16/12/2011. Citosol Ribosomi Sintesi proteica Introduzione al Sistema di Endomembrane CITOSOL (1) CITOSOL (2) CITOSOL (3) Biotecnologie_2011

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1 Citosol Ribosomi Sintesi proteica Introduzione al Sistema di Endomembrane Biotecnologie_2011 CITOSOL (1) Tutta la porzione non strutturata che costituisce la parte liquida del citoplasma. In esso si trovano in soluzione tutte le molecole necessarie per il metabolismo cellulare. E una soluzione acquosa concentrata che occupa gli spazi tra gli organuli e il citoscheletro. Di fatto è un gel di base acquosa che contiene grandi quantità di molecole sia di grandi che di piccole dimensioni; nella maggio parte delle cellule è di solito il compartimento più voluminosos, in misura variabile da cellula a cellula. Nei procarioti è l unico compartimento intracellulare CITOSOL (2) CITOSOL (3) E nel citosol che si svolgono molte delle funzioni più importanti per il metabolismo cellulare, come le prime tappe della degradazione delle molecole nutrienti e la sintesi di molte delle macromolecole che costituiscono la cellula. Nonostante molte molecole del citosol si trovino in uno stato di soluzione vera e si spostino rapidamente da un posto all altro per diffusione libera, altre si trovano in forma rigorosamente ordinata. Queste strutture ordinate (ad es. i complessi multienzimatici) conferiscono al citosol una organizzazione interna che costituisce una zona preferenziale per la sintesi e decomposizione di macromolecole e che canalizza molte delle reazioni chimiche cellulari lungo vie metaboliche preferenziali, impedendo che i prodotti intermediari prendano vie alternative. 1

2 2

3 Decodificazione di una molecola di mrna Ogni aminoacido addizionato all estremità crescente della catena polipeptidica viene selezionato mediante appaiamento complementare di basi fra l anticodone nel trna a cui é legato e il codone successivo nella catena del mrna Ribosomi liberi, segue Si trovano in numero maggiore rispetto ai ribosomi legati in quelle cellule che trattengono la maggior parte delle proteine che fabbricano. Sono responsabili delle proteine che vanno in soluzione, o formano strutture citoplasmatiche di grandi dimensioni o elementi mobili (ad es. il citoscheletro), o vanno nel nucleo o nei mitocondri, cloroplastio perossisomi. 3

4 Ribosomi legati Si trovano legati all esterno del reticolo endoplasmatico (RE) costituendo il reticolo endoplasmatico ruvido/rugoso (RER). Sono presenti in numero maggiore a quello dei ribosmi liberi in quelle cellule che secernono le proteine sintetizzate (ad es. nelle cellule pancreatiche che producono enzimi digestivi). Altre localizzazioni dei ribosomi Si trovano inoltre nei mitocondri e nei cloroplasti delle cellule eucariotiche. Questi ribosomi hanno sempre minori dimensioni rispetto ai ribosomi citoplasmatici e sono paragonabili ai ribosomi dei procarioti sia in dimensioni che in sensibilità agli antibiotici. PANORAMICA DELLO SMISTAMENTO DELLE PROTEINE Nelle cellule eucariotiche superiori, lo smistamento iniziale delle proteine mediato dal reticolo endoplasmatico ha luogo ancora durante il processo della traduzione. Le proteine sintetizzate sui ribosomi liberi o rimangono nel citosol oppure sono trasportate al nucleo, mitocondri, cloroplasti o perossisomi. Viceversa, le proteine sintetizzate sui ribosomi legati alla membrana del RE sono traslocati verso l ER ancora nel corso della loro traduzione. Esse possono essere sia trattenute all interno del RE oppure trasportate all apparato del Golgi e da qui ai lisosomi, alla membrana plasmatica o all esterno della cellula mediante vescicole di secrezione. 4

