I PROTIDI. Aspetti generali

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1 I PROTIDI Aspetti generali I protidi o proteine sono sostanze organiche azotate, di struttura molto complessa, presenti in ogni forma di vita. In natura esistono moltissime proteine: si calcola, ad esempio, che il corpo umano contenga oltre proteine diverse. Esse costituiscono circa il 18% del peso corporeo e si trovano per la maggior parte nei muscoli. Le proteine, dopo l acqua, sono i principali costituenti dell organismo. Le proteine sono composti quaternari, ossia sono formate da quattro elementi chimici: carbonio (C), ossigeno (O), idrogeno (H) e azoto (N). Possono anche contenere altri elementi, come lo zolfo (S) e il fosforo (P). I protidi sono considerati, come glucidi e lipidi, macronutrienti perchè sono necessari al nostro organismo in grandi quantità e possono svolgere funzione energetica (1 g di proteine apporta 4 kcal). La principale funzione dei protidi nell'organismo umano è la funzione plastica o costruttiva. Fonti alimentari di proteine sono gli alimenti di origine animale, come carne, pesce, uova, latte e derivati, ed alcuni alimenti di origine vegetale, come legumi, cereali e frutta secca. Gli amminoacidi Le proteine hanno una struttura di base piuttosto semplice e costante: ogni proteina è formata dall unione di un numero più o meno elevato di unità elementari dette amminoacidi (AA). L unione di due AA forma un dipeptide, quella di tre un tripeptide, e così via. In generale, l unione di un numero ridotto di AA forma un oligopeptide; l unione di molti AA forma un polipeptide, infine, l unione di un numero di AA superiore a 50 forma una vera e propria proteina. Negli organismi viventi esistono diverse decine di AA, ma soltanto 20 di essi sono i costituenti abituali delle proteine; quindi, così come con le 21 lettere dell alfabeto è possibile costruire innumerevoli parole, con i 20 AA si possono formare tantissimi tipi di proteine diverse. Gli amminoacidi sono chiamati in questo modo perché costituiti da un gruppo amminico (NH 2 ) e da un gruppo acido (il gruppo carbossilico: COOH); è inoltre presente un atomo di idrogeno (H) e una parte variabile (che differenzia un AA da un altro), il gruppo radicalico (R):

2 H NH 2 C COOH R Alcuni AA non possono essere sintetizzati dall organismo umano e vengono chiamati amminoacidi essenziali (AAE), proprio perché è essenziale che vengano introdotti con la dieta. Il numero degli AAE è di 10 nei primissimi anni di vita e 8 nell adulto. Il nostro organismo necessita di una certa quantità minima di ciascun AAE per poter sintetizzare le proteine di cui ha bisogno, cosicché il valore biologico delle proteine alimentari è determinato da quegli AAE presenti in quantità minore. Gli AA si uniscono fra loro attraverso un legame, detto legame peptidico, ottenuto, per eliminazione di una molecola d acqua, tra un gruppo carbossilico e un gruppo amminico di due amminoacidi consecutivi. La scissione del legame peptidico avviene in presenza di acqua ed è nota come proteolisi o idrolisi proteica. L idrolisi di una proteina porta dapprima alla formazione di peptidi intermedi, e poi alla liberazione dei semplici AA. La struttura delle proteine Le proprietà di una proteina, così come le attività biologiche che svolge, dipendono dalla sua organizzazione e conformazione spaziale, ovvero dalla sua struttura. Le proteine posso avere quattro tipi di strutture diverse: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. La struttura primaria corrisponde al primo e più semplice livello di organizzazione proteica. Essa indica la sequenza degli amminoacidi nella catena proteica. La struttura secondaria di una proteina è definita dalla conformazione che la catena polipeptidica assume nello spazio avvolgendosi o ripiegandosi su se stessa. Ogni proteina assume nello spazio la conformazione che la rende più stabile. Un tipo di configurazione molto frequente in natura è l alfa-elica, la quale consiste in un avvolgimento a spirale ed è caratteristica delle proteine fibrose (miosina dei muscoli, cheratina presente nella pelle e capelli).

