L organizzazione sfalsata dà origine alla tipica striatura di una fibrilla vista al ME in colorazione negativa.
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- Ilaria Natali
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1 Le unità di tropocollageno si dispongono testa-coda su file parallele, sfalsandosi di circa 1/4 della loro lunghezza (60-70 nm). In ciascuna fila le unità sono separate da spazi di nm, che nell osso costituiscono i siti di nucleazione per la deposizione dell idrossiapatite. L organizzazione sfalsata dà origine alla tipica striatura di una fibrilla vista al ME in colorazione negativa. - le regioni addensate sono impermeabili al colorante ed appaiono chiare - le regioni che corrispondono agli spazi vuoti sono permeabili al colorante ed appaiono scure. 1
2 Ad assemblaggio avvenuto, una fibrilla di collagene è ancora labile. Grazie ad una reticolazione (o cross-linking) basata su legami crociati essa acquisisce stabilità. LEGAMI CROCIATI Si instaurano tra la regione N-terminale di una molecola di tropocollageno e quella C-terminale di una adiacente. Le fibrille acquisiscono così stabilità e si organizzano poi in fibre collagene. 2
3 L enzima implicato nella formazione dei legami crociati è la lisil ossidasi che contiene Cu 2+ e converte alcuni residui di Lys nell aldeide allisina (AlLys). L enzima ha un ruolo anche nella maturazione dell elastina I principali legami crociati sono: - base di Schiff tra AlLys e Lys - aldolico tra due residui di AlLys 3
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5 L'importanza dei legami crociati dovuti alla lisil ossidasi è dimostrata da studi su animali a cui: - non è fornito con la dieta il Cu 2+ o - è somministrato l'inibitore β-aminopropionitrile. Le conseguenze sono: malformazioni ossee, iperestensibilità della pelle, debolezza dei legamenti. Altri legami crociati 5
6 Il numero dei legami crociati aumenta con l età, rendendo le fibrille meno elastiche e quindi più fragili. Anche la formazione non enzimatica di ponti trasversali tramite molecole di glucosio (glicazione) contribuisce alla senescenza delle fibre collagene. (AGE = Advanced Glycation End Products) Al contrario delle altre proteine che hanno un turnover di minuti, ore o giorni, una molecola di collageno ha una vita media di anni. Proteasi specializzate nella degradazione del collageno, le collagenasi, sono sintetizzate e attivate in particolari condizioni. 6
7 Per esempio, le collagenasi vengono sintetizzate in gran quantità in caso di cicatrizzazione di ferite o di fratture ossee. I frammenti di collageno vengono poi captati dai macrofagi e in essi completamente degradati. COLLAGENOPATIE Data l ubiquitaria presenza del collageno e la sua importanza per i tessuti di sostegno, un difetto nella sua sintesi porta a patologie più o meno gravi, che possono consistere: - nella riduzione dei livelli di procollageno, che tuttavia sono normali - nella sintesi di catene di procollageno anomale. 7
8 In generale le mutazioni nella regione C-terminale hanno conseguenze più gravi di quelle nella regione N-terminale. Infatti, una mutazione nella zona C-terminale perturba la formazione della corretta struttura proteica fin dall inizio, mentre nel caso di mutazioni nella porzione N-terminale buona parte della superelica si può ancora costituire. 8
9 Osteogenesis imperfecta Comprende un gruppo eterogeneo di disordini del tessuto connettivo di varia gravità. La causa dell OI risiede in alcune mutazioni/delezioni dei geni di a1(i) o a2(i), che - impediscono completamente la sintesi delle catene oppure - portano alla formazione di catene anomale. Grande è l eterogeneità clinica dell OI: lieve decremento nella massa ossea deformità scheletriche e fragilità ossea con fratture spontanee anche in seguito a piccoli traumi (malattia delle ossa fragili o di vetro) morte nel periodo perinatale (immediatamente precedente e seguente la nascita) 9