5 Ribosomi liberi e legati alla membrana del reticolo endoplasmatico Eventi post-traduzionali Specifici segnali, contenuti nella sequenza amminoacidica delle proteine, le dirigono alle loro destinazioni cellulari finali Una riserva comune di ribosomi viene utilizzata per sintetizzare sia le proteine che rimangono nel citopolasma che quelle che sono trasportate verso il reticolo endoplasmatico (ER). Un segnale di indirizzamento su di una catena polipeptidica neo formata indirizza il ribosoma impegnato verso la membrana del ER. La molecola di mrna rimane permanentemente legata all ER come parte di un poliribosoma, mentre i ribosomi si muovono lungo di esso e vengono riciclati. Alla fine di ogni giro di sintesi proteica, le subunità ribosomali vengono rilasciate e raggiungono il pool comune nel citosol. Due modi per costruire un segnale di smistamento ( sorting ) in una proteina: In 1980 Blobel propose che le proteine di nuova sintesi siano indirizzate ( targeted ) verso e importate nei vari organelli all interno della cellula mediante sequenze segnale incorporate. I segnali sono corte sequenze di aminoacidi codificate dal gene che specifica la proteina. Esse possono essere localizzate in qualsiasi delle estremità (N terminale o C terminale) della proteina o da qualche parte al suo interno. Il segnale risiede in un singola e ristretta sequenza lineare di aminoacidi, detta peptide segnale che é esposta nella proteina ripiegata. I peptidi segnali spesso si trovano all estremità di una catena polipeptidica (come illustrato), ma possono anche trovarsi in un altra zona. Un patch segnale (pezza, toppa) si può formare mediante giustapposizione di amnoacidi di regioni che sono separate fisicamente prima che la proteina si ripieghi (come illustrato); in alternativa, patches separati sulla superficie della proteina ripiegata distanziati in modo fisso potrebbero formare il segnale. In qualsiasi caso, il segnale di trasporto dipende dalla conformazione tridimensionale della proteina, il che rende difficile localizzare il segnale con precisione. 5

6 MATURAZIONE DELLE PROTEINE E ALTRE MODIFICAZIONI POST TRADUZIONALI (1) Ripiegamento tridimensionale corretto (aiuto di chaperoni molecolari): struttura terziaria. Assemblaggio delle subunità peptidiche di proteine con struttura quaternaria Rimozione di aminoacidi: sequenze segnale di indirizzamento al reticolo endoplasmatico metionina iniziale sequenze presenti nei precursori di altre molecole (es. ormoni, molecole delle proteine della cascata di coagulazione del sangue o del complemento [sistema per marcare una cellula per la distruzione da parte del sistema immunitario], monomeri di proteine destinate alla polimerizzazione extracellulare [es. collageni, elastina]) MATURAZIONE DELLE PROTEINE E ALTRE MODIFICAZIONI POST TRADUZIONALI (2) Formazione di legami S S fra gruppi laterali di cisteine (richiesto ambiente ossidante) Aggiunta di carboidrati e successiva elaborazione (rimozione di residui e/o aggiunta di nuovi residui) Aggiunta di code lipidiche (acido grasso o gruppo farnesilico a proteine associate al fogletto citosolico della membrana plasmatica; coda di glicosil inositol fosfato [GPI] a proteine associate al versante extracellulare della membrana plasmatica). MATURAZIONE DELLE PROTEINE E ALTRE MODIFICAZIONI POST TRADUZIONALI (3) Modificazioni covalenti di aminoacidi: legame di un gruppo chimico ai gruppi carbossilici o aminici terminali o a gruppi reattivi nelle catene laterali dei residui interni. Es: fosforilazione/defosforilazione [mediata da chinasi e fosfatasi rispettivamente] di residui OH di tirosina, serina o treonina) acetilazione (ad es. degli istoni) metilazione (id., importante per il silenziamento dei geni) idrossilazione (importante per la formazione di ponti d idrogeno fra proteine; es. collageno). 6

7 Passi della creazione di una proteina funzionale. Come indicato, la traduzione di una sequenza di mrna in una sequenza di aminoacidi sul ribosoma non é la fine del processo di formazione di una proteina. Per essere utilizzata dalla cellula, la catena polipeptidica completa deve essere ripiegata correttamente nella sua conformazione tridimensionale, legare eventuali cofattori necessari, ed assemblarsi con le sue catene proteiche partner (se é una proteina con struttura quaternaria). Queste modificazioni sono rese possibili dalla formazione di legami non covalenti. Come indicato, molte proteine subiscono inoltre modificazioni covalenti su aminoacidi particolari. Nonostante le più frequenti di questi siano la glicosilazione delle proteine e la fosforilazione delle proteine, si conoscono più di 100 tipi diversi di modificazioni covalenti. Sistema di endomembrane SISTEMA DELLE ENDOMEMBRANE Il sistema delle endomembrane è un insieme di strutture membranose coinvolto nel trasporto all interno della cellula. I principali componenti del sistema delle endomembrane sono il reticolo endoplasmatico, l apparato di Golgi, vescicole, la membrana plasmatica e l involucro nucleare. I componenti del sistema di endomembrane si scambiano materiali sia mediante conttato diretto che mediante l uso di vescicole. Tutte i componenti del sistema di endomembrane sono fatti da singole membrane. 7

