Endomembrane e Smistamento delle proteine
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- Michelina Foti
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1 Endomembrane e Smistamento delle proteine La traduzione degli mrna inizia sempre nel citoplasma ma in dipendenza di specifici segnali può continuare e ultimare nel citoplasma stesso o sui ribosomi legati al Reticolo Endoplasmatico. Sequenze segnale Lo smistamento delle proteine ai comparti cellulari dipende da specifiche sequenze di amminoacidi presenti sulla proteina stessa. Tali sequenze sono dette sequenze segnale. Pertanto, il destino della proteina è noto già al momento della trascrizione del gene corrispondente
2 Struttura delle sequenze segnale La sequenza (peptidica) segnale può essere presente: alla estremità amino-terminale come ad esempio la sequenza per l importo al RER; alla estremità carbossi-terminale come ad esempio la sequenza per l importo nei perossisomi;intersperse come ad esempio nell importo o esporto nucleare. La presenza delle sequenze segnali prevede che esse siano riconosciute da specifiche proteine (recettori di smistamento) che le indirizzano al compartimento bersaglio; qui si legano a specifiche proteine e/o a canali di traslocazione presenti sulla membrana del comparto bersaglio in modo da consentire l inserimento della proteina o all interno del comparto o alla sua membrana
3 Smistamento proteine: importazione post-traduzionale le proteine sintetizzate in dipendenza di specifici segnali possono: restare nel citoplasma; oppure essere trasferite: nel nucleo; nei mitocondri; nei plastidi; nei perossisomi. Il trasferimento delle proteine in tali comparti avviene dopo la traduzione ed è pertanto detta: importazione posttraduzionale.
4 Tre proteine traslocatrici mitocondriali
5 Smistamento di proteine mitocondriali Se viene traslocata nella matrice il peptide segnale si lega ad un recettore sulla membrana mitocondriale esterna e la proteina viene traslocata grazie alla presenza di un secondo traslocatore sulla membrana interna: si crea un punto di contatto tra le due membrane. Le proteine sono traslocate non ripiegate. Intervengono in questo processo le proteine chaperonine, come hsp70, che mantengono le proteine srotolate. L idrolisi dell ATP viene usata per staccare l hsp70 e fornire energia motrice per importare la proteina attraverso il traslocatore.
6 Importazione di proteine nei mitocondri, la sequenza segnale è riconosciuta dalla proteina TOM.
7 Ruolo dell energia nell importazione di proteine nella matrice mitocondriale 1) La proteina hsp70 citosolica attaccata è rilasciata dalla proteina in un passaggio che Dipende dall idrolisi di ATP 2) Traslocazione nella matrice grazie ad un gradiente protonico 3) l hsp mitocondriale si lega alla catena polipetidica in regioni strategiche trascinandola Nella Matrice ed è poi rimossa grazie ad idrolisi di ATP
8 La traslocazione delle proteine nella membrana mitocondriale interna e nello spazio intermembra na richiede: la sequenza segnale una sequenza di aa idrofobica dopo il peptide segnale, che funziona da nuovo peptide segnale quando il primo è stato tagliato via dalla peptidasi (meccanismo simile alla traslocazione nell ER)
9 Endomembrane della cellula eucariotica
10 Membrane biologiche e loro interazioni
11 Nucleo Poro Nucleare Reticolo Endoplasmatico
12 Traffico di Materiale attraverso I Pori Nucleari
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14 Organizzazione del poro nucleare
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18 Meccanismo di trasporto attivo attraverso i pori nucleari
19 Reticolo Reticolo endoplasmatico Il Reticolo Endoplasmatico (RE) è presente in tutte le cellule eucariotiche. E una intricata rete di cisterne e tubuli intercomunicanti tra loro. Endoplasmatico E compartimento unico con porzioni morfologicamente e funzionalmente differenti, distinte in: Reticolo endoplasmatico Rugoso (RER): i tratti del RE che portano i ribosomi legati sul versante citoplasmatico. Reticolo endoplasmatico liscio (REL): i tratti di RE privi di ribosomi.
