FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
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- Fabiola Stefani
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1 FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA Lo scopo ultimo dei processi metabolici ossidativi è quello di canalizzare l energia contenuta nello scheletro carbonioso di zuccheri, ac. grassi e amminoacidi nella sintesi di molecole di ATP. IN CHE MODO? processi ossidativi catabolici producono NADH e FADH 2 (EQUIVALENTI RIDUCENTI) dalla loro ri-ossidazione si può ottenere l energia necessaria alla sintesi di ATP. Avviene a carico della catena di trasporto degli elettroni mitocondriale localizzata nella Membrana mitocondriale interna (eucarioti) o nella Membrana plasmatica (procarioti) Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
2 NADH e FADH 2 si riossidano trasferendo gli e- a centri redox organizzati in complessi Complesso II Succinatodeidrogenasi Il flusso degli elettroni lungo la catena di trasporto è spontaneo, ogni reazione redox risulta esoergonica Complesso I NADH-deidrogenasi Complesso III Citocromo C- Ubichinolo -ossidoreduttasi Complesso IV Citocromo C-ossidasi
3 La sequenza dei trasportatori lungo la membrana interna mitocondriale non è casuale: sono disposti secondo un ordine di potenziale di riduzione (E 0 ) crescente, che garantisce un processo redox globalmente esoergonico NADH + H + + ½ O 2 NAD + + H 2 O ΔG 0 complessivo = -nfδe 0 = -2(96.5)[0.82-(-0.32)] = -220 KJ/mol
4 I centri redox che trasferiscono gli elettroni spontaneamente sono inglobati e organizzati in complessi multi-proteici trans-membrana, localizzati nella membrana mitocondriale interna Lo scopo della catena di trasporto degli elettroni è quello di creare un potenziale energetico sufficiente a permettere la sintesi di molecole di ATP D. Voet C. W. Pratt J. G. Voet, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
5 CENTRI REDOX DEL COMPLESSO I: FMN CENTRI FERRO-ZOLFO UBICHINONE H: - + H + D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2007
6 D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2007 CENTRI Fe-S (è lo ione ferro che trasferisce l e - cambiando stato di ossidazione: Fe 3+ > Fe 2+ ) Fe-S Fe 2 -S 2 Fe 4 -S 4 Indipendentemente dal n di ioni Fe ogni centro FeS differisce dall altro per una sola carica formale: quando sono presenti 2 o più ioni Fe, essi costituiscono un sistema coniugato che accoglie o rilascia 1 SOLO e-.
7 COMPLESSO I (14>>45 componenti proteiche) (NADH-deidrogenasi o NADH:ubichinone ossidoreduttasi) H: NADH + H + + FMN - + H + NAD + + FMNH 2 1 :H - trasferito sull FMN FMNH 2 + Fe +3 S 1H + 1e - FMNH + Fe +2 S 1 e- è trasferito sul Fe 3+ 1 H + è rilasciato nella matrice FMNH + Fe +3 S 1H + 1e - FMN + Fe +2 S 1 e- è trasferito sul Fe 3+ 1 H + è rilasciato nella matrice FMNH 2 cede i 2 elettroni 1 alla volta ai centri Fe-S e rilascia 2 H + alla matrice Il NADH proviene dai cicli ossidativi Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
8 1e - FMNH 2 Alla matrice I centri Fe-S trasportano solo e - e solamente 1 alla volta. Sono presenti 8/9 centri Fe-S (2 Fe-S e 7 4Fe-4S) che hanno potenziali di riduzione crescenti e sono disposti in sequenza (trasferimento ESOERGONICO). Costituiscono un canale per gli e - e li indirizzano all accettore finale: UBICHINONE Dalla matrice 2 H + 1e - 2 H+ Si dirige al complesso III CoQH 2 CoQ D. Voet C. W. Pratt J. G. Voet, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
9 4H + vengono traslocati nello spazio intermembrana per ogni NADH che è ossidato Si dirige al complesso III solubilizzandosi nel doppio strato fosfolipidico I cambiamenti conformazionali indotti dalla variazione dello stato di ossidazione del complesso proteico (dal flusso spontaneo di e - ) attivano il POMPAGGIO DI PROTONI. Cambiano i pka di catene laterali di residui amminoacidici che costituiscono la porzione transmembrana: gli ioni H + saltano da un gruppo all altro fino a che non vengono rilasciati all esterno.
