi Efficienza catalitica Specificità Cofattori Regolazione Compartimentazione
25 Modello serratura e chiave Modello dell adattamento indotto
26 Un enzima lega due reagenti assicurando un corretto orientamento reciproco e la loro vicinanza. Li unisce inoltre più saldamente nello stato di transizione.
27 Effetto della temperatura sulla velocità di una reazione enzimatica
28 Effetto del ph sulla velocità di una reazione enzimatica Ionizzazione del sito attivo Denaturazione dell enzima ph ottimale
29 Equazione di Michaelis-Menten v 0 = V max [S] K m + [S] N.B. La velocità di una reazione è direttamente proporzionale alla concentrazione dell enzima
30
31 La costante di Michaelis (K M ) k M k M k M k M k M k M k M affinità Quindi la K M è la concentrazione del substrato alla quale la metà dei siti per il substrato sono saturati. Quindi K M fornisce una misura della conc di substrato richiesta affinchè la catalisi abbia luogo
32 Il valore di Km caratterizza l interazione di un enzima con un dato substrato Molti enzimi hanno valori di Km vicini alle concentrazioni fisiologiche dei loro substrati PERCHE???? La dipendenza della velocità dalla concentrazione del substrato e quindi il controllo che il substrato può esercitare sulla velocità di reazione verrà esercitato soltanto se la concentrazione del substrato cade in quel range in cui la cinetica si approssima al I ORDINE
33 Effetto della concentrazione del substrato sulla velocità di una reazione enzimatica
34 Trasformazione di Lineweaver-Burk v 0 = V max [S] K M +[S] Y 1 = K M + [S] v V [S] 0 max 1 = v 0 1 K M V max [S] + v 0 = K M V max [S] V max [S] 1 [S] + 1 V max X equazione di una retta: y = ax + b
35 Rappresentazione grafica delle reazioni enzimatiche 1 v 0 = K M V max 1 [S] + 1 V max 1/v 0 1/V max -1/K M 1/[S]
36 Rappresentazione grafica delle reazioni enzimatiche Grafico di Lineweaver-Burk V 0 1/V 0 V max V max /2 1/V max K M [S] -1/K M 1/[S]
37 Grafico di Lineweaver-Burke (o dei doppi reciproci) v 0 = V max [S] K m + [S] 1 v 0 = K m + [S] V max [S]
38 GLI ENZIMI REGOLATORI modulazione dell attività quantità di proteina enzimatica regolazione
39 Regolazione dell'attività enzimatica Controllo a livello di substrato Da concentrazione di substrato Inibizione da prodotto Interazione con ligandi Cooperatività di legame Regolazione allosterica Associazione-dissociazione Regolazione a breve termine Modifica covalente Fosforilazione Acetilazione Adenilazione Metilazione Proteolisi Induzione Repressione Turnover Regolazione a lungo termine (variazione della concentrazione dell enzima)
40 ENZIMI REGOLATORI Gli enzimi regolatori sono capaci di modulare la attività catalitica in risposta di certi segnali. Nei metabolismi possono lavorare insieme in modo sequenziale, ma almeno uno determina la velocità complessiva catalizzando la reazione più lenta (enzima regolatore). In molti sistemi multienzimatici il I enzima di ogni sequenza è un enzima regolatore. Vi sono due classi di enzimi regolatori: Enzimi allosterici che agiscono mediante il legame reversibile di un metabolita chiamato modulatore Enzimi regolati mediante modificazioni covalenti reversibili
41 La regolazione dell attività enzimatica Gli enzimi allosterici sono regolati da molecole chiamate effettori (o modulatori), che si legano in modo non covalente in un sito diverso da quello attivo. Quando il substrato è esso stesso un effettore, si dice omotropico. Quando l effettore omotropico è positivo, i siti di legame funzionano in modo cooperativo e la curva tra velocità iniziale e concentrazione di substrato è sigmoidale.
42 La regolazione dell attività enzimatica Un esempio di regolazione allosterica da parte di un effettore eterotropico negativo: l inibizione retroattiva di una via metabolica.