20 Reticolo endoplasmatico Rugoso struttura Il Reticolo Endoplasmatico Rugoso è costituito da cisterne appiattite intercomunicanti, con i ribosomi legati alla superficie citosolica. Il RER è molto sviluppato nelle cellule che attivamente secernono proteine o glicoproteine (ad esempio i neuroni, le cellule del pancreas esocrino, le plasmacellule). Reticolo endoplasmatico Liscio struttura Il reticolo endoplasmatico liscio (REL o SER da Smooth Endoplasmatic Reticulum) si differenzia dal RER soprattutto per la mancanza di ribosomi sul versante citosolico. E costituito essenzialmente da tubuli interconnessi tra loro. Il REL è molto sviluppato nelle cellule steroidogenetiche, quali ad esempio le cellule di Leydig o quelle mineralcoticoidi del surrene, nelle fibre muscolari scheletriche dove è denominato Reticolo sarcoplasmatico
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22 Microfotografia al microscopio elettronico
23 Reticolo Endoplasmatico Liscio (SER): funzioni Il REL assolve a numerose funzioni; le principali sono di seguito elencate: Biosintesi delle membrane. Partecipa alla biosintesi degli ormoni stereoidei. Metabolismo dei carboidrati. Immagazzinamento del Calcio. Detossificazione dei farmaci.
24 IL SER E RESPONSABILE DELLA SINTESI DI TRIACILGLICEROLI CHE VENGONO ACCUMULATI NEL LUME,CON PRODUZIONE DI GOCCIOLINE LIPIDICHE. NEGLI ADIPOCITI LE GOCCIOLINE LIPIDICHE OCCUPANO QUASI TUTTO LO SPAZIO DEL CITOPLASMA IL SER SINTETIZZA I FOSFOLIPIDI DELLE MEMBRANE CELLULARI IL FOSFOLIPIDE PRINCIPALE PRODOTTO E FOSFATIDILCOLINA O LECITINA PUO ESSERE FORMATO IN TRE PASSAGGI DA COLINA, DUE ACIDI GRASSI E GLICEROLO FOSFATO SER: sintesi di membrane Nel RE gli enzimi della sintesi dei fosfolipidi hanno il sito attivo sul lato citoplasmatico. Durante la sintesi si ha pertanto la crescita asimmetrica della membrana plasmatica (sintesi di un monostrato). Particolari enzimi (le scramblasi- dall inglese to scramble = mescolare) operano il mescolamento casuale dei fosfolipidi, ripristinando le dimensioni corrette dei due foglietti. Successivamente, altri enzimi ( le flippasi) operano il trasferimento selettivo dei fosfolipidi da un monostrato all altro, ripristinando l asimmetria, la composizione chimica e l organizzazione del doppio starto lipidico.
25 IL SER PARTECIPA ALLA SINTESI DI STEROLI COME IL COLESTEROLO IL COLESTEROLO VIENE SINTETIZZATO ATTRAVERSO UNA VIA METABOLICA A PIU STADI ALLA QUALE PARTECIPANO ANCHE ENZIMI PRESENTI NEL CITOSOL, OLTRE A QUELLI DEL SER LA SPECIE UMANA SINTETIZZA UNA GRAN PARTE DEL SUO COLESTEROLO TUTTE LE CELLULE SONO CAPACI DI PRODURLO, MA LA MAGGIOR PARTE DI ESSO VIENE SINTETIZZATO DALLE CELLULE EPATICHE IL FEGATO UTILIZZA IL COLESTEROLO PER FORMARE GLI ACIDI BILIARI
26 ORMONI STEROIDEI NELLA CORTECCIA SURRENALE E NELLE GONADI (REGIONE INTERSTIZIALE DEL TESTICOLO) IL COLESTEROLO E UTILIZZATO NELLA PRODUZIONE DEGLI ORMONI STEROIDEI NEI MITOCONDRI VIENE SCISSA LA CATENA LATERALE DEL COLESTEROLO, IMPORTATO DAL CITOSOL IL PRODOTTO COSI FORMATO LASCIA I MITOCONDRI E PASSA NEL SER DOVE VIENE DI NUOVO MODIFICATO. INFINE, TALE PRODOTTO DAL SER TORNA DI NUOVO NEI MITOCONDRI PER LE M0DIFICAZIONI FINALI COSI QUESTI DUE ORGANELLI GIOCANO UNA SORTA DI PALLA A VOLO PER PRODURRE L ORMONE STEROIDEO
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28 IL SER CONTIENE UN ENZIMA GLUCOSIO-6-FOSFATASI G6Pase ESSENZIALE PER L OMEOSTASI DEL GLUCOSIO NEL SANGUE, L ENZIMA E PRESENTE SOLO NELLE CELLULE PARENCHIMALI DEL FEGATO
29 LA DETOSSIFICAZIONE E SVOLTA DA UN SISTEMA DI ENZIMI CHE TRASFERISCONO L OSSIGENO (MONOSSIGENASI) E IL CUI COMPONENTE PRINCIPALE E IL CITOCROMO P-450 IL SISTEMA DELLE MONOSSIGENASI P-450 E FORMATO DA NUMEROSI ISOENZIMI (50-100) DEL CITOCROMO P-450 (EMO-PROTEINA DI TIPO b), DA UNA SINGOLA REDUTTASI E FOSFOLIPIDE.
