PROTEINE. sono COMPOSTI ORGANICI QUATERNARI

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Ferdinando Biondi
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1 PROTEINE sono COMPOSTI ORGANICI QUATERNARI Unione di elementi chimici diversi Il composto chimico principale è il C (carbonio) Sono quattro gli elementi chimici principali che formano le proteine : C (carbonio), O (ossigeno), N (azoto), H (idrogeno) Solo in alcuni casi È presente anche S (zolfo) e F (fosforo)

chimici principali che formano le proteine : C (carbonio), O (ossigeno), N

2 STRUTTURA DELLE PROTEINE AMMINOACIDI sono Le molecole che formano le proteine. Sono i mattoni che legati insieme strutturano un filamento proteico. Esistono in tutto 20/21 amminoacidi STRUTTURA GENERALE DI UN AMMINOACIDO

3 ANALISI DELLA STRUTTURA GRUPPO FUNZIONALE AMMINOACIDICO Questo gruppo si ripete in tutti gli amminoacidi GRUPPO FUNZIONALE AMMINICO GRUPPO FUNZIONALE CARBOSSILICO GRUPPO RADICALE I gruppo radicale cambia struttura e composizione da un amminoacido ad un altro

AMMINICO GRUPPO FUNZIONALE CARBOSSILICO GRUPPO RADICALE I gruppo

4 CARATTERISTICHE CHIMICHE DELL AMMINOACIDO La principale caratteristica chimica degli amminoacidi è l acidità. cioè gli amminoacidi sono molecole acide perchè Per rispondere alla domanda basta analizzare il nome AMMINO-ACIDO In quanto nella struttura è presente il gruppo funzionale amminico NH 2 In quanto nella struttura è presente Il gruppo funzionale carbossilico COOH Il gruppo funzionale carbossilico trasmette a tutte le molecole in cui si trova caratteristiche acide. Per questo motivo gli amminoacidi sono molecole acide

struttura è presente il gruppo funzionale amminico NH 2 In quanto nella struttura è presente Il gruppo funzionale carbossilico COOH

5 L UNIONE DI PIU AMMINOACIDI forma PEPTIDI PROTEINE Unione mediante legami chimici di meno di 100 amminoacidi Unione mediante legami chimici di più di 100 amminoacidi (LE PROTEINE SONO POLIPEPTIDI) In entrambi i casi il legame che si forma tra gli amminoacidi è lo stesso e prende il nome di LEGAME PEPTIDICO

100 amminoacidi (LE PROTEINE SONO POLIPEPTIDI) In entrambi i casi il legame

6 FORMAZIONE DEL LEGAME PEPTIDICO Il legame peptidico si forma tra due amminoacidi per eliminazione di una molecola d acqua nel seguente modo: 1) Rottura del legame tra carbonio e gruppo ossidrile (OH) del gruppo funzionale carbossilico del primo amminoacido 2) Rottura del legame tre azoto (N) e idrogeno (H) del gruppo funzionale amminico del secondo amminoacido

e gruppo ossidrile (OH) del gruppo funzionale carbossilico del primo amminoacido 2)

7 3) Il gruppo OH proveniente dal primo amminoacido e l idrogeno (H) proveniente dal secondo amminoacido si legano insieme formando una molecola d acqua (H 2 O) 4) I due amminoacidi si uniscono mediante un legame chimico che prende il nome di legame peptidico. PIU AMMINOACIDI SI LEGANO INSIEME MEDIANTE IL LEGAME PEPTIDICO PER FORMARE PEPTIDI E PROTEINE.

