BIMLECLE I mattoni delle cellule
PRINCIPALI GRUPPI FUNZINALI I gruppi funzionali sono gruppi di atomi, uniti da legami covalenti, che conferiscono alla molecola di cui fanno parte un comportamento chimico caratteristico
CARBIDRATI LIPIDI AMMINACIDI e Proteine NUCLETIDI e acidi nucleici Trigliceridi Monosaccaridi Grassi li Struttura primaria ATP Disaccaridi Fosfolipidi Struttura secondaria DNA Cere Struttura terziaria Polisaccaridi Steroidi Struttura quaternaria RNA
MNSACCARIDI: pentosi Ribosio in forma aperta; si nota il gruppo aldeidico RIBSI DESSSIRIBSI Sono zuccheri a 5 atomi di carbonio, molto importanti in biologia perché costituenti dei nucleotidi, monomeri degli acidi nucleici. Ribosio RNA (RiboNucleicAcid) Desossiribosio DNA (DeoxyriboNucleicAcid)
Il glucosio (come gli altri monosaccaridi) si può rappresentare in forma aperta, nella quale è evidente il gruppo aldeidico. In acqua però si chiude ad esagono nella struttura α o β. Qui sotto è schematizzato il passaggio da una forma all altra MNSACCARIDI: esosi α GLUCSI β GLUCSI FRUTTSI La forma aperta del fruttosio evidenzia il gruppo chetonico
DISACCARIDI MALTSI Due monosaccaridi formano un legame di condensazione di tipo α glicosidico (come nel saccarosio e nel maltosio) oppure β-glicosidico (come nel lattosio e nel cellobiosio) SACCARSI LATTSI Il cellobiosio (e la cellulosa che ne deriva) non è digeribile dagli animali, fatta eccezione per quelli (es. ruminanti, termiti) che ospitano nel loro apparato digerente batteri in grado di rompere i legami β- glicosidici.
PLISACCARIDI Il glicogeno è un polimero di glucosio con legami α glicosidici, molto ramificato, presente nelle cellule animali con funzione di riserva. È localizzato principalmente nei muscoli e nel fegato. Il maggior numero di ramificazioni rispetto all amido rende più estremità disponibili per gli enzimi e più rapido il metabolismo del glicogeno.
PLISACCARIDI L amido è un polimero di glucosio con legami α glicosidici, nella variante lineare (amilosio, a sinistra) o ramificato (amilopectina, a destra) è presente nelle cellule vegetali con funzione di riserva.
PLISACCARIDI In questi punti si possono formare legami a idrogeno con altre molecole di cellulosa La cellulosa è un polimero di glucosio con legami β glicosidici, disposto in fasci paralleli e presente nelle cellule vegetali con funzione strutturale (costituisce la parete cellulare) La chitina (N-acetilglucosammina) è un polimero di glucosio modificato, presenta legami β glicosidici, ha funzione strutturale: negli animali forma l esoscheletro degli artropodi, nei funghi la parete cellulare
ACIDI GRASSI Gli acidi grassi hanno una testa contenente un gruppo acido (-CH) idrofilo (= che ha affinità per l'acqua) e una coda costituita da una lunga catena di carbonio e idrogeno, idrofoba (= che non ha affinità per l'acqua) e possono essere schematizzati così: Acido grasso saturo (acido stearico): ci sono solo legami semplici tra C e C. A temperatura ambiente gli acidi saturi sono solidi. Sono prevalentemente di origine animale e formano i grassi. Acido grasso insaturo (acido oleico): c è almeno un doppio legame tra C e C. questo fa piegare la catena. A temperatura ambiente gli acidi insaturi sono liquidi. Sono prevalentemente di origine vegetale e formano gli oli.