30 QUESTI ENZIMI SONO PROTEINE INTEGRALI DI MEMBRANA E SONO PREMINENTI NEL SER, MA PRESENTI ANCHE NEI MITOCONDRI IL CITOCROMO P-450 E UBIQUITARIO, MA SI TROVA IN CONCENTRAZIONI MOLTO ELEVATE NEL SER DELLE CELLULE EPATICHE RAPPRESENTA CIRCA IL 20% DELLE PROTEINE DEL ER E IL 2-3% DELLE PROTEINE TOTALI DELLA CELLULA
31 QUESTI ENZIMI SONO CAPACI DI OSSIDARE MIGLIAIA DI COMPOSTI IDROFOBICI DIFFERENTI CHE CONVERTONO IN DERIVATI PIU IDROFILICI E, QUINDI, PIU FACILMENTE SECRETI I SUBSTRATI DI TALI ENZIMI SONO IN GRADO DI INDURRE PROLIFERAZIONE DEL SER E CONSEGUENTE AUMENTO DELL ATTIVITA DEGLI ENZIMI SONNIFERI A BASE DI FENOBARBITAL (C OSI COME CENTINAIA DI ALTRE SOSTANZE CHIMICHE) INDUCONO PROLIFERAZIONE DEL SER E AUMENTO DELL ATTIVITA DELLE MONOSSIDASI NELLE CELLULE EPATICHE IL CONSEGUENTE AUMENTO DELLA CAPACITA DI DEGRADARE IL FENOBARBITAL SPIEGA PER QUALE MOTIVO I CONSUMATORI DI SONNIFERO DEVONO ASSUMERNE DOSI SEMPRE PIU ELEVATE
32 PERTANTO L ASSUNZIONE CRONICA DI FENOBARBITAL (O ALTRE SOSTANZE) AUMENTA L EFFICIENZA DI DEGRADAZIONE, DA PARTE DEL FEGATO, DI MOLTI ALTRI FARMACI, TRA CUI SOSTANZE TERAPEUTICAMENTE UTILI, COME ANTIBIOTICI, STEROIDI, ANTICOAGULANTI E NARCOTICI COMUNQUE L AUMENTATO SVILUPPO DEL SER NON COMPORTA AUMENTO EQUIVALENTE DI TUTTI GLI ENZIMI MENTRE L AZIONE DEL COMPLESSO P-450 E NEL COMPLESSO FAVOREVOLE DAL PUNTO DI VISTA FISIOLOGICO, CERTI EVENTI METABOLICI BASATI SUL P- 450 POSSONO PORTARE A SERIE PATOLOGIE
33 Reticolo endoplasmatico Rugoso funzioni: sintesi proteine Sul RER vengono sintetizzate le proteine che penetrate nel lume del RER, passano al Golgi e da qui smistate alla membrana plasmatica, ai lisosomi e alla vescicola di secrezione. L importazione delle proteine nel lume del RER è co-traduzionale.
34 Nel caso che il peptide nascente presenti una particolare sequenza di amminoacidi, detta peptide segnale, la sintesi proteica è momentaneamente bloccata per continuare dopo la smistamento dei polisomi sulla membrana del Reticolo Endoplasmatico (RE). Le proteine sintetizzate entrano lume del RE, da qui passano nell apparato di Golgi, per essere poi inviate: alla membrana plasmatica; a vescicole di secrezione; ai lisosomi. Lo smistamento delle proteine al RE avviene durante la traduzione ed è, pertanto, detta: importazione co-traduzionale.
35 legame tra il peptide segnale e la proteina solubile SRP con blocco della sintesi proteica; legame tra il complesso mrna-ribosomi-srp e il recettore dell SRP (una proteina transmembrana del RE); legame del ribosoma al traslocone e distacco della SRP dal suo recettore; ripresa del sintesi della proteina che tramite il canale del traslocone penetra nel lume del RER; la peptidasi del segnale taglia il peptide segnale dalla proteina; rilascio della proteina nel lume del RER.