amminoacidi si uniscono mediante un legame chimico che prende il nome di legame

8 LEGAME A IDROGENO Il legame a idrogeno è un particolare legame chimico derivante da attrazione elettrostatica tra l idrogeno e un altro elemento chimico che ha una caratteristica chiamata elettronegatività molto più alta di quella dell idrogeno L elettronegatività di un elemento chimico è la forza che ha nell attrarre elettroni Prendiamo come esempio l acqua. L ossigeno ha una forte elettronegatività rispetto all idrogeno questo significa che gli elettroni dei legami tra idrogeno e ossigeno sono attratti molto di più dall ossigeno. Tale spostamento di elettroni verso l ossigeno fa si che l ossigeno si carichi negativamente e l idrogeno positivamente. Si crea in questo modo una molecola POLARE (cioè è presente un dipolo)

L ossigeno ha una forte elettronegatività rispetto all idrogeno questo significa che gli elettroni dei legami tra idrogeno e ossigeno sono attratti molto di più dall ossigeno.

9 Due o più molecole d acqua che si avvicinano possono trovarsi in una posizione tale da avere i due dipoli in opposizione (la carica + di una molecola vicino alla carica dell altra e viceversa. Questo genera un attrazione tra cariche di segno opposto. Tale attrazione è detta attrazione elettrostatica e nel caso specifico viene chiamata LEGAME A IDROGENO Legame a idrogeno Gli amminoacidi sono molecole polari come l acqua quindi se si hanno più amminoacidi vicini tra loro come in una catena proteica può accadere che si formino dei legami a idrogeno

Tale attrazione è detta attrazione elettrostatica e nel caso specifico viene chiamata LEGAME A IDROGENO Legame a idrogeno Gli amminoacidi

10 STRUTTURA DELLE PROTEINE ESISTONO QUATTRO DIVERSE STRUTTURE PROTEICHE STRUTTURA PRIMARIA STRUTTURA SECONDARIA STRUTTURA TERZIARIA STRUTTURA QUATERNARIA α ELICA Β FOGLIETTO

11 STRUTTURA PRIMARIA India la sequenza di amminoacidi che formano una proteina. Dalla struttura primaria si riesce a riconoscere quali amminoacidi formano una proteina e in che posizione della catena si trovano

12 STRUTTURA SECONDARIA La struttura secondaria si forma quando tra gli amminoacidi di una catena proteica si formano legami a idrogeno. α elica β foglietto Legami a idrogeno I legami a idrogeno che si formano fanno avvicinare gli amminoacidi di una catena proteica facendogli assumere le due forme: α elica e β foglietto. Chi decide quale struttura si debba formare sono i gruppi R degli amminoacidi: se sono molto grandi si forma la struttura β foglietto, se invece sono piccoli si forma la struttura α elica

α elica β foglietto Legami a idrogeno I legami a idrogeno che si formano fanno avvicinare gli amminoacidi di una catena

13 STRUTTURA TERZIARIA La struttura terziaria si forma quando tra i gruppi R dei vari amminoacidi che formano una struttura proteica si instaurano dei legami chimici (molto più forti del legame a idrogeno). Questo comporta un aggomitolarsi della struttura proteica, dovuto al forte avvicinamento degli amminoacidi tra loro. Tale struttura pende il nome di struttura GLOBULARE

14 STRUTTURA QUATERNARIA Si forma quando più filamenti proteici si uniscono tra loro. La struttura quaternaria Ha una forma GLOBULARE come quella terziaria, ma a differenza di quest ultima Presenta un foro al centro chiamato SITO ATTIVO o SITO PROTEICO. Il sito proteico è fondamentale in quanto funge da selettore, cioè nel caso delle proteine che hanno il compito di trasportare un determinato elemento chimico (come il Ferro nell emoglobina) il sito attivo ha una forma tale per cui si può inserire all interno solo l elemento chimico che corrisponde alla forma del sito attivo. SITO ATTIVO

15 ESERCITAZIONE Perché le proteine vengono classificate come: composti organici quaternari? Scrivere la formula generale degli amminoacidi indicando i gruppi funzionali presenti. Descrivere la formazione del legame peptidico. Indicare la differenza tra peptide e proteina. Spiega brevemente la struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine.

Descrivere la formazione del legame peptidico.

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