LE BIOMOLECOLE DETTE ANCHE MOLECOLE ORGANICHE; CARBOIDRATI PROTEINE. sono ACIDI NUCLEICI. molecole complesse = POLIMERI. formate dall'unione di

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Placido Mari
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1 LE BIOMOLECOLE LE BIOMOLECOLE DETTE ANCHE MOLECOLE ORGANICHE; CARBOIDRATI LE BIOMOLECOLE sono LIPIDI PROTEINE ACIDI NUCLEICI molecole complesse = POLIMERI formate dall'unione di molecole semplici = MONOMERI 1

PROTEINE ACIDI NUCLEICI molecole complesse =

2 I CARBOIDRATI Sono chiamati anche GLUCIDI; sono fra i composti organici più abondanti sulla Terra e rappresentano la prima sorgente di energia per l'uomo; I Carboidrati sono formati da carbonio C, idrogeno H e ossigeno O; Esse si suddividono in tre importanti gruppi: MONOSACCARIDI [ 1 sola molecola] es. glucosio, fruttosio galattosio; CARBOIDRATI DISACCARIDI [ 2 molecole di monosaccaride unite] es. saccarosio, lattosio; POLISACCARIDI [ più molecole di monosaccaride unite] es. amido, cellulosa; MONOSACCARIDI 2

importanti gruppi: MONOSACCARIDI [ 1 sola molecola] es.

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4 DISACCARIDI I DISACCARIDI sono formati dall'unione di due molecole di monosaccaridi che si uniscono eliminando una molecola d'acqua (condensazione) reversibilmente. 4

5 POLISACCARIDI Sono polimeri ad alta massa molecolare dei monosaccaridi naturali (da 100 ad oltre 3000 unità). fanno parte dei polisaccaridi: l'amido, la cellulosa, il glicogeno. 5

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7 I CARBOIDRATI NEI CIBI I CARBOIDRATI sono presenti in molti cibi ma principalmente sono contenuti nella pasta e nel pane: 7

8 I LIPIDI I LIPIDI insieme ai carboidrati rappresentano le principali molecole energetiche; Sono costituiti principalmente da atomi di C, H, O, a volte sono presenti atomi di N, P; CARATTERISTICHE: Essi vengono distinti in: Insolubili in H 2 O POLARE, sono solubili nei solventi organici come ad esempio CCl 4 tetracloruro di carbonio, (C 2 H 5 ) 2 O etere C 3 H 6 O acetone, ecc.. che sono APOLARI; Sostanza di riserva ENERGETICA; Funzione strutturale (presenti nelle membrane cellulari); 8

POLARE, sono solubili nei solventi organici come ad esempio CCl 4 tetracloruro di carbonio, (C 2 H 5 ) 2 O etere C 3 H 6 O

9 ACIDO GRASSO lunga catena di atomi di C (da 4 a 22 atomi) legati tra loro con all'estremità un gruppo CARBOSSILICO COOH; A secondo se gli atomi di Carbonio formano legami semplici o doppi si distinguono: ACIDI GRASSI SATURI INSATURI consideriamo i seguenti ACIDI GRASSI: 9

se gli atomi di Carbonio formano legami semplici o doppi si

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12 I LIPIDI NEI CIBI I LIPIDI sono presenti in molti cibi ma principalmente sono contenuti: 12

13 LE PROTEINE Sono composti organici quaternari formati da C, H, O, e N; Si formano per polimerizzazione di AMINOACIDI. negli organismi viventi esistoni molti aminoacidi, ma solo 20 si trovano in tutte le cellule e vengono utilizzati nella sintesi delle proteine. GRUPPO R GRUPPO AMMINICO GRUPPO CARBOSSILICO Il gruppo NH2 prende il nome di gruppo amminico mentre il gruppo COOH è il gruppo carbossilico. Tutti gli amminoacidi contengono questi due gruppi ma differiscono per il gruppo R che può essere costituito da un solo atomo di carbonio o da una catena di atomi di carbonio. 13

GRUPPO R GRUPPO AMMINICO GRUPPO CARBOSSILICO Il gruppo NH2 prende il nome di gruppo amminico mentre il gruppo COOH è il gruppo carbossilico.

14 Gli 8 aminoacidi essenziali sono tali perché l'organismo animale non riesce a sintetizzarli e devono essere assunti attraverso la dieta. IL LEGAME PEPTIDICO Nelle proteine gli amminoacidi sono legati tra loro da un legame particolare chiamato LEGAME PEPTIDICO che si forma quando il gruppo carbossilico di un amminoacido si lega con il gruppo amminico di un altro amminoacido con eliminazione di una molecola di H2O. Un dipeptide è formato da due amminoacidi legati tra loro; un tripeptide da tre amminoacidi legati tra loro; un polipeptide è una molecola formata da più amminoacidi, anche parecchie centinaia. 14

carbossilico di un amminoacido si lega con il gruppo amminico di un altro amminoacido con eliminazione di una molecola di H2O.

