FONTI DI AMMINOACIDI: PROTEINE ASSUNTE CON GLI ALIMENTI PROTEINE ENDOGENE (TURNOVER) BIOSINTESI
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1 FONTI DI AMMINOACIDI: PROTEINE ASSUNTE CON GLI ALIMENTI PROTEINE ENDOGENE (TURNOVER) BIOSINTESI ZIMOGENI ATTIVATI NEL LUME INTESTINALE DURANTE LA DIGESTIONE DELLE PROTEINE ESOGENE Tripsina, chimotripsina, carbossipeptidasi A e B, amminopeptidasi, enteropeptidasi, elastasi
2 Carbossi-peptidasi B (agisce su AA basici) AA basici Chimotripsina Carbossipeptidasi A (agisce su AA neutri) PEPTIDASI Elastasi AA neutri Amminopeptidasi (rimuove gi AA N- terminali uno alla volta) NH 3 +
3 Le proteine sono continuamente sintetizzate e degradate in tutte le cellule (TURNOVER) Il ricambio delle proteine cellulari assicura rapide risposte alle variazioni delle condizioni ambientali e consente di recuperare e mettere in circolo amminoacidi liberi, i gruppi amminici e gli scheletri carboniosi degli amminoacidi Anche le proteine che hanno assunto una conformazione tridimensionale difettosa, con un ripiegamento scorretto sono indirizzate rapidamente verso la degradazione Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007
4 Nel metabolismo degli amminoacidi sono fondamentali le reazioni di TRANSAMMINAZIONE Consiste di 2 semireazioni: 1) α-chetoacido convertito nel corrispondente α-amminoacido 2) α-amminoacido convertito nel corrispondente α-chetoacido Scambio del gruppo NH 3 + Reazioni catalizzate dalle ammino-transferasi (o transamminasi) Coenzima che funge da scambiatore: PLP (piridossalfosfato)
5 TRANSAMMINAZIONI PIU COMUNI: piruvato alanina ossalacetato aspartato α-chetoglutarato glutammato :NH 3 il gruppo ammidico della catena laterale dell Asn proviene dalla Glutammina
6 Enz ˡ Lys l NH 2.. α La piridossamina-fosfato trasferirà il gruppo amminico su un secondo α-chetoacido che diventerà un α- amminoacido.. α-chetoacido +H H-N Lys-Enz H +
7 Gli aminoacidi sono precursori metabolici Substrati per la sintesi delle proteine. Vengono attivati mediante l attacco al trna e vanno a costituire una riserva di amminoacil-trna a disposizione dell apparato per la sintesi proteica. Precursori di purine e pirimidine, porfirine, coenzimi, fosfolipidi Precursori di ammine e molecole segnale con funzione regolativa Precursori di molecole carburante
8 Aminoacidi come precursori di ammine con funzione regolativa Dalla decarbossilazione di alcuni amminoacidi si ottengono importanti ammine biologiche Decarbossilazione dell ISTIDINA ISTIDINA DECARBOSSILASI (PLP-dipendente) CO 2 Mediatore dell infiammazione e delle reazioni allergiche Decarbossilazione del TRIPTOFANO Idrossilazione in C-5 Monoossigenasi CO 2 PLP SEROTONINA (neurotrasmettitore)
9 Metabolismo della FENILALANINA COO - H- H 3 + Idrossilazione in C-4 Monoossigenasi HO TIROSINA COO - H- H 3 + Vari altri derivati Idrossilazione in C-3 Monoossigenasi MELANINE DOPA CO 2 Decarbossilasi-PLP ADRENALINA transmetilazione NORADRENALINA Idrossilazione sul C-β (Ascorbatodipendente) DOPAMINA
10 Aminoacidi come precursori di molecole carburante Gli aminoacidi negli animali possono subire degradazione ossidativa in 3 condizioni: 1) con il turnover delle proteine cellulari 2) con una dieta ricca di proteine 3) durante il digiuno o nel diabete mellito
11 Gli amminoacidi che possono essere utilizzati per sintetizzare GLUCOSIO sono detti GLUCOGENICI Quelli che sono utilizzati per sintetizzare acetil-coa e corpi chetonici sono detti CHETOGENICI *(glucogenici) * chetogenici * * * *
12 Proteine cellulari RUOLO CENTRALE DEL FEGATO E DELLE TRANSAMMINASI EPATICHE NEL METABOLISMO DEGLI AMMINOACIDI Transamminazione Transamminazione Deamminazione ossidativa
13 Proteine cellulari Tessuti extraepatici NH 3, ATP TRANSAMMINASIONE Glutammato Disponibili per il metabolismo ossidativo. Trasformato in glutammina Nei mammiferi, quando è necessario eliminare l azoto in eccesso dall organismo, viene prodotta glutammina a partire dal glutammato. La Glutammina trasporta azoto nel sangue dai tessuti extraepatici al fegato. P i
14 La glutammina raggiunge il fegato, all interno dei mitocondri la GLUTAMMINASI elimina azoto dalla catena laterale della glutammina sottoforma di NH 4+. Una reazione simile coinvolge l asparagina mediante l ASPARAGINASI Glutamminasi (mitocondrioepatociti) Glutammina Escrezione dell azoto in eccesso Glutammato DEVE RILASCIARE IL GRUPPO ALFA-AMMINICO. Va incontro ad una DEAMMINAZIONE OSSIDATIVA.
