Funzioni delle proteine

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Annunciata Renzi
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1 Funzioni delle proteine ENZIMI Proteine di trasporto Proteine di riserva Proteine contrattili o motili Proteine strutturali Proteine di difesa Proteine regolatrici

2 Proteine di trasporto Emoglobina Lipoproteine Proteine che legano sostanze (glucosio, aa) e le trasportano attraverso la membrana

3 Proteine di riserva Proteine del seme di mais e del riso Ovalbumina, principale proteina del bianco dell uovo Caseina, proteina del latte Ferritina, proteina presente in alcuni batteri, nelle piante e tessuti animali, che immagazzina Ferro

4 Proteine contrattili o motili Actina e Miosina Tubulina Dineina

5 Proteine strutturali Collageno: proteina fibrosa, componente dei tendini e della cartilagine Elastina: nei legamenti Cheratina: proteina insolubile, nelle unghie, capelli, piume Fibroina: componente delle fibre della seta, della ragnatela dei ragni Resilina: componente delle connessione delle ali di alcuni insetti

6 Proteina di difesa Immunoglobuline o anticorpi Fibrinogeno e trombina Veleni di serpenti, tossine batteriche e proteine tossiche delle piante

7 Proteine regolatrici Ormoni Proteine G

8 Caratteristiche molecolari delle proteine: Numero di catene polipeptidiche Numero di Amminoacidi Peso molecolare Composizione % in amminoacidi

9 Proteine Coniugate Proteine che oltre ad essere formate da aa, contengono altri gruppi chimici La parte non amminoacidica di queste proteine è detta GRUPPO PROSTETICO, importante per la funzione della proteina Esempio: Lipoproteine, Glicoproteine, Metalloproteine

10 Dalla struttura primaria di una proteina dipende la sua funzione

11 Proteine con somiglianze nella sequenza aa, vengono definite appartenenti alla stessa famiglia ( chinasi, fosfatasi) Proteine omologhe : sono proteine correlate evolutivamente e che svolgono la stessa funzione in specie differenti

12 Proteine omologhe Sono costituite da tratti di residui identici in tutte le specie ( residui invarianti ), e da residui variabili. Esempio: Citocromo c= proteina mitocondriale contenente ferro, che trasferisce elettroni nelle ossidazioni biologiche.

13 STRUTTURA PRIMARIA DELLE PROTEINE Sequenza lineare degli aa nella catene polipeptidica Gli aa sono legati da legami ammidici covalenti detti legami peptidici

14 Legame peptidico

19 Struttura secondaria alfa elica beta foglietto

22 Aa che destabilizzano l alfa elica Glycina Prolina Aa carichi Triptofano

23 Struttura secondaria: β foglietto con direzione antiparallela

28 Confronto struttura alfa e beta Strutture beta sono formate da due o più catene polipeptidiche o da segmenti di catene Struttura alfa da una sola catena Catene nella struttura beta sono completamente distese Nella struttura alfa la catena si avvolge ad elica Entrambe sono stabilizzate da legami a H Legami a idrogeno sono perpendicolari allo scheletro polipeptidico nella struttura beta e possono essere intra o intercatena Legami a idrogeno sono intracatene nell alfa elica

29 Ripiegamenti beta

37 Struttura secondaria non ripetitiva Il 50% delle proteine globulari sono costituite da alfa eliche e /o da strutture beta foglietto, la parte restante è costituita da anse e avvolgimenti casuali, cioè da avvolgimenti meno regolari.

38 Esempi

39 Strutture supersecondarie

48 STRUTTURA TERZIARIA Struttura tridimensionale delle proteine Struttura più stabile e quella a cui compete la minima energia Conformazione nativa

49 Forze stabilizzanti la struttura terziaria

51 Struttura quaternaria Proteine costituite da più catene polipeptidiche o subunità Dimeri, trimeri, tetrameri.multimeri.

52 Legami stabilizzanti la struttura 4 Legami non covalenti tra le subunità: Legami a H, Interazioni elettrostatiche Interazioni idrofobiche

53 Concetto di allosteria

54 TERMODINAMICA SUL RIPIEGAMENTO DELLE PROTEINE Struttura 1 : legame peptidico ( legame covalente) Strutture superiori dipendono da legami non covalenti e 3 anche covalenti. I legami non covalenti sono quelli che contribuiscono a formare la struttura più stabile di una proteina

55 Quale è la struttura più stabile Minima energia G minore di 0 G0= H-Τ S di una proteina H contribuiscono i legamia H, ionici e le foraze di van der Walls S contribuiscono le interazioni idrofobiche

56 Legami a H, ionici, interazioni idrofobiche Legami a H si stabiliscono nell ambito della struttura secondaria Si stabiliscono anche tra le catene R degli aa Legami ionici sulla superficie delle proteine Interazioni idrofobiche si trovano all interno delle proteine

57 L acqua tende a disporsi intorno ad una molecolare apolare in maniera ordinata Più molecole apolari interagiscono tra di loro e il grado di disordine dell acqua aumenta

58 Ripiegamento delle proteine L informazione sul corretto ripiegamento è già nella struttura 1 Ruolo degli chaperon molecolari

59 CHAPERON HSP 70 ( 70kDa)prodotte da E. coli in presenza di alte temperature. Si legano alla catena proteica in fase di sintesi evitando uno scorretto ripiegamento

60 Malattie legate ad uno scorretto Diabete 2 ripiegamento Morbo di Parkinson Alzheimer

61 Denaturazione CHAPERON di una proteina Perdita della conformazione nativa della proteina e quindi perdita della sua funzione biologica.

62 FATTORI FISICI E CHIMICI CHE INFLUENZANO LA DENATURAZIONE DI UNA PROTEINA Temperatura, variazioni di ph,e forza Solventi organici Agenti denaturanti- urea, ( 8-10 M), guanidina Agenti denaturanti- Dodecilsolfato di sodio Beta mercaptoetanolo e DTT

66 Conformazione delle proteine: FIBROSE GLOBULARI

67 Proteine fibrose Proteine fibrose: costituite in gran parte da un unico tipo di struttura secondaria, insolubili in acqua ( aa idrofobici), sono adatte a ruoli strutturali (determinano la resistenza, la forma e la protezione esterna delle cellule dei vertebrati). Esempi: α-cheratina :capelli, penne e unghie; fibroina della seta, collagene:.

68 α Cheratina Nei capelli a cheratina è una a elica. Avvolgimento di due catene in maniera sinistrorsa. Queste a loro volta formano i protofilamenti e protofibrille. 4 protofibrille ( 32 filamenti di α cheratina) formano un filamento intermedio.

69 Collagene Componente delle ossa e tessuto connettivo Organizzata in fibre molto resistenti ed insolubili

70 La fibra di Collagene è formato da una tripla elica Ogni catena possiede una sequenza ripetitiva di tre aa: X-Pro-Gly oppure X-Hyp-Gly Hyp: idrossiprolina X: qualsiasi aa

72 PROTEINE GLOBULARI SOLUBILI STRUTTURA 3 e 4 COMPLESSA ESEMPI: MIOGLOBINA ED EMOGLOBINA

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