Patologia del sistema nervoso centrale (e amiloidosi) Principali aspetti
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- Emanuele Lino Ferrari
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1 Patologia del sistema nervoso centrale (e amiloidosi) Principali aspetti
2 Cellule del sistema nervoso centrale Neuroni Variabili per struttura e dimensioni all interno del SNC, e anche in singole aree, le caratteristiche ultrastrutturali comuni includono microtubuli, neurofilamenti, Golgi, e RER; gli assoni hanno lunghezza variabile, da alcune centinaia di micron fino a 1 m. Glia: le cellule della glia hanno interazioni metaboliche e strutturali con i neuroni (processi dendritici e assonali), e svolgono un ruolo importante nella riparazione del danno, risposta infiammatoria, bilancio idrico, e nel metabolismo energetico. E distinta in: -Macroglia(astrociti, oligodendrociti, ependima) - Microglia In diverse aree del cervello sono state descritte popolazioni di cellule staminali.
3 Astrociti Macroglia Cellule a forma stellata, con processi indirizzati verso le sinapsi (funzioni metaboliche/elettriche), e i capillari (funzioni di barriera e di controllo del passaggio di molecole). Sono le principali cellule responsabili dei processi riparativi e cicatriziali del tessuto nervoso. Oligodendrociti I loro processi citoplasmatici avvolgono gli assoni e formano la mielina (analogamente alle cellule di Schwann del SNP). Sono le cellule danneggiate nelle malattie demielinizzanti acquisite (sclerosi multipla). Cellule ependimali Cellule di rivestimento del sistema ventricolare. Microglia Macrofagi residenti del SNC.
4 Patologia cellulare del sistema nervoso centrale Reazione dei neuroni al danno - Danno neuronale acuto: ipossia/ischemia, ed altri danni acuti determinano la morte dei neuroni coinvolti. - Danno neuronale subacuto e cronico (degenerazione): morte neuronale in corso di malattie croniche progressive, caratterizzate da gliosi reattiva. Reazione degli astrociti al danno - Gliosi: ipertrofia e iperplasia degli astrociti, è la manifestazione più comune di danno (di qualunque natura) al SNC.
5 Malattie demielinizzanti del SNC Patologie acquisite caratterizzate da danno della mielina con relativo risparmio dell assone, caratterizzate clinicamente per gli effetti sulla trasmissione dell impulso elettrico lungo l assone, e per il danno assonale secondario. SCLEROSI MULTIPLA Caratteri generali: Malattia demielinizzante autoimmunitaria, con deficit neurologici causati da alterazioni focali della sostanza bianca. La malattia evolve in forma recidivante-remittente, con deficit neurologici che durano per vari periodi di tempo seguiti da recupero graduale e parziale. La frequenza delle recidive tende a diminuire col tempo, ma c è un peggioramento neurologico costante nella maggior parte dei casi. Patogenesi: Le lesioni sono dovute a risposta immunitaria cellulare contro componenti della guaina mielinica. Cellule TCD4+ riconoscono autoag della mielina, e attivano macrofagi, che danneggiano la mielina. Sono presenti anche Ab con vari bersagli. Quadri clinici vari - Coinvolgimento del nervo ottico, e deficit visivo monolaterale (dolore oculare e offuscamento della vista) - Coinvolgimento del tronco, deficit dei nervi cranici, atassia (disturbo della deambulazione, con andatura oscillante), nistagmo; - Coinvolgimento del midollo: sindromi motorie e sensitive del tronco e degli arti, spasticità, deficit del controllo volontario della minzione.
6 Malattie degenerative Caratteri generali: Malattie della sostanza grigia, caratterizzate da perdita di neuroni e modificazioni secondarie della sostanza bianca. La perdita neuronale riguarda uno o più gruppi di neuroni, e le malattie insorgono in assenza di chiari eventi scatenanti. In alcuni casi, le malattie interessano prevalentemente la corteccia (Alzheimer); in altri sono interessate aree sottocorticali (tremore e discinesie). Patogenesi: formazione di aggregati proteici resistenti alla degradazione da parte del sistema ubiquitino-proteasomico. La causa dell aggregazione proteica è diversa, a seconda della malattia: - m. di Huntington (proteina mutata) - m. di Alzheimer (alterazione di un peptide che deriva da un precursore più grande) - m. di Parkinson sporadico (alterazione di una normale proteina)
7 Malattia di Alzheimer Più comune causa di demenza (perdita delle funzioni cognitive indipendente dallo stato di coscienza) dell anziano. Inizia con lievi alterazioni, e con disturbi dell umore e del comportamento, seguiti da disorientamento progressivo, perdita della memoria e afasia. In capo a 5-10 anni, grave disabilità con mutismo e immobilità. Patogenesi Legata alle proprietà del peptide Aβ, che si aggrega, resiste alla degradazione, attiva la risposta di astrociti e microglia, e può essere direttamente neurotossico. I peptidi Aβ derivano dalla processazione di PPA (proteina precursore dell amiloide), una proteina della superficie cellulare con funzione incerta. Dalla PPA internalizzata possono generarsi peptidi Aβ che si organizzano in fibrille di amiloide (così chiamata per le affinità tintoriali). Raggrinzimento della corteccia, particolarmente dell ippocampo, e dilatazione dei ventricoli.
