Le strutture extracellulari consistono principalmente di macromolecole secrete dalla cellula stessa. La natura chimica di queste molecole differisce
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1 Le strutture extracellulari consistono principalmente di macromolecole secrete dalla cellula stessa. La natura chimica di queste molecole differisce tra i vari organismi, ma le strutture extracellulari negli organismi eucarioti hanno caratteristiche comuni: consistono di lunghe molecole fibrose flessibili immerse in una matrice idratata amorfa di glicoproteine e polisaccaridi ramificati.
2 La matrice extracellulare delle cellule animali assume una varietà di forme differenti e gioca un ruolo importante in diversi processi cellulari quali l adesione, la proliferazione, la motilità, e l organizzazione tridimensionale dei tessuti ed organi che si formano durante lo sviluppo embrionale.
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4 La MEC contribuisce a determinare la forma e le proprietà meccaniche dei tessuti e degli organi.
5 MEC delle cellule animali Proteine strutturali, collageni ed elastine Complessi di proteine e polisaccaridi, proteoglicani Proteine adesive, fibronectine e laminine
6 I collageni Fibre con elevata resistenza alla trazione (cute, osso, tendine, cartilagine) Rappresentano il 25-30% delle proteine totali degli organismi sono prodotti principalmente dai fibroblasti, ma anche dalle cellule m. lisce ed epiteliali Sono caratterizzati da un elevato contenuto di glicina e dalla presenza di aa rari, quali idrossilisina e idrossiprolina
7 Una fibra contiene circa 270 molecole di collagene
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10 La stabilità delle fibrille di collagene è rinforzata da ponti idrogeno che coinvolgono gli ossidrili dei residui di idrossiprolina e idrossilisina delle catene alfa. Questi ponti idrogeno formano legami crociati sia all interno che tra le singole molecole di collagene presenti in una fibrilla. La mancata idrossilazione delle catene di collagene ha una serie di conseguenze su struttura e funzione dei tessuti connettivi (es. scorbuto) Le fibrille sono ulteriormente rinforzate da legami covalenti crociati fra i residui di lisina e idrossilisina di molecole di collagene adiacenti, processo che continua per tutta la vita.
11 Nei vertebrati sono note 25 catene α differenti, ciascuna delle quali è codificata da un gene specifico e possiede una sequenza aa caratteristica. Queste catene α si associano in varie combinazioni generando 15 tipi differenti di molecole di collagene, la maggioranza delle quali si trova in tessuti specifici.
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13 Fra i vari componenti della MEC, le molecole di collagene costituiscono l intelaiatura insolubile che determina molte delle proprietà meccaniche della matrice. Infatti, le proprietà di un tessuto possono essere correlate con l organizzazione tridimensionale delle sue molecole di collagene (es., tendini, cornea). Stroma corneale
14 Collagene di tipo IV nella membrana basale
15 Anomalie nella formazione delle fibre di collagene possono portare a gravi patologie. mutazioni nel gene per collagene tipo I può produrre osteogenesis imperfecta mutazioni nel gene per collagene tipo II alterano le proprietà della cartilagine causando nanismo e deformità dello scheletro mutazioni nei geni per collagene tipo IV sono sate identificate in pazienti con la sindrome di Alport, una malattia renale ereditaria in cu la m. basale glomerulare è danneggiata
16 In alcuni organi, come il polmone, le arterie, la cute e l intestino sono presenti fibre elastiche che conferiscono elasticità e flessibilità.
17 Elastina: glicina prolina Tra residui di lisina
18 Durante l invecchiamento aumentano i legami crociati tra le molecole di collagene con un conseguente aumento della loro rigidità. Contemporaneamente in tessuti come la cute diminuiscono le molecole di elastina. Come conseguenza, le persone anziane hanno ossa ed articolazioni meno flessibili, e la loro cute si raggrinzisce e ritorna solo lentamente alla sua forma originale dopo essere stata deformata.
19 Le fibre di collagene e di elastina sono immerse in una matrice di proteoglicani.
20 N-acetilgalattosammina Glucuronato N-acetilglucosammina Galattosio N-acetilglucosammina Glucuronato
21 GAG costituiscono la porzione glucidica dei proteoglicani e sono anche definiti mucopolisaccaridi. Sono costituiti da unità disaccaridiche ripetute quali il condroitin solfato, il cheratan solfato e lo ialuronato. Le caratteristiche idrofile e di carica dei gruppi solfato e dei carbossili permettono il legame con l acqua e con i cationi conferendo, così, una forte idratazione alle molecole dei glicosamminoglicani che formano una matrice gelatinosa in cui sono immersi i collageni e le elastine.