10 Una mutazione puntiforme nel gene a1(i), che produce un codone per Cys anziché per Gly, può essere causa di una forma perinatale letale di OI. Altri sintomi tipici dell OI possono essere la sordità e il colore blu delle sclere. L assottigliamento delle sclere lascia trasparire la sottostante coroide 10
11 Si possono anche osservare alterazioni della dentizione Dentinogenesis imperfecta 11
12 30/10/
13 Il termine displasie scheletriche indica un gruppo geneticamente eterogeneo di disordini dello sviluppo osseo Collagenopatie di tipo II Acondroplasia 13
14 Collagenopatie di tipo II Mutazioni che colpiscono il gene che codifica per le catene α 1 (II) possono provocare varie patologie caratterizzate da deformità ossee e articolari L'acondroplasia (ACP) è una delle più comuni forme di nanismo (nanismo acondroplasico). L ACP, che colpisce circa 1/ nati vivi, è una malattia genetica caratterizzata da un mancato sviluppo armonico della cartilagine di accrescimento delle ossa lunghe degli arti 14
15 Acondroplasia È causata da alterazioni in un gene che si trova sul cromosoma 4 e codifica per il recettore del fattore di crescita dei fibroblasti di tipo 3 (FGFR3), che permette ai condrociti di rispondere allo stimolo proliferativo del FGF3. Il difetto genetico dell acondroplasia determina un ridotto accrescimento delle ossa lunghe, poiché la cartilagine si trasforma precocemente in osso. 15
16 Segni caratteristici dell ACP bassa statura con arti corti tronco lungo in modo sproporzionato facies caratteristica mani in una tipica configurazione a tridente. 16
17 Peter Dinklage 17
18 Sindrome di Ehlers Danlos (EDS) Gruppo eterogeneo di collagenopatie, in cui il difetto biochimico può verificarsi a vari livelli della sintesi o della maturazione di uno dei tipi di collageno. 18
19 Sono stati descritti almeno 10 diversi tipi di EDS, tutti contraddistinti da sintomi caratteristici: - fragilità ed eccessiva stirabilità della pelle - lassità di tendini e legamenti - iperestensibilità delle articolazioni - facilità alle lacerazioni ed alle contusioni EDS DI TIPO IX (sindrome della pelle floscia o cutis laxa) Il difetto biochimico è un deficit della lisil ossidasi 19
20 30/10/2015 EDS DI TIPO VII È determinata dalla carenza di procollageno peptidasi normale patologico 20
21 Il collageno è responsabile della resistenza meccanica del tessuti connettivi, mentre l elasticità tipica di alcuni tessuti (cute, polmoni e vasi) dipende dalle caratteristiche elastiche dell elastina. La sintesi dell elastina è in parte analoga a quella del collageno. 21
22 Rete di fibre di elastina L elastina presenta - regioni idrofobiche e flessibili ricche di Gly, Val e Pro che si alternano a - corti segmenti idrofilici ad -elica, ricchi di Ala e Lys. I legami tra le molecole si instaurano tra residui di AlLys, nell ambito dei moduli ad -elica. Anche per l elastina, è essenziale il ruolo della lisil ossidasi. 22
23 L elastina può essere stirata di parecchie volte rispetto alla sua lunghezza normale per ritornare poi alla sua conformazione originaria quando viene meno la forza di trazione. La lisil ossidasi è associata a due glicoproteine, la fibrillina-1 e -2, due proteine omologhe della ECM ricche in Cys che danno origine a numerosi ponti disolfuro, e formano delle microfibrille in cui l elastina viene depositata. 23
24 Le microfibrille vengono poi spostate alla periferia delle fibre elastiche in crescita e formano una guaina intorno ad esse. Mutazioni del gene che codifica la F1 determinano la sindrome di Marfan. Le persone affette dalla sindrome di Marfan hanno in genere un aspetto dinoccolato e longilineo con arti e mani lunghe e sottili (aracnodattilia). Sono colpiti specialmente il sistema scheletrico, gli occhi, il cuore, i vasi sanguigni, i polmoni. 24
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