43 La regolazione dell attività enzimatica Regolazione da modifica covalente: fosforilazione e defosforilazione
44 ISOENZIMI Si definiscono isoenzimi (o isozimi) quegli enzimi che catalizzano la stessa reazione, ma hanno differente sequenza primaria. Molti isoenzimi contengono subunità diverse in varie combinazioni. Organi (e tessuti) differenti spesso contengono isoenzimi differenti
45 INIBIZIONI ENZIMATICHE 1. Gli inibitori enzimatici sono molecole che interferiscono con la catalisi, rallentando o bloccando le reazioni catalizzate da enzimi. Sono tra i più importanti Agenti Farmaceutici conosciuti (es. ACIDO ACETILSALICILICO inibisce l enzima che catalizza la prima reazione della sintesi delle prostaglandine). 2. Lo studio degli inibitori enzimatici ha fornito importanti informazioni sul MECCANISMO DI CATALISI ENZIMATICA ed ha aiutato a definire le singole reazioni di alcune vie metaboliche. Vi sono due grandi classi di INIBITORI ENZIMATICI: a. REVERSIBILI (rapida dissociazione del complesso EI) b. IRREVERSIBILI (si combinano o distruggono un gruppo funzionale dell enzima che è essenziale per la sua attività catalitica, diminuendo così la quantità assoluta di enzima libero)
46 Inibizione competitiva (I si lega solo a E) Un inibitore competitivo diminuisce la velocità di catalisi diminuendo il numero di molecole enzimatiche disponibili per legare il substrato in quanto competono per lo stesso sito di legame sull enzima P Diminuisce la v o (vo = k 2 [ES]) La v max resta inalterata (v max = k 2 [Et]) Aumenta la K m ed il nuovo valore è generalmente detta K m apparente
47 Inibizione incompetitiva o acompetitiva (I si lega solo a ES) L inibitore incompetitivo si lega ad un sito diverso da quello del substrato, presente solo nel complesso ES v max v o + I P + 2I Km [S] Diminuisce la v o (vo = k 2 [ES]) Diminuisce la v max (v max = k 2 [Et]) Diminuisce la K m
48 INIBIZIONE IRREVERSIBILE Gli inibitori irreversibili sono quelli che si combinano o che distruggono un gruppo funzionale dell enzima che è essenziale per la sua attività catalitica o che formano un associazione non covalente particolarmente stabile. Es. 1. azione dei gas nervini sull acetilcolinesterasi 2. inibizione irreversibile della chimotripsina Diisopropilfluorofosfato Sono particolarmente utili per lo studio dei meccanismi delle reazioni enzimatiche Es. reagenti dei gruppi sulfidrilici: iodoacetamide, agente alchilante O O Enz CH 2 SH + ICH 2 C NH 2 Enz CH 2 S CH 2 C NH 2 + HI iodoacetamide
49 Regolazione mediante COMPARTIMENTAZIONE - È utile per tenere separati i substrati o i prodotti di reazioni tra loro in competizione
50 Meccanismi responsabili di un aumento degli enzimi nel plasma 1)necrosi o danno cellulare indotto da fattori tossici o da ischemia, in cui gli enzimi normalmente contenuti nel citoplasma fuoriescono dalle cellule per citolisi 2)variazione della quantità di tessuto: aumentato turnover cellulare che si realizza normalmente durante l'accrescimento, la rigenerazione cellulare o anche in corso di neoplasie 3)alterata sintesi: induzione enzimatica in cui aumenta la sintesi proteica dell'enzima 4)ostruzione dei dotti escretori per cui enzimi normalmente presenti nelle secrezioni esocrine si riversano nel plasma 5)variazione nella permeabilità cellulare 6)alterazione nella velocità di inattivazione/ degradazione 7)altri fattori che influenzano l attività (inibitori, carenza di cofattori...)
51 Inibitori come farmaci: i sulfamidici
52 Inibitori enzimatici come agenti terapeutici Inibitore Enzima Applicazione AZT Trascrittasi inversa HIV Ritonavir, saquinavir Proteasi HIV HIV Sulfonammidi Diidrofolato sintasi Infezioni batteriche Trimetoprim, methotrexate Diidrofolato reduttasi Infezioni batteriche Allopurinolo Xantina ossidasi Gotta Statine HMG CoA reduttasi Sintesi colesterolo Aspirina Cicloossigenasi Sintesi prostaglandine
53 Inibitori come farmaci: inibitori delle HIV proteasi Il virus HIV utilizza aspartato proteasi per scindere poliproteine Le proteasi tagliano legami particolari (Phe-Pro; Tyr-Pro) occorrono inibitori ad alta specificità
54 Le statine, agenti anti-iperlipidemici, sono farmaci che agiscono da inibitori COMPETITIVI
55 Dosaggi enzimatici in Biochimica Clinica Enzimi plasmatici a scopo diagnostico carenze/difetti enzimatici responsabili di alterazioni metaboliche e patologie correlate Dosaggi enzimatici Valutazioni cinetiche Valutazioni cliniche Dosaggio di metaboliti Valutazioni merceologiche (alimentari)
56 Gli enzimi nella diagnosi clinica N.B. Il plasma è la parte fluida non cellulare del sangue. Il siero è la parte liquida ottenuta centrifugando il sangue dopo averlo lasciato coagulare.
57 Localizzazione Enzimatica Gli enzimi si possono trovare: Liberi nelle cellule di diversi tessuti ed organi Confinati in particolari strutture all interno delle cellule stesse In un determinato tessuto od organo specifico. Quando le strutture cellulari vengono danneggiate gli enzimi cellulari si liberano e si riversano nel circolo sanguigno. In questo modo, un aumento della loro concentrazione nel campione può rappresentare un indice abbastanza preciso di un danno cellulare.
58 Enzimi plasmatici da dosare: enzimi attivi nel plasma (fattori della coagulazione) enzimi attivi in fluidi extra-cellulari (ad esempio, enzimi digestivi) enzimi del metabolismo cellulare ubiquitari organo (tessuto)-specifici
CLASSIFICAZIONE O.T.I.L.Is. Lig
GLI ENZIMI CHE COSA SONO? Sono delle proteine altamente specializzate con attività catalitica, accelerano le reazioni chimiche rimanendo inalterati al termine della reazione stessa. CLASSIFICAZIONE O.T.I.L.Is.
DettagliENZIMI. Un enzima è un catalizzatore (acceleratore) di reazioni biologiche.
