ARPAT Agenzia regionale per la protezione ambientale della Toscana

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1 ARPAT Agenzia regionale per la protezione ambientale della Toscana Dipartimento Provinciale di Livorno 114, Via Giovanni Marradi LIVORNO Tel. 0586/ Fax 0586/ f.righini@arpat.toscana.it

2 Proteine Sono etero polimeri lineari costituiti da 20 tipi di aminoacidi legati l uno all altro con legame peptidico. Un numero così elevato di monomeri diversi da luogo a numerosissime macromolecole proteiche dell ordine di Il PM varia da 5x10 3 a oltre 10 6 u.m.a. catene più corte sono denominate peptidi: oligopeptidi con n. a.a. 10 e polipeptidi con n. a.a. di Rappresentano oltre il 50% dei componenti organici e circa il 14-18% (a seconda dell'età) del peso corporeo totale. Esplicano numerosissime funzioni quali: modulano l espressione dei geni, regolano il metabolismo, sono trasportatori di molecole, intervengono nella coagulazione sanguigna, costituiscono gli anticorpi, danno luogo a strutture contrattili, intervengono nella trasmissione nervosa, danno origine a strutture di sostegno, sono costituenti delle forme di deposito di nutrienti per l embrione.

3 Proteine alimentari Le proteine alimentari fanno parte di tutte le categorie funzionali sopra descritte ma sono particolarmente importanti quelle del tessuto muscolare della carne e del pesce che sono costituite per circa il 40 % da actina e miosina e quelle di deposito come quelle dell uovo, del latte e dei cereali. Gli zuccheri, gli oli e, in genere, le bevande analcoliche ne sono privi. Alcune proteine costituiscono: fattori antinutrizionali: lecitine contenute nei legumi ed inattivate dalla cottura. Inibitori di enzimi quali l ovomucoide ( nell albume) e l amilasi nella cariosside del frumento. Allergeni: contenuti nel latte, nell uovo, nei crostacei e molluschi, nelle noci e nelle arachidi, ecc.. tossine: prodotte da microorganismi contaminati o contenute in piante ed animali ( micotossine, botulino, ricina ed altre)

4 Amminoacidi Nelle proteine sono presenti solamente L-amminoacidi

5 Struttura α - amminoacidi Trptofano

6 Formuule di struttura degli amminoacidi

7 α-amminoacidi Forma prevalente a ph acido Forma prevalente a ph neutro Forma prevalente a ph basico

8 Tavola degli amminoacidi (da

9 α- L-ammino acidi Essenziali P.M. non Essenziali P.M. ISOLEUCINA- Ile ARGININA Arg LEUCINA Leu CISTEINA Cys LISINA Lys ISTIDINA Hys METIONINA Met TIROSINA Tyr FENILALANINA Phe ALANINA Ala TREONINA Thr A. ASPARTICO Asp TRIPTOFANO Trp A. GLUTAMMico Glu VALINA Val GLICINA Gly PROLINA Pro SERINA IDROSSIPROLINA

10 Struttura delle Proteine Ogni proteina ha una specifica sequenza di a.a. legati fra loro con legame peptidico: questa è la carta d identità; questa è definita struttura primaria ed è determinata geneticamente. xray.bmc.uu.se virtuallaboratory.colorado.edu Ponti a disolfuro La struttura secondaria è data dalle conformazioni spaziali periodiche e regolari che la catena polipeptidica può assumere. Le principali sono l α elica, lamina β, oppure privi di struttura a gomitolo ( random coil). Le proteine di sostegno sono semplici e si fermano alla struttura secondaria un esempio è la cheratina dei capelli e delle unghie: è costituita da una triplice α -elica stabilizzata da ponti a disolfuro che si formano tra residui di cisteina della stessa catena ma lontani.

11 Struttura delle Proteine Strutture secondarie

12 Struttura delle proteine (ncbi.nlm.nih.gov)

13 Struttura delle proteine La struttura terziaria è un ulteriore struttura di organizzazione spaziale tridimensionale delle proteine. Riguarda le proteine globulari, le più importanti e specializzate: enzimi, ormoni, recettori ecc La struttura è stabilizzata da vari tipi di legami/interazioni: covalenti come i ponti a disolfuro, ionici fra gruppi con carica opposta, a idrogeno nella stessa catena e fra catene diverse, interazioni idrofobiche. www-3.unipv.it

14 Classificazione proteine: sulla base della/e.. Funzione: trasporto, deposito, struttura, enzimi, ormoni ecc.. Forma: fibrose con funzioni meccaniche: cheratina, collagene, elastina, miosina, actina, ecc. Origine animale. Globulari: più complesse, le rimanenti. Composizione chimica: semplici: per idrolisi originano solamente a.a.. Composizione elementare in %: C 50, O 23, N 16, H 7, S max 3. Coniugate: contengono catene polipeptidiche e gruppi prostetici non proteici come nell emoglobina Proprietà chimico-fisiche ( quelle di seguito sono tutte globulari): protammine o istoni: basiche perché contengono a.a. con basi amminiche, sono solubili in acqua, non coagulano con il calore, entrano nella composizione degli ac.nucleici e si ritrovano nei cromosoni. Albumine: coagulano per riscaldamento e sono solubili in acqua. Globuline coagulano per riscaldamento, solubili a ph neutro in soluzioni diluite di sali. Prolammine: sono solubili in al. etilico al 75%.( gliadina del frumento). Gluteline: sono solubili in acidi e basi ma non in alcool ( glutenina del frumento). Scleroproteine: fibrose, insolubili in acqua, alcali ed acidi e in soluzioni saline. Il collagene a freddo diventa gel (come la gelatina del brodo).