36 RER funzioni: sintesi proteine transmembrana Le proteine sintetizzate sul RER in dipendenza di assenza o presenza nelle proteine in sintesi di una specifica sequenza di arresto di trasferimento possono sia passare nello spazio luminale o restare inserite nella membrana, ovvero diventare proteine transmembrana: A in assenza del sequenza di arresto di trasferimento, eliminato il peptide segnale la proteina passa nel lume del RER; B in presenza del segnale di arresto di trasferimento (una serie di aminoacidi apolari), eliminato il peptide segnale, la proteina resta inserita nella membrana, come proteina transmembrana monopasso; C in presenza di due o più segnali di arresto di trasferimento, si avranno proteine transmembrana di-, tri- o multipasso
37 Le modalità di inserzione delle proteine nei bilayer fosfolipidici vengono già definite nel RER.
38 Reticolo endoplasmatico Rugoso funzioni: glicosilazione Nel lume del RER inizia la glicosilazione delle proteine. Tale processo continuerà nell apparato di Golgi ed è importante per l indirizzamento delle proteine alla membrana plasmatica, ai lisosomi e alle vescicole di secrezione. La glicosilazione consiste nel trasferimento ad opera di un enzima (la oligosaccaridedolicol-transferase) di un oligosaccaride, di 14 residui zuccherini, ricco in mannosio, da un glicolipide di membrana (il dolicolo) al gruppo aminico delle asparagine presenti nella catena polipeptidica in crescita (la gicosilazione a livello delle asparagine è detta N- glicosilazione. Nel citoplasma la (eventuale) glicosilazione delle proteine avviene a livello del gruppo OH delle serine o delle treonine ed è, pertanto, detta O- glicosilazione).
39 Reticolo endoplasmatico Rugoso e folding delle proteine Nel reticolo endoplasmatico inizia il processamento dell oligosaccaride aggiunto alle asparagine: ad opera di glicosidasi vengono eliminati quattro residui zuccherini (tre glucosio e un mannosio). Avviene anche il folding (ripiegamento) delle glico-proteine, tramite specifiche chaporonine, le bip. Le proteine correttamente folded vengono smistate all apparato di Golgi. Quelle non correttamente folded vengono traslocate nel citoplasma e degradate da specifici complessi enzimatici (i proteosomi).
40 Nelle cellule eucariotiche è possibile individuare un sistema di membrane interne organizzate in un compartimento secretorio che permette a proteine, lipidi e carboidrati neosintetizzati di raggiungere la superficie cellulare. Questo sistema è costituito da organelli (reticolo endoplasmatico, apparato di Golgi e membrana plasmatica) e intermedi di trasporto tubulo vescicolari.
41 Apparato di Golgi L apparato del Golgi è costituito da una serie di cisterne (pile golgiane o, nelle cellule vegetali, dittiosiomi) ciascuna contenente un distintivo set di enzimi, in maggioranza glicosidasi. Le cisterne sono slargate in periferia, impilate l una sull altra e non intercomunicanti tra loro. Nelle pile golgiane si distinguono: faccia CIS o prossimale contigua al Reticolo endoplasmatico, da cui riceve le microvescicole, le quali fondono tra a costituire una rete di vescicole interconnesse detta CIS Golgi Network (CGN). faccia trans o distale lontana dal reticolo endoplasmatico Dalla cisterna si staccano vescicole,interconnesse tra loro a costituire il Trans Golgi Network (TGN), da cui si staccano vescicole che diventano lisosomi, oppure vescicole di secrezione, o che si fondono con la membrana plasmatica cisterne mediane Le cisterne interposte tra le CIS e TRANS.
42 Le cisterne golgiane differiscono sia strutturalemnte sia funzionalmente. Le membrane, infatti, presentano una differente composizione lipida e proteica che rendono ciascuna cisterna funzionalmente differenziata dalle altre. La componente proteica è costituita particolarmente da enzimi, glicosidasi e glicotrasferasi, che modificano l oligosaccaride, costituito da 10 residui zuccherini legati alle asparagine, che il Golgi riceve dal RE. Gli enzimi contenuti nelle cisterne conducono a due tipi due tipi di oligosaccaridi: oligosaccaridi complessi o oligosaccaridi ad alto contenuto di mannosio.