ENZIMI ENZIMI Un enzima è un catalizzatore (acceleratore) di reazioni biologiche. Catalizzatore = sostanza in grado di accelerare lo svolgimento di una reazione chimica e quindi di aumentarne la sua velocità,
DettagliGli enzimi sono i catalizzatori dei processi biologici. Possono essere proteine globulari oppure acidi nucleici (ribozimi)
ENZIMI Gli enzimi sono i catalizzatori dei processi biologici. Possono essere proteine globulari oppure acidi nucleici (ribozimi) Sono in grado di aumentare la velocità dei processi catalizzati fino a
DettagliENZIMI. Durante la reazione l enzima può essere temporaneamente modificato ma alla fine del processo ritorna nel suo stato originario, un enzima viene
ENZIMI Tutti gli enzimi sono PROTEINE che funzionano da catalizzatori biologici nelle reazioni cellulari, e lavorano in condizioni blande di temperatura e ph (sono in grado di aumentare la velocità delle
DettagliRegolazione enzimatica Isoenzimi
Regolazione enzimatica Isoenzimi Gli enzimi regolatori nel metabolismo gruppi di enzimi lavorano insieme per produrre una via metabolica in cui il prodotto del primo enzima diventa il substrato del secondo
Dettagli- utilizzano esclusivamente le reattività chimiche di alcuni residui AA
Enzimi semplici Enzimi coniugati - utilizzano esclusivamente le reattività chimiche di alcuni residui AA - richiedono la reattività chimica aggiuntiva di COFATTORI o COENZIMI gruppi prostetici COENZIMI
DettagliEnzimi = catalizzatori di una reazione biochimica Caratteristiche: Specificità: ogni enzima riconosce specificamente il/i substrato/i e non altre
Enzimi = catalizzatori di una reazione biochimica Caratteristiche: Specificità: ogni enzima riconosce specificamente il/i substrato/i e non altre molecole, anche chimicamente simili al substrato. Saturabilità:
DettagliLe PROTEINE sono i biopolimeri maggiormente presenti all interno delle cellule, dal momento che costituiscono dal 40 al 70% del peso a secco.
Le PROTEINE sono i biopolimeri maggiormente presenti all interno delle cellule, dal momento che costituiscono dal 40 al 70% del peso a secco. Svolgono funzioni biologiche di fondamentale importanza e possono
DettagliFunzioni dei nucleotidi
Funzioni dei nucleotidi monomeri degli acidi nucleici esempi di altre funzioni ATP: moneta energetica GTP: fonte di energia nella sintesi proteica camp: secondo messaggero nella trasduzione del segnale
DettagliGli enzimi sono molecole proteiche aventi il compito di catalizzare praticamente tutte le reazioni chimiche che avvengono negli organismi viventi.
ENZIMI Gli enzimi sono molecole proteiche aventi il compito di catalizzare praticamente tutte le reazioni chimiche che avvengono negli organismi viventi. Svolgono il loro ruolo con modalità differenti
DettagliGli enzimi e la catalisi
Gli enzimi e la catalisi Distribuzione di energia in una popolazione di molecole Normalmente, le molecole stabili sono per lo più presenti ad un livello di energia relativamente basso Solo una piccola
DettagliGli enzimi e l inibizione enzimatica.
Gli enzimi e l inibizione enzimatica. Catalisi enzimatica La velocità di una reazione è descritta dall equazione di Arrhenius: k = Ae -Ea/RT in cui A è il fattore pre-esponenziale R è la costante dei gas
DettagliREGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA 1) MODULAZIONE ALLOSTERICA NON-COVALENTE (REVERSIBILE)
REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA - Regolazione a lungo termine: la quantità di enzima può essere controllata regolando la velocità della sua sintesi o degradazione (minuti o ore) - Regolazione a breve
DettagliEsempi di funzioni svolte dalle proteine
Esempi di funzioni svolte dalle proteine Trasporto di sostanze Esempi di funzioni svolte dalle proteine Trasporto di sostanze Funzioni strutturali Esempi di funzioni svolte dalle proteine Trasporto di
DettagliBIOLOGIA GENERALE 19 dicembre 2006
Biologia generale Massolo Alessandro massolo@unifi.it; Tel. 347-9403330 BIOLOGIA GENERALE 19 dicembre 2006 Facoltà di Psicologia Corso di Laurea in Scienze e Tecniche di Psicologia Generale e Sperimentale
DettagliGli enzimi e l inibizione enzimatica.
Gli enzimi e l inibizione enzimatica. Catalisi enzimatica La velocità di una reazione è descritta dall equazione di Arrhenius: k = Ae -Ea/RT in cui A è il fattore pre-esponenziale R è la costante dei gas
DettagliBIOCHIMICA APPLICATA e CLINICA
BIOCHIMICA APPLICATA e CLINICA Regolazione Enzimatica Biosegnalazione Regolazione Ormonale Specializzazioni metaboliche (Biochimica d Organo) Integrazione del metabolismo BIOCHIMICA APPLICATA e CLINICA
DettagliLa catalisi enzimatica. Copyright 2013 Zanichelli editore S.p.A.
