La struttura secondaria (II)
Nello stesso anno (1951) in cui proposero l α elica, Pauling e Corey postularono anche l esistenza di un altra struttura secondaria: il foglietto β (β-sheet). Dopo l α elica, la conformazione più ricorrente adottata dalla catena polipeptidica delle proteine è il foglietto β: circa il 20-28 % degli aminoacidi nelle proteine globulari conosciute ricorre in questa conformazione. Gli angoli diedri (φ, ψ) della catena polipeptidica in conformazione foglietto β cadono nella zona permessa del plot di Ramachandran (quadrante in alto a sinistra).
Filamento β L unità costituente i foglietti β èil filamento β (β-strand), lungo in media da 5 a 10 aminoacidi, con la catena polipeptidica quasi completamente estesa. I foglietti β nelle proteine globulari sono costituiti da 2 a 15 filamenti β abbinati lateralmente, con un valor medio di 6. Il filamento β si può considerare un tipo speciale di elica, con n = 2 residui per giro e una traslazione d = 3.4 Å per aminoacido. I filamenti β sono allineati uno vicino all altro, in modo tale che si possano formare legami idrogeno tra i gruppi CO di un filamento e i gruppi NH del filamento β adiacente e viceversa.
I foglietti β formati da un certo numero di filamenti β sono pieghettati (pleated), con gli atomi C α degli aminoacidi adiacenti alternativamente leggermente sopra e sotto il piano del foglietto β, dando al foglietto β l apparenza di un foglietto pieghettato. Le catene laterali degli aminoacidi che compongono il foglietto β seguono lo stesso andamento, per cui puntano alternativamente sopra e sotto il foglietto β. Spesso un lato del foglietto β può presentare tutte catene laterali polari e l altro tutte non polari.
I foglietti β differiscono dalle α eliche: - la catena polipeptidica del foglietto β è quasi completamente estesa piuttosto che essere avvolta a spirale; -le interazioni (legami idrogeno e interazioni di van der Waals) sono fra aminoacidi appartenenti a filamenti β differenti, lontani uno rispetto all altro nella catena polipeptidica, mentre nelle α eliche le interazioni si hanno esclusivamente fra aminoacidi vicini in sequenza; - circa metà degli atomi della catena principale dei filamenti β che si trovano alle estremità del foglietto β (esteso) non sono coinvolti nelle interazioni caratteristiche dei foglietti β. Non è mai stata osservata, però, un interazione di tipo capping, come invece avviene alle estremità N- e C-terminale delle α eliche.
I filamenti β possono interagire fra loro a formare i foglietti β in due modi diversi: - gli aminoacidi nei filamenti β adiacenti hanno direzioni alternate (N-term C-term seguito da C-term N-term seguito da N-term C-term, ) e si parla di foglietto β antiparallelo; - gli aminoacidi nei filamenti β allineati vanno tutti nella stessa direzione (sempre N-term C-term) e si parla di foglietto β parallelo.
antiparallelo Angoli diedri (φ, ψ) = (-139, 135 ). Coppie di legami idrogeno poco spaziate si alternano a coppie largamente spaziate. Tali legami idrogeno sono paralleli fra loro e perpendicolari alla direzione dei filamenti β. I dipoli associati alle unità peptidiche costituenti un filamento β si annullano.
parallelo Angoli diedri (φ, ψ) = (-119, 113 ). Coppie di legami idrogeno uniformemente spaziati, non sono paralleli fra loro né perpendicolari alla direzione dei filamenti β. I dipoli associati alle unità peptidiche costituenti un filamento β si annullano. I foglietti β paralleli sono meno frequenti di quelli antiparalleli.
misto I filamenti β si possono anche combinare a formare un foglietto β misto, con alcune coppie di filamenti antiparalleli ed altre paralleli. I foglietti β misti sono meno frequenti dei foglietti β antiparalleli e paralleli.
Tutti i foglietti β osservati (paralleli, antiparalleli e misti) presentano una torsione (twist) destrorsa (fino a 30 ) di ciascun filamento β che li compone. Tale particolare geometria osservata nei foglietti β sarebbe il risultato di un compromesso tra l ottimizzazione dell energia conformazionale delle catene polipeptidiche costituenti i filamenti β e il mantenimento della geometria dei legami idrogeno.
Talvolta i foglietti β presentano delle irregolarità, dette β-bulge (protuberanza). Un β-bulge è la zona compresa fra due legami idrogeno consecutivi fra due filamenti β e comprende due aminoacidi appartenenti ad un filamento β, opposti ad un solo aminoacido appartenente al filamento β adiacente. La presenza del β-bulge accentua a livello locale la torsione del foglietto β. Il ruolo del β-bulge è quello di compensare l effetto dell inserzione/delezione di un aminoacido senza provocare la distruzione della struttura β. Il β-bulge si osserva principalmente nei foglietti β antiparalleli, mentre solo nel 5 % dei casi in quelli paralleli.