- Φ e ψ Presenta 3,6 residui per spira -HB between C=O n residue n and NH n+4. - α-helix

Transcript

1 Structure

2 Basic elements

3 - Φ e ψ Presenta 3,6 residui per spira -HB between C=O n residue n and NH n+4. - α-helix

4 Β-sheet Red oxygen Blu nitrogen white hydrogen black Cα Violet lateral chain -at least two strands

5 antiparallel strands are very stable Antiparallel β sheet parallel β sheet

6 topology diagrams links between secondary structure elements aspartate carbamiltransferase flavodoxin plastocyanine

7 STRUCTURAL MOTIF Made by secondary structure elements Combination of di structural motifs form domains

8 4 frequent structural motifs helix-loop-helix β-hairpin greek key β-α-β

9 helix-loop-helix DNA binding Calcium binding protein (parvalbuina,calmodulina, troponinac)

10 EF hand -the loop between the two helices binds the calcium: consensus Sequence (orange aa involved in Ca binding ; green hydrophobic aa

11 troponine C -E4 EF hand motifs) -Asp (D9), Asn (N11) e Asp (D13), Glu (E20),. -

12 helix-loop-helix + DNA

13 β hairpin alone In a β sheet

14 Greek key -. Useful to link strands that are In the opposite side of a barrel

15 β-α-β -a simple way to link beta parallel strands. --the loop linking the carboxy terminal of the beta strand with the Amino terminal of the helix is oftn involved in the formation of the Active site

16 Motivo β-α-β The helix is always over the plane ( a )

17 DOMAINS alfa alfa-beta supercoiled helix 4 helix bundle globine TIM barrel alfa- beta open sheet horseshoe antiparallel beta Beta barrel greek key Up-and-down Jelly roll Parallel beta beta helix with 2 sheets beta helix with 3 sheets

18 Supercoiled helix 3.5 residue per coil

19 Electrostatic interactions a e and g are charged residues.

20 4 helix bundle -two pairs of antiparellel helices -

21 It is found in a single protein or in a dimeric protein

22 The globine folding 8 helices Connected by short loops To form an hydrophobic pocket

23 alfa-beta (

24 β-α-β 2 β-α-β motifs are connected in 2 different ways: a) alfa helices are on a single side of the plane formed by the beta sheet (TIM barrel and horseshoe); b) The helices are on both sides

25 TIM Barrel

26 The open alfa-beta sheet

27 Esempi di tipi diversi di strutture α/β aperta flavodossina e adenilato chinasi esochinasi e fosfoglicerato mutasi

28 The horseshoe Ribonuclease hinibitor, 17 β strands and 16 α helices. The conserved leucines

29 β barrel up and down Greek key jelly roll

30 greek key SOD 8 antiparallel β strands

31 Retinol binding protein up and down

32 neuraminidase tetramer each subunit 470 aa each monomer forms a barrel with 24 β Strands building 6 structural motifs each containing 4 strands

33 neuraminidase Tetramero Monomer () The basic motif: Topology of Each monomer

34 Structural and active region are well separated

35 L emoagglutinina si ripiega a formare un motivo strutturale a jelly roll Formata da 3 subunità, ognuna delle quali è ancorata alla membrana pericapsidica del virus dell influenza. Le teste globulari contengono i siti per i recettori che legano i residui di acido sialico presenti alla superficie delle cellule eucariotiche Singola subunità dell emoagglutinina del virus dell influenza

36 Il sito di legame per il recettore è formato dal dominio jelly roll La testa globulare di ogni subunità dell emoagglutinina ha una struttura a botte jelly roll distorta. Il sito di legame è localizzato all apice della subunità, all interno della struttura a botte jelly roll.

37 Domini ad eliche β parallele Scoperta nel 1993 in California Presente in molte proteasi batteriche extracellulari e nella proteina della coda del batteriofago P22 La catena polipeptidica risulta ripiegata a formare un ampio superavvolgimento ad elica formato da filamenti β separati da regioni loop I filamenti β si allineano a formare 2 o 3 foglietti β paralleli che racchiudono un core riempito dagli atomi delle catene laterali.

38 Eliche beta parallele a 2 foglietti Elica β a 2 foglietti dove sono mostrati 3 superavvolgimenti completi dell elica. - Ogni unità strutturale è costituita da 18 residui che formano una struttura β-loop-β. - Ogni regione loop contiene sei residui di sequenza Gly-Gly-X-Gly-X-Asp-H-U-X dove U è un aminoacido con catena ingombrante e idrofobica, spesso una leucina. - Ioni calcio sono legati ad entrambe le regioni loop, stabilizzandole.

39 Eliche beta parallele a 3 foglietti - 2 dei foglietti β sono paralleli l un l altro e perpendicolari al terzo. - Ogni giro dell elica contiene 3 brevi filamenti β ognuno di 3-5 residui collegati da 3 regioni loop. - Uno dei loop è sempre costiuito solo da 2 residui, mentre gli altri 2 sono più lunghi e variano in dimensioni. -Quindi l elica β comprende comprende 3 foglietti β paralleli grossolanamente disposti come le tre facce di un prisma

40 Struttura della pectato liasi C