BIOMOLECOLE (PROTEINE)

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Renzo Galli
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1 BIOMOLECOLE (PROTEINE)

2 Proteine: funzioni Strutturale (muscoli, scheletro, legamenti ) Contrattile (actina e miosina) Di riserva (ovoalbumina) Di difesa (anticorpi) Di trasporto (emoglobina, di membrana) Enzimatica Possono agire come messaggeri chimici (ormoni) Recettoriale Energetica

3 PROTEINE Polimeri di aminoacidi (catena polipeptidica) che si ripiegano in una specifica struttura tridimensionale. Aminoacidi: molecole organiche che presentano sia il gruppo aminico (-NH 2 ) che quello carbossilico (-COOH) o R: gruppo laterale differisce in ciascuno dei 20 aa 3

4 Amminoacidi Sono presenti in natura 20 amminoacidi che possono essere divisi in gruppi a seconda della carica e della polarità delle loro catene laterali: Catene laterali neutre apolari Catene laterali neutre polari Catene laterali cariche acide Catene laterali cariche basiche 4

5 Legame peptidico Gli amminoacidi si uniscono tra loro mediante reazione di condensazione, l H di un aa reagisce con l OH di un altro aa. Si forma un legame covalente tra il carbonio (C) del gruppo carbossilico di un aa e l azoto (N) del gruppo aminico dell aa adiacente 5

6 Livelli di struttura delle proteine Struttura primaria = sequenza amminoacidica lineare Struttura secondaria = si forma attraverso legami H - Spirali (α elica) - Pieghe (foglietti β) Struttura terziaria = forma complessa dovuta ai legami idrogeno e ponti disolfuro e interazioni tra I gruppi R. - globulare - fibrosa Struttuta quaternaria= unione di più catene polipeptidiche

8 Struttura primaria La sequenza amminoacidica della catena polipeptidica costituisce la struttura primaria di una proteina 8

9 Numero teorico di polipeptidi diversi: 20 n (20 numero di aa diversi, n lunghezza del polipeptide) 20 2 (400) dipeptidi diversi 20 3 (8000) tripeptidi diversi.. Lunghezza delle proteine negli eucarioti: minima 110 aa (insulina umana) media c.a. 360 aa massima aa (Titine) 9

La conformazione di una proteina ne determina la funzione.

10 Struttura tridimensionale La particolare sequenza amminoacidica di ogni proteina ne determina la struttura tridimensionale. La conformazione di una proteina ne determina la funzione. Qualsiasi cambiamento della sequenza aa (mutazione) può avere effetti drastici sulla sua funzione Ligando-recettore Substrato-enzima 10

11 Struttura secondaria Segmenti di catena polipeptidica avvolti o ripiegati in modo ripetitivo a formare strutture che contribuiscono alla forma complessiva della proteina. Queste configurazioni sono determinate dalla formazione di numerosi legami a idrogeno tra gli aminoacidi che costituiscono la struttura primaria. 11

12 Struttura secondaria α elica α-elica: è comune nelle proteine strutturali fibrose (cheratine) per quasi tutta la lunghezza del polipeptide. Legami H tra l ossigeno di un gruppo C=O e il gruppo N-H nel giro successivo dell elica. 12

Struttura secondaria foglietti β Foglietti β: due o più regioni di una singola catena polipeptidica tra loro parallele vengono a formare una struttura planare attraverso la formazione di legami

13 Struttura secondaria foglietti β Foglietti β: due o più regioni di una singola catena polipeptidica tra loro parallele vengono a formare una struttura planare attraverso la formazione di legami idrogeno polipeptidica tra loro parallele vengono a formare una struttura planare attraverso la formazione di legami idrogeno Legami H tra gruppi NH su un segmento della catena e i gruppi C=O sull altro segmento 13

La presenza di numerosissimi legami idrogeno

il legame H a livello molecolare sia da 100 a

14 La presenza di numerosissimi legami idrogeno nei foglietti beta della seta del ragno rende ogni fibra della seta più resistente di un filo d acciaio dello stesso peso (nonostante il legame H a livello molecolare sia da 100 a 1000 volte più debole del legame metallico) 14

formazione di ripiegamenti che portano alla formazione

15 Struttura terziaria Le interazioni tra i gruppi R delle catene laterali degli aminoacidi determinano la formazione di ripiegamenti che portano alla formazione di una struttura tridimensionale definita (struttura terziaria) 15

16 Struttura della cheratina cheratina è una proteina fibrosa. Nell'uomo è il principale costituente di capelli, peli e unghie, nei mammiferi di peli, artigli e zoccoli. È costituita da alfa eliche destrorse avvolte a due a due a formare dimero. A loro volta i dimeri si associano attraverso la formazione di ponti disolfuro a formare protofilamenti, poi filamenti 16

17 Ponte disolfuro E un legame covalente che stabilizza la struttura terziaria della proteina e che si origina per ossidazione di due gruppi SH, ciascuno appartenente a un amminoacido cisteina ginaper ossidazione di due gruppi SH, ciascuno appartenente a una cisteina H H ossidazione dimero dimero

arrotolati su supporto (stiramento delle fibre) Fase 3: trattamento con agenti ossidanti

18 Permanente B Fase 1: trattamento con agente Fase 1: trattamento con agente riducente (rottura dei ponti disolfuro) riducente (rottura dei ponti disolfuro) Fase 2: capelli arrotolati su supporto (stiramento delle fibre) Fase 3: trattamento con agenti ossidanti (si riformano i ponti disolfuro in posizione slittata che esercitano unatorsione delle fibre). 18

Struttura quaternaria Alcune proteine sono costituite dall aggregazione di più catene polipeptidiche (subunità) Alcune proteine sono costituite dall aggregazione di più catene L'emoglobina è una

19 Struttura quaternaria Alcune proteine sono costituite dall aggregazione di più catene polipeptidiche (subunità) Alcune proteine sono costituite dall aggregazione di più catene L'emoglobina è una proteina globulare costituita da quattro sub-unità. L emoglobina lega l'ossigeno durante il passaggio del sangue nei polmoni, e lo cede successivamente ai tessuti. L'emoglobina è necessaria, nonostante l'ossigeno si sciolga nell'acqua, perché la quantità normalmente solubilizzata sarebbe troppo bassa per le esigenze metaboliche di un animale di dimensioni superiori a 1 mm. 19

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