22 Struttura dei proteoglicani nella cartilagine
23 I proteoglicani (mucoproteine) possono avere taglie molecolari molto differenti. In molti tessuti possono essere presenti come molecole singole. Nella cartilagine sono legati a lunghe molecole di ialuronato formando complessi molecolari.
24 Una importante funzione dei proteoglicani (mucoproteine) è quella di intrappolare acqua nell ambiente extracellulare. In effetti i proteoglicani fungono da spugne che assorbono quantità d acqua fino a 50 volte il loro peso. Ciò conferisce loro una marcata resistenza alla compressione
25 Lo ialuronato oltre a fungere da struttura portante nel complesso di proteoglicani della cartilagine, esiste come polimero libero di centinaia o anche migliaia di unità disaccaridiche ripetute. Le molecole di ialuronato hanno proprietà lubrificanti e sono abbondanti in quelle regioni dove è importante ridurre la frizione tra superfici, es. nelle articolazioni ossee
26 I proteoglicani e le proteine adesive ancorano le cellule alla matrice extracellulare.
27 Fibronectina RGD: arginina-glicinaaspartato
28 La fibronectina interviene: nel mantenimento della forma cellulare
29 La fibronectina interviene: nel movimento cellulare Cellule della cresta neurale di pollo
30 La fibronectina interviene: nella coagulazione (fibronectina plasmatica), in quanto possiede diversi domini che riconoscono la fibrina e può ancorare le piastrine alla fibrina durante la formazione del coagulo
31 Le laminine rappresentano la seconda importante famiglia di glicoproteine adesive. Al contrario della fibronectina che è presente nella maggior parte dei tessuti connettivi e nei fluidi corporei, le laminine sono presenti principalmente nelle lamine basali.
32 Epiteli Cell. Musc., adip., Schwann
33 Nonostante differenze funzionali e di composizione molecolare da tessuto a tessuto, tutte le forme di lamina basale contengono collagene di tipo IV, proteoglicani, laminine e entactina. Può essere presente anche fibronectina. Le molecole di entactina possiedono siti di legame sia per il collagene di tipo IV che per la laminina ed in tal modo rinforzano il legame tra queste molecole nella lamina basale.
34 Laminina Dalton Sito di legame per l entactina
35 La laminina, come la fibronectina, interviene nella migrazione, crescita e differenziamento cellulare Cellule germinali primordiali in un embrione di topo migrano verso le gonadi in via di sviluppo. In rosso la proteina laminina
36 La MEC può esibire proprietà dinamiche. I componenti della MEC sono soggetti continua degradazione e ricostruzione. Questi processi servono a rinnovare la matrice e ne permettono il rimodellamento durante lo sviluppo embrionale o in seguito a danno tissutale.
37 La degradazione dei materiali della MEC è compiuta principalmente da una famiglia di enzimi contenenti zinco, chiamati metalloproteinasi della matrice (MMP) che sono sia secreti nello spazio extracellulare, sia legati alla superficie esterna della membrana plasmatica. L eccessiva o inappropriata attività delle MMP è probabile causa di malattie, come l artrite, la sclerosi multipla, l aterosclerosi, il deterioramento dei denti e la progressione tumorale.
38 Le integrine hanno il ruolo di integrare meccanicamente e funzionalmente la MEC con il citoscheletro. Le integrine sono importanti recettori, tramite i quali proteine della matrice, quali i collageni, le fibronectine e le laminine, possono legarsi alle cellule controllandone l organizzazione e la funzione.
39 Integrina
40 La presenza di diverse subunità α (18) e β (8) porta alla formazione di un numero elevato di eterodimeri di integrine che differiscono nella capacità di legame con le proteine della matrice e che sono espressi su diversi tipi cellulari. Topi knockout per α8 mostrano difetti al rene Topi knockout per α4 mostrano difetti al cuore Topi knockout per α5 mostrano difetti vascolari
41 INTERAZIONI DELLE CELLULE CON SUBSTRATI EXTRACELLULARI Integrine: Adesioni focali ed Emidesmosomi
42 desioni Focali Fibroblasti
43 actina (verde) Integrina (rosso)
44 Segnale Esterno-interno Adesione focale Segnalazione intracellulare (sopravvivenza e crescita)
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46 Le cellule normali possono crescere e dividersi solo se coltivate su un substrato solido: le integrine così sono capaci di trasmettere segnali salva-vita all interno della cellula. La maggior parte delle cellule tumorali è capace di crescere in sospensione in terreno di coltura liquido: la loro sopravvivenza non dipende più dal legame con le integrine.
47 Emidesmosomi Importanza degli emidesmosomi Pemfigoide bolloso (malattia autoimmune) Epidermolisi bollosa (malattia ereditaria)
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