15 PROTEINE NEL NOSTRO ORGANISMO Tra le più importanti proteine fibrose abbiamo: il collagene che entra nella costituzione del tessuto connettivo, del tessuto osseo e cartilagineo; la cheratina che entra nella composizione dello strato più esterno della pelle, dei peli e delle unghie; il fibrinogeno, che è una proteina plasmatica, responsabile della coagulazione del sangue; la miosina e l actina, che sono responsabili della contrazione muscolare; l albumina e le globuline, che sono contenute nelle cellule, nel siero del sangue; l emoglobina, che trasporta l ossigeno a tutti i tessuti; gli enzimi, che intervengono nei processi metabolici; gli ormoni, prodotti dalle ghiandole endocrine, che stimolano particolari organi bersaglio, che, a loro volta, avviano e controllano fenomeni importanti; gli anticorpi o immunoglobuline, che vengono prodotti nel siero del sangue in seguito al riconoscimento degli antigeni da parte delle cellule del sistema immuni LA STRUTTURA DELLE PROTEINE Esistono diverse possibili modalità con cui una lunga collana può essere disposta nello spazio: linearmente, avvolta su se stessa a gomitolo. a zig-zag, ecc. Così le lunghe catene proteiche possono assumere diverse disposizioni spaziali, che dipendono dalla sequenza di amminoacidi di cui sono costituite; ogni proteina si organizza nello spazio assumendo una specifica struttura, la quale garantirà una certa funzione. LA STRUTTURA PRIMARIA corrisponde alla semplice sequenza lineare degli amminoacidi che è determina dalle informazioni ereditarie contenute nella molecola del DNA. L insulina, ad esempio, è una proteina disposta nello spazio in modo semplicemente lineare. LA STRUTTURA SECONDARIA La struttura secondaria è la forma che la catena polipeptidica assume nello spazio ripiegandosi su se stessa e che può essere ad alfa elica, in cui la catena di amminoacidi si avvolge come un nastro attorno ad un asse, oppure a lamine beta ( o più semplicemente a foglietto ripiegato) come nelle proteine fibrose che costituiscono i capelli, la lana e la seta. Responsabili del mantenimento di tale struttura sono i legami a idrogeno che si vengono a formare tra amminoacidi in posizioni diverse della catena. \ struttura secondaria La cheratina o la miosina dei muscoli sono proteine con struttura ad elica; il collagene, i cui sono costituiti i tendini, risulta dall attorcigliamento ad elica di tre catene proteiche. La fibrina ha invece una disposizione a foglietto ripiegato. 15

actina, che sono responsabili della contrazione muscolare; l albumina e le globuline, che sono contenute nelle cellule, nel siero del sangue; l emoglobina, che trasporta l ossigeno a tutti i tessuti;

LA STRUTTURA TERZIARIA La struttura terziaria consiste in un ulteriore avvolgimento della molecola, che si verifica quando si stabiliscono legami a idrogeno o di altro tipo tra i gruppi R degli

Questa struttura è tipica infatti delle proteine globulari, tra cui molto importanti sono gli enzimi e gli anticorpi.

16 LA STRUTTURA TERZIARIA La struttura terziaria consiste in un ulteriore avvolgimento della molecola, che si verifica quando si stabiliscono legami a idrogeno o di altro tipo tra i gruppi R degli amminoacidi, e determina una struttura tridimensionale complessa che spesso conferisce alla proteina una forma globulare. Questa struttura è tipica infatti delle proteine globulari, tra cui molto importanti sono gli enzimi e gli anticorpi. LA STRUTTURA TERZIARIA Quando più molecole proteiche con una struttura terziaria si uniscono tra di loro si ottiene un ulteriore complessità strutturale, detta struttura quaternaria, come nel caso dell emoglobina, che risulta sempre formata da quattro catene uguali a due a due. LE PROTEINE NEI CIBI Le PROTEINE sono presenti in molti cibi ma principalmente sono contenuti: 16

17 GLI ACIDI NUCLEICI IL NUCLEOTIDE: 17

18 DNA STRUTTURA DEL DNA 18

19 RNA STRUTTURA DEL RNA 19

20 DUPLICAZIONE DEL DNA COSA SUCCEDE: 20

21 COSA SI OTTIENE: 21

22 FASI DELLA DUPLICAZIONE: 22

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