15 La GLUTAMMATO DEIDROGENASI catalizza la Deamminazione ossidativa del glutammato in α-chetoglutarato e ammoniaca. H 2 Ṅ. Glutammato Glutammato Intermedio imminico α-chetoglutarato H 2 O NH 4 + Urea α-chetoglutarato Ciclo di KREBS
16 Ciclo alanina/glucosio: coinvolge fegato e muscolo Avviene quando viene meno la disponibilità di glicogeno, e di glucosio per le cellule muscolari. I miociti degradano le proprie proteine liberando amminoacidi ramificati che mettono a disposizione gruppi amminici e scheletri carboniosi. Deamminazione ossidativa gluconeogenesi glicolisi transamminazione Proteine muscolari α-chetoglutarato Ciclo dell urea
17 IL CICLO DELL UREA IL CICLO DELL UREA (o dell ORNITINA) avviene negli EPATOCITI, in parte dentro il mitocondrio, in parte nel citosol + 2ATP
18 1) Nel mitocondrio il bicarbonato reagisce con l ATP in una reazione catalizzata dalla CARBAMMILFOSFATO SINTETASI 1 Si forma carbossifosfato 2) L ammoniaca rimpiazza il gruppo fosfato e si forma carbammato Sono consumate due molecole di ATP 3) Il carbammato viene fosforilato per formare CARBAMMILFOSFATO
19 Nel mitocondrio il carbammilfosfato reagisce con l ornitina per formare citrullina in presenza di ORNITINA TRANSCARBAMMILASI La citrullina esce dal mitocondrio e nel citosol si combina con 1 ATP per formare l intermedio citrullil-amp. La reazione è catalizzata dall ARGININOSUCCINATO SINTETASI
20 Ossalacetato + glutammato Aspartato amminotransferasi aspartato + α-chetoglutarato La citrullina condensa con l aspartato a dare argininosuccinato D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2007
21 L ARGINATO SUCCINATO LIASI scinde l argininosuccinato e libera arginina e fumarato Arginina Fumarato
22 Si riforma ornitina che rientra nel mitocondrio dove può ricominciare un successivo ciclo Un atomo di azoto dell urea proviene dall ammoniaca incorporata nel carbammilfosfato, l altro atomo di azoto proviene dall aspartato. L atomo di carbonio proviene dal bicarbonato. L ARGINASI scinde per idrolisi il gruppo guanidio dell arginina rilasciando UREA Arginina
23 Il fumarato prodotto nel citosol può essere convertito in malato dalla FUMARASI CITOSOLICA Il malato può essere convertito in ossalacetato dalla MALATO DEIDROGENASI CITOSOLICA Nel citosol GLUCONEOGENESI Può rientrare direttamente nel mitocondrio dove verrà indirizzato al ciclo di KREBS: è ossidato a ossalacetato Ciclo dell UREA Transamminazione Fuoriesce dal mitocondrio. ASPARTATO
24 Si crea un ciclo associato al ciclo dell urea, in cui dal fumarato ottenuto attraverso il ciclo dell urea si rigenera l aspartato che serve per produrre argininosuccinato
FONTI DI AMMINOACIDI: PROTEINE ASSUNTE CON GLI ALIMENTI PROTEINE ENDOGENE (TURNOVER) BIOSINTESI
FONTI DI AMMINOACIDI: PROTEINE ASSUNTE CON GLI ALIMENTI PROTEINE ENDOGENE (TURNOVER) BIOSINTESI Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007 PROTEINE INGERITE CON GLI ALIMENTI
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