La catalisi enzimatica Copyright 2013 Zanichelli editore S.p.A. Le proprietà generali degli enzimi Concetti chiave Gli enzimi si differenziano dai catalizzatori chimici di uso comune per velocità, condizioni,
DettagliGLI ENZIMI: proteine con attività CATALITICA
Cap. 6 GLI ENZIMI: proteine con attività CATALITICA Catalizzatori biologici: permettono alle reazioni biochimiche di avvenire a temperature e pressioni fisiologiche e a velocità misurabile. Aumentano la
DettagliTEORIA DELLO STATO DI TRANSIZIONE (Henry Eyring anni 30)
TEORIA DELLO STATO DI TRANSIZIONE (Henry Eyring anni 30) A + B-C A-B + C (A B C) Complesso attivato Stato di transizione Coordinata di reazione H A H B + H C H A + H B H C A+ K B X k' P + Q [ P] d dt =
DettagliVelocità di reazione
1 Velocità di reazione A B V = - d[a] dt = d[b] dt V= Velocità istantanea: coefficiente angolare della retta tangente alla curva in quel punto Quando t=0 la velocità istantanea sarà massima (V 0 ) 2 Energia
DettagliREGOLAZIONE ENZIMATICA
REGOLAZIONE ENZIMATICA Cambio conformazionale In molte molecole proteiche, cambiamenti strutturali possono determinare profondi cambiamenti nella funzione o nell attività. Il cambio conformazionale può
DettagliINIBIZIONE ENZIMATICA REVERSIBILE Gli inibitori (I) legano l enzima e interferiscono con la loro attività modificando la Vmax, la Km o entrambe.
INIBIZIONE ENZIMATICA REVERSIBILE Gli inibitori (I) legano l enzima e interferiscono con la loro attività modificando la Vmax, la Km o entrambe. Gli inibitori reversibili si legano all enzima mediante
Dettagli2015 /2016. scaricato da
Enzimi Prof Spina Riabilitativa 2015 /2016 Gli enzimi i sono catalizzatori t i biologici i i molto efficienti: i caratterizzati da potere catalitico e specificità, possegono una porzione dedicata: il
DettagliPrincipi di Biochimica
Principi di Biochimica Augusto Innocenti Biologo Nutrizionista Perfezionamento in Biochimica e Biologia Molecolare Phd in Neurobiologia e Neurofisiologia Materia: Atomi e Molecole La materie è costituita
Dettaglicatabolismo anabolismo
Il metabolismo è la somma di tutte le trasformazioni chimiche che avvengono in un organismo o in una cellula Il catabolismo è l insieme delle reazioni che portano alla scissione di molecole complesse (ricche
DettagliIl trasporto del glucosio
Il trasporto del glucosio Il glucosio non può diffondere direttamente nelle cellule Esso entra nelle cellule mediante due meccanismi di trasporto: a) diffusione facilitata Na + indipendente b) co-trasporto
DettagliINIBIZIONE ENZIMATICA REVERSIBILE
INIBIZIONE ENZIMATICA REVERSIBILE La reazione enzimatica in vitro o in vivo può essere INIBITA REVERSIBILMENTE. Un inibitore (I) legandosi all enzima interferisce con la sua attività modificando la Vmax,
DettagliFUNZIONI BIOLOGICHE DELLE PROTEINE
FUNZIONI BIOLOGICHE DELLE PROTEINE ENZIMI PROTEINE DI TRASPORTO PROTEINE DI RISERVA PROTEINE CONTRATTILI PROTEINE DI DIFESA PROTEINE REGOLATRICI PROTEINE STRUTTURALI ENERGIA LIBERA (G) ΔG = ΔH - TΔS Variazioni
Dettaglidi piccoli gruppi di molecole di RNA catalitico tutti gli enzimi sono proteine Molti enzimi per poter funzionare richiedono la presenza di cofattori.
Enzimi Con l eccezione l di piccoli gruppi di molecole di RNA catalitico tutti gli enzimi sono proteine Molti enzimi per poter funzionare richiedono la presenza di cofattori. apoenzima + cofattore = oloenzima
Dettaglicostruire un equazione che potesse descrivere in generale il comportamento cinetico degli enzimi e quindi di determinare parametri cinetici più
Cinetica Enzimatica OBIETTIVO PRINCIPALE: costruire un equazione che potesse descrivere in generale il comportamento cinetico degli enzimi e quindi di determinare parametri cinetici più importanti (K M,
DettagliEnzimi come catalizzatori biologici
Enzimi come catalizzatori biologici Gli enzimi sono molecole proteiche aventi il compito di catalizzare praticamente tutte le reazioni chimiche che avvengono negli organismi viventi. La catalisi procede
DettagliI catalizzatori della cellula: gli ENZIMI
I catalizzatori della cellula: gli ENZIMI LA CATALISI ENZIMATICA E NECESSARIA PER PERMETTERE A MOLTE REAZIONI BIOCHIMICHE DI PROCEDERE AD UNA VELOCITA CONVENIENTE IN CONDIZIONI BIOLOGICHE UNA REAZIONE
DettagliINTRODUZIONE AL METABOLISMO
INTRODUZIONE AL METABOLISMO METABOLISMO Il metabolismo (dal greco metabolé = trasformazione) è il complesso delle reazioni chimiche coordinate ed integrate che avvengono in una cellula. Il metabolismo
