Studi recettoriali. Legame ligando-recettore (binding)
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- Massimiliano Borrelli
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1 Studi recettoriali Lo scopo di questa dispensa e' di spiegare come calcolare l affinita' ed il numero di siti recettoriali in esperimenti di fisiologia, farmacologia o biochimica che utilizzano farmaci radioattivi. La dispensa e' basata sulla pratica del binding e non sulla teoria, che e' invece svolta nelle lezioni. Legame ligando-recettore (binding) Lo scopo di un esperimento di binding e' di valutare l'affinita' di un ligando per il suo recettore. Vi sono molti motivi per i quali quest'informazione puo' essere di utilita': 1. Avete appena scoperto un nuovo trasmettitore ma non siete sicuri quale sia il suo recettore bersaglio. Potete usare preparazioni pure di recettori diversi e valutare per quale bersaglio il vostro trasmettitore possiede l'affinita' piu' elevata. 2. Avete appena scoperto un nuovo farmaco ma non siete sicuri del sottotipo recettoriale al quale si lega. Potete quindi usare un ligando radioattivo specifico per il sottotipo recettoriale e valutare a quale concentrazione viene spiazzato dal vostro farmaco. 3. Avete appena scoperto un nuovo farmaco e volete valutare quali possibili effetti collaterali possa avere in caso che il paziente ne ingerisca troppo. Potete quindi valutare a quali siti si puo legare a concentrazioni crescenti. 4. Da un punto di vista fisiologico o patologico, potete anche valutare la presenza ed il numero di recettori in un determinato organo ed in particolari condizioni (esempio: malattia). 5. Volete valutare l affinita tra due proteine che interagiscono tra di loro. E' importante ricordare che questi studi possono fornire informazioni sull'affinita' di un determinato ligando o sulla presenza quantitativa di un recettore, ma non sono in grado di fornire nessuna informazione funzionale. In altre parole, in questi studi sostanze che attivano o non attivano il recettore si comportano nella stessa maniera. Come funziona il binding? Il binding si basa sulla possibilita' di poter misurare selettivamente e quantitativamente la radioattivita' che si lega ai recettori. In pratica: 1) Si utilizza un ligando radioattivo (marcato con 3 H, 14 C, 125 I, 32 P, etc.) e lo si mette ad incubare con una preparazione contenente i possibili recettori; 2) All equilibrio, il radioattivo sara': a) libero in soluzione b) legato al recettore specifico c) legato a siti non-specifici (tubo, lipidi, altre proteine) Per separare il complesso ligando-recettore si può filtrare l'incubazione o centrifugare. Poi si prende il residuo solido e si valuta la radioattivita' con apparecchiature specifiche. Le apparecchiature danno letture in disintegrazioni per minuto (DPM). Se si conosce l'attivita' specifica della sostanza radioattiva (numero di dpm per mole), si puo convertire la quantita di radioattivita legata in moli di ligando legate (e quindi numero di recettori legati). Poiche' (b) e (c) non sono fisicamente separabili, possiamo incubare parallelamente una reazione in presenza di un eccesso di ligando non radioattivo. Per definizione, i siti specifici sono limitati (finiti) mentre i siti non-specifici sono illimitati. 1
2 Quindi nella seconda incubazione il ligando non radioattivo sara' in grado di spiazzare tutti i siti recettoriali specifici ma non variera il numero di siti non specifici legati dal radioattivo. Riassumendo: Legame totale: radioattivita' risultante dall'incubazione con radioattivo e membrane. Legame non-specifico: radioattivita' risultante dall'incubazione con radioattivo, membrane, ed un eccesso di ligando non radioattivo. Binding specifico = Binding totale -binding non specifico Come calcolare l'affinita' di un ligando ed il numero di siti ai quali si lega Vi sono almeno due diversi protocolli che si possono utilizzare negli studi di binding. Il principio di esecuzione e' simile, ma devono essere analizzati diversamente. 1. Tipo I -Aumento progressivo del ligando radioattivo In questo protocollo, la preparazione biologica (cellule, membrane, etc.) viene incubata con diverse concentrazioni di ligando radioattivo. Per valutare il non-specifico, esperimenti paralleli devono essere fatti con un eccesso di ligando non radioattivo. Per analizzare questo tipo di esperimento l'equazione piu' importante e la seguente: Abbiamo derivato quest'equazione a lezione, malgrado che i nomi fossero diversi. B e' il numero di siti specifici legati alla concentrazione di radioattivo [D*]. Bmax e' il numero massimo di siti specifici per il ligando D (o D*). K A e' la costante di affinita' ad equilibrio per il ligando D (o D*). Ricordati che: 2
3 E quindi: Teoricamente, l'analisi dei dati puo' darci indicazioni utili sul legame ligando-recettore senza dover ricorrere a queste equazioni. Esploriamo entrambe le possibilita' in un esempio: Possiamo fare un grafico con questi risultati: Dal grafico possiamo dedurre che il massimo numero di siti legati e' all'incirca 5500 DPM poiche' la curva del legame specifico sembra mostrare un plateau (un aumento del ligando radioattivo non risulta in un aumento nel radioattivo specifico legato al recettore). Ad occhio possiamo anche dedurre che la K D (la concentrazione necessaria per legare meta' dei recettori) e' circa 5-10 nm. Questo si evince perche' la meta' del legato specifico e' 2750 (5500/2) e per avere questo livello di legame abbiamo bisogno di circa 5-10 nm. E' evidente che questo sistema non e' preciso e quindi e' necessario tracciare uno Scatchard plot. 3
