Legami chimici Covalente Legami deboli
Legame fosfodiesterico
Legami deboli Legami idrogeno Interazioni idrofobiche Attrazioni di Van der Waals Legami ionici
Studio delle macromolecole
Lipidi Rappresentano un gruppo di diverse sostanze biologiche costituiti principalmente o esclusivamente da gruppi non polari 1. Lipidi Neutri 2. Fosfolipidi 3. Steroidi
Lipidi Neutri (grassi o olii di riserva) La maggior parte dei lipidi neutri nei sistemi viventi è rappresentata dai Trigliceridi
Acidi grassi saturi ed insaturi
Di solito i grassi animali sono solidi poiché nei trigliceridi che li costituiscono predominano acidi grassi a lunga catena e saturi che a temperatura ambiente tendono ad impaccarsi strettamente tra loro. I Trigliceridi vegetali tendono a presentare acidi grassi a catena breve o insaturi; questi trigliceridi a temperatura ambiente sono liquidi oleosi
Fosfolipidi
Glicolipidi Costituenti delle membrane cellulari assieme ai fosfolipidi
Steroidi Le molecole di colesterolo sono trasportate dal flusso ematico come lipoproteine a bassa densità (LDL), si tratta di particelle plasmatiche consistenti in migliaia iaia di molecole di colesterolo coniugate ad una proteina. In contrasto con le LDL, esistono altre molecole trasportatrici di colesterolo le HDL che realmente tendono a ridurre la deposizione del colesterolo olo nell ambito delle placche ateroschelotriche
Monosaccaridi (zuccheri semplici) la cui formula è: (CH 2 O) n Dove n è compreso tra 3 e 7 Glucosio = C 6 H 12 12 O 6
Glucosio + Glucosio Maltosio Glucosio + Galattosio Lattosio Glucosio + Fruttosio Saccarosio
Polisaccaridi di Riserva Glicogeno Amido
Proteine Enzimi Fattori di Trascrizione Proteine di Membrana (trasportatori, canale, recettori di membrana) Ormoni e Fattori di crescita Anticorpi Trasporto Trasporto (emoglobina, LDL, HDL.)
Una catena polipeptidica è costituita da una lunga catena di aminoacidi (da 50 a 2000), ciascuno legato al suo vicino da un legame peptidico covalente.
Acidi Basici Neutri non polari Neutri polari Il tipo di aminoacidi presenti in una proteina determinerà le caratteristiche chimiche della proteina
Aminoacidi essenziali Il nostro organismo non riesce a sintetizzarli e devono essere assunti con la dieta
Il legame peptidico si forma tra l estremitl estremità COOH terminale di un aminoacido e l estremit l estremità NH2 terminale dell aminoacido successivo. Le proteine presentano una polarità. Iniziano sempre con l estremitl estremità NH2 terminale e finiscono sempre con l estremit estremità COOH terminale. La polarità NH2-COOH delle proteine corrisponde alla polarità 5 3 dell mrna.
Struttura Primaria Struttura Secondaria Struttura Terziaria Struttura Quaternaria
La sequenza degli aminoacidi della proteina è dettata dalla sequenza dei nucleotidi del rispettivo gene
La variazione di un singolo aminoacido può provocare gravi effetti sul fenotipo dell organismo
STRUTTURA TERZIARIA
La struttura tridimensionale della proteina è determinata dalla formazione di legami deboli tra le catene laterali dei vari aminoacidi. Legami idrogeno Legami ionici Attrazioni di van derwalls Interazioni idrofobiche
La posizione di ciascun aminoacido all interno della sequenza determina la struttura tridimensionale della proteina. Quindi la forma che la proteina assume dipende dalla sequenza di aminoacidi che costituiscono la proteina
Ciascuna proteina si ripiega normalmente in un unica conformazione stabile che in genere è quella in cui è minima l energia libera. Tuttavia la conformazione può cambiare leggermente quando la proteina interagisce con altre molecole della cellula. Questo cambiamento di forma è spesso cruciale per l attivit attività della proteina
Dominio Proteico Una sottostruttura di una catena polipeptidica che si ripiega indipendentemente in una struttura compatta stabile. Contiene in genere da 40 a 350 aminoacidi ed è l unit unità modulare da cui sono costituite le proteine più grandi. I diversi domini di una proteina sono spesso associati a differenti funzioni.
Le proteine piccole consistono tipicamente di un solo dominio, mentre le proteine più grandi sono formate da molti domini.
Proteina Src (Sarc) formata da 4 domini: SH3 Attività di regolazione SH2 Attività di regolazione Piccolo dominio chinasico Attività catalitica Grosso dominio chinasico Attività catalitica
Rimescolamento dei domini
Rimescolamento degli esoni La presenza di introni ha favorito l evoluzione dei genomi
Ciascuna proteina si ripiega normalmente in un unica conformazione stabile che in genere è quella in cui è minima l energia libera. Tuttavia la conformazione può cambiare leggermente quando la proteina interagisce con altre molecole della cellula. Questo cambiamento di forma è spesso cruciale per l attivit attività della proteina
Regolazione dell attività delle proteine Regolazione allosterica Regolazione per modificazione covalente
Regolazione positiva Regolazione negativa
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