DettagliENZIMI. A + B AB (100 Kcal= E. Attiv.) A + B AB (50 Kcal) SUBSTRATO ENZIMA E N E R G I A
ENZIMI 1) sono catalizzatori di natura biologica e sono proteine 2) gli enzimi abbassano l energia di attivazione di un solo tipo di reazione senza intervenire nella reazione stessa cioè senza esserne
DettagliCHIMICA BIOLOGICA. Seconda Università degli Studi di Napoli. DiSTABiF. Corso di Laurea in SCIENZE BIOLOGICHE. Insegnamento di. Anno Accademico
Seconda Università degli Studi di Napoli DiSTABiF Corso di Laurea in SCIENZE BIOLOGICHE Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Antimo Di Maro Anno Accademico 2016-17 Lezione 8 Esseri viventi Catalizzano reazioni
DettagliNADH e NADPH. ATP = 1 moneta (energetica) della cellula NADH, NADPH = 2 moneta (potere riducente)
NADH e NADPH ATP = 1 moneta (energetica) della cellula NADH, NADPH = 2 moneta (potere riducente) NADH e NADPH non sono funzionalmente intercambiabili. [NAD + ]/[NADH] ~ 1000 favorisce ossidazione [NADP
DettagliLa termodinamica studia i flussi/trasformazioni di energia. Bioenergetica: termodinamica applicata ai sistemi biologici
LA CAPACITÀ DI USARE ENERGIA È CARATTERISTICA DEI SISTEMI VIVENTI Bisogni degli esseri viventi: Energia (luce, molecole organiche) Catalizzatori biologici (enzimi) La termodinamica studia i flussi/trasformazioni
DettagliEnzimi: catalizzatori biologici
Enzimi: catalizzatori biologici praticamente tutte le reazioni biochimiche della chimica della vita sono catalizzate da enzimi gli enzimi sono proteine la velocità di reazioni enzimatiche è aumentata di
DettagliIoni inorganici (Mg 2+, Zn 2+ ), o molecole organiche o metallorganiche (coenzimi)
ENZIMI Tutti gli enzimi sono PROTEINE che funzionano da catalizzatori biologici nelle reazioni cellulari e lavorano in condizioni blande di temperatura e ph (sono in grado di aumentare la velocità delle
DettagliINTRODUZIONE AL METABOLISMO. dal gr. metabolè = trasformazione
INTRODUZIONE AL METABOLISMO dal gr. metabolè = trasformazione IL Metabolismo Il metabolismo è la somma di tutte le trasformazioni chimiche che avvengono in una cellula o in un organismo. E costituito da
DettagliBIOENERGETICA IL METABOLISMO RISULTA DALL INSIEME DELLE REAZIONI CHIMICHE CHE PERMETTONO AI SISTEMI VIVENTI DI UTILIZZARE ENERGIA E MATERIA
Cap.15 BIOENERGETICA IL METABOLISMO RISULTA DALL INSIEME DELLE REAZIONI CHIMICHE CHE PERMETTONO AI SISTEMI VIVENTI DI UTILIZZARE ENERGIA E MATERIA I Legge della Termodinamica: Il contenuto energetico dell
DettagliTermodinamica ENTALPIA...6
Termodinamica ORGANISMI PRIMO VIVENTI ED ENERGIA...2 PRINCIPIO DELLA TERMODINAMICA...5 ENTALPIA...6 SECONDO PRINCIPIO DELLA TERMODINAMICA... 7 energia libera di Gibbs (G)...9 Variazione di energia libera
DettagliEnergia e metabolismi energetici
Energia e metabolismi energetici L energia è la capacità di produrre lavoro Tutti gli organismi hanno bisogno di energia per vivere. L energia è definita come la capacità di effettuare un lavoro L energia
DettagliCatalisi. Biotecnologie applicate alla progettazione e sviluppo di molecole biologicamente attive A.A Modulo di Biologia Strutturale
Biotecnologie applicate alla progettazione e sviluppo di molecole biologicamente attive A.A. 2010-2011 Modulo di Biologia Strutturale Catalisi Marco Nardini Dipartimento di Scienze Biomolecolari e Biotecnologie
DettagliLa glicolisi non è l unica via catabolica in grado di produrre energia. Se il suo prodotto viene ulteriormente ossidato si ottiene molta più energia.
La glicolisi non è l unica via catabolica in grado di produrre energia. Se il suo prodotto viene ulteriormente ossidato si ottiene molta più energia. Il ciclo dell acido citrico è una via metabolica centrale
DettagliDESTINI METABOLICI DEL PIRUVATO
DESTINI METABOLICI DEL PIRUVATO Glicolisi Piruvato Metabolismo aerobico: il piruvato entra nel mitocondrio Acetil-CoA Ciclo di Krebs Catena di trasporto degli elettroni Complesso della Piruvato deidrogenasi
DettagliSOLUZIONI DEGLI ESERCIZI
Niccolò Taddei - Biochimica Capitolo 4 GLI ENZIMI 1 Un enzima è un particolare tipo di proteina con funzione di catalizzatore, cioè è in grado di aumentare la velocità di una reazione chimica. Gli enzimi
DettagliAmminoacidi Peptidi Proteine
Amminoacidi Peptidi Proteine Amminoacidi: Struttura generale COOH H NH 2 Centro chiralico Gli amminoacidi nelle molecole proteiche sono tutti stereoisomeri L IDROFOBOCI IDROFOBOCI IDROFILICI Secondo gruppo
DettagliLa catalisi enzimatica. Copyright 2013 Zanichelli editore S.p.A.
