AMINOACIDI - 1 AMINOACIDI - 2
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- Paolina Vigano
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1 AMINOAIDI - 1 Proteine (gr. pròtos = primo) 50-80% peso secco cellulare GENE POTEINA EFFETTO proteine calore idrolisi acida o alcalina α-aminoacidi proteasi Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard, normali): N N (a p 7) AMINOAIDI - lassificazione degli aminoacidi primari in base al gruppo : 1. Aminoacidi con gruppi non polari: N glicina (Gly) N alanina (Ala) N valina (Val)
2 AMINOAIDI - S N N N leucina (Leu) isoleucina (Ile) metionina (Met) AMINOAIDI - 4 N fenilalanina (Phe) N prolina (Pro) N triptofano (Trp) N
3 AMINOAIDI - 5. Aminoacidi con gruppi polari non carichi: O N serina (Ser) O N treonina (Thr) S N cisteina (ys) AMINOAIDI - 6 O N tirosina (Tyr) O N N asparagina (Asn) O N N glutamina (Gln)
4 AMINOAIDI - 7. Aminoacidi con gruppi carichi negativamente a p 7: N aspartato (Asp) N glutamato (Glu) AMINOAIDI Aminoacidi con gruppi carichi positivamente a p 7: N N N N N N lisina (Lys) N arginina (Arg) N N istidina (is)
5 AMINOAIDI - 9 AMINOAIDI - 10 O 1 O O N 1 O O 1 N O O L-gliceraldeide L-aminoacido L-aminoacido 1 O O O 1 O O N N 1 O O D-gliceraldeide D-aminoacido D-aminoacido
6 AMINOAIDI - 11 N N D-aminoacido L-aminoacido AMINOAIDI - 1 Gly = 0 isomeri ottici Thr, Ile = 4 isomeri ottici tutti gli altri aa = isomeri ottici
7 AMINOAIDI - 1 N N L-isoleucina D-isoleucina N N L-alloisoleucina D-alloisoleucina AMINOAIDI - 14 O N N O L-treonina D-treonina O N O N L-allotreonina D-allotreonina
8 AMINOAIDI - 15 Derivati di aminoacidi primari: S S N N cisteina (ys) cisteina (ys) O N idrossiprolina ossid. N O N 5-idrossilisina S N S cistina N N N 6-N-metillisina AMINOAIDI - 16
9 AMINOAIDI - 17 Aminoacidi non proteici: N β alanina N N O N N N ornitina N citrullina γ aminobutirrato AMINOAIDI - 18 In acqua (ione dipolare, anfione, zwitterione): Punto di fusione >00 omposti anfoteri. omportamento come acido: N N omportamento come base: N N N
10 AMINOAIDI - 19 pi = (pk 1 pk )/ = 5.97 AMINOAIDI - 0 pi = (pk 1 pk )/ =,
11 AMINOAIDI - 1 pi = (pk pk )/ = 7,59 pk1 α- pk α-n pk L-isom. rot. spec. % nelle proteine Ala A,5 9,87 1,8 7,8 Arg 1,8 8,99 1,48 1,5 5,1 Asn N,1 8,84 4, Asp D 1,99 9,90,90 5, ys 1,9 10,78 8, 1,9 Glu E,19 9,67 4,5 1 6, Gln Q,17 9,1 4, Gly G,4 9,60 7, is 1,8 9,17 6,0-8,5, Ile I, 9,76 1,4 5, Leu L, 9,74-10,4 9,1 Lys K,16 9,18 10,79 1,5 5,9 Met M,1 9,8, Phe F,16 9,18-4,5,9 Pro P,95 10,65-86, 5, Ser S,19 9,1-7,5 6,8 Thr T,09 9,10-8,5 5,9 Trp W,4 9,44 1,4 Tyr Y,0 9,11 10,1, Val V,9 9,74 6,6
12 PEPTIDI - 1 N ' O O N '' O O O N ' O N '' O O legame peptidico -N: 1,49 Å =N: 1,7 Å Legame peptidico: 1, Å -10 aa = oligopeptide aa = polipeptide > 50 aa = proteina Peptidi: - ormoni: glucagone, AT, ossitocina, bradichinina - antibiotici: gramicidina, valinomicina - veleni: amanitina - glutatione (GS) PEPTIDI - Seril-glicil-tirosil-alanil-leucina (Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu): O aa N-terminale aa -terminale O N N N N N O O O O O O
13 PEPTIDI - Glutatione ridotto (GS, γ-glutamil-cisteinil-glicina): N S N O O O N O PEPTIDI - 4