TRIGLICERIDI Sono prodotti dalla condensazione (esterificazione) tra una molecola di glicerolo (a sinistra) e tre molecole di acidi grassi (a destra) Gli ESTERI sono composti che si formano per condensazione tra un ACID e un ALCL Un olio (in alto) e un grasso (in basso). La presenza di doppi legami cis impedisce alle molecole di oli di impaccarsi come i grassi
FSFLIPIDI A differenza dei trigliceridi, le molecole di acido grasso che si combinano con il glicerolo sono due, la terza è una molecola di acido fosforico che in acqua libera ioni H+ producendo lo ione fosfato (P 4 3- ) Micella in un solvente polare La funzione dei fosfolipidi è strutturale; costituiscono la membrana cellulare. Micella in un solvente non polare Strutture fosfolipidiche in soluzione acquosa Strutture fosfolipidiche sulla superficie dell acqua
CERE Le cere sono esteri di un acido carbossilico e di un alcol entrambi a lunga catena. Hanno funzione di rivestimento protettivo e/o idrorepellente, sia nelle piante che negli animali STERIDI Sono caratterizzati da una struttura a quattro anelli idrocarburici (3 esagoni e un pentagono) Molti sono ormoni o hanno generalmente funzione regolatrice (e) Progesterone (f) Estrogeno
AMMINACIDI e LEGAME PEPTIDIC L amminoacido è il monomero del polipeptide, ed è caratterizzato dai gruppi funzionali amminico (-NH 2 ) e carbossilico (-CH) il gruppo carbossilico ha carattere acido e quello amminico è basico, perciò in acqua l amminoacido assumerà carica + sull azoto del gruppo amminico e carica sull ossigeno del gruppo carbossilico Il legame peptidico si forma per condensazione tra due amminoacidi
PRTEINE e livelli di struttura Struttura primaria Cys Gly ThrGly Glu SerLys Pro LeuMet Val Lys Val LeuAsp Ala ValArgGlySer Pro AsnVal Ile Ala Ala Val HisVal Phe Arg La struttura primaria di una proteina è la sequenza di amminoacidi che formano la sua catena polipeptidica Amminoacidi
Struttura secondaria Nella struttura secondaria (il secondo livello della struttura proteica), alcuni tratti del polipeptide si ripiegano o formano delle spirali stabilizzate da legami idrogeno. La spiralizzazione della catena polipeptidica dà origine a una struttura secondaria indicata come alfa elica. Un particolare tipo di ripiegamenti porta alla struttura chiamata foglietto ripiegato (beta). Si formano in ogni caso legami a H tra i gruppi funzionali degli amminoacidi, che conferiscono regolarità alla struttura. Spesso in una stessa proteina sono presenti tratti ad alfa elica e tratti beta. α elica foglietto β Nella proteina a sinistra sono evidenziati in rosso le α eliche e in giallo i foglietti β.
Struttura terziaria La struttura terziaria di una proteina è l aspetto generale e tridimensionale di un polipeptide. In genere, la struttura terziaria è dovuta ai legami a idrogeno e ionici che si formano tra alcuni dei gruppi R polari e alle interazioni tra gruppi R idrofobici del polipeptide e l acqua. Possono essere presenti anche ponti disolfuro tra i gruppi R gli amminoacidi cisteina. Questi legami contribuiscono a mantenere la proteina in una conformazione tridimensionale specifica che è determinata dalla sequenza degli aminoacidi (struttura primaria) Interazioni idrofobiche Legami a idrogeno Ponti disolfuro Interazioni ioniche -S-S-
Struttura quaternaria La struttura quaternaria di una proteina risulta dall associazione di due o più catene polipeptidiche. Un esempio di proteina che possiede una struttura quaternaria è il collagene: una proteina fibrosa costituita da tre alfa eliche avvolte a spirale (struttura a cavo). Mentre nella struttura terziaria le interazioni sono tra gruppi R della stesso polipeptide, in quella quaternaria le interazioni sono tra gruppi R di polipeptidi diversi. Emoglobina: quattro catene polipeptidiche e quattro gruppi eme Struttura globulare Collagene: principale proteina del tessuto connettivo negli animali Struttura fibrosa
NUCLETIDI
AdenosinTriPhosphate un nucleotide particolare: Adenosina Trifosfato Adenosina difosfato Gruppi fosfato H 2 Adenina P P P Idrolisi P P + P + Energia Ribosio ATP ADP
Confronto tra DNA e RNA Il gruppo fosfato di un nucleotide si lega allo zucchero del nucleotide successivo andando a costituire uno scheletro zucchero-fosfato con le basi azotate che sporgono da questa impalcatura. Il DNA è formato da due polinucleotidi avvolti uno sull altro in una doppia elica. L RNA è invece costituito da un unico filamento polinucleotidico.
Struttura a doppia elica del DNA Nel DNA i legami idrogeno tra le basi tengono uniti i filamenti. gni base è appaiata con una base complementare: A con T, e G con C Coppie di basi appaiate C T T G G C A A T A A A A A C G T G G A T T T T C C H P H 2 C P H 2 C P H 2 C P H 2 C H Legame idrogeno T C G A A G C T H CH 2 P CH 2 P CH 2 P CH 2 P H Modello a nastro Struttura chimica Modello computerizzato
Le biomolecole possono interagire tra loro e formare complesse molecole miste Nelle cellule, le proteine interagiscono tra di loro formando molecole complesse, con funzioni specifiche: glicoproteine (fanno parte delle membrane cellulari); glicolipidi (svolgono funzioni simili alle glicoproteine); nucleoproteine (regolano la duplicazione e la trascrizione del DNA); lipoproteine (regolano il trasporto dei lipidi nel sangue).
CREDITI IMMAGINI www.scibio.unifi.it/ www.unisi.it www.dsch.univ.trieste.it www.estrellamountain.edu/faculty/farabee/biobk/biobook http://www.uic.edu/classes/bios/bios100/lecturesf04am/le ct02.htm http://www.bio.miami.edu/~cmallery/150/gene/c5x29nucl eotides.jpg Edizioni scolastiche Bruno Mondadori Zanichelli editore Wikipedia wikicommons