La catalisi enzimatica Copyright 2013 Zanichelli editore S.p.A. Le proprietà generali degli enzimi Conce& chiave Gli enzimi si differenziano dai catalizzatori chimici di uso comune per velocità, condizioni,
DettagliIoni metallici: Cu 2+, Fe 3+, Zn 2+ Coenzimi : NAD +, FAD + COSUBSTRATI GRUPPI PROSTETICI
ENZIMI Tutti gli enzimi sono proteine Elevata specificità e senza la formazione di sottoprodotti Non vengono modificati o consumati durante la reazione alla fine si ritrovano inalterati Agiscono in condizioni
DettagliGli enzimi sono catalizzatori nelle reazioni dei sistemi biologici Essi non sono gli unici catalizzatori biologici, esistono infatti:
Cinetica enzimatica Gli enzimi sono catalizzatori nelle reazioni dei sistemi biologici Essi non sono gli unici catalizzatori biologici, esistono infatti: ribozimi e abzimi Quasi tutti gli enzimi sono proteine
DettagliLezione n. 11. Reazioni enzimatiche Michaelis-Menten Dipendenza di k da T. Antonino Polimeno 1
Chimica Fisica Biotecnologie sanitarie Lezione n. 11 Reazioni enzimatiche Michaelis-Menten Dipendenza di k da T Antonino Polimeno 1 senza catalizzatore... con catalizzatore... Antonino Polimeno 2 Catalisi
Dettagli1/v
1. Nel seguente grafico sono descritti i risultati di cinetica enzimatica ottenuti in 3 esperimenti condotti in assenza di inibitori e in presenza di un inibitore a due diverse concentrazioni. a) Individuare
DettagliFonte diretta di Energia è l ATP.
Una cellula compie tre tipi di lavoro: -Lavoro meccanico: movimenti muscolari.. -Lavoro di trasporto: trasporto contro gradiente -Lavoro chimico: assemblaggio di polimeri da monomeri Fonte diretta di Energia
DettagliDEGRADAZIONE di polisaccaridi (glicogeno epatico, amido o glicogeno dalla dieta) Glucosio. GLUCONEOGENESI (sintesi da precursori non glucidici)
DEGRADAZIONE di polisaccaridi (glicogeno epatico, amido o glicogeno dalla dieta) Glucosio GLUCONEOGENESI (sintesi da precursori non glucidici) La gluconeogenesi utilizza il piruvato e altri composti a
DettagliLo scopo della biochimica è la comprensione della vita in termini molecolari.
Lo scopo della biochimica è la comprensione della vita in termini molecolari. Sebbene la biochimica venga spesso descritta come una scienza della vita e il suo sviluppo venga messo in relazione con la
DettagliBiosintesi degli aminoacidi
Biosintesi degli aminoacidi Per l uomo la fonte principale di gruppi NH 4 + sono gli AA contenuti nelle proteine della dieta Parte di NH 4 + che si genera dalla degradazione degli AA viene riciclata e
DettagliIl metabolismo cellulare
Il metabolismo cellulare L obesità è problema sanitario e sociale Tessuto adiposo bianco e bruno È tutta una questione di energia: Se si assumono più molecole energetiche di quelle che ci servono per costruire
DettagliMETABOLISMO CELLULARE
METABOLISMO CELLULARE Struttura dell ATP (Adenosintrifosfato) Adenina (base azotata), Ribosio (zucchero) e un gruppo fosforico ATP Il legame covalente tra i gruppi fosforici si spezza facilmente liberando
DettagliIoni metallici: Cu 2+, Fe 3+, Zn 2+ Coenzimi : NAD +, FAD + COSUBSTRATI GRUPPI PROSTETICI
ENZIMI Tutti gli enzimi sono proteine Elevata specificità e senza la formazione di sottoprodotti Non vengono modificati o consumati durante la reazione alla fine si ritrovano inalterati Agiscono in condizioni
DettagliChimica Biologica A.A Cinetica Enzimatica. Marco Nardini Dipartimento di Scienze Biomolecolari e Biotecnologie Università di Milano
Chimica Biologica A.A. 2010-2011 Cinetica Enzimatica Marco Nardini Dipartimento di Scienze Biomolecolari e Biotecnologie Università di Milano Macromolecole Biologiche Cinetica Chimica Termodinamica: fornisce
DettagliCapitolo 5 L energia e il trasporto
Capitolo 5 L energia e il trasporto La cellula e l energia 5.1 L energia è la capacità di produrre lavoro Tutti gli organismi hanno bisogno di energia per vivere. L energia è definita come la capacità
DettagliIl metabolismo: concetti di base
Corso di Laurea Magistrale in Ingegneria Biomedica Complementi di Chimica e Biochimica per le Tecnologie Biomediche Il metabolismo: concetti di base Caratteristiche generali Strategie Trofiche Il metabolismo:
DettagliENERGIA LIBERA DI GIBBS (G)
METABOLISMO: Descrive tutte le numerose reazioni con cui le molecole biologiche sono sintetizzate e degradate, e che permettono di ricavare, accumulare e utilizzare energia Ogni reazione metabolica comporta
DettagliCHIMICA BIOLOGICA. Seconda Università degli Studi di Napoli. DiSTABiF. Corso di Laurea in Scienze Biologiche. Insegnamento di. Anno Accademico
Seconda Università degli Studi di Napoli DiSTABiF Corso di Laurea in Scienze Biologiche Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Prof. Antimo Di Maro Anno Accademico 2016-17 Lezione 14 Ciclo di Krebs L ossidazione
DettagliEnzimi. 1. Definizione 2. Numero di Turn-over 3. Nomenclatura 4. Cofattori 5. Sito attivo
Enzimi 1. Definizione 2. Numero di Turn-over 3. Nomenclatura 4. Cofattori 5. Sito attivo 6. Specificità o Modello di Fischer (chiave-serratura) o Modello dell adattamento indotto 7. Cinetica enzimatica