3 La struttura terziaria di una proteina è costituita dall ulteriore ripiegamento nello spazio della catena polipeptidica (avente struttura secondaria), praticamente è una sorta di spirale della spirale. La struttura terziaria è tipica delle proteine globulari, ossia quelle che svolgono attività biologiche specializzate, come gli enzimi, alcuni ormoni, gli anticorpi. Le proteine costituite dall unione di più catene polipeptidiche, uguali o diverse tra loro, presentano struttura quaternaria. Le diverse catene polipeptidiche che costituiscono la proteina sono dette subunità. Tali proteine presentano un livello di organizzazione superiore e svolgono nell organismo attività biologiche complesse (attività enzimatica, ormonale, di trasporto, ecc.). Proteine con questo tipo di struttura sono, ad esempio, l insulina (costituita da due subunità) e l emoglobina (costituita da quattro subunità). La denaturazione proteica Per denaturazione proteica si intende qualsiasi modificazione della struttura secondaria, terziaria, quaternaria delle proteine che non implichi la rottura dei legami peptidici, ossia in cui la struttura primaria rimanga integra. La denaturazione può essere causata da: - agenti chimici, come ad es. acidi o basi, o alte concentrazioni saline; - agenti fisici, come un azione meccanica, il calore, bruschi abbassamenti della temperatura, la disidratazione, ecc. La denaturazione, che in genere è una reazione irreversibile, comporta: - variazione delle proprietà organolettiche; - perdita dell attività biologica; - aumento della digeribilità del cibo. Classificazione delle proteine Le proteine di maggiore interesse biologico possono essere classificati secondo diversi criteri. In base alla forma: - proteine fibrose, che hanno forma allungata e svolgono una funzione prevalentemente strutturale, o di tipo meccanico. Ne sono esempi: la cheratina presente nei capelli e unghie; la miosina e l actina presenti nei muscoli; - proteine globulari, che sono più o meno sferoidali e compatte. A questa categoria appartengono le proteine di trasporto (ad es. albumine e globuline del sangue). Sono

4 proteine globulari anche gli enzimi e gli ormoni, che intervengono nelle reazioni biochimiche delle cellule e regolano lo svolgimento delle funzioni degli organismi. In base alla composizione chimica: - proteine semplici o omoproteine, se sono costituite da soli AA; - proteine coniugate o eteroproteine, se costituite da una parte proteica e da un gruppo non proteico. Sono proteine coniugate: le lipoproteine, le glicoproteine, le metalloproteine. In base al valore biologico: La più importante classificazione delle proteine, dal punto di vista nutrizionale, è quella basata sul contenuto di AAE. - proteine ad alto valore biologico, o complete. Sono le proteine che contengono gli otto AAE in quantità equilibrata ai fini nutrizionali. Sono proteine complete quelle contenute nelle uova, nella carne, nel pesce, nel latte e derivati; - proteine a medio valore biologico, o parzialmente complete. Sono le proteine che presentano tutti e otto gli AAE ma non in modo equilibrato, in quanto uno o più AAE sono presenti in scarse quantità. Alimenti con proteine a medio valore biologico sono i legumi; - proteine a basso valore biologico, o incomplete. Sono le proteine che non contengono neanche in minima quantità uno o più AAE. Le proteine dei cereali sono proteine incomplete. Una proprietà molto importante è la cosiddetta complementarietà delle proteine: proteine incomplete di alcuni AAE, se abbinate nello stesso pasto con altre proteine carenti di altri AAE, si possono integrare reciprocamente con un miglioramento biologico della proteina carente. La pratica di abbinare alimenti contenenti proteine a composizione complementare è ampiamente diffusa nella cucina mediterranea: esempi possono essere pasta e fagioli, riso e lenticchie. La digestione delle proteine La digestione delle proteine inizia nello stomaco grazie all azione della pepsina che scinde i legami peptidici riducendo le proteine in frammenti. L'acido cloridrico presente nel succo gastrico ha un ruolo importante perchè attiva la pepsina e denatura le proteine.

5 Il cibo parzialmente digerito poi viene inoltrato a piccole quantità nell intestino, dove la digestione delle proteine prosegue ad opera delle proteasi pancreatiche (tripsina, chimotripsina e carbossipeptidasi). La demolizione dei frammenti proteici si completa per azione delle peptidasi che idrolizzano i legami peptidici fino ad ottenere gli AA liberi. Gli AA liberati durante la digestione sono assorbiti a livello dei villi intestinali, penetrano nei capillari sanguigni e, tramite la vena porta, arrivano al fegato, dove sono utilizzati per i diversi processi metabolici. Le funzioni delle proteine Le principali funzioni delle proteine sono: - funzione plastica (o strutturale). Le proteine sono i principali costituenti delle cellule: hanno il compito di formare nuovi tessuti e di riparare quelli già esistenti. Sono quindi i principali materiali di costruzione. Sono dotate di funzione strutturale le proteine fibrose (collagene, cheratina, miosina, actina, ecc.) - funzione regolatrice. Le proteine costituiscono enzimi ed ormoni che controllano le attività metaboliche dell'organismo. - funzione energetica. L organismo non può accumulare scorte proteiche o AA introdotti con l alimentazione in eccesso rispetto ai bisogni plastici. Gli AA in eccesso sono utilizzati o per produrre energia o trasformati in altri composti per la sintesi di nuove molecole. 1 g di proteine = 4 Kcal Il fabbisogno proteico Secondo i nuovi LARN in una dieta equilibrata di un adulto le proteine introdotte con gli alimenti devono essere circa 0,9 g/kg di peso corporeo (pari a circa il 10-15% delle calorie totali giornaliere) di cui 2/3 di origine vegetale e 1/3 di origine animale (½ di origine animale e ½ di origine vegetale per bambini e adolescenti) Il fabbisogno proteico aumenta in tutte le situazioni fisiologiche in cui è necessaria la costruzione di nuovi tessuti: crescita, gravidanza, allattamento, attività sportiva, ecc.