15 Nucleoproteine La parte proteica e costituita da protammine e istoni, la parte prostetica sono gli acidi nucleici. Questi sono costituiti da nucleotidi composti da: una base azotata, un pentoso ( ribosio o desossi ribosio), ac. Fosforico). Basi puriniche : adenina e guanina. Basi pirimidiniche: citosina, uracile, timina. Le xantine metilate: caffeina, teofillina, teobromina sono stimolanti contenuti nelle bevande nervine( tè, caffè, cioccolato)

16 Interesse nutrizionale delle nucleoproteine Queste basi azotate subiscono un metabolismo che trasforma le purine in ac. urico e le pirimidine in ammoniaca ed acqua. Infatti, adenina e guanina per deammininazione si trasformano in xantine e poi in acido urico. Gli alimenti ricchi di purine non devono entrare, quindi, nella dieta dell iperucemico

17 Indici nutrizionali proteici La qualità delle proteine alimentari dipende dalla loro composizione in amminoacidi e dall'efficienza con cui vengono digerite. Sono stati prodotti diversi indici che valutano queste grandezze: % P = contenuto proteico percentuale: indica il contenuto percentuale di proteine Valore biologico (VB): indica la quantità di azoto rattenuto dall'organismo per l'accrescimento e/o il mantenimento. I = N introdotto con la dieta F = N fecale F 0 = N fecale a dieta senza proteine U = N nelle urine U 0 = N nelle urine a dieta senza proteine VB = N trattenuto / N assorbito x 100 N trattenuto = I - (F - F 0 ) - (U - U 0 ) N assorbito = I - (F - F 0 )

18 Indici nutrizionali proteici Coefficiente di utilizzazione digestiva (C.U.D.) C.U.D. = (N assorbito / N introdotto con la dieta) x 100 Indica l'efficienza con la quale viene digerita la proteina in questione, il valore massimo è 100. Utilizzazione proteica netta (N.P.U.) N.P.U. = N trattenuto dall'organismo / N introdotto con la dieta Questo indice tiene conto sia dell'efficienza digestiva che del profilo in amminoacidi Indice chimico IC = mg di aa limitante per gr di proteina in esame / mg dello stesso aa di proteina standard La proteina standard è data da una combinazione tipo di amminoacidi stabilita dalla FAO, che rappresenta una proteina umana. a.a. limitanti considerati: lisina, metionina, trptofano, treonina.

19 Indici nutrizionali di alcuni alimenti (FAO /OMS) ALIMENTO % P VB CUD NPU IC Latte di mucca Uovo Carne di vitello Pesce Frumento Seme di soia

20 Fabbisogni proteici (FAO /OMS) L apporto proteico ottimale ( adulto sano) è intorno a 0,75 g/kg di p.c. (45 g per una femmina adulta sana di 60 kg di p.c. e 56 g per un maschio adulto sano di 75 kg di p.c.). I fabbisogni aumentano nella crescita, allattamento, stati patologici e convalescenza. In una persona sana circa il 13 % delle calorie deriva da proteine. In Italia considerate le abitudini alimentari, il valore consigliato si attesta intorno al 10% pari ad 1g/proteine/kg/die tenendo conto che l NPU della nostra dieta è pari a circa 70. L organismo non può immagazzinare le proteine per cui gli aminoacidi in eccesso sono trasformati in glucosio o sono avviate al catabolismo ossidativo. Se la dieta è invece in difetto di calorie gli a.a. sono utilizzati in tutto o in parte per produrre energia.

21 Amminoacidi essenziali (FAO /OMS) L organismo per poter sintetizzare tutte le proteine necessita di tutti i 20 amminoacidi. La carenza di un amminoacido ( a.a. limitante) non permette questa sintesi. In questo caso gli amminoacidi presenti non sono utilizzati e sono degradati. Gli a.a. essenziali sono valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e istidina. Il fabbisogno di a.a. essenziali è massimo durante i primi mesi di vita e diminuisce con l età perché gli organismi adulti sono più efficienti nel riciclare gli a.a. essenziali in presenza di una diminuzione dell apporto proteico. Il rapporto E /T si abbassa con l età. E = a.a. essenziali T = a.a. totali

22 Tabella bisogni in AAE per tutti i gruppi di età ( fonte SINU) Confronto dei pattern di riferimento in aminoacidi dei bambini e degli adulti con la composizione in aminoacidi di proteine di qualità diversa. Pattern di riferimento in (in mg di aminoacidi/g di proteine) Composizione di proteine alimentari (in mg di aminoacidi/g di proteine) Bambini pre-scolari Adulti Uovo Latte di mucca Carne Frumento Istidina Isoleucina Leucina Lisina Met. + Cist Fen.- ala.+tir Treonina Triptofano Valina

23 Valore proteico degli alimenti Le carni e i latticini forniscono proteine di alta qualità simili a quello del corpo umano, forniscono tutti gli aminoacidi essenziali nelle giuste proporzioni e per questo sono definite proteine ad alto valore biologico. I cereali e legumi forniscono notevoli quantità di proteine di discreto valore biologico ma sono meno disponibili di quelle precedenti. Contengono quantità troppo basse di a.a. essenziali quali lisina, triptofano, treonina ( cereali) e metionina (legumi) La frutta e gli ortaggi sono deficitari di proteine e di a.a. essenziali e non possono coprire il fabbisogno proteico nella dieta. I vegetali devono, quindi, essere abbinati tra loro o a latticini per fornire un apporto proteico di buona qualità. Il concetto della complementarità delle proteine al fine di un apporto ottimale in aminoacidi essenziali è antico quanto l uomo e si manifesta nella cucina di tutti i paesi. In Italia pasta e fagioli o pasta e ceci sono fra gli abbinamenti più antichi e più riusciti dal punto di vista nutrizionale