DettagliIl ciclo degli acidi tricarbossilici o ciclo dell acido citrico
Il ciclo degli acidi tricarbossilici o ciclo dell acido citrico Dalla glicolisi alla fosforilazione ossidativa NAD + e NADP + Sono coinvolti nelle reazioni di trasferimento dell idruro H: -. Tutte le reazioni
DettagliL ossidazione completa del glucosio da parte dell O 2. può essere suddivisa in due semi-reazioni
L ossidazione completa del glucosio da parte dell O 2 C 6 H 12 O 6 + 6 O 2 6 CO 2 + 6 H 2 O può essere suddivisa in due semi-reazioni C 6 H 12 O 6 + 6 O 2 6 CO 2 + 24 H + + 24 e - (si ossidano gli atomi
DettagliEnergia di attivazione
1 ENZIMI Caratteristiche fondamentali della catalisi enzimatica e del meccanismo di azione degli enzimi Componenti strutturali e funzionali degli enzimi Nomenclatura e classificazione internazionale degli
DettagliHelena Curtis N. Sue Barnes
Helena Curtis N. Sue Barnes LA FOTOSINTESI INDICE Organismi autotrofi ed eterotrofi Confronto tra fotosintesi e respirazione Reazioni endoergoniche ed esoergoniche Reazioni accoppiate Fase luce-dipendente
DettagliCLASSIFICAZIONE ENZIMI
CLASSIFICAZIONE ENZIMI nome raccomandato nome sistematico reazione catalizzata Classe di enzima Reazione catalizzata 1. Ossidoreduttasi Ossido-riduzione 2. Transferasi Trasferimento di gruppi funzionali
DettagliEnergia di attivazione
Energia di attivazione La maggior parte delle reazioni chimiche avviene con un apporto iniziale di energia per poter prendere l avvio procedere alla giusta velocità. Questo vale per le reazioni esoergoniche
DettagliGli Enzimi. catalizzatori biologici rendono possibile da un punto di vista cinetico le reazioni chimiche
catalizzatori biologici rendono possibile da un punto di vista cinetico le reazioni chimiche Gli Enzimi Sono le proteine più importanti e più specializzate Presentano un elevato grado di specificità per
DettagliL ATTIVITA DELLA CELLULA
L ATTIVITA DELLA CELLULA nutrizione crescita eliminare i rifiuti mantenimento delle strutture movimento riproduzione comunicazione per svolgere tutte queste attività, le cellule hanno bisogno di ENERGIA
DettagliDESTINI METABOLICI DEL PIRUVATO
DETINI METABOLICI DEL PIRUVATO Glicolisi Piruvato Metabolismo aerobico: il piruvato entra nel mitocondrio Acetil-CoA Ciclo di Krebs Catena di trasporto degli elettroni Piruvato Complesso della Piruvato
DettagliChimica Fisica Biologica
Chimica Fisica Biologica Università degli Studi di Padova Variazione della concentrazione [1] La variazione nel tempo della composizione di un sistema oggetto della cinetica chimica Le concentrazione delle
DettagliIL METABOLISMO. Dal carbonio agli OGM Capitolo 2
IL METABOLISMO Dal carbonio agli OGM Capitolo 2 IL METABOLISMO L'insieme delle trasformazioni chimiche ed energetiche che si verificano nelle cellule di un organismo vivente e ne garantiscono la conservazione,
DettagliDepuratore Biologico anaerobica con produzione di metano (CH4) da decomposizione organica
Brevetti Depuratore Biologico anaerobica con produzione di metano (CH4) da decomposizione organica Depuratore Biologico anaerobica con produzione di metano (CH4) da decomposizione organica Committente:
DettagliTUTTI GLI ENZIMI POSSONO ESSERE ANALIZZATI IN MODO DA POTER QUANTIFICARE SIA LA VELOCITA DI REAZIONE CHE LA LORO EFFICIENZA ENZIMATICA
TUTTI GLI ENZIMI POSSONO ESSERE ANALIZZATI IN MODO DA POTER QUANTIFICARE SIA LA VELOCITA DI REAZIONE CHE LA LORO EFFICIENZA ENZIMATICA Lo studio della cinetica enzimatica inizia nel 1909 con ADRIAN BROWN
DettagliPIRIDOSSALE-FOSFATO (PLP)
PIRIDOSSALE-FOSFATO (PLP) Deriva dalla famiglia delle Vitamine B 6 (piridossale, piridossina) Il PLP è il gruppo prostetico di enzimi che catalizzano transamminazione, decarbossilazione, racemizzazione
DettagliIndice generale 1. Introduzione alla biochimica 2. Acqua, ph, acidi, basi, sali, tamponi
Indice generale 1. Introduzione alla biochimica 1 Unità di misura 1 Energia e calore 3 Struttura dell atomo 3 Tavola periodica degli elementi 4 Legami chimici 8 Legami covalenti 8 Legami non covalenti
Dettaglia. La Piruvato chinasi catalizza il trasferimento di un gruppo fosfato dal fosfoenolpiruvato all adenosina
apitolo 18 Risposte a Domande interne al capitolo 18.1 (p. 548) a. La Piruvato chinasi catalizza il trasferimento di un gruppo fosfato dal fosfoenolpiruvato all adenosina difosfato. b. L alanina transaminasi
DettagliGlycogen Synthesis Glicogeno sintesi UTP UDP + 2 P i glycogen (n) + glucose-1-p glycogen (n + 1) Glycogen Phosphorylase P i Glicogeno lisi
Glycogen Synthesis Glicogeno sintesi UTP UDP + 2 P i glycogen (n) + glucose-1-p glycogen (n + 1) Glycogen Phosphorylase P i Glicogeno lisi Se entrambe le vie fossero attive simultaneamente nella cellula
DettagliComplesso della piruvato deidrogenasi (1) Stechiometria della reazione finale
Ciclo di Krebs 1 Complesso della piruvato deidrogenasi (1) Stechiometria della reazione finale 2 Complesso della piruvato deidrogenasi (2) FAD Diidrolipoil deidrogenasi Piruvato decarbossilasi E 3 Diidrolipoil
DettagliPer la stessa reazione possono essere utilizzati catalizzatori diversi. es. HCOOH H 2 + CO 2 viene catalizzata da Ni, Cd, Pt, Cu.
