COMPOSTI AZOTATI. derivanti dall ammoniaca AMMINE. desinenza -INA AMMIDE

Transcript

1 COMPOSTI AZOTATI derivanti dall ammoniaca AMMINE desinenza -INA AMMIDE

2 ANCORA AMMIDI RISONANZA

3 A M M I D I Il legame ammidico ha parziale carattere di doppio legame per la seguente risonanza:

4 Ammidi H H C H H C H C O propanammide (propionammide) NH 2 H H C H C O N CH 3 H N-metiletanammide (N-metil-acetamnmide) H H C H C O N CH 3 CH 3 N,N-dimetiletanammide (N,N-dimetil-acetammide)

5 LEGAME AMMIDICO LEGAME PEPTIDICO Il legame peptidico è un legame ammidico che si trova nei peptidi e nelle proteine

6 Le proteine sono macromolecole di peso molecolare compreso fra 5000 e daltons costituite da un certo numero di aminoacidi legati fra loro in modo covalente in sequenze lineari caratteristiche. Gli aminoacidi si differenziano in base alla struttura della catena laterale; gli aminoacidi che compongono le proteine sono solamente 20 e sono tutti nella forma L-

7 Curva di titolazione della glicina (1) CH 2 NH 3 + COOH CH 2 NH 3 + COO- + H+ pk 1 = 2.34 (2) CH 2 NH 3 + COO- CH 2 NH 2 COO- + H+ pk 2 = 9.60

8 Altri aminoacidi naturali o derivati di essi Ornitina (ciclo dell Urea) Istamina (allergie) Acido γ-ammino butirrico Dopamina (neurotrasmettitori) Tiroxina (iodio, ormone tiroideo) Aminoacidi fungini Catena laterale apolare Catena laterale polare Catena laterale carica o ionizzabile

9 Ogni proteina contiene un unico gruppo amminico libero

10 Il legame peptidico è rigido e planare perché ha un parziale carattere di doppio legame Polipeptide Dipeptide Mappa di Ramachandran

11 C è un limite al n. di conformazioni che può assumere la catena polipeptidica I gruppi R sono disposti da parti opposte rispetto allo scheletro carbonioso NH 2 COOH

12 Livelli strutturali delle proteine: STRUTTURA PRIMARIA sequenza aminoacidica STRUTTURA SECONDARIA ripiegamento locale dello scheletro carbonioso (stabilizzata principalmente da legami H) STRUTTURA TERZIARIA disposizione nello spazio della proteina (stabilizzata da interazioni idrofobiche, legami H, interazioni elettrostatiche, ponti disolfurici) STRUTTURA QUATERNARIA tipica delle proteine formate da più subunità

13 Struttura primaria È la sequenza aminoacidica della proteina a partire dall estremità N-terminale; è determinata dal codice genetico e si basa sul legame covalente fra gli aminoacidi. Struttura secondaria, terziaria e quaternaria Dipendono dalla struttura primaria; si basano su interazioni deboli non covalenti come legami idrogeno, interazioni idrofobiche,

14 PONTE a IDROGENO (ponte H) Ha un basso valore energetico, che oscilla tra 10 e 40 kj/mole, ma sufficiente a CONFERIRE importantissime PROPRIETA STRUTTURALI e FUNZIONALI alla molecola che lo possiede. Può essere INTRAMOLECOLARE (proteine) o INTERMOLECOLARE (acqua, ghiaccio)

15 L E G A M E a I D R O G E N O effetti macroscopici

16 H 2 O ponti-h (4) INTER-MOLECOLARI -elica PROTEINE ponti-h INTRA-MOLECOLARI le conferiscono la struttura SECONDARIA foglietto

17 Struttura secondaria: descrive la conformazione locale dello scheletro carbonioso della catena polipeptidica. α-elica destrorsa, 3.6 residui per giro. 5.4 Å per giro (passo). Legami H fra l atomo di idrogeno legato all azoto di un legame peptidico e l ossigeno carbonilico del 4 residuo successivo Mappa di Ramachandran 2.8 Å Foglietto β conformazione più estesa stabilizzata da legami idrogeno fra segmenti adiacenti della catena polipeptidica.

18 α-elica

19 Foglietto-β

20 (emoglobina) Struttura terziaria è la disposizione nello spazio dell intera catena polipeptidica, e si avvale di interazioni fra aminoacidi che si trovano in posizioni lontane nella sequenza aminoacidica. E strettamente dipendente dai gruppi R, e in particolare dalla loro polarità.

21 Interazioni che stabilizzano la struttura terziaria: interazioni idrofobiche Interazioni elettrostatiche (ponti salini, forze di van der Waals) legami-idrogeno ponti disolfurici

22 In molte proteine sono presenti PONTI DISOLFURICI; essi stabilizzano la struttura unendo parti di una stessa proteina o di proteine diverse. Interazioni idrofobiche

23 Esempi di proteine Ribonucleasi A RNasi A

24 Altri esempi RNasi A (Altra proteina) Mioglobina Sempre RNasi A ma trimero Complesso RNasi A + Inibitore

25 Struttura quaternaria E propria delle proteine costituite da più catene polipeptidiche. Più subunità proteiche infatti possono associarsi a formare dmeri, trimeri, tetrameri, etc etc Perché la formazione di proteine costituite da più subunità è più conveniente? -efficiente sintesi e riparazione -possibilità di regolazione

26 Solubili in ambienti acquosi: gruppi polari all esterno, gruppi apolari all interno. Es. enzimi, proteine regolatrici, immunoglobuline PROTEINE Insolubili in ambienti acquosi: gruppi apolari all esterno, gruppi polari all interno. Es. proteine fibrose e strutturali, proteine intrinseche di membrana

27 LE PROTEINE HANNO DIVERSE FUNZIONI BIOLOGICHE ENZIMI: le proteine più varie e specializzate sono quelle con attività catalitica PROTEINE DI TRASPORTO: legano e trasportano specifiche molecole o ioni da un organo all altro PROTEINE DI RISERVA: costituiscono depositi di sostanze PROTEINE CONTRATTILI o MOTILI: conferiscono alle cellule e ai microrganismi la capacità di contrarsi, di cambiare forma, di spostarsi nell ambiente PROTEINE STRUTTURALI: servono come supporto sotto forma di filamenti, cavi o foglietti per dare forza e protezione alle strutture biologiche PROTEINE DI DIFESA: difendono gli organismi dall invasione da parte di altre specie o li proteggono da eventuali danni PROTEINE REGOLATRICI: servono a regolare le attività cellulari e fisiologiche