43 L apparato del Golgi riceve, elabora e smista ad altri compartimenti il materiale (le glicoproteine) che riceve dal Reticolo endoplasmatico tramite microvescicole di trasporto. Nel Golgi l elaborazione del materiale può avvenire secondo due modalità: progressione delle vesciole progressione delle cisterne Secondo il modello della progressione delle vescicole il materiale, elaborato in un cisterna, viene in incluso in microvescicole di trasporto che gemmano lateralmente dai margini della cisterna per fondersi con la membrana della cisterna immediatamente successiva. Il processo continua fino alla cisterna TRANS. Dal TRANS si staccano vescicole che possono costituire i lisosomi primari (1) oppure le vescicole di secrezione (2) o anche fondersi con la membrana plasmatica (3). Nel modello della progressione delle vescicole si ha il movimento delle vescicole in direzione Cis-Trans. Tale movimento costituisce il flusso vescicolare anterogrado.
44 Apparato del Golgi traffico vescicolare- progressione delle cisterne Il modello della progressione delle cisterne, valido soprattutto per le molecole di notevole dimensioni (quali ad esempio la cellulosa, la lattoalbumina), troppo grandi per essere contenute nelle micovescicole di trasporto, prevede che il materiale permanga nelle cisterne le quali avanzano maturando progressivamente in Cis, Mediana e Trans. Lateralmente, dalle cisterne gemmano delle microvescicole che trasportano nella cisterna precedente gli enzimi caratteristici di quella cisterna. Il materiale lascia il Golgi tramite vescicole si staccano dal TGN per formare i lisosomi, oppure le vescicole di secrezione o anche fondersi con la membrana plasmatica. Secondo tale modello le cisterne, progredendo in direzione CIS-TRANS, realizzerebbero il Flusso delle cisterne anterogrado, mentre le vescicole, scorrendo nella direzione opposta TRANS-CIS, darebbero origine al flusso vescicolare retrogrado.
45 Proteine, lipidi e carboidrati neosintetizzati, sono smistati ai vari distretti cellulari da vescicole di Trasporto.
46 Indirizzamento delle vescicole di trasporto Le vescicole di trasporto presentano sulla membrana un particolare recettore per il materiale da trasportare. A ciascuno di tale recettore è associato dal lato citosolico una specifica proteina v-snare (vscicular-snare) che ne segnala il compartimento di destinazione. Su tale compartimento è presente una t-snare, che interagisce con la v-snare. Coppie specifiche di proteine transmembarna v-snare e t-snare determinano la destinazione delle vescicole.
47 Fusione di vescicole di trasporto La specifica segnalazione e fusione delle vescicole è medita dall interazione di coppie complementari di proteine SNAREs: v-snares (nella membrana della vescicola) e t- SNARE (nella membrana del comparto bersaglio). L adesione delle vescicole al comparto di destinazione è mediato dal legame tra le SNAREs, mentre la fusione delle vescicole e lo scarico del materiale nel comparto di destinazione è mediato da specifiche proteine di fusione (Rab e SNAPs,).
48 Le proteine Rab assicurano la specificitàdell ancoraggio. Si tratta di una famiglia di GTPasi monomeriche la cui funzione è di verificare che l adattamento tra una v- SNARE e una t-snare sia corretto. Quando una vescicola incontra la membrana bersaglio corretta il legame v-snare a t-snare fa rimanere la vescicola legata abbastanza a lungo in maniera che Rab possa idrolizzare il GTP legato e bloccare la vescicola. la fusione delle vescicole e lo scarico del materiale nel comparto di destinazione è mediato da specifiche proteine di fusione (Rab e SNAPs,).
49 Ruolo delle proteine di fusione nell internalizazione di virus
50 I vari tipi di proteine di rivestimento implicate nel traffico vescicolare tra il RE, l apparato del Golgi e la membrana plasmatica. La gemmazione delle vescicole dal Reticolo endoplasmatico è mediato da specifiche proteine di rivestimento le COP-II, COat Proteins type II. Una volta che la vescicola si stacca dal RE le COP-II ritornano al RE. Le vescicole arrivano al CIS- Golgi e scaricano il materiale. Dal CIS vengono riciclate al RE le vescicole che presentano sulla membrana una proteina con il segnale di ritenzione al RE. Tale segnale è costituito da 4 a.a. lisina, asparagina, glucina, leucina (K,D,E, L), il cui recettore Vescicole è presente di trasporto sulla membrana e proteine del associate RE. La gemmazione di tali vescicole è mediata dalle proteine di rivestimento del tipo COP-I.
