BIOCHIMICA e BIOTECNOLOGIE degli ALIMENTI
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- Leonardo Dino Tommasi
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1 Seconda Università degli Studi di Napoli DiSTABiF Anno Accademico Corso di Laurea Magistrale in SCIENZE DEGLI ALIMENTI E DELLA NUTRIZIONE UMANA Insegnamento di BIOCHIMICA e BIOTECNOLOGIE degli ALIMENTI Prof. Augusto Parente Lezione 16
2 - Le peptidasi sono anche note come proteasi, proteinasi, enzimi proteolitici. LE PEPTIDASI PEPTIDASI è il termine raccomandato per ogni proteina enzimatica che idrolizza (scinde con acqua) il legame peptidico. - Enzyme Nomenclature della NC-IUBMB; - Human Gene Nomenclature Committee - MEROPS database - Il termine peptidasi è applicabile a qualsiasi tipo di enzima che scinde il legame peptidico, indipendentemente dalla grandezza del substrato (proteina, oligopeptidi) e dalla posizione del legame idrolizzato (residui terminali, residui interni alla catena polipeptidica). H 2 O
3 IL DATABASE MEROPS DELLE PEPTIDASI Il database MEROPS racchiude le informazione sulle peptidasi e sulle proteine che le inibiscono (inibitori proteici). Industrial Enzymes
4 TIPO DI CATALISI MEROPS divide le peptidasi sulla base del gruppo chimico (nucleofilo) coinvolto nell idrolisi del legame peptidico. Distinguiamo 9 famiglie: 1. Aspartato (aspartil) peptidasi (A) 2. Cisteina (cistein) peptidasi (C) 3. Glutammil peptidasi (G) 4. Metallo peptidasi (M) 5. Asparagin peptidasi (N) 6. Peptidasi miste (P) 7. Serina (serin) peptidasi (S) 8. Treonina (treonin) peptidasi (T) 9. Peptidasi sconosciuta (U)
5 IL SITO ATTIVO delle PEPTIDASI Le strutture cristallografiche delle peptidasi mostrano che il sito attivo è comunemente localizzato sulla superficie delle molecole, tra domini strutturali adiacenti, e le proprietà del sito di legame che si trova nella cavità del sito attivo determinano la specificità per il substrato. Il sito catalitico sarà formato da un residuo che porta il gruppo nucleofilo e da altri residui importanti per la catalisi e il mantenimento della struttura del sito attivo. Questi residui sono altamente conservati tra le peptidasi appartenenti alla stessa FAMIGLIA.
6 In generale, l idrolisi del legame peptidico è una reazione acidobase, in cui un nucleofilo carico agisce come donatore di protoni e un residuo, noto genericamente come base, è l accettore di protoni. Nelle peptidasi a serina, treonina e cisteina, il gruppo reattivo (nucleofilo) è il gruppo ossidrilico (serina e treonina) o il gruppo sulfidrilico (cisteina) della catena laterale dell amminoacido. Nel caso di aspartato e metallo peptidasi, il gruppo reattivo (nucleofilo) è una molecola d acqua attivata. Nelle aspartato-peptidasi, l acqua si lega direttamente alla catena laterale dell amminoacido; Nelle metallo-peptidasi, uno ione metallico divalente (zinco, cobalto, manganese o rame) lega una molecola d acqua e le catene laterali cariche di tre amminoacidi. Alcune metallo-peptidasi utilizzano due ioni metallici: in questo caso legano due molecole d acqua e uno dei residui amminoacidici è legato ad entrambi i metalli.
7 Nelle serin e cistein peptidasi la base accettore di protoni è generalmente un residuo di istidina o di lisina. Quando la base è il residuo di istidina, generalmente interviene un terzo residuo (triade catalitica: Ser-His-Xxx), che orienta l anello imidazolico dell istidina e aiuta a caricare uno degli atomi di azoto dell anello: Nelle serin peptidasi (chimotripsina ) aspartato Nelle cistein peptidasi asparagina (papaina), aspartato o glutammato. Ci sono molte serin e cistein peptidasi che però non utilizzano il terzo residuo. Anche un quarto residuo è importante per la catalisi perché stabilizza l intermedio (ossianione) che si forma nel primo stadio della reazione: Nel caso della chimotripsina è Gly, nella subtilisina è asparagina (Asn) e nella papaina è glutammina (Gln). Le treonin peptidasi utilizzano un solo residuo per la catalisi, posizionato all N-terminale (di conseguenza vengono chiamate Idrolasi con nucleofilo N-terminale). Ne fanno parte anche alcune serin e cistein peptidasi.