10 Eccezionalmente il complesso I può accettare e - anche dal NADPH (con bassa efficienza). Il NADPH è preferibilmente riossidato in altre vie (biosintesi) o se necessario attraverso una transidrogenasi: NADPH + NAD + NADP + + NADH Rifornisce la catena di trasporto mitocondriale andando a riossidarsi al complesso I
11 COMPLESSO II (4 subunità proteiche e 5 gruppi prostetici) (Succinato deidrogenasi o Succinato:Ubichinone ossidoreduttasi) Enzima coinvolto nel ciclo di Krebs, catalizza l ossidazione del succinato a fumarato a carico del FAD. QH 2 Verso il complesso III Il FADH 2 trasferisce i 2 e - 1 alla volta ai centri 2Fe-2S che cedono poi gli e - all ubichinone (Q) che si riduce a Ubichinolo (QH 2 ) accettando anche 2 H + dalla matrice. 2H + 2e - Succinato + FAD Fumarato + FADH 2 Il complesso II non è associato ad una pompa protonica, d altra parte la redox che avviene non libererebbe energia sufficiente ad attivare la traslocazione di H + Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
12 Nel complesso II è presente anche un gruppo eme b che protegge dalla formazione di specie reattive dell O 2 (ROS): acchiappa e - in fuga D. Voet C. W. Pratt J. G. Voet, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
13 La formazione di radicali liberi dell O 2 è frequente durante il trasporto di e -. Sono però vari i meccanismi di difesa dalle specie reattive dell O 2 (ROS). Nelson-Cox, I principi di Biochimica di Leningher 5/E, Zanichelli Ed. S.p.A. Copyright 2010 Altri agenti antiossidanti oltre al glutatione sono l ac. Ascorbico, le vitamine E, A che agiscono come trappole di radicali liberi.
14 Glutatione (GSH): tripeptide, sequestra agenti ossidanti, protegge le cellule da danni causati da elevate concentrazioni di perossidi, ha un importantissima azione intra- e extra-cellulare di difesa dallo stress ossidativo Legame isopeptido fra il γ-cooh del glutammato e l α-nh 2 della cisteina α β γ GLUTATIONE (GSH) ridotto
15 Dimerizza per ossidazione 2e, 2H + Ponte disolfuro GLUTATIONE (GSSG) OSSIDATO
16 Ciclo redox del glutatione Anione superossido 2. O - 2 SOD Superossido dismutasi 2O 2 + 2H 2 O 2 Deve essere ridotto 2H 2 O + O 2 È importante mantenere nella cellula il glutatione nello stato ridotto GSH, perché possa rispondere all aumentato livello dei perossidi 2x GSH GPx Glutatione perossidasi: trasferisce 2 e - dal GSH all H 2 O 2 Glutatione reduttasi: trasferisce al GSSG 2 e - e 1 H + provenienti dal NADPH, e 1 H + dal mezzo, GR H + GSSG NADPH NADP + NADH NAD + NADP + /NADH Trans-Idrogenasi
17 IL CICLO REDOX DEL GSH/GSSG PUO AVVENIRE ANCHE NEL CITOSOL IN QUESTO CASO LA RIDUZIONE DEL NADP + A NADPH E GARANTITA DALLA G6PDH (GLUCOSIO 6-FOSFATO DEIDROGENASI), ENZIMA DELLA VIA DEI PENTOSIO-FOSFATI. NADPH + H + NADP + G6PDH Glucosio 6-fosfato 6-fosfo-D-Gluconoδ-lattone
18 L ubichinone o coenzima Q rappresenta il punto di raccolta degli e - provenienti dai processi ossidativi catabolici. Sistema navetta glicerolo 3-fosfato (elettroni dalla glicolisi) (ETF) Flavoproteina trasportatrice di e - Nelson-Cox, I principi di Biochimica di Leningher 5/E, Zanichelli Ed. S.p.A. Copyright 2010 β-ossidazione acidi grassi: si producono equivalenti riducenti di FADH 2
