La chimica della pelle 1
Gli amminoacidi Queste unità hanno la particolare caratteristica di contenere nella stessa molecola un gruppo acido (- COOH) ed uno basico (- NH 2 ), legati tra loro attraverso un atomo di carbonio. Hanno formula generale: HO R C CH O NH 2 La catena laterale R può contenere anche un altro gruppo acido o amminico, in questi casi l aminoacido acquista carattere polare. Gli aminoacidi più importanti presenti in natura sono circa duecento, ma quelli che costituiscono le proteine sono molti meno. Alcuni di questi sono detti aminoacidi fondamentali perché gli organismi umani ed animali non riescono a sintetizzarli e sono perciò costretti ad assumerli con l alimentazione. Gli aminoacidi più comuni presenti nelle proteine sono circa una ventina e differiscono tra loro per il gruppo funzionale R. 2
Gli amminoacidi Aminoacidi acidi OH Aminoacidi neutri CH 3 O O O CH 3 NH 2 Acido glutammico Aminoacidi basici NH 2 Valina NH 2 O NH NH NH 2 Arginina 3
I peptidi Sono quei composti in cui due o più aminoacidi sono legati assieme in una sequenza lineare, ed il gruppo carbossilico di ciascuno di essi è legato al gruppo amminico del seguente. In dipendenza del numero di aminoacidi legati, si può parlare di dipeptidi, tripeptidi e così via. Peptidi costituiti da numerosi aminoacidi sono chiamati polipeptidi. 4
Le proteine Molecole azotate ad alto peso molecolare, solubili o insolubili, che rappresentano i maggiori costituenti del protoplasma e dei tessuti animali. Sono composti da aminoacidi, uniti tra loro da legami peptidici in una o più catene polipeptidiche. A volte tali complessi sono legati ad un gruppo prostetico. Conformazione: struttura tridimensionale della proteina Proteine globulari: catena polipeptidica disposta in una struttura sferica Proteine fibrose: catene polipeptidiche disposte parallelamente lungo un unico asse, in modo da generare lunghe fibre o strati 5
Le proteine Struttura primaria: indica la sequenza degli aminoacidi nella catena. Struttura secondaria: si riferisce alla conformazione estesa o avvolta a spirale delle catene polipeptidiche, come sono soprattutto nelle proteine fibrose. Struttura terziaria: si riferisce alla maniera in cui è ripiegata o avvolta la catena polipeptidica per formare la struttura compatta, strettamente arrotolata, delle proteine globulari. Struttura quaternaria: denota la maniera in cui sono disposte o raggruppate nello spazio le singole catene polipeptidiche di una proteina formata da più catene. 6
Le proteine A seconda della conformazione spaziale che la proteina può assumere, esse si suddividono in fibrose o globulari: nelle proteine fibrose le singole catene polipeptidichethe, ciascuna delle quali è costituita da macromolecole, sono orientate lungo un asse preferenziale e sono legate attraverso legami trasversali (per lo più legami idrogeno). In questo modo la struttura acquista stabilità e perciò diventano insolubili in acqua. sono proteine fibrose il Collagene, l Elastina e la Cheratina. nelle proteine globulari, le molecole sono disposte in una forma rozzamente sferica, per l azione di deboli legami trasversali (elettrostatici o legami idrogeno) tra diverse parti della catena polipeptidica. La rottura di questi legami provoca una irreversibile modifica nella struttura proteica, con conseguente denaturazione della proteina, la quale perde gran parte delle sue proprietà biologiche, pur mantenendo inalterata la sequenza degli aminoacidi nella catena. L Albumina e la Globulina sono le proteine più importanti in questa categoria. 7
Le proteine Punto isoelettrico Punto o intervallo in una scala di ph al quale la concentrazione della parte anionica di un anfolita equivale alla parte cationica, il ph in cui l anfolita stesso non viene attratto in un campo magnetico. Il punto isoelettrico della maggior parte delle proteine si trova in un intervallo compreso tra 4 e 7. Il punto isoelettrico del cuoio conciato è diverso da quello della pelle grezza, ed a sua volta è differente da quello di una pelle in trippa. Esso infatti viene shiftato dalla concia al vegetale verso ph acidi, e verso l alcalinità dalla tradizionale concia cationica al cromo. Punto isoelettrico del collagene Fase di lavorazione ph Pelle grezza Pelle calcinata Pelle conciata al Cr 7,2 4,5 5,5 8
Il collagene Il Collagene costituisce senza dubbio la parte proteica principale della pelle. Si forma essenzialmente dalla polimerizzazione del protocollagene in composti più complessi, le microfibrille (di diametro circa 0,001µ). Queste molecole sono legate, grazie a particolari sostanze, in strutture sempre più organizzate: le fibrille (0,1µ), le fibre (5-10 µ) e fasci fibrosi (possono raggiungere anche i 100 µ). Il protocollagene è una catena di aminoacidi (lunga 2800Å e spessa 15Å) costituite da tre catene polipeptidiche, disposte a formare una spirale, e composte principalmente da glicina (ca. 30%), prolina (25%) ed idrossiprolina (25%). Le catene aminoacidiche del collagene hanno una struttura periodica che deriva dalla ripetizione di sequenze di tre aminoacidi, il primo dei quali è sempre la glicina, mentre gli altri due sono variabili (Gly-X-Y). Le tre catene polipeptiche che costituiscono il collagene sono disposte tridimensionalmente in una struttura elicoidale (helix coil). 9
Le cheratine Le cheratine sono diffuse in natura e costituiscono la parte principale di lana, capelli, unghie, corna, piume, scaglie ecc A seconda della loro struttura si dividono in: α-cheratine: contengono alte concentrazioni di un aminoacido solfonato, la cistina. Questo aminoacido è in grado di formare legami a ponte -S-S- tra catene proteiche, allungando la struttura, rendendola più dura e resistente. Una alta concentrazione di queste cheratine è presente infatti nelle unghie e negli zoccoli degli animali. Se il contenuto di cistina diminuisce, si ha una maggiore elasticità della catena proteica, come nel caso dei capelli o della lana. β-cheratine: non contengono cistina, e si trovano nelle fibre secrete dai ragni o dai bachi da seta. Hanno una struttura detta a libro aperto, diversa dalla struttura α-elica delle α- cheratine. Tutte le cheratine sono insolubili in acqua, nei normali solventi organici ed in soluzioni alcaline, possono però essere attaccate da agenti riducenti ed ossidanti. I primi trasformano il ponte disolfuro (-S-S-) in gruppi tiolici SH, i secondi originano gruppi SO 3. 10
Le globuline Sono una immensa classe di proteine comprendenti numerose molecole di interesse biologico quali gli enzimi, gli anticorpi ecc Sono assai diffusi in natura e spesso si trovano associate ad altre proteine globulari, le albumine. Entrambe hanno la caratteristica di essere solubili in acqua ed in soluzione salina. 11