CATALISI L'uso di un catalizzatore, sostanza capace di accelerare una reazione senza intervenire sulla T, è di enorme importanza in alcuni tipi di reazione. Ad esempio le proteine reagiscono velocemente
DettagliProf. Maria Nicola GADALETA
Prof. Maria Nicola GADALETA E-mail: m.n.gadaleta@biologia.uniba.it Facoltà di Scienze Biotecnologiche Corso di Laurea in Biotecnologie Sanitarie e Farmaceutiche Biochimica e Biotecnologie Biochimiche DISPENSA
DettagliFondamenti di Chimica Farmaceutica. Recettori come bersagli dei farmaci
Fondamenti di Chimica Farmaceutica Recettori come bersagli dei farmaci Recettori come bersaglio dei farmaci I farmaci che agiscono sui recettori: a somiglianza dei farmaci che agiscono sugli enzimi vanno
DettagliIntroduzione al metabolismo
Introduzione al metabolismo 1 2 Funzioni del metabolismo 1- Ottenere energia chimica 2- Convertire le molecole 3-Polimerizzare i precursori monomerici 4- Sintetizzare e degradare le biomolecole Il metabolismo
DettagliCome le cellule traggono energia dal cibo: produzione di ATP
Come le cellule traggono energia dal cibo: produzione di ATP L energia è contenuta nei legami chimici delle molecole nutritive; la cellula estrae questa energia e la conserva nell ATP: respirazione cellulare
DettagliI processi mediante i quali le molecole biologiche vengono scisse e risintetizzate formano una rete di reazioni enzimatiche, complessa e finemente
I processi mediante i quali le molecole biologiche vengono scisse e risintetizzate formano una rete di reazioni enzimatiche, complessa e finemente regolata, detta metabolismo dell organismo. Questa rete
DettagliFUNZIONI delle PROTEINE
FUNZIONI delle PROTEINE Ha le dimensioni del reciproco di una concentrazione (M -1 ) Ha le dimensioni di una concentrazione (M) La frazione dei siti occupati rispetto ai siti totali è definita come θ FRAZIONE
DettagliAttenzione: Lunedì 15 la lezione sarà dalle 14 alle 16 (al posto di L. Migliore)
Attenzione: Lunedì 15 la lezione sarà dalle 14 alle 16 (al posto di L. Migliore) La glicolisi non è l unica via catabolica in grado di produrre energia. Se il suo prodotto viene ulteriormente ossidato
DettagliNADH FADH 2 (trasportatori ridotti di elettroni) Catena respiratoria (trasferimento degli
NADH FADH 2 (trasportatori ridotti di elettroni) Fase 3 Trasferimento degli elettroni e fosforilazione ossidativa Catena respiratoria (trasferimento degli elettroni) Nicotinamide adenin dinucleotide (NAD
DettagliSe il sito attivo fosse perfettamente complementare al substrato la reazione non procederebbe. Substrato
Se il sito attivo fosse perfettamente complementare al substrato la reazione non procederebbe Substrato Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2014 6 11
DettagliGLICOLISI ADP ATP. Condizioni aerobiche. Condizioni anaerobiche ATP
GLICOLISI È la parte iniziale del processo di degradazione ossidativa dei carboidrati. Durante la loro ossidazione l energia immagazzinata nel loro scheletro carbonioso è utilizzata per produrre ATP e
DettagliB. Classificazione degli organismi 1. Autotrofi - si nutrono da soli a. ottengono il carbonio dalla CO 2 b. fonte di energia - fotosintetica: uso
Outline Classificazione degli organismi Energia e metabolismo Energia libera Composti ad alta energia Ossidazione, riduzione e trasferimento energetico Ruolo degli enzimi Introduzione A. La vita è organica
DettagliRegolazione ormonale del metabolismo energetico. Lezione del 11 marzo 2014
Regolazione ormonale del metabolismo energetico Lezione del 11 marzo 2014 Effetti fisiologici e metabolici dell adrenalina: preparazione all azione EFFETTO IMMEDIATO EFFETTO COMPLESSIVO Effetto fisiologico
DettagliENZIMI. Catalizzatori delle reazioni biologiche
ENZIMI Catalizzatori delle reazioni biologiche Le tre proprietà distintive degli enzimi sono A capacità catalitica B specificità C regolazione NOMENCLATURA Gli enzimi sono classificati in base alle reazioni
DettagliCap.16 GLICOLISI. Glucosio + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD + 2 Piruvato + 2 ATP + 2 H 2 O+ 2 NADH + 2H + 2 ADP + 2 Pi 2 ATP H 2 O 2 NAD + 2 NADH + 2H +
Cap.16 GLICOLISI Glucosio + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD + 2 Piruvato + 2 ATP + 2 H 2 O+ 2 NADH + 2H + 2 ADP + 2 Pi 2 ATP 2 + 2 H 2 O 2 NAD + 2 NADH + 2H + Via metabolica in 10 tappe (reazioni) La glicolisi può
Dettagli