14 POTEINE - 1 enzimi proteine di deposito e nutrimento proteine di trasporto proteine contrattili proteine di difesa ormoni fattori di crescita proteine strutturali altro esocinasi, lipasi, tripsina, ribonucleasi ovoalbumina, caseina, ferritina, gliadina (grano), zeina (mais) emoglobina, mioglobina, transferrina, albumina (siero), ceruloplasmina, lipoproteine, transcortina, Na/-atpasi, citocromi actina, miosina, dineina immunoglobuline, complemento, fibrinogeno, trombina, veleni di serpente, tossine batteriche, ricina, gossipina (cotone) insulina, ormone della crescita (G), paratormone (PT), ormone adrenocorticotropo (AT) nerve growth factor (NGF) fibroblast growth factor (FGF), epidermal growth factor (EGF), insulina, trombina collagene, elastina, cheratina, fibroina, mucoproteine, proteine del capside virale monellina, proteine antigelo POTEINE - Pesi molecolari = daltons Aa/catena = Proteine oligomeriche = o più subunità (protomeri) proteina p.m. aa subunità insulina (bovina) mioglobina (cuore di cavallo) emoglobina (umana) albumina sierica (umana) ~ glutamato deidrogenasi (fegato bovino) ~ 8.00 ~ 40 piruvato deidrogenasi (rene bovino) ~
15 POTEINE - proteine semplici: solo aa proteine coniugate: aa gruppo prostetico oloproteina = apoproteina gruppo prostetico POTEINE - 4 struttura primaria struttura secondaria struttura terziaria struttura quaternaria sequenza di aa, scheletro covalente della catena polipeptidica disposizione regolare e ricorrente in una dimensione dello spazio della catena peptidica modo in cui la catena è ripiegata tridimensionalmente nello spazio modo in cui le catene di una proteina oligomerica sono disposte l una rispetto all altra
16 POTEINE - 5 ONFOMAZIONE = struttura secondaria struttura terziaria struttura quaternaria ombinazioni possibili con 0 aa: 0 = 400 dipeptidi diversi 0 = 8000 tripeptidi diversi Per un peptide contenente una copia di ognuno dei 0 aa standard (p.m. circa 600) c'è la possibilità di: 0! = 0 x 19 x 18 x...1 = circa x differenti sequenze Per una proteina contenente 1 tipi di aa in ugual numero e con un p.m sono possibili circa diverse sequenze STUTTUA PIMAIA - 1 insulina (bovina):
17 citocromo c (umano): STUTTUA PIMAIA - Le sostituzioni amminoacidiche in altre specie sono indicate sotto i simboli dei residui. Amminoacidi invarianti: giallo. Sostituzioni conservative: blu. X = trimetil-lisina. STUTTUA PIMAIA - citocromo c:
AMINOACIDI. GENE PROTEINA EFFETTO. calore. idrolisi acida (o alcalina) Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard, normali):
AMINOAIDI. Proteine (gr. pròtos = primo) > 50% peso secco cellulare GENE POTEINA EFFETTO proteine calore idrolisi acida (o alcalina) α-aminoacidi Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard,
amminico è legato all atomo di carbonio immediatamente adiacente al gruppo carbonilico e hanno la seguente
Gli amminoacidi naturali sono α-amminoacidi : il gruppo amminico è legato all atomo di carbonio immediatamente adiacente al gruppo carbonilico e hanno la seguente formula generale: gruppo funzionale carbossilico
Proteine strutturali Sostegno meccanico Cheratina: costituisce i capelli Collagene: costituisce le cartilagini Proteine di immagazzinamento
Tipo Funzione Esempi Enzimi Accelerano le reazioni chimiche Saccarasi: posiziona il saccarosio in modo che possa essere scisso nelle due unità di glucosio e fruttosio che lo formano Ormoni Messaggeri chimici
α-amminoacidi O α O α R CH C O - NH 3 forma ionizzata sale interno (zwitterione) OH NH 2 forma non ionizzata (non esistente in realtà)