8 Produzione dell amiloide nel morbo di Alzheimer. La proteina transmembrana precursore dell amiloide (APP) ha siti di taglio per tre diversi enzimi (α-, β- e γ- secretasi). Il dominio Aβ include una parte extracellulare e una parte transmembrana. Quando APP è tagliata da α-secretasi (B), il taglio successivo da parte di γ-secretasi non produce Aβ. Al contrario, il taglio di β-secretasi seguito da quello di γ-secretasi (C) produce Aβ, che aggrega in forma fibrillare.
9 Amiloidosi Grave condizione morbosa caratterizzata dalla presenza di una sostanza proteica anomala (amiloide) depositata fra le cellule in vari organi e tessuti, responsabile di diversi quadri clinici. L amiloide è una sostanza extracellulare eosinofila che accumulandosi progressivamente invade le cellule vicine e ne provoca l atrofia. Ci sono diverse varietà di amiloide (tre forme maggiori, e molte minori) che si formano con meccanismi patogenetici diversi, per cui l amiloidosi non è una singola malattia con localizzazioni diverse, ma diverse malattie che hanno in comune il deposito di proteine di aspetto simile (ma di natura chimica diversa).
10 Natura fisica e chimica dell amiloide Natura fisica: fibrille non ramificate di lunghezza variabile e diametro ~ 10 nm e conformazione a β foglietti incrociati. Natura chimica: fibrille proteiche, 95%; Componente sierica P e altre glicoproteine, 5%. Le tre più frequenti forme di amiloide sono: (1) Amiloide AL (catena leggera di amiloide), contiene catene leggere di Ig o loro frammenti, prodotta da PC in associazione a proliferazione monoclonale. (2) Amiloide AA (amiloide-associata), singola proteina non Ig di 76 aa, deriva da un precursore sierico sintetizzato dal fegato (SAA, serum-associated amyloid) che circola in associazione a lipoproteine. (3) Amiloide Aβ, riscontrata nelle lesioni cerebrali dell Alzheimer (deriva da una glicoproteina transmembrana) Altre proteine che è possibile trovare nei depositi di amiloide * Transtiretina (TRR), proteina plasmatica che lega e trasporta tiroxina e retinolo; la forma riscontrata nell amiloide ha mutazioni. * β-microglobulina, normale proteina plasmatica, e componente MHC classe I; riscontrata nell amiloidosi di Px in dialisi a lungo termine.
11 Classificazione dell amiloidosi (combinata biochimico-clinica) 1. Amiloidosi sistemica (coinvolge diversi organi e apparati) 1.1. Amiloidosi primaria (associata a specifiche malattie di cellule immunitarie) Amiloidosi AL, appare nel 10% di Px con mieloma multiplo; nei casi restanti si riscontra un lieve aumento delle PC midollari Amiloidosi secondaria (complicazione di una patologia cronica, infiammatoria o degenerativa) Amiloidosi AA, secondaria a patologie infiammatorie (artrite reumatoide, m. di Crohn, tubercolosi). 2. Amiloidosi localizzata 2.1. amiloidosi endocrina (tumori della tiroide, pancreas, surrene) 2.2. amiloidosi senile (principalmente a localizzazione cardiaca)
12 Meccanismi patogenetici dell amiloidosi L amiloidosi consiste in un anomalo assemblaggio di proteine, depositate in forma fibrillare negli spazi extracellulari. Ci sono due principali categorie di proteine che si assemblano in sostanza amiloide: 1) Proteine normali, capaci intrinsecamente di assemblarsi in fibrille, prodotte in eccesso. 2) Proteine mutate, strutturalmente inclini ad aggregarsi. Normalmente le proteine che presentano anomalie di assemblaggio sono degradate dal sistema proteasomico (all interno delle cellule), e dai macrofagi (all esterno delle cellule). Apparentemente, nell amiloidosi, i meccanismi di controllo non funzionano in modo adeguato.
13 Possibile patogenesi delle principali forme di amiloide
14 Caratteristiche patologiche In generale, gli organi coinvolti si presentano aumentati di volume e più consistenti. Rene: depositi glomerulari, interstiziali, e vascolari; col tempo, tutto il lume glomerulare è coinvolto (clinica: proteinuria e sindrome nefrosica). Milza: depositi follicolari, oppure sinusoidale. Fegato: spazio di Disse, poi sinusoidi e cellule di Kupffer. Cuore: focolai intramiocardici e subendocardici (clinica: disturbi della conduzione).
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