8 Aspartato peptidasi Non utilizzano altri residui oltre all aspartato. Metallo peptidasi Altri residui sono coinvolti nella catalisi, ma non si sa esattamente quale sia il loro ruolo. Per le metallo peptidasi che utilizzano due ioni metallici, sono importanti due residui, rappresentati spesso dal glutammato e dall aspartato.
9 Terminologia della specificità delle peptidasi: il sistema di Nomenclatura di Schechter e Berger I residui dell Enzima si indicano con S N-term Sn - S3 - S2 S1 * S1 S2 S3.. - Sn C-term I residui del Substrato con P N-term Pn - P3 - P2 P1 + P1 P2 P3.. - Pn C-term dove: * indica il sito catalitico dell enzima + indica il legame che viene idrolizzato
10 LE PEPTIDASI (EC 3-IDROLASI) H 2 O
11 Classificazione delle peptidasi Attualmente vengono utilizzati tre sistemi per raggruppare le PEPTIDASI. 1. Il Meccanismo catalitico 2. Il Tipo di reazione catalizzata 3. La Struttura Molecolare e la Omologia
12 1. MECCANISMO CATALITICO Il meccanismo catalitico è in relazione ai GRUPPI CHIMICI (di seguito richiamati), responsabili della idrolisi del legame peptidico. 1. Aspartato (aspartil) peptidasi (24 enzimi-a) 2. Cisteina (cistein) peptidasi (98 enzimi-c) 3. Glutammato (glutammil) peptidasi (2 enzimi- G) 4. Metallo peptidasi (102 enzimi-m) 5. Asparagina peptidasi (10 enzimi- N) 6. Peptidasi miste (3 enzimi- P) 7. Serina (serin) peptidasi (67 enzimi-s) 8. Treonina (treonin) peptidasi (6 enzimi- T) 9. Peptidasi con meccanismo catalitico sconosciuto (9 enzimi; U- collagenasi)
13 Consideriamo ad esempio le serin-proteasi e tra queste il meccanismo catalitico della CHIMOTRIPSINA: La reazione catalizzata dalla chimotripsina è un esempio di catalisi acido-basica e catalisi covalente: La prima fase è quella di acilazione: viene rotto il legame peptidico e si forma un legame estereo tra il C carbonilico del substrato e la catena laterale di un residuo di Ser dell enzima. Nella fase di deacilazione il legame estere viene idrolizzato e viene rigenerato l enzima libero. Serina 195 Istidina 57 Aspartico 102
14 GLI AMMINOACIDI DEL SITO CATALITICO Nucleofilo: Ser 195 Quarto residuo (Gly) importante pe la catalisi perché stabilizza l intermedio (ossianione) Base: His57 Terzo residuo: Asp102
15 Carica negativa buco dell ossianione
16 R1= amminoacido aromatico ---Asp102
17 Tuttavia, questa classificazione ha molte limitazioni, in quanto i membri di ciascuna famiglia possono avere strutture molecolari e meccanismi catalitici diversi. Infatti, nel caso delle serin e cistein peptidasi la base è generalmente un residuo di istidina o di lisina. Quando la base è un istidina, generalmente interviene un terzo residuo (triade catalitica), che orienta l anello imidazolico dell istidina e aiuta a caricare uno degli atomi di azoto dell anello: serina peptidasi (chimotripsina ) aspartato cisteina peptidasi asparagina (papaina), aspartato o glutammato. Ci sono molte serin e cistein peptidasi che però non utilizzano il terzo residuo. Anche un quarto residuo è importante per la catalisi perché stabilizza l intermedio (ossianione) che si forma nel primo stadio della reazione: Nel caso della chimotripsina è Gly, nella subtilisina è asparagina (Asn) e nella papaina è glutammina (Gln). Vedi diapositive precedenti
18 2. TIPO DI REAZIONE CATALIZZATA Tutte le peptidasi catalizzano la stessa reazione: idrolisi del legame peptidico. Tuttavia, quello che le rende diverse è: 1. la posizione del legame nella struttura primaria della proteina substrato; 2. la presenza di altri residui vicino al legame idrolizzabile; 3. altre caratteristiche