8 Funzione del sistema delle endomembrane Il sistema delle endomembrane è il sistema di trasporto della cellula. I materiali sono passati lungo la cellula e si muovono verso la membrana plasmatica da dove possono venire scaricati dalla cellula. Le vescicole si formano sia nel reticolo endoplasmatico che nell apparato di Golgi. I lisosomi sono prodotti a partire da vescicole che si distaccano dall apparato di Golgi. Alcune vescicole immagazzinano i prodotti per uso successivo. ype=figure&id=a1492 Trasporto vescicolare dal ER al Golgi Proteine e lipidi sono trasportate del ER al Golgi in vescicole di trasporto che gemmano dalla membrana del ER e si fondono per formare vescicole e tubuli nel compartimento intermedio ER Golgi (ER Golgi intermediate compartment; ERGIC). Le proteine che si trovano nel lume del ER sono sono inglobate dalle vescicole e rilasciate nel lume del Golgi. Le proteine di membrana mantengono lo stesso orientamento nel Golgi che avevano nel ER. RETICOLO ENDOPLASMATICO 8

9 Reticolo endoplasmatico (1) Il reticolo endoplasmatico fabbrica, processa e trasporta una gran varietà di composti biochimici che verranno utilizzati all interno e all esterno della cellula. Molte delle proteine che si trovano nel lume del reticolo sono lì soltanto di passaggio. Altre proteine, tuttavia, sono marcate per rimanere constantemente nel lume e sono note come proteine residenti del reticolo. Queste proteine speciali, necessarie perchè il RE svolga le sue funzioni specializzate, contengono un segnale di retenzione specializzato che consiste in una sequenza specifica di aminoacidi che permette alla proteina di venire trattenuta nell organello. Esempio: proteina chaperone BiP (chaperone immunoglobulinbinding protein), che identifica altre proteine che sono state sintetizzate o processate in modo inappropriato ed impedisce loro di venire spedite alle loro destinazioni finali. RETICOLO ENDOPLASMATICO (2) Gioca un ruolo fondamentale nella biosintesi dei lipidi e proteine La sua membrana é il sito di produzione di tutte le proteine transmembrana della maggior parte degli organelli cellulari, incluso: ER stesso apparato di Golgi lisosomi endosomi vescicole di secrezione membrana plasmatica La membrana dell ER é inoltre il sito di produzione della maggior parte dei lipidi per le membrane di tutti gli organelli, incluso: Mitocondri Perossisomi Cloroplasti Inoltre sono inizialmente inserite nella cavità (lume) del ER: tutte le proteine che verranno secrete verso l esteriore della cellula le proteine (solubili in acqua) destinate al lume dell ER, dell apparato di Golgi o dei lisosomi. 9

10 Indirizzamento co traduzionale delle proteine di secrezione verso il reticolo endoplasmatico (ER). La sequenza segnale dell ormone della crescita La maggior parte delle sequenze segnale contengono una sequenza di amminoacidi idrofobici preceduta da residui basici (ad es. Arginina) Indirizzamento co traduzionale delle proteine di secrezione verso il reticolo endoplasmatico (ER). Passo 1. Man mano che la sequenza segnale emerge dal ribosoma, essa viene riconosciuta e legata alla particella di riconosciment del segnale (SRP). Passo 2: La SRP scorta il complesso fino alla membrana del ER, dove esso si lega al recettore SRP. Passo 3: La SRP viene rilasciata, il ribosoma si lega ad un complesso di proteine Sec61 di traslocazione sulla membrana, e la sequenza segnale viene inserita in un canale di membrana. Passo 4: La traduzione riprende e la catena polipeptidica in crescita viene traslocata attraverso la membrana. Passo 5: La scissione delle sequenza segnale da parte di peptidasi del segnale rilascia il polipeptide nel lume dell ER. Piegamento delle proteine nel Reticolo Endoplasmatico (RE) La proteina chaperone BiP si lega alle catene polipeptidiche mentre attraversano la membrana del RE e facilita il piegamento della proteina e l assemblaggio all interno dell ER. 10