4 Per fare questo dobbiamo trasformare i nostri dati: [3H] farmaco specifico (farmaco specifico) (farmaco libero) (farmaco legato) (farmaco libero) nm dpm dpm/nm Il nostro radioattivo ha un attivita specifica di 60 Ci/mmol ed ogni Ci (Ci = Curie) corrisponde a 2.2 X dpm (questo valore e una costante). In questo esperimento sono stati usati 0.01 mg di proteina. Possiamo creare lo Scatchard plot con la quantita' di ligando legato sull'asse delle X e il rapporto specifico/libero sull'asse delle Y. L intercetta dell asse X e 6000 dpm e questa corrisponde alla Bmax. Per convertire il valore di radioattivo in pmol/mg: 4
5 5
6 Esercizi: Domanda 1. Avete avuto l incarico di investigare le proprieta di un nuovo ligando radioattivo, 125 I-neurosprizzina, in membrane sinaptiche di cervello di ratto. Per investigare l affinita di questo composto avete misurato il legame del radioattivo in presenza od in assenza di 1 µm neurosprizzina non radioattiva. L attivita specifica del composto radioattivo e 2000 Ci/mmol ed ogni tubo ha 0.02 mg di proteina. Qual e l affinita di questo composto e qual e il numero massimo di siti disponibili? Domanda 2. Avete appena scoperto un nuovo metodo per ottenere un grande numero di cellule dissociate da un tessuto. Ora volete caratterizzare queste cellule investigando quanti recettori muscarinici vi sono per cellula e se la loro affinita e simile a quella del tessuto originale. Per fare questo, incubate varie concentrazioni di N-metil-scopolamina ([ 3 H]NMS)con una sospensione cellulare (100,000 cellule/tubo). In esperimenti precedenti avete trovato che la concentrazione di [ 3 H]NMS richiesta per occupare meta dei recettori nel tessuto originale e 0.14 nm. Domanda 3. L aggiunta di carbacolo (un agonista dei recettori muscarinici) causa un improvviso aumento di calcio intracellulare nella preparazione di cellule dissociate della domanda 2. La concentrazione di N-metil-scopolamina necessaria per bloccare totalmente questo effetto e di 3 nm. Dalla tua analisi dei dati nella domanda due, che percentuale dei recettori muscarinici e occupata da 3 nm N-metil-scopolamina? Domanda 4. Se l affinita di un particolare ligando e 5 X 10 8 M -1 quale concentrazione di ligando non radioattivo e necessaria per occupare il 99% dei siti? 6
7 2. Tipo 2 Concentrazione fissa di ligando radioattivo e concentrazioni crescenti di ligando non radioattivo Per motivi di costi, di disponibilita o di salute, e spesso necessario utilizzare concentrazioni basse di ligando radioattivo e spiazzarlo con concentrazioni crescenti di ligando non-radioattivo. In questo caso, il ligando non radioattivo puo essere identico a quello radioattivo o diverso. Un binding di tipo due e organizzato con il protocollo riportato nella tabella seguente. In questo esempio poniamo che il ligando radioattivo e non radioattivo siano identici. In questo caso, leghiamo una piccola proporzione dei recettori disponibili. Monitorando lo spiazzamento di questi recettori da parte del ligando non radioattivo possiamo avere un indicazione precisa di tutta la popolazione di recettori. Per poter calcolare l affinita e il numero massimo di recettori dobbiamo in primo luogo fare un grafico semilogaritmico di curva concentrazione risposta. 7
8 Per ottenere l affinita dobbiamo prima valutare la concentrazione di ligando non radioattivo che spiazza meta del ligando radioattivo. Quindi: = 3000 (legame specifico) 3000/2 = 1500 (meta del ligando radioattivo spiazzato); dal grafico si evince che questo avviene ad una concentrazione di 0.2 nm. L equazione da utilizzare per ottenere l affinita e la seguente: Dove D* e la concentrazione di radioattivo. Nel caso che il radioattivo e il ligando non radioattivo abbiano la stessa K A (quindi che siano lo stesso composto), l equazione si semplifica in: Nel nostro esempio, quindi, la K A e 1/(0.2 nm 0.1 nm) = 10 x 10 9 M -1. La K D e quindi 0.1 nm (1/K A ). Per calcolare il numero dei siti totali, possiamo utilizzare la formula: Quindi la Bmax nel nostro esempio e di 6000 dpm. Domanda 5. Concentrazioni di carbacolo crescenti sono state incubate con 3H-NMS (0.05 nm) e membrane sinaptiche preparate da tessuto cerebrali di ratto (0.1 mg proteina/tubo). I dati ottenuti sono riportati nella tabella sottostante. L affinita del 3H-NMS in questo tessuto e 0.8 x 10 8 M -1. L attivita specifica del 3 H-NMS utilizzato e 80 Ci/mmol. Calcolate la K A del carbacolo ed il numero massimo di siti (in pmol/mg proteina). 8
9 Domanda 6. La K A dell adrenalina in competizione con il [ 3 H]propranololo in studi di binding con membrane cardiache e di 1 x 10 8 M -1. La concentrazione di adrenalina necessaria per stimolare in maniera massimale l adenilato ciclasi in queste cellule e 50 nm. Che proporzione di recettori adrenergici e occupata a questa concentrazione? Domanda 7. Uno studio di binding e stato condotto usando 3 H-propranololo (0.1 nm) in membrane preparate dall apparato respiratorio di cavia. Calcola l affinita ed il numero massimo di siti in questa preparazione dai dati nella tabella. 9
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