19 2.1 Endopeptidasi Endopeptidasi (EC ) Catalizzano l idrolisi del legame peptidico internamente alla catena, lontano da N- e C-terminale. Es.: Tripsina Chimotripsina Pepsina NH 2 Papaina (L attività proteolitica del lattice di papaia è nota fin dal 1880 (e.g. Martin, 1884). 1. Alcune endopeptidasi sono attive solo su piccoli substrati oligopeptidasi. 2. Le endopeptidasi iniziano la digestione delle proteine alimentari, generando nuovi N- e C-terminali che rappresenteranno il nuovo substrato per le esopeptidasi che completeranno il processo. Le endopeptidasi inoltre: 3. Rimuovono i peptidi segnale dalle proteine di secrezione; 4. Promuovono la maturazione di proteine precursore COOH
20 5- a seconda di dove avviene il taglio, possono dare prodotti differenti L enzima taglia sul gruppo carbonilico dell amminoacido riconosciuto Sequenza substrato: H 2 N Val Thr Ala Met Phe Val Leu His Gly COOH Prodotti: H 2 N Val Thr Ala Met Phe COOH + H 2 N Val Leu His Gly COOH L enzima taglia sul gruppo ammidico dell amminoacido riconosciuto Sequenza substrato: H 2 N Val Thr Ala Met Phe Val Leu His Gly COOH Prodotti: H 2 N Val Thr Ala Met COOH + H 2 N Phe Val Leu His Gly COOH
21 2.2 Peptidasi omega. Non richiedono residui N- o C-terminali liberi nel substrato. Tuttavia spesso agiscono vicino all una o all altra estremità. Alcune peptidasi omega catalizzano la scissione di legami isopeptidici (catena laterale di Asn nell invecchiamento delle proteine: sequenze Asn-Gly, Asn-Ser, Asn-His); ubiquitinil idrolasi; piroglutammil peptidasi, etc 2.3 Esopeptidasi Richiedono o un gruppo ammino-terminale o uno carbossi-terminale libero, o entrambi, e idrolizzano il legame a non più di tre residui di distanza dal gruppo terminale. Le esopeptidasi vengono ulteriormente suddivise in: 1. Amminopeptidasi 2. Carbossipeptidasi 3. Dipeptidil-peptidasi 4. Tripeptidil-peptidasi 5. Peptidil-dipeptidasi 6. Dipeptidasi
22 2.2.1 Amminopeptidasi Amminopeptidasi (EC ) NH 2 COOH Liberano un singolo residuo amminoacidico a partire dall N-terminale libero Carbossipeptidasi Carbossi peptidasi NH 2 COOH (EC ) Liberano un singolo residuo amminoacidico a partire dal C-terminale libero Dipeptidil-peptidasi Dipeptidil peptidasi NH 2 COOH (EC ) Liberano un dipeptide a partire dall N-terminale libero Tripeptidil-peptidasi Liberano un tripeptide a partire dall N-terminale libero Peptidil-dipeptidasi Peptidil dipeptidasi (EC ) NH 2 COOH Liberano un dipeptide a partire dal C-terminale libero Dipeptidasi Dipeptidasi (EC ) NH 2 COOH Liberano amminoacidi da un dipeptide e richiedono che sia il C- che l Nterminale siano liberi.
23 3. Struttura molecolare e omologia E il tipo di classificazione più recente perché dipende dalla disponibilità di informazioni circa la sequenza amminoacidica e la struttura tridimensionale delle proteasi, informazioni ottenute a partire dagli anni 90. Questo tipo di classificazione è quello adottato dal database MEROPS, che assegnata ogni peptidasi ad una FAMIGLIA sulla base delle omologie, raggruppa le famiglie in CLAN sulla base della stessa origine evolutiva (analoghe strutture terziarie, tipo di residui nel sito catalitico o motivi di sequenza comuni intorno al sito catalitico). FAMIGLIE: 1. Aspartato (aspartil) peptidasi (A) 2. Cisteina (cistein) peptidasi (C) 3. Glutammato (glutammil) peptidasi (G) 4. Metallo peptidasi (M) 5. Asparagina peptidasi (N) 6. Peptidasi mista (P) 7. Serina (serin) peptidasi (S) 8. Treonina (treonin) peptidasi (T) 9. Peptidasi con funzione sconosciuta (U) CLAN: Ogni clan si identifica con due lettere, di cui la prima rappresenta il tipo catalitico delle famiglie incluse nel clan. Alcune famiglie non possono ancora essere assegnate al clan, e, quando è richiesto, una famiglia viene descritta come appartenente al clan A-, C-, G-, M-, N-, P-, S-, T- o U-, a seconda del tipo catalitico.
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Continua. Peptidasi H 2 O
Continua Peptidasi H 2 O Classificazione delle peptidasi 1. Meccanismo catalitico 2. Tipo di reazione catalizzata 3. Struttura molecolare e omologia 1. Meccanismo catalitico (mostrato per la chimotripsina)
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