Amminoacidi 2 forma non ionizzata (non esistente in realtà) 3 forma ionizzata sale interno (zwitterione) In soluzione acquosa c'è equilibrio tra tre forme 3 forma cationica p molto acidi 3 forma zwitterionica
I gruppi R differenziano i 20 amminoacidi standard. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica
Gli aminoacidi NOMENCLATURA Aminoacido Abbr. tre lettere Abbr. una lettera Aminoacido Abbr. tre lettere Abbr. una lettera Alanina ALA A Lisina LYS K Arginina ARG R Metionina MET M Asparagina ASN N Fenilalanina
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AMMINO ACIDI. L equilibrio è regolato dal ph
AMMINO ACIDI AMMINO ACIDI Amminoacido: un composto difunzionale che contiene nell ambito della stessa molecola una funzione amminica -NH 2 e una funzione carbossilica -COOH α-ammino acido: I due gruppi
aa 2013-14 Proteine Struttura delle Proteine α Amminoacidi
Proteine Biopolimeri degli α-amino acidi. Amino acidi sono uniti attraverso il legame peptidico. Alcune funzioni: Struttura (collagene, cheratina ecc.) Enzimi (maltasi, deidrogenasi ecc) Trasporto (albumine,
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Vittoria Patti MACROMOLECOLE BIOLOGICHE 4. proteine 1 Funzioni principali delle proteine funzione cosa significa esempi ENZIMATICA STRUTTURALE TRASPORTO MOVIMENTO DIFESA IMMUNITARIA ORMONALE catalizzare
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AMMINOACIDI E PROTEINE Vengono chiamate amminoacidi quelle molecole organiche in cui sono contemporaneamente presenti sia un gruppo acido carbossilico -COO che un gruppo amminico -N2. Una molecola appartenente
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Struttura degli amminoacidi
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Le proteine. Le proteine sono macromolecole che presentano differenze funzionali e strutturali
Le proteine Le proteine sono macromolecole che presentano differenze funzionali e strutturali LE PROTEINE HANNO FUNZIONI BIOLOGICHE DIVERSE enzimi proteine di trasporto proteine strutturali proteine di
Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido
Amminoacidi Struttura base di un a-amminoacido Forma non ionizzata Forma ionizzata, sale interno (zwitterione) Il carbonio α di tutti gli α-amminoacidi (tranne la glicina) è asimmetrico (=chirale) D-alanina
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Lezione 2 Bioinformatica Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi Lezione 2: AMMINOACIDI E POLIPEPTIDI Aminoacidi e proteine Dip. Informatica e Automazione Università Roma Tre Dip. Medicina Clinica Università
2011 - G. Licini, Università di Padova. La riproduzione a fini commerciali è vietata
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Amminoacidi e Proteine
Amminoacidi e Proteine Struttura generale di un α-amminoacido R = catena laterale AMMINOACIDI (AA) CELLULARI Gli amminoacidi presenti nella cellula possono essere il prodotto di idrolisi delle proteine
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Metabolismo degli amminoacidi
Metabolismo degli amminoacidi Bilancio azotato Differenza fra l azoto introdotto e quello eliminato Positivo (gravidanza) Negativo In equilibrio ghiandole salivari bocca amilasi gastrina l (p 1) pepsinogeno
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orletto a spazzola Digestione delle proteine: 6 fasi 1. Idrolisi gastrica del legame peptidico 2. Digestione a peptidi più piccoli da parte delle proteasi pancreatiche nel lume dell intestino tenue 3.