19 COMPLESSO III (11 componenti) (Ubichinolo:citocromo c ossidoreduttasi) Subunità principali: 2 coppie di Citocromo b (2 gruppi eme: b H e b L ) 2 coppie di Citocromo C1 (1 gruppo eme c 1 ) 2 coppie di ISP (1 centro 2Fe-2S) citocromo c 1 Eme c 1 cit c contiene 1 centro 2Fe-2S in cui il Fe è coordinato anche da residui di His Questi dimeri sono inseriti nella membrana mit. interna. Citocromo C = accettore finale di e - È una subunità mobile e solubile, nello stato ossidato si associa al complesso sul lato esterno. citocromo b I citocromi hanno come gruppo prostetico dei gruppi eme che coordinano uno ione Fe 3+ = centro redox adibito al trasferimento di elettroni Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
20 Fe-protoporfirina IX (citocromi b, Hb, Mb) Eme c (citocromi c) legato alla proteina con legami tioeteri Eme a (citocromi a) Suddivisi in base allo spettro di assorbimento della luce. Hanno potenziali di riduzione differenti (a seconda delle interazioni stabilite dal Fe con i residui amminoacidici della proteina)
21 Ossidazione del QH 2 nel complesso III A) 1 a molecola di QH 2 si lega vicino all eme b L : rilascia 2 elettroni e si ossida a Q liberando 2H + nello spazio intermembrana 1e - Eme b L Eme b H Q 1e - ISP (Fe 2 -S 2 ) Eme c 1 Cit c B) 2 a molecola di QH 2 : rilascia 2 elettroni e si ossida a Q liberando 2H + nello spazio intermembrana e - dalla matrice H + QH 1e - Eme b L Eme b H QH QH 2 e - Complesso IV Rimane legato nel complesso dalla matrice 1e - ISP (Fe 2 -S 2 ) Eme c 1 Cit c Complesso IV H + Rilasciato Ogni 2 QH 2 riossidati si riforma 1 QH 2 : complessivamente 2 e - sono trasferiti sul cit. c e 4 H + sono traslocati nello spazio intermembrana
22 COMPLESSO IV: CENTRI REDOX Subunità II = 1 centro redox: Cu A (centro binucleare a 2 atomi di rame legati a due residui di cisteina, formano una struttura geometrica simile a quella di un centro FeS) riceve e - dal CytC rid Subunità I = 3 centri redox: eme a (Fe 3+ ) eme a 3 (Fe 3+ ) Cu B Centro binucleare FeCu Riduce l O 2 La Tyr 244 partecipa al trasferimento degli e - all O 2 D. Voet C. W. Pratt J. G. Voet, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
23 COMPLESSO IV (13 subunità) proteina transmembrana- (citocromo c ossidasi) Catalizza l ossidazione del citocromo c e la riduzione dell O 2 ad H 2 O Tutti i centri redox del complesso IV trasferiscono 1 e - per volta. Per ridurre completamente l O 2 ad H 2 O occorrono 4 e - (quindi devono giungere al complesso IV 4 cit c ridotti) e 4H + (sottratti dalla matrice). 2H + 2CytC 2 e - Il passaggio di e - attraverso i centri redox libera energia sufficiente da attivare una canale protonico: 2 H + traslocati fuori ogni volta che 2 e- sono trasferiti da 2 Cyt C (per ogni ½ O 2 che viene ridotto ad 1 H 2 O). Quindi 4 H + ogni volta che 1 O 2 è completamente ridotto ad H 2 O ½ O 2 2H + 2H + 1 H 2 O Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
24 Per ogni NADH riossidato i complessi della catena di trasporto degli e - traslocano 10 H + nello spazio intermembrana, per ogni FADH 2 riossidato sono traslocati 6 H +. 1NADH >>>> 10 H + out >>>> ½ O 2 H 2 O (4 H + out dal Complesso I 4 H + out dal Complesso III 2 H + out dal Complesso IV) 1 FADH 2 >>>> 6 H + out >>>> ½ O 2 H 2 O (4 H + out dal Complesso III 2 H + out dal Complesso IV) Nella catena di trasporto sono trasferiti 2 e - Riduzione completa di O 2 2NADH >>>> 20 H + out >>>> O 2 2H 2 O Trasferimento di 4 e - Riduzione completa di O 2 2FADH 2 >>>> 12 H + out >>>> O 2 2H 2 O Trasferimento di 4 e -
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