11 I PONTI S-S DELLE PROTEINE SONO FORMATI NEL RETICOLO ENDOPLASMATICO La formazione dei ponti disulfuro fra le catene laterali dei residui di cisteina è un importante aspetto del ripiegamento e assemblaggio delle proteine all interno del Reticolo Endoplasmatico. Questi legami non si formano nel citosol, che è caratterizzato da un ambiente riducente che mantiene i residui di cisteina nel loro stato ridotto ( SH). Tuttavia, all interno del ER, un ambiente ossidante promuove la formazione dei legami disulfuro (S S), e i legami disulfuro che si formano nel ER giocano ruoli molto importanti nella struttura di proteine di secrezione o della superficie cellulare. La formazione dei ponti disulfuro è facilitata dall enzima protein disulfide isomerase, che si trova nel lume dell ER. LEGAMI DISULFURO (FORMATI NEL LUME DEL RETICOLO ENDOPLASMATICO) Importanza per le Biotecnologie (1) La maggior parte delle proteine utilizzate a scopo terapeutico nell uomo e negli animali è costituita da proteine secretorie stabilizzate da legami disulfuro (S S). Utilizzando la tecnologia del DNA recombinante si possono sintetizzare proteine secretorie di mammifero in cellule bacteriche, ma generalmente queste proteine non sono secrete (anche quando la sequenza segnale batterica viene inserita al posto di quella normale). Queste tendono piuttosto ad accumularsi nel citosol del batterio, dove spesso si denaturano e precipitano a causa della mancata formazione di legami disulfuro. Per permettere il ripiegamento di queste proteine fatte produrre dai batteri sono necessari metodi chimici molto sofisticati e pertanto molto costosi. LEGAMI DISULFURO (FORMATI NEL LUME DEL RETICOLO ENDOPLASMATICO) Importanza per le Biotecnologie (2) Una volta appurato che la formazione di legami disulfuro avviene spontaneamente soltanto nel nel lume del RE (ambiente ossidante, mentre il citosol è un ambiente riducente) i biotecnologi si sono resi conto che le cellule batteriche non constituiscono un sistema appropriato per la sintesi di proteine che che sono normalmente stabilizzate tramite ponti disulfuro. Infatti, oggigiorno, si preferisce utilizzare le culture di cellule animali per la produzione su larga scala di proteine d importanza terapeutica, come ad es.: Anticorpi monoclonali Attivatore tissutale del plasminogeno (un fattore anticoagulante) Eritropoietina (ormone che stimola la formazione dei globuli rossi). Siti con bei schemi (o links a) sulla glicosilazione nell ER

12 1.jpg Funzioni del Reticolo Endoplasmatico Liscio Sintesi di ormoni steroidei nelle cellule endocrine delle gonadi e della corteccia surrenale. Detossificazione nel fegato di un gran numero di composti organici (ad es. barbiturici, etanolo) il cui uso cronico può condurre alla proliferazione del REL nelle cellule epatiche. La detossificazione è svolta da un sistema di enzimi che trasferiscono l ossigeno (ossigenasi), tra cui la famiglia del citocromo P450. Questi enzimi sono caratteristici per la mancanza di specificità del substrato, essendo capaci di ossidare migliaia di composti idrofobici differenti che convertono in derivati idrofilici, più facilmente escreti. Gli effetti non sono sempre positivi: Il composto relativamente inofensivo benzo[a]pirene (che si forma quando la carne è troppo arrostita alla griglia) è convertito in un potente carcinogeno dagli enzimi detossificanti del REL. I citocromi P450 metabolizzano molti farmaci da prescrizione e variazioni genetiche di questi enzimi fra gli esseri umani possono spiegare le differenze che si riscontrano da individuo a individuo nell efficacia e negli effetti collaterali di molti farmaci. Sequestro di ioni calcio nel citoplasma delle cellule. Il rilascio regolato di Ca 2+ dal REL di cellule muscolari scheletriche o cardiache (reticolo sarcoplasmatico delle cellule muscolari) attiva la contrazione. 12

13 citosol Membrana del RE Reticoli SINTESI DEI LIPIDI Lume del Reticolo Il reticolo sarcoplasmatico regola i livelli citosolici di Ca 2+ nel muscolo scheletrico. (a) Schema tridimensionale di una porzione di cellula muscolare (miofibra) composta da sei miofibrille. I tubuli trasversi (T), che sono introflessioni della membrana plasmatica, penetrano nelle miofibrille all altezza dei dischi Z dove vengono a contatto con le cisterne terminali del SR, formando triadi. Le cisterne terminali immagazzinano ioni Ca 2+ e sono interconnesse con la rete intrallazzata dei tubuli del SR che sovrastano la banda A. (b) Rilascio e recupero di ioni Ca 2+ dal SR: la depolarizzazione di una cellula muscolare (passo 1) induce il rilascio di ioni Ca 2+ immagazzinati nel SR mediante proteine di rilascio del Ca 2+ della membrana del SR (passo 2). In seguito, le Ca 2+ ATPasi della membrana del SR pompano ioni Ca 2+ dal citosol di nuovo verso il SR, ripristinando la concentrazione citosolica di Ca 2+ al suo valore di riposo entro circa 30 millisecondi (passo 3). 13

14 Reticolo Sarcoplasmatico, Mic Elett 14

Reticolo Endoplasmatico Liscio, REL

Reticolo Endoplasmatico Liscio, REL Reticolo Endoplasmatico Liscio Reticolo Endoplasmatico Liscio, REL E più tubulare del RER e forma un subcompartimento reticolare interconnesso del RE. E distribuito in un modo abbastanza omogeneo nel citoplasma.

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