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PROTIDI: LE PROTEINE E GLI AMMINOACIDI GLI AMMINOACIDI Struttura generica di un amminoacido. R rappresenta un gruppo laterale specifico di ogni amminoacido. In chimica, gli amminoacidi (impropriamente
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Gli amminoacidi Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi. Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecole: p. es. la catalisi delle
Caratteristiche generali
AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono le unità costruttive (building blocks) delle proteine. Come dice il termine, gli amminoacidi naturali sono costituiti da un gruppo amminico (-NH 2 ) e da un gruppo carbossilico
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4x4x4=4 3 =64 codoni 20 aminoacidi 1 Le 20 diverse catene laterali (gruppo R) che costituiscono gli aminoacidi si differenziano considerevolmente per dimensioni, volume e per le loro caratteristiche fisico-chimiche,
LE PROTEINE. Le proteine sono i biopolimeri piu' abbondanti negli organismi viventi e svolgono funzioni biologiche di fondamentale importanza:
LE PRTEINE Le proteine sono i biopolimeri piu' abbondanti negli organismi viventi e svolgono funzioni biologiche di fondamentale importanza: PRTEINE CATALITICHE PRTEINE REGLATRICI PRTEINE DIFESA PRTEINE
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Struttura di proteine Gli amminoacidi Il legame peptidico Motivi strutturali classificazione, architettura topologia delle strutture tridimensionali di proteine. Correlazioni struttura-funzione Gli amminoacidi
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INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA DELLE PROTEINE BCP 1-2 Pietre miliari Lehninger 1973 Biochemistry Proteine ricombinanti Protein engineering Cristallografia, NMR, EM, MS, spettroscopie... Computing Bioinformaticai
Classificazione delle proteine secondo la loro funzione biologica!
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Prof. Maria Nicola GADALETA E-mail: [email protected] Facoltà di Scienze Biotecnologiche Corso di Laurea in Biotecnologie Sanitarie e Farmaceutiche Biochimica e Biotecnologie Biochimiche DISPENSA
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Informatica Lezione VIII Visualizzazione 3D di proteine Visualizzazioni 3D Rappresentazione di strutture/oggetti tridimensionali Risultato di un esperimento modello teorico dati fisici astrazione 1 Lezione
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) ) Di seguito è riportata la curva di titolazione di un amminoacido. Osservando il grafico: a) stabilire il valore dei pka dell aminoacido b) calcolare il valore del pi e individuarlo sul grafico. c)
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20 tipi di amino acidi: parecchie combinazioni Le proteine sono polimeri di amino acidi 1 SEMPLICI : costituite solo da amino acidi PROTEINE CONIUGATE Apoproteina = parte proteica Gruppo prostetico = parte
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Strategie catalitiche catalisi acido-base catalisi covalente catalisi da metalli Dati molecolari di alcune proteine Citocromo C (umano) Ribonucleasi A (pancreas di bue) Lisozima (bianco dell uovo) Mioglobina
Capitolo 17. Risposte alle domande interne al capitolo. 17.1 (p. 501) a. glicina. b. prolina. c. treonina. d. aspartato
apitolo 17 Risposte alle domande interne al capitolo 17.1 (p. 501) a. glicina b. prolina c. treonina d. aspartato e. 17.2 (p. 501) a. La glicina è un aminoacido idrofobico. b. La prolina è un aminoacido
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Metabolismo degli aminoacidi Metabolismo degli aminoacidi Gli aminoacidi introdotti in eccesso con la dieta vengono convertiti in composti precursori del glucosio, degli acidi grassi e dei corpi chetonici.
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AMINO ACIDI sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine sono 20 hanno tutti una struttura comune sono asimmetrici La carica di un amino acido dipende dal ph Classificazione amino acidi Glicina
delegate a conservare e trasmettere l'informazione genetica. Oggi é noto che sono gli acidi
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FUNZIONI DELLE PROTEINE 1 CATALISI ENZIMATICA 2 TRASPORTO E DEPOSITO 3 MOVIMENTO COORDINATO 4 SUPPORTO MECCANICO 5 PROTEZIONE IMMUNITARIA 6 GENERAZIONE E TRASMISSIONE DELL IMPULSO NERVOSO 7 CONTROLLO DELLA
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NH 2 CHCOOH AMINOACIDI PRESENTI NELLE PROTEINE. Abbreviazione internazionale. Nome. acido aspartico acido glutammico. CXasparagina.
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