51 Trasporto selettivo mediato da vescicole rivestite Il trasporto vescicolare non è aspecifico: ciascuna vescicola di trasporto contiene proteine selezionate e si fonde con un compartimento specifico: questo permette di mantenere l identità di ogni tipo di organello. Via biosintetica-secretoria: trasporto all esterno di proteine di nuova sintesi: ER-Golgisuperficie cellulare (lisosomi) Via endocitica: assunzione di macromolecole, passaggio in endosomi e lisosomi.
52 Compartimentalizzazione funzionale del Golgi Le cisterne del Gogi presentano uno specifico set di enzimi che modificano le glicoproteine durante il loro transito nelle cisterne in direzione Cis-Trans. Nella immagine a fianco sono riportate le principali modifiche che in ciascuna cistena possono essere apportate ai residui oligosaccaridici. In dipendenza delle modifiche apportate ai residui oligasaccaridi le glicoproteine vengono indirizzate ai lisosomi o alle vescicole di secrezione o alla membrana plasmatica.
53 lisosomi I lisosomi furono scoperti dapprima biochimicamente da De Duve su celllule di ratto, da cui riuscì ad isolare ed purificare i lisosomi attraverso delle semplici tecniche di centrifugazione. De Duve osservò che nella frazione lisosomiale l attività delle idrolasi acide da lui studiati (fosfatasi acida, DNasi, RNAsi, glucosidasi, ect) era molto alta nel sedimento e bassa nel supernatante quando utilizzava metodi di isolamento dolci (preservanti le membrane cellulari). Tuttavia, dopo il congelamento della frazione lisosomiale o il suo isolamento con metodi drastici (destabilizzanti le membrane cellulari) l attività delle idrolasi risultava alta nel supertante e bassa nel sedimento. Da tali esperimenti De Duve dedusse che le idrolasi acide dovevano essere contenute in organelli delimitati membrana che furono denominati lisosomi in base alle definizione data da Duve a tali organelli: This Small Particle acts as the digestive tract of the living cell. Its enzymes dissolve the substances ingested by the cell and under certain circumstances can dissolve the cell itself.
54 I lisosomi: punti di incontro ove convergono le sostanze che devono essere digerite. Enzimi lisosomali: idrolasi lisosomali Alcune proteine sono trasportate nel lisosoma direttamente con l uso di un segnale lisosomale: KFERQ (Lys, Phe, Glut, Arg, glutammina) Il modello proposto per la maturazione e smistamento delle proteine lisosomiali prevede che esse siano sintetizzate e traslocate nel lume del RER, dove avviene la glicosilazione delle asparagine. Le glicoproteine poi passano nella cisterna Cis dell apparato del Golgi. In tale cisterna si ha la sforilazione dei residui del mannosio (M-6-P). Le proteine così marcate, senza subire altre modifiche, arrivano al TGN, dove sono riconosciute dal recettore del M-6-P ed incluse in vescicole rivestite da clatrina. Le vescicole successivamente trasportano le proteine lisosomiali ad un endosoma tardivo da cui gemmano le vescicole che riciclano al TGN i recettori del M-6-P.
55 Vie per arrivare al lisosoma: Autofagia (ER si trasforma in lisosoma) Fagocitosi Endosoma precoci e tardivi
56 Le idrolasi lisosomiali sono caratterizzate dalla presenza di un gruppo specifico, il mannosio- 6-fosfato (M6P), che serve a farle riconoscere da un recettore specifico presente sul trans- Golgi. L M6P è aggiunto agli oligosaccaridi legati all asparagina, nel reticolo cis del Golgi. Il recettore è una proteina transmembrana localizzata sul trans Golgi. L unione con l idrolasi inizia la formazione di vescicole e si verifica a ph 7. Le idrolasi si dissociano dai recettori negli endosomi tardivi a ph 6. I recettori sono riciclati verso il trans Golgi.
57 La GlcNAc-fosfotransferasi, l enzima che marca gli enzimi lisosomiali nel Golgi
58 Malattie da accumulo lisosomale: le idrolasi lisosomali sono alterate per difetti genetici recessivi. Malattia di Hurler I-cell disease I substrati delle idrolasi si accumulano non digeriti nel lisosomi, per cui si formano inclusioni nelle cellule. Le idrolasi alterate sfuggono ai lisosomi, sono secrete dalla via di default e si accumulano nel sangue: il difetto è dovuto alla mancanza o al difetto di una fosfotransferasi GlcNAc. Le idrolasi sono secrete. Non funziona la via di scavenger (raccolta dei rifiuti) di endocitosi e si accumulano. Nel fegato via alternativa.
59 Endocitosi: Dalla superficie cellulare verso i lisosomi. Fagocitosi di grandi particelle (250 nm) svolta da cellule specializzate tramite fagosomi. Le particelle si devono legare ai fagociti: recettori attivati scatenano la risposta (vd. Immunologia). Normalmente sono gli anticorpi che riconoscono le particelle estranee e le presentano ai fagociti. Proteine Fc o complemento.
60 Endocitosi: la fagocitosi è una forma specializzata nei macrofagi e neutrofili (10 all 11 globuli rossi al giorno)
61 Fosse rivestite di clatrina: 2% dell area di membrana La clatrina forma un cesto o una gabbia sotto la membrana e dà origine ad una vescicola rivestita di clatrina: è un processo rapido e continuo in molti tipi cellulari. Le vescicole si fondono poi negli endosomi precoci. Servono per l endocitosi in fase fluida e per l assunzione di specifiche macromolecole dall esterno. Questo processo è chiamato endocitosi mediata da recettori: processo selettivo che permette di assumere grandi quantità di macromolecole. Es. trasporto del colesterolo.
62 Le cellule assumono colesterolo che serve per assemblare le membrane. Se si blocca l assunzione, il colesterolo si accumula nel sangue e può formare placche aterosclerotiche. Il colesterolo è trasportato nel sangue associato a proteine LDL (lipoproteine a basse densità).
63 Ogni LDL contiene 1500 mol colesterolo esterificato ad acidi grassi
64 Le cellule presentano dei recettori per le LDL, che si associano alle zone di membrana ricche in clatrina. L LDL si lega al recettore e si formano vescicole rivestite che sono internalizzate. Le vescicole perdono il rivestimento in clatrina e si fondono negli endosomi precoci. Le LDL sono portate agli endosomi tardivi ed ai lisosomi, dove gli esteri di colesterolo sono idrolizzati ed il colesterolo liberato per l incorporazione nelle membrane. Se c è troppo colesterolo, viene spenta la sintesi di colesterolo e anche di recettori per LDL, per non importarlo più e così il colesterolo si accumula nel sangue. Geni difettosi per le LDL: mancata assunzione del colesterolo, aterosclerosi in età giovanile.
65 Struttura della clatrina
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67 In alcune patologie i recettori per LDL sono situati al di fuori delle Recettori delle LDL normali e mutanti fossette rivestite da clatrina. Tale diversa localizzazione dei recettori per LDL impedisce la normale importazione di colesterolo.
68 Endocitosi di LDL mediata da recettori
69 I recettori per le LDL sono riciclati dagli endosomi e riportati in membrana per essere riutilizzato.
70 Esocitosi di vescicole secretorie
71 Le proteine di secrezione vengono immesse in due tipi di vescicole di secrezione: - Vesciscole non rivestite da clatrina ma da coatomeri che ininterrottamente gemmano dal TGN, fondono con la membrana plasmatica e riversano (Esocitosi) nella matrice extracellulare le glicoproteine contenute nel lume. Tale modalità di esocitosi rappresenta la secrezione costitutiva che è generalizzata in tutti i tipi cellulari, ad esempio i fibroblasti (esocitosi costitutiva di fibre collagene, la fibronectina, GAG, ect) plasmacellule (esocitosi costitutiva di immunoglobuline). - Vescole rivestite da clatrina che si staccano dal TGN, si accumulano nel citoplasma e vengono successivamente rilasciate in seguito a specifici segnali provenienti dalla matrice extracellulare. Tale modalità di Esocitosi, denominata secrezione regolata, è tipica delle cellule ghiandolari endocrinie (secrezione regolata di ormoni) e soprattutto delle cellule degli epiteli ghiandolari esocrini ( esocitosi di secreti mucosi, sierosi, misti, ect). Da notare che la clatrina media anche la gemmazione delle vescicole contenenti le proteine lisosomiali.
72 Una via di secrezione
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