Schemi delle lezioni 1

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1 Schemi delle lezioni 1

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3 Detti anche proteine sono i composti organici maggiormente presenti nelle cellule, dato che costituiscono circa il 50% del loro peso secco. Nell uomo adulto rappresentano circa il 18% in peso dell organismo. Un importante caratteristica di queste sostanze è la loro specificità ; per esempio, l insulina dell uomo non è uguale a quella di qualsiasi altro organismo animale. Protidi

4 Protidi da PROTOS = primo per la loro importanza primaria Sono sostanze quaternarie a contengono anche S e P POLIMERI LINEARI di 20 amminoacidi diversi

5 »Amminoacidi ordinari Gli amminoacidi proteici Gli amminoacidi (AA) esistenti in natura sono tanti, ma solo 20 di essi sono i costituenti abituali delle proteine e sono detti AA ordinari.» Amminoacidi occasionali» Sono gli AA che si trovano saltuariamente come costituenti delle proteine.» Caratteristiche degli AA: - sono solidi bianchi, cristallini; di sapore variabile dal dolciastro all acido e all amaro - in base alla loro solubilità in acqua possono essere AA idrofili o AA idrofobi

6 AMMINOACIDI Gruppo basico o amminico H Gruppo acido o carbossile NH 2 C COOH R Parte variabile R = gruppo di atomi che formano una catena non molto lunga 6

7 CHIRALITA Gli amminoacidi, con l'eccezione della glicina, esistono come coppia di enantiomeri, identificati con D e L, come gli zuccheri. Le proteine sono solitamente formate da L amminoacidi. 7

8 AMMINOACIDI ESSENZIALI Sono A questi se ne aggiungono altri 2 per il bambino: istidina, arginina Leucina Treonina Isoleucina Metionina Fenilalanina Triptofano Valina Lisina. NON ESSENZIALI Gli altri ESSENZIALI = devono essere introdotti con gli alimenti L organismo non li sintetizza

9 Classificazione A.A. In base alla solubilità IDROFOBI NON SI SCIOLGONO IN ACQUA Non sono presenti gruppi polari IDROFILI SI SCIOLGONO IN ACQUA Sono presenti gruppi polari Si dividono in acidi o basici AA ramificati AAE con forma ramificata (valina, leucina, isoleucina) possono essere impiegati come fonte di energia in caso di necessità metabolica.

10 LEGAME PEPTIDICO Gli amminoacidi si legano fra loro tramite il legame peptidico con eliminazione di una molecola di H2O. La scissione del legame peptidico in presenza di acqua è detta proteolisi. La proteolisi può avvenire: per via chimica o per via enzimatica.

11 Struttura delle proteine

12 STRUTTURE DELLE PROTEINE AA AA AA AA AA AA a-elica Struttura primaria: la sequenza degli AA Struttura secondaria: primo ripiegamento della catena Struttura quaternaria: più gomitoli che si uniscono Struttura terziaria: ripiegamento a gmitolo 12

13 Protidi Struttura primaria Indica la sequenza di amminoacidi nella catena proteica. È caratterizzata da un preciso tipo e ordine di A.A. uniti tra loro dal legame peptidico. Minimi cambiamenti della struttura primaria si ripercuotono su altre strutture e sulla funzionalità della proteina stessa.

14 Protidi Struttura secondaria Descrive la formazione di legami idrogeno tra i gruppi CO e NH dello scheletro polipeptidico degli amminoacidi tra loro adiacenti nella struttura primaria. Ci sono due principali tipi di struttura secondaria: alfa-elica; foglietto-beta;

15 Protidi Struttura terziaria Si forma quando la struttura secondaria di una proteina si ripiega in vari punti, in modo da determinare una forma tridimensionale caratteristica e specifica. Questo tipo di struttura riguarda le proteine globulari che presentano una attività biologica specializzata,come ad esempio enzimi ed ormoni.

16 Protidi Struttura quaternaria Si forma dall associazione di più catene polipeptidiche Tipico esempio è l emoglobina, costituita da 4 catene Un altro esempio è l insulina, formata da 2 catene

17 DENATURAZIONE PROTEICA Per effetto del calore, degli acidi, dello stiramento meccanico le proteine perdono tutte le loro strutture escluso la primaria Con la cottura si ha denaturazione e le proteine diventano più digeribili 17

18 La classificazione delle proteine Le proteine possono classificarsi con diversi criteri: - in base alla forma - in base alla funzione - in base alla composizione chimica - in base al valore biologico In base alla forma si distinguono: - p. fibrose, di solito hanno un ruolo di tipo meccanico (es. proteina della contrazione muscolare) - p. globulari, di solito svolgono ruoli biologici complessi (es. enzimi)

19 Classificazione delle proteine Semplici = solo amminoacidi Secondo la composizione chimica Secondo l importanza nutrizionale Complesse = contengono altre sostanze Lipoproteine Glicoproteine Nucleoproteine Fosfoproteine Alto VB Medio VB Basso VB 19

20 = AA utilizzati/aa assorbiti Più la proteina alimentare è simile a quelle umane, più il nostro organismo è in grado di utilizzarne gli amminoacidi Complementarietà delle proteine p. a medio valore biologico + p. a basso valore biologico (nello stesso pasto) = pool completo di AAE (equivalenza nutrizionale con p. ad alto valore biologico). 20

21 FUNZIONI delle proteine STRUTTURALE Costituiscono le strutture delle cellule REGOLATRICE Enzimi, ormoni DI DIFESA Anticorpi DI RISERVA Riserva di sostanze Calcio, fosforo ENERGETICA TRASPORTO CONTRATTILI 1 g = 4